Função das Proteínas

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FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS
DISC.: BIOQUÍMICA
PROF.ª DR.ª: PÂMELLA GRASIELLE VITAL DIAS DE SOUZA
COMO AS PROTEÍNAS EXERCEM SUA FUNÇÃO???
Algumas de suas Características
 São moléculas dinâmicas;
 Apresentam funções diversificada;
 Função depende das interações com outras moléculas;
 As interações são influenciadas por mudança da 
conformação da proteína.
1. Enzimática- amilase
2. Nutricionais e reserva- ovoalbumina
3. Transportadora- mioglobina
4. Contráteis- miosina
5. Estruturais e protetoras- colágeno
6. Reguladoras- insulina
7. Defensora- imunoglobulina
PROTEÍNAS: COMO REGULADORAS DO METABOLISMO
3- Interação entre P-L
1- Proteínas sérica
4- Acionamento pela 
proteína membranar
5- Reconhece a 
modificação do meio
INTERAÇÃO ENTRE PROTEÍNA E SEUS LIGANTES:
LIGAÇÕES REVERSÍVEIS DE UMA P- L
 Exemplo claro!!!
Mioglobina e Hemoglobina 
 Ilustram o processo bioquímico Ligação reversível de uma P- L.
 São transportadores de O2, 
 Porém!!!
As cadeias laterais das proteínas
Pouco solúvel em H2O
Não são adequadas para
ligação reversível com o O2.
O DINAMISMO DAS PROTEÍNAS
• As proteínas realizam um tipo de ligação Ligação reversível 
• A ligação reversível com outras moléculas Seus ligantes
• Local de ligação do ligante na proteína Sítio de ligação
Qual a importância dessa ligação reversível? 
- Modificação ambientais
- Resposta rápida
- Condições favoráveis p/ o metabolismo
- Tamanho
- Forma
- Carga
- Afinidade à água
TEORIA DO ENCAIXE INDUZIDO
Sitio de ligação escolhe 
entre diferentes molécula
Interação 
específica
Uma 
proteína
Pode ter
Mudança conformacional
(alostérica)
Função da 
proteína
Encaixe induzido
MODIFICAÇÕES CONFORMACIONAIS
1- Proteínas com 
várias subunidade
2- Sofre mudança 
em uma subunidade
3- Que induz a mudança 
nas demais subunidades Ligantes= substrato
Sítio de ligação= Sítio ativo
PROTEÍNAS TRANSPORTADORAS DE O2
 Possuem estrutura 3D conhecida
 Realiza reação reversível de ligação ao O2
 Apresenta pouco afinidade ao O2
 Por que são elas, as transportadoras?
 O2 é um gás de pouca solubilidade no sangue
INTERAÇÃO ENTRE PROTEÍNA E O2
 As cadeias laterais dos aa são adaptados para se ligarem ao O
Recebem em sua estrutura um metal de
transição (Fe+), para garantir sua ligação ao O2.
Componente não-proteico de uma proteína, sendo
essencial para a atividade biológica da proteína
GRUPO PROSTÉTICO
Na hemoglobina e Mioglobina
O grupo heme: anel de protoporfirina, seis ligações
A MIOGLOBINA
• É uma proteína globular
• Formada por uma cadeia de154 aa; 16700 Kda
• De estrutura simples, contém um grupo heme
• Transporta O2 nos tecidos musculares
HEMOGLOBINA
• <50% de similaridade na cadeia 
primária!!
– Estrutura 3D muito similar
Estruturalmente Tetramérica
Forma Globular
Possui 4 grupos HEME
• 2 cadeias alfa
• 2 cadeias beta
PROTEÍNAS ALOSTÉRICAS
• Hemoglobina possui 2 tipos de estados conformacionais: 
T(enso) e R(elaxado)
• A ligação do O2 à subunidade da hmb no estado 
T desencadeia mudança para o estado R
• Influenciada pela ligação da BPG
• Mudança do estado garante efeito diferenciado
Efeito de Bohr
 A hemoglobina liga-se ao CO2 de forma inversamente 
proporcional
 CO2 liga-se ao grupo heme, ajuda na estabilização do 
estado T e estimula a liberação de O2.
EFEITO DE Bohr E REGULAÇÃO PELA BPG
 2,3 bisfosfoglicerato encontrada nas hemácias