Proteínas

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PROTEÍNAS
Definição
• Proteína vem do grego protos = primeiro
• São macromoléculas resultantes da condensação 
de moléculas α aminoácidos através da ligação 
peptídica.
• As proteínas são polipeptídios que resultam na 
condensação de milhares de moléculas de α
aminoácidos. As sua macromoléculas possuem 
pesos moleculares variados desde alguns 
milhares até vários milhões.
2. PROTEÍNAS.
Também denominadas polipeptídios, compostos orgânicos de alto
peso molecular, são formadas pela união de aminoácidos e representam
60 a 80% do peso seco da célula.
Ligação Peptídica: É a ligação
química feita entre o radical
carboxila ( ÁCIDO ) de um
aminoácido e o radical AMINA de
outro aminoácido com liberação de
uma molécula de água.
Proteínas
Ocorrência ???
• Insulina – Pâncreas
• Hemoglobina – Sangue dos vertebrados
• Caseína – Leite
• Queratina – Chifres, unhas e cascos de animais
• Hemocianina – Sangue dos invertebrados
• Pepsina – Suco gástrico
• Albumina – Ovo, leite e sangue
• Clorofila – Vegetais verdes
Ocorrência
Importância
• são fundamentais na estrutura, funcionamento e reprodução de todas as células 
vivas.
Propriedades Físicas
• As proteínas são substâncias sólidas, incolores, insolúveis em 
solventes orgânicos, e algumas solúveis em água, enquanto outras 
solúveis em soluções de sais, ácidos ou bases, produzindo colóides.
Proteínas
• As proteínas diferem uma das outras pela:
– Ordem dos aminoácidos
– Tipo dos aminoácidos
– Número do aminoácidos
Classificação 
Forma
• Primaria
• Secundária
• Terciária
• Quaternária
Função
• Simples
• Conjugada
Nível de organização
� Fibrosas 
� Glomerulares
Natureza Química
Valor Nutritivo
Classificação quanto ao nivel de 
organização
• Primário
• Secundário
• Terciário
• Quaternário
Estrutura Primária
• Sequência linear de aminoácidos e ligações 
peptídicas da molécula
• É o nível estrutural mais simples e mais 
importante, pois dele deriva todo o arranjo 
espacial da molécula.
• Semelhante a um "colar de contas", com uma 
extremidade "amino terminal" e uma 
extremidade "carboxi terminal".
• É destruída por hidrólise química ou enzimática 
das ligações peptídicas, com liberação de 
peptídeos menores e aminoácidos livres.
Estrutura Secundária
• É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos 
próximos entre si na seqüência primária da 
proteína. 
• Ocorre graças à possibilidade de rotação das 
ligações entre os carbonos a dos 
aminoácidos e seus grupamentos amina e 
carboxila. 
• O arranjo secundário de um polipeptídeo
pode ocorrer de forma regular; isso acontece 
quando os ângulos das ligações entre 
carbonos a e seus ligantes são iguais e se 
repetem ao longo de um segmento da 
molécula. 
Estrutura Terciária
Estrutura Terciária (dobramento sobre si mesma)
• É a forma tridimensional como a proteína 
se "enrola".
• Ocorre nas proteínas globulares, mais 
complexas estrutural e funcionalmente. 
• Cadeias polipeptídicas muito longas 
podem se organizar em domínios, regiões 
com estruturas terciárias semi-
independentes ligadas entre si por 
segmentos lineares da cadeia 
polipeptídica. 
• Os domínios são considerados as unidades 
funcionais e de estrutura tridimensional de 
uma proteína. 
Estrutura Quaternária
• Surge apenas nas proteínas oligoméricas. 
• Dada pela distribuição espacial de mais de uma 
cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades 
da molécula. 
• Estas subunidades se mantém unidas por forças 
covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações 
não covalentes, como pontes de hidrogênio, 
interações hidrofóbicas, etc. 
• As subunidades podem atuar de forma 
independente ou cooperativamente no 
desempenho da função bioquímica da proteína. 
• Proteínas GLOBULARES (Albumina) e FIBROSAS
(Queratina)
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS.
PRIMÁRIA: é a seqüência linear dos aminoácidos unidos pelas ligações peptídicas.
SECUNDÁRIA: Dobras helicoidais da seqüência linear. Essas dobras são
mantidas por pontes de hidrogênio.
TERCIÁRIA: Dobras na estrutura helicoidal.
QUATERNÁRIA: É a
estrutura funcional e
efetiva da proteína .
Classificação quanto a forma
Proteínas Fibrosas
• insolúveis nos solventes 
aquosos e possuem pesos 
moleculares muito 
elevados. São formadas 
geralmente por longas 
moléculas mais ou menos 
retilíneas e paralelas ao 
eixo da fibra. Ex. miosina, 
queratina
Proteínas Glomerulares
• De estrutura espacial mais 
complexa, são mais ou 
menos esféricas. São 
geralmente solúveis nos 
solventes aquosos e os 
seus pesos moleculares 
situam-se entre 10.000 e 
vários milhões. Ex. HB
Classificação de acordo com a 
natureza química 
• Proteínas simples
– Somente aminoácidos
• Proteínas conjugadas 
(proteínas ligadas a 
outras substâncias)
– Nucleoproteínas
– Glicoproteínas
– Metaloproteínas
– Lipoproteínas
Classificação quanto a natureza 
química
A - HOLOPROTEÍNAS: Também denominadas proteínas
simples, são formadas apenas por aminoácidos.
