Funções Biológicas de Aminoácidos e Proteínas

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Proteínas 
Profª Giovanna
Aminoácidos 
biologicamente 
ativos
 Além da função primária como componentes das proteínas, os 
aminoácidos tem vários outros papéis biológicos.
 Vários aminoácidos ou seus derivados atuam como mensageiros 
químicos entre as células.
 Neurotransmissores: glicina, GABA (derivado do glutamato), 
serotonina e melatonina (derivados do triptofano).
 Hormônio: tiroxina (derivada do triptofano).
 São precursores de moléculas complexas contendo nitrogênio, por 
exemplo os ácidos nucléicos e o grupo heme.
 A arginina, a citrulina e a ornitina são componentes do ciclo da 
uréia.
Aminoácidos 
biologicamente 
ativos
Peptídeos 
 Apesar de apresentarem estruturas menos complexas que as 
proteínas, os peptídeos exercem funções biológicas importantes.
 O tripeptídeo (3 aminoácidos) glutationa, está envolvida na 
síntese de outras proteínas, de DNA, metabolismo de fármacos e 
substâncias tóxicas.
 A enzima γ-GT participa do metabolismo da glutationa e é 
empregada como marcador para algumas hepatopatias , como 
carcinoma hepatocelular e hepatopatias por alcoolismo.
 A leptina é um polipeptídeo (mais de 3 aa), produzido 
primariamente pelos adipócitos, exerce seus efeitos sobre o peso 
corporal e atua sobre o neuropeptídeoY, a galanina e várias outras 
moléculas sinalizadoras para reduzir a ingestão de alimentos e 
aumentar o gasto calórico.
Peptídeos 
 A pressão sanguínea – a força exercida pelo sangue contra as 
paredes dos vasos – é influenciada pelo volume e pela viscosidade 
do sangue. 
 Dois peptídeos afetam o volume sanguíneo: a vasopressina e o 
fator natriurético atrial (FNA).
 A vasopressina também é chamada de hormônio antidiurético 
(ADH) é sintetizada no hipotálamo e contém 9 aa.
 O ADH ajuda os rins a reterem água.
 O fator natriurético atrial (FNA) é produzido por células atriais 
cardíacas, estimula a formação de urina diluída, efeito oposto a 
vasopressina.
Peptídeos 
 A oxitocina é um peptídeo produzido no útero que que estimula a 
contração do mesmo durante o parto.
 Um importante dipeptídeo (2aa) comercial sintético é o adoçante 
artificial aspartame (éster metílico de L-aspartil-L-fenilalanina)
Peptídeos 
Proteínas 
Fibrosas 
 As proteínas fibrosas contém altas proporções de estruturas 
secundárias regulares como α-hélice ou folha-β pregueada.
 Compõem os materiais estruturais de órgãos e tecidos, dando a 
eles elasticidade e/ou resistência.
 São pouco solúveis em água pela presença de aminoácidos 
hidrófobos.
 Exemplos: colágeno e queratina.
Colágeno
 É a proteína mais abundante dos vertebrados, estando em grande 
quantidade no tecido conjuntivo e na matriz extracelular.
 Pouco solúvel em água, é organizada em fibras de grande 
resistência.
 Cada molécula de colágeno é constituída por 3 cadeias 
polipeptídicas (tripla hélice), enroladas umas nas outras, 
orientadas para a direita e com cerca de 1000 aa cada uma.
 A hélice é estabilizada por ligações de hidrogênio.
 A vitamina C (ácido ascórbico) é necessária para a síntese do 
colágeno, em sua deficiência, o colágeno não é produzido 
adequadamente, causando o que conhecemos como escorbuto.
Queratina 
 São chamadas de α-queratinas
 São proteínas constituídas por α-hélices compostas de três 
cadeias polipeptídicas enroladas de forma helicoidal resistente ao 
estiramento.
 São ricas em resíduos de cisteína que formam pontes dissulfeto.
 Fazem parte da pele, dos cabelos, unhas, chifres, penas e lã. 
Fibroína da 
seda
 Muitos insetos e aranhas produzem seda, uma estrutura que 
consiste da proteína fibrosa fibroína embebida em uma matriz 
amorfa.
 As cadeias polipeptídicas são organizadas em folha-β.
Proteínas 
globulares
 As proteínas globulares possuem cadeias polipeptídicas 
enoveladas firmemente em estruturas tridimensionais compactas 
com formato elipsoide ou esférico.
 A solubilidade é elevado, devido à presença de aminoácidos 
hidrofílicos na superfície, os aminoácidos hidrofóbicos estão 
protegidos do lado de dentro.
 Exercem diferentes tipos de atividades biológicas, como: enzimas 
e transportadores como: mioglobina, hemoglobina. Também são 
os anticorpos.
Mioglobina 
 A mioglobina presente no citoplasma das células musculares é 
uma proteína transportadora e armazenadora de oxigênio no 
músculos.
 A mioglobina liga o oxigênio liberado pela hemoglobina dos 
capilares sanguíneos em direção aos tecidos.
 É formada por uma única cadeia polipeptídica de 153 aminoácidos, 
além do grupo heme (anel com um átomo de ferro).
 Sua superfície é polar e seu interior apolar.
Hemoglobina 
 É uma proteína tetramérica presente nas hemácias cuja principal 
função é o transporte de oxigênio dos pulmões para os tecidos 
periféricos.
 A hemoglobina também transporta o CO2 dos tecidos periféricos 
para os pulmões.
 A hemoglobina (HbA) é constituída de quatro cadeias 
polipeptídicas:
 Duas α (141aa)
 Duas β (146aa)
Hemoglobina 
 Cada uma das cadeias de hemoglobina contém um grupo 
prostético heme (molécula de protoporfirina IX contendo um 
átomo de Fe2+).
 Com relação à estrutura secundária, cada cadeia de hemoglobina 
contém várias regiões em α-hélice separadas por segmentos não 
helicoidais.
 Não há ligações covalentes entre as 4 cadeias.
Efeito Bohr
 A combinação da hemoglobina com o oxigênio também depende 
o pH, um fenômeno conhecido como efeito Bohr.
 Teores elevados de H+(pH reduzido) favorecem a liberação de O2, 
assim como o pH aumentado não favorece liberação do O2.
 À medida que o sangue atinge os tecidos, o CO2 difunde-se para 
os eritrócitos, reduzindo o pH e a afinidade do da hemoglobina 
pelo O2.
 Nos pulmões a perda de CO2 eleva o pH e aumenta a afinidade da 
hemoglobina pelo O2.
Hemoglobinopatias
 São anormalidades da síntese de hemoglobina.
 São as doenças genéticas mais comuns do mundo.
 São divididas em 3 grupos:
 Estruturais: troca de aminoácidos da hemoglobina. Ex: anemia 
falciforme.
 Talassemias: há a redução da síntese de um ou mais cadeias da 
globínicas. Ex: α-talassemia e β-talassemia.
 Persistência hereditária da hemoglobina fetal: síntese de 
hemoglobina fetal durante toda a vida.
Anticorpos 
 São imunoglobulinas 
 Compõem uma família de glicoproteínas produzidas pelos 
linfócitos B.
 Possuem 4 cadeias polipeptídicas
 Possuem estrutura em Y, contendo duas cadeias pesadas (H) e 
duas cadeias leves (L).
 A estrutura primária das cadeias pesadas, é a base da classificação 
das imunoglobulinas em 5 classes: IgG, IgM, IgA, IgD e IgE.