Bioquímica - Aminoácidos e Proteínas

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UFPEL - CENTRO DE CIÊNCIAS QUÍMICAS FARMACÊUTICAS E DE 
ALIMENTOS 
DEPARTAMENTO DE QUÍMICA ANALÍTICA E INORGÂNICA 
Bioquímica 
Material de Apoio Unidade II (Aminoácidos e Proteínas) 
 
 
 
1. Química dos Aminoácidos 
Aminoácidos: um aminoácido é uma molécula orgânica que contem em sua composição um 
grupo amina NH2 e uma carboxila COOH podendo alguns aminoácidos conterem enxofre em sua 
composição. Sendo a estrutura geral de um aminoácido demonstrada abaixo na figura I. 
Figura 1. Estrutura geral de um aminoácido. 
 
Como podemos observar na figura acima, os aminoácidos possuem geralmente em sua estrutura 
um carbono alfa (geralmente quieral
1
), ligado a outros quatro grupos por via de regra o grupo 
amina e ao grupo carboxílico, além de um hidrogênio e um radical substituinte característico de 
cada aminoácido. Os aminoácidos se unem através de ligações peptídicas que são ligações 
químicas que ocorrem entre duas moléculas quando o grupo carboxílico de um aminoácido 
reage com o grupo amina de outro, liberando uma molécula de água, ou seja, é uma reação de 
síntese de desidratação. Como podemos observar na figura 2. 
Figura 2. Reações de síntese de desidratação entre aminoácidos. 
 
Através dessas ligações os aminoácidos formam os peptídeos e as proteínas, para que as células 
possam produzir suas proteínas, elas precisam de aminoácidos, que por sua vez podem ser 
obtidos a partir da alimentação ou serem fabricados pelo próprio organismo. Os aminoácidos 
podem ser classificados nutricionalmente, quanto ao radical e quanto ao seu destino. 
 
1
 Um carbono assimétrico ou quiral é um carbono que se liga à quatro espécies diferentes. 
1.2 Classificação nutricional dos Aminoácidos: 
 
Aminoácidos não-essenciais: também chamados de aminoácidos dispensáveis são aqueles que 
o nosso corpo pode sintetizar são eles; alanina, asparagina, ácido aspártico, ácido glutâmico e 
serina. 
Aminoácidos essenciais: são aqueles aminoácidos que o nosso corpo não consegue sintetizar, 
sendo assim eles somente podem ser obtidos pela ingestão de alimentos de origem vegetal e 
animal, são eles; fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, 
histidina e valina. 
Aminoácidos essenciais apenas em determinadas situações fisiológicas: são os aminoácidos 
condicionalmente essenciais, devido a determinadas patologias, deixam de ser sintetizados pelo 
corpo humano, sendo assim a obtenção desses aminoácidos é feita através da alimentação com o 
objetivo de suprir as necessidades metabólicas do organismo, são eles: arginina, cisteína, 
glicina, glutamina, prolina e tirosina. 
 
1.3 Classificação quanto ao substituinte: 
 
Aminoácidos apolares: Apresentam como substituintes hidrocarbonetos apolares ou 
hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina, são substituintes hidrofílicos
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. São eles; . 
Alanina: CH3- CH (NH2) - COOH Leucina: CH3(CH2)3-CH2-CH (NH2)- COOH Valina: CH3-
CH(CH3)-CH (NH2)- COOH Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2)- COOH Prolina:-
CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa Fenilalanina: C6H5-CH2-CH (NH2)- 
COOH Triptofano: R aromático- CH (NH2)- COOH Metionina: CH3-S-CH2-CH2- CH (NH2)- 
COOH. 
Aminoácidos polares neutros: Apresentam radicais substituintes que tendem a formarem 
pontes de hidrogênio. São eles; Glicina: H- CH (NH2) - COOH Serina: OH-CH2- CH (NH2)- 
COOH Treonina: OH-CH (CH3)- CH (NH2)- COOH Cisteina: SH-CH2- CH (NH2)- COOH 
Tirosina: OH-C6H4-CH2- CH (NH2)- COOH Asparagina: NH2-CO-CH2- CH (NH2)- COOH 
Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH. 
Aminoácidos ácidos: Apresentam radicais substituintes com grupo carboxílico, são hidrófilos. 
São eles; Ácido aspártico: HCOO-CH2- CH (NH2)- COOH Ácido glutâmico: HCOO-CH2-
CH2- CH (NH2)- COOH. 
 