Exemplos:
a. Albuminas: Encontrada no sangue.
b. Globulinas: Presente nos anticorpos e no fibrinogênio.
c. Escleroproteínas ou fibrosas: Exclusiva dos animais,
insolúveis na maioria dos solventes orgânicos. Exemplos
das fibrosas:
d. * Colágeno: presente nos tendões, nos ossos e cartilagens.
e. * Queratina: Atua na impermeabilização da pele, presente
também nas unhas.
Apresentam S na sua composição
B - HETEROPROTEÍNAS: Também denominadas proteínas conjugadas, 
são formadas por aminoácidos e mais outro componente não protéico. 
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
PROTEÍNAS CONJUGADAS GRUPO
PROSTÉTICO
EXEMPLO
CROMOPROTEÍNAS PIGMENTO HEMOGLOBINA, HEMOCIANINA, CITOCROMOS
FOSFOPROTEÍNAS ÁCIDO FOSFÓRICO CASEÍNA (LEITE)
GLICOPROTEÍNAS CARBOIDRATO MUCINA (MUCO)
LIPOPROTEÍNAS LIPÍDIO NA MEMBRANA CELULAR E NO VITELO DOS OVOS
NUCLEOPROTEÍNAS ÁCIDO NUCLEÍCO RIBONUCLEOPROTEÍNAS E 
DESOXIRRIBONUCLEOPROTEÍNAS
C – PROTEÍNAS DERIVADAS: São formadas a partir de outras por
desnaturação ou hidrólise. Como exemplos desse tipo de proteínas temos
as proteoses e as peptonas, formadas durante a digestão.
Observação: na ordem crescente de grandeza molecular temos :
Classificação Valor Nutritivo
1. Proteínas Completas: são as que provêm e mantêm o ser vivo.
- Caseína (leite)
- Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo)
- Glicinina (soja)
- Edestina e glutenina (cereais)
- Lactoalbuminas (leite e queijo)
- Albumina e miosina (carne)
- Excelsina (castanha do Pará)
2. Proteínas semi-completas: são as que
provêm,mas não mantêm o ser vivo.
- Gliadina (trigo)
- Legunina (ervilha)
- Faseolina (feijão)
- Legumelina (soja)
Classificação
3. Valor Nutritivo
3. Proteínas incompletas ou não completas: são as proteínas 
incapazes de prover e manter a vida.
- Zeína (milho – falta triptofano e tirosina)
- Gelatina (falta triptofano e tirosina)
Classificação quanto a função biológica
– Estrutural: participam na composição de várias
estruturas do organismo, sustentando e promovendo
rigidez.
Ex.: colágeno, elastina.
– Defesa e proteção: promovem a defesa do organismo
contra microrganismos e substâncias estranhas.
Ex.: imunoglobulinas (anticorpos).
– Genética: atuam se envolvendo com os ácidos
nucleicos para dar conformação.
Ex.: nucleoproteínas.
Classificação quanto a função biológica
– Catalítica: acelera as reações.
Ex.: amilase (hidrolisa o amido).
– Transportadora: transporta diversos
componentes.
Ex.: Lipoproteínas (transportam colesterol) e
hemoglobina (transporta O2) pelo sangue.
Classificação quanto a função biológica
– Reserva: guardam e contêm aminoácidos essenciais
para o desenvolvimento dos animais.Ex.: caseína (leite de vaca) e albumina (ovos de aves).
– Contração: promovem os movimentos de estruturas
celulares, músculos.
Ex.: actina e miosina.
– Reguladora/ hormonal: atuam como mensageiras
químicas.
Ex.: insulina (“guarda a glicose”), adrenalina.
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS;
• TEMPERATURA / agitação das 
moléculas ⇒ rompimento de 
ligações / Ex: ovo cozido 
• GRAU DE ACIDEZ / meios ↑
ácidos ou ↑ básicos ⇒
rompimento de atrações 
elétricas que ajudam manter a 
configuração espacial / 
fabricação de queijos e 
coalhadas
Prions
• Proteínas Infecciosas
• Proteínas existentes 
alteram sua 
conformação espacial
• Encefalopatia 
Espongiomórfica
– Vaca Local
PRÍONS
Um príon corresponde a uma proteína com capacidade 
de modificar outras proteínas tornando-as cópias de si própria. 
Sabe-se que um príon não apresenta acidos nucléicos (DNA ou 
RNA). Alguns príons, atacam fungos e outros os mamíferos.
Na nossa época uma doença causada por prions está
muito em voga, a doença de Creutzfeld-Jakob (CJD), mais
conhecida como a doença da vaca louca.
Essa doença não é a única. Temos outras causadas por
Prions conhecidas por EET( Encefalopatia espongiforme
Transmissíveis), são muitos sérias a saúde da população
humana e animal podendo levar à morte.
Observe os buracos no tecido
do cérebro (pontos brancos) são
características típicas nas doenças
por prions, eles conferem ao cérebro
uma aparência esponjosa. Esta
micrografia evidencia o córtex
cerebral de um paciente que
apresenta a doença de Creutzfeldt-
Jakob.
Caso de cérebro afetado
Estudo Dirigido
• 1. Quais as diferenças entre hemoglobina e 
mioglobina?
• 2. O que é a anemia ferropriva e a anemia 
falciforme?
• 3.Qual a classificação quanto a função biológica 
das proteínas e quanto ao nível de organização? 
Cite pelo menos um exemplo
• 4. De que são formadas as proteínas?
• 5. Quais os fatores são responsáveis pela 
desnaturação de proteinas?