Aminoácidos e proteínas b

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Aminoácidos e 
Proteínas
Prof. João Bento
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Hierarquia celular
 Os aminoácidos 
presentes nas 
proteínas são 
isômeros L
Carbono 
alfa
Aminoácidos
Aminoácidos
 Aminoácidos podem ser classificados de acordo 
com seu grupo R
 Grupo R apolar, 
alifático
Aminoácidos
 Grupo R apolar, aromático
Aminoácidos
 Grupo R polar, não 
carregados
Aminoácidos
 Grupo R polar, 
carregados 
positivamente
 Grupo R polar, 
carregados 
negativamente
Aminoácidos
 Quanto a produção, aminoácidos podem ser 
classificados em:
 Aminoácidos essenciais: não são sintetizados pelo 
organismo. São obtidos através da alimentação
 Aminoácidos não essenciais: sintetizados pelo 
organismo
Aminoácidos
Glicina Gly, Gli
Alanina Ala
Leucina Leu
Valina Val
Isoleucina Ile
Prolina Pro
Fenilalanina Phe ou Fen
Serina Ser
Treonina Thr, The
Cisteina Cys, Cis
Tirosina Tyr, Tir
Asparagina Asn
Glutamina Gln
Aspartato Asp
Glutamato Glu
Arginina Arg
Lisina Lys, Lis
Histidina His
Triptofano Trp, Tri
Metionina Met
Aminoácidos 
essenciais
Aminoácidos não 
essenciais
Aminoácidos
 Os grupos amino e carboxil de aminoácidos são 
ionizáveis (funcionam como ácidos fracos)
Aminoácidos
 Curva de titulação de 
um aminoácido
 Ponto isolelétrico:
pI = ½ (pK1 + pK2)
Aminoácidos
Ligação Peptídica
 Ligação que liga um aminoácido ao outro: reação 
com perda de água (desidratação)
Ligação Peptídica
 Quantos 
aminoácidos possui o 
peptídeo ao lado? 
Quantas ligações 
peptídicas?
Ligação Peptídica
Proteínas ou polipeptídeos
 Catalítica: acelerar as reações químicas (enzimas)
 Transportadora: transporte de substâncias 
(hemoglobina-transporte de oxigênio)
 Hormonal: regulação do metabolismo (insulina)
 Contração: movimentação (actina e miosina)
 Estrutural: sustentação e proteção (colágeno, 
queratina)
 Defesa: anticorpos
Estrutura Protéica
 proteína nativa: proteína na sua conformação 
enovelada funcional
Estrutura Protéica
 Estrutura primária: sequencia de aminoácidos
Estrutura Protéica
 Estrutura secundária: conformação local de alguma 
porção do polipeptídeo
 -hélice
- estrutura helicoidal
- grupos R dos aminoácidos voltados para fora da hélice
- estabilização: formação de pontes de hidrogênio
- restrições a formação da -hélice
Estrutura Protéica
Estrutura Protéica
Estrutura Protéica
Estrutura Protéica
 Estrutura secundária: conformação local de alguma 
porção do polipeptídeo
 conformação-
- conformação mais estendida
- cadeias polipeptídicas dispostas lado a lado em 
ziguezague
- grupos R: projetam-se para fora da estrutura
- estabilização: formação de pontes de hidrogênio 
entre as cadeias polipeptídicas adjacentes
Estrutura Protéica
 conformação-
Estrutura Protéica
Estrutura Protéica
Estrutura Protéica
 Estrutura terciária: conformação do polipeptídeo
completo
 Estrutura quaternária: proteínas formadas por duas 
ou mais cadeias polipeptídicas 
Estrutura Protéica
 De acordo com estrutura terciária e quaternária, as 
proteínas podem ser classificadas em:
Proteína fibrosa Proteína globular
cadeias polipeptídicas em 
feixes
cadeias polipeptídicas 
enoveladas em forma esférica 
ou globular
um tipo de estrutura 
secundária
diversas estruturas 
secundárias
insolúveis em água solúveis em água
suporte e proteção regulação 
colágeno, queratina enzimas, hemoglobina, 
anticorpos, actina, entre 
outras
Estrutura Protéica
 Estabilização das estruturas terciária e quaternária: 
pontes dissulfeto, interações hidrofóbicas, repulsão e 
atração eletrostática
Estrutura Protéica
Estrutura Protéica
Estrutura Protéica
 Desnaturação: perda da estrutura tridimensional que 
leva a perda de função da proteína
 Agentes desnaturantes: calor, extremos de pH, 
solventes orgânicos (álcool, acetona), uréia
 IMPORTANTE: perda das interações – não há quebra 
das ligações peptídicas . Se o agente desnaturante for 
removido: proteína volta a apresentar atividade 
(renaturação)
Estrutura Protéica
Estrutura Protéica
Estrutura Protéica
 Queratina
- cabelos, unhas, chifres, cascos e camada mais 
externa da pele
- proteína fibrosa
- -hélice: duas -queratinas enovelam-se uma na 
outra formando uma estrutura retorcida
- regiões de contato entre as hélices: rica em 
aminoácidos hidrofóbicos (interações hidrofóbicas)
Estrutura Protéica
Estrutura Protéica
Estrutura Protéica
 Colágeno
- tendões, cartilagens, 
matriz extracelular
- proteína fibrosa que 
fornece resistência 
mecânica
- tripla--hélice 
- Gly-X-Pro ou Gly-X-
HyPro
Estrutura Protéica
Estrutura Protéica
 Colágeno
Estrutura Protéica
 Hemoglobina
- transporte de oxigênio
- formado por quatro cadeias polipeptídicas: 2 alfa e e
betas (22)
- grupo prostético: grupo heme (anel de porfirina + ferro) 
Estrutura Protéica
 Hemoglobina
Eu depois da aula de bioquímica