2
 Hidrofilia é uma propriedade física em que uma molécula tem de transitoriamente, aglutinar-se a uma 
molécula de água através de pontes de hidrogênio, isso torna essa molécula solúvel não só em água, 
mas também em solventes polares. 
Aminoácidos básicos: Apresentam radicais subsitituintes com o grupo amina, são hidrófilos. 
São eles; Arginina: {{{1}}}- CH (NH2)- COOH Lisina: NH3-CH2-CH2-CH2-CH2- CH (NH3)- 
COOH Histidina: H-(C3H2N2)-CH2- CH (NH2)- COOH. 
 
1.4 Aminoácidos Alfa: 
São aqueles que apresentam fórmula geral: R - CH (NH2)- COOH na qual R é uma cadeia 
orgânica. No aminoácido glicina o substituinte é o hidrogênio, O carbono ligado ao substituinte 
R é denominado carbono 2 ou alfa. 
 
Simbologia e nomenclatura: 
 
Nome Símbolo Abreviação Nomenclatura 
Glicina ou Glicocola Gly, Gli G Ácido 2-aminoacético ou Ácido 2-amino-etanóico 
Alanina Ala A 
Ácido 2-aminopropiônico ou Ácido 2-amino-
propanóico 
Leucina Leu L 
Ácido 2-aminoisocapróico ou Ácido 2-amino-4-
metil-pentanóico 
Valina Val V 
Ácido 2-aminovalérico ou Ácido 2-amino-3-metil-
butanóico 
Isoleucina Ile I 
Ácido 2-amino-3-metil-n-valérico ou ácido 2-
amino-3-metil-pentanóico 
Prolina Pro P Ácido pirrolidino-2-carboxílíco 
Fenilalanina 
Phe ou 
Fen 
F 
Ácido 2-amino-3-fenil-propiônico ou Ácido 2-
amino-3-fenil-propanóico 
Serina Ser S 
Ácido 2-amino-3-hidroxi-propiônico ou Ácido 2-
amino-3-hidroxi-propanóico 
Treonina Thr, The T Ácido 2-amino-3-hidroxi-n-butírico 
Cisteina Cys, Cis C 
Ácido 2-bis-(2-amino-propiônico)-3-dissulfeto ou 
Ácido 3-tiol-2-amino-propanóico 
Tirosina Tyr, Tir Y 
Ácido 2-amino-3-(p-hidroxifenil)propiônico ou 
paraidroxifenilalanina 
Asparagina Asn N Ácido 2-aminossuccionâmico 
Glutamina Gln Q Ácido 2-aminoglutarâmico 
Aspartato ou Ácido 
aspártico 
Asp D 
Ácido 2-aminossuccínico ou Ácido 2-amino-
butanodióico 
Glutamato ou Ácido 
glutâmico 
Glu E Ácido 2-aminoglutárico 
Arginina Arg R Ácido 2-amino-4-guanidina-n-valérico 
Lisina Lys, Lis K 
Ácido 2,6-diaminocapróico ou Ácido 2, 6-
diaminoexanóico 
Histidina His H Ácido 2-amino-3-imidazolpropiônico 
Triptofano Trp, Tri W Ácido 2-amino-3-indolpropiônico 
Metionina Met M Ácido 2-amino-3-metiltio-n-butírico 
Observação: A numeração dos carbonos da cadeia principal pode ser substituída por letras 
gregas a partir do carbono 2 (α) como por exemplo, Ácido 2-amino-3-metil-pentanoico = 
Ácido α-amino-β-metil-pentanóico. 
1.5 Estrutura: 
Disponível em: http://pt.wikipedia.org/wiki/Alfa-amino%C3%A1cidos 
1.6 Isomeria: 
Com a exceção única da glicina, todos os aminoácidos obtidos pela hidrólise
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 de proteinas em 
condições suficientemente suaves apresentam atividade ópitica. Esses aminoácidos apresentam 
quatro grupos diferentes ligados ao carbono central, ou seja, esse carbono é assimétrico, assim 
esse carbono é chamado centro quiral. 
A existência de um centro quiral pemite que essses aminiácidos formem esteriosómeros 
(moléculas cujos átomos tem a mesma fórmula estrutural, mas diferem na forma como esses 
mesmo átomos esão orientados no espaço, apresentam atividade óptica e esuas moléculas não 
sobrepoem sua imagem especular). Devido as diferentes arranjos espaciais opticamnete ativos. 
Dentre os esteriosômeros existem aqueles que se apresentam como imgens especulares umd do 
outro sem sobreposição, a esses chamamos enantiômeros. Os enantiômetros podem ser D ou L, 
sendo essa sua classificação referente à semelhnça com a estrutura do aminoácido D-glicerídio e 
do L-glicerídio, respectivamente. Somente os L-aminoácidos são constituínites das proteinas. 
1.7 Síntese de Aminoácidos: 
Todos os aminoácidos são derivados de intermediários da glicose, do ciclo do ácido cítrico ou 
das via das pentoses-fosfato. Onitrogênio entra nessas vias atrvés do glutamento. Há uma 
grande variação no nivel de complexidade das vias, sendo que alguns aminoácidos estão apenas 
alguns passos e enzimáticos dos seus precursores e em outros as vias são complexas, como no 
caso dos aminoácidos aomáticos. 
1.8 Peptídeos: 
Peptídos são biomoléculas formadas pela união de dois ou mais aminoácidos através de uma 
ligação peptídica de desidratação, sendo resultantes do processamento de proteinas, são 
subdivididos em: 
- Dipeptídeo: peptídio com dois amonoácidos. 
- Oligopeptídeos: peptídeo que possui em sua composiçaõ de três a vinte aminoácidos. 
 
3
 Hidrólise é uma reação química de quebra de uma molécula de por água, reação de alteração 
envolvendo fluido aquoso com íons de hidrogênio H + ou hidroxila OH- substituindo íons que são 
liberados para a solução. 
- Polipeptídeo: peptídeo com mais de vinte aminoácidos em sua composição. Sendo considerado 
um polipeptídeo um peptídeo com até 99 aminácidos em sua composição a partir dai ja se 
caracteriza uma proteina. 
Podemos observar na figura abixo a sintese de peptídeos a partir de ligações peptídidcas. 
Figura 3. Síntese de peptídeos 
 
1.9 Curvas de titulação: 
É muito comum o uso da titulação através da adição ou remoção de prótons para se descobrir 
características dos compostos. Para aminoácidos essas características também são evidentes. Os 
valores dessa curva variam entre os aminoácidos. Porém esta tem algumas características em 
comum. 
No início da curva observa-se que os grupos dos aminoácidos carboxilo e amino estão 
completamente protonados. Com a titulação o grupo carboxílico vai liberar prótons. Durante 
essa liberação é evidenciado um ponto onde a concentração desse doador de prótons é igual à 
concentração do íon dipolar desse aminoácido, ponto de inflexão, correspondente a pH igual a 
pK (medidor da tendência de ceder prótons) do grupo protonado que não está sendo titulado. 
O ponto onde se observa o fim da liberação de prótons por parte do carboxilo é o ponto 
isoelétrico, pI, esse ponto possui um pH caraterístico, onde se observa todo o aminoácido como 
íon dipolar, ou seja, a carga total é igual a zero. Com a continuação da titulação, o próton do 
grupo NH3
+
 será liberado. Também se observa um ponto de inflexão nessa segunda parte da 
curva de titulação. 
 
 
 
2. Química das Proteínas: 
As proteinas são biomoléculas formadas por até milhares de aminoácidos unidos por ligações 
peptídicas, essas ligações são quebradas por hidrólise, produzindo uma mistura complexa de 
aminoácidos. São compostos de alto pesmo molecular possuindo entre cem mil a cem milhões 
de unidades de massa atomica, são sintetizadas pelos organismos vivos pela condensaação de 
uma grande quantidade de biomoléculas alfa-aminoácidos, sendo considerada uma proteina um 
consjunto com no mínimo cem aminoácidos ja que as proteinas que contem apenas alugmas 
dezenas são denomionados polipeptídeos. 
Em resumo proteinas são polímeros 
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de aminoácidos que possuem ligações peptídicas entre suas 
moléculas. 
As proteínas podem ser classificadas em três grupos: 
2.1 Proteínas simples: também chamadas de homoproteínas são constituídas 
exclusivamente por aminoácidos, em outras palavras, fornecem exclusivamente uma mistura de 
aminoácidos por hidrílise. Um exemplo de proteínas simples; 
- As albuminas: são as proteinas simples de menor peso molecular podem ser encontradas nos 
animais e vegetais sendo solúveis em água. Exemplo: albumina do plasma sanguínio e da claro 
do ovo. 
- As globulinas: são as proteínas simples que possuem um peso molecular um poco mais 
elevado, também sendo encontradas nos animais e nos vegetais e são solúveis apenas em águua 
salgada. Exemplo: anticorpos e fibrinogênio. 
- As escleroproteínas ou proteínas fibrosas: são protepinas simples que possuem um peso 
mulecular muito elevado, sendo exclusivas dos animais também são insolúveis na maioria dos 
solventes orgânicos. 
2.2 Proteínas Conjugadas: Também chamadas de heteroproteinas as proteínas 
conjugadas possuem em sua composição não apenas aminoácidos mas também outro 
componente não-protéico, chamado grupo prostético, sendo esse o que caracterísa a 
heteroproteína de acordo com a tabéba abaixo. 
Proteínas conjugadas Grupo prostético Exemplo 
Cromorpoteínas Pigmento Hemoglobina, Hemocianina e 
Citocromos 
Fosfoproteínas Ácido Fosfórico Caseína (leite) 
Glicoproteínas Carboidratos Mucina (muco) 
Lipoproteínas Lipídios Encontradas na menbrana 
celular e no vitelo dos ovos. 
 
4
 Polímeros são macromoléculas formadas pela união de várias moléculas menores denominadas 
monômeros que por sua vez são moléculas menores como por exemplo, os aminoácidos nas proteínas. 
Nucleoproteínas Ácido nucléico Ribonucleoproteínas e 
desoxirribonucleopreteínas. 
 
- Proteínas Derivadas: esse tipo de proteínas forman-se a partir de outras por desnaturação ou 
hidrólise, pode-se citar como exemplo desse tipo de proteína as proteoses e as peptonas, que são 
formadas durante a digestão. 
Proteoses  Peptonas  Polopeptídeos 
Esquema1. Ordem de grandeza molecular. 
Natureza das macromoléculas: As macromoléculas possuem tamanho entre 0,001 m a 0,2 
m (m = micrômetro) de diâmetro formando na água uma solução de diâmetro entre um e cem 
nanômetros (solução coloidal), possuindo natureza anfótera pois constituem o melhor sistema tampão
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 de 
um organismo vivo. 
Estrutura e organização molecular de uma proteína: As proteínas possuem quatro níveis de 
organização molecular. São eles; 
- Primário: Esse nível é representado pela sequencia de aminoácidos unidos através de ligações 
peptídicas. 
- Secundário: Representado por dobras na cadeia (a - hélice), que são estabilizadas por pontes de 
hidrogênio. 
- Terciário: Ocorre quando a proteína sofre um maior grau de enrolamento e surgem, dessa forma, são 
necessárias as pontes de dissulfeto para estabilizar esse enrolamento. 
- Quaternário: ocorre quando quatro cadeias polipeptídicas se associam através de pontes de hidrogênio, 
como ocorre na formação da molécula da hemoglobina (tetrâmero). Como podemos observar na figura 
abaixo a ilustração dos três primeiros níveis de organização molecular. 
 
 
Figura3. Ilustração dos níveis de organização molecular das proteínas. 
 
5
 Uma substancia tampão são soluções que atenuam a variação dos valores de pH, mantendo-o 
constante mesmo com adição de pequenas quantidades de ácidos e bases. 
A forma das proteínas é um fator muito importante em sua atividade, pois se ela é alterada, a 
proteína torna-se inativa, esse processo de alteração na forma da proteína é denominado 
desnaturação, podendo ser provocado por altas temperaturas, alterações de pH e outros fatores. 
Podemos observar na figura abaixo a alteração na forma de uma proteína de estrutura molecular 
terciária. 
 
Figura 4. Alteração na forma de uma proteína de nível de estrutura molecular terciário. 
 
A desnaturação é um processo, geralmente irreversível, que consiste na quebra das estruturas 
moleculares secundárias e terciárias de uma proteína, podemos diferenciar uma proteína da 
outra das seguintes formas; 
- Pelo numero de aminoácidos: Uma proteína A é formada por 610 aminoácidos de 
determinados tipos e ordenados numa certa sequencia. Uma proteína B é formada pelos mesmo 
tipos de aminoácidos, na mesma sequencia mas contem 611 aminoácidos em sua composição, 
ou seja, a proteína B se difere da proteína A apenas por conter uma unidade a mais. 
- Pelotipo de aminoácidos: uma proteína C apresenta, num certo trecho de sua molécula, 
aminoácidos corno, valina, glicina, leucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Uma 
proteína D, formada pelo mesmo número de aminoácidos e na mesma seqüência que a proteína 
C, apresenta nesse trecho os aminoácidos valina, glicina, isoleucina, triptofano, treonina, alanina 
e arginina. Apenas pelo fato de na proteína C haver leucina no trecho de molécula considerado, 
as proteínas C o D são diferentes. 
- Pela sequência dos aminoácidos: uma proteína E é formada, em determinado trecho de sua 
molécula, pelos aminoácidos cisteína, serina, metionina, leucina, histidina e lisina. Uma 
proteína F é formada pelos mesmos aminciácidos, mas, no tracho em exame, há uma inversão 
na posição de dois deles; cisteína, metionina, serina, leucina, hístidina e lisina. Por causa disso, 
as proteínas E e F são diferentes. 
- Pelo formato da molécula: as moléculas protéicas assumem determinados formatos é, quando 
os formatos de duas moléculas são diferentes, elas também o são. 
Dessa forma, Conclui-se, então, que podendo repetir-se à vontade os 20 tipos de aminoácidos e, 
ainda, combinando-se de várias formas a partir das diferenças que acabamos de examinar, uma 
célula pode produzir muitas proteínas diferentes. Imagina-se, então, quantas proteínas podem 
ser produzidas por todos os seres vivos. 
 
2.3 Funções das Proteínas: 
 
As proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a sua função. De uma 
maneira geral, as proteínas desempenham nos seres vivos as seguintes funções: estrutural, 
enzimática, hormonal, de defesa, nutritivo, coagulação sanguínea e no transporte. 
Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos. 
Exemplos: 
- Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e 
tendões. 
- Actina o Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam do 
mecanismo da contração muscular, 
- Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas, Evita a 
dessecação, a que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre. 
- Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a 
viscosidade do plasma (porção líquida do sangue), 
Função enzimática - toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como moléculas 
reguladoras das reações biológicas. Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar, 
como exemplo, as lipases - enzimas que transformam os lipídios em sua unidades constituintes, 
como os ácidos graxos e glicerol. 
Função hormonal - muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica. 
Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios como substãncias elaboradas pelas 
glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de 
certos órgãos. É o caso do insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e 
manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue). 
Função de defesa - existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas" 
que são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de 
defesa, denominados anticorpos. O anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno, do 
maneira a neutralizar seu efeito. A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que 
significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua 
formação. Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os linfócitos, um dos 
tipos de glóbulo branco do sangue). São proteínas denominadas gamaglobulinas. 
Função nutritiva - as proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais 
requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como 
fonte de energia no mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o 
vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico em proteínas. 
Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, 
como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc... 
Transporte - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte 
de oxigênio no sangue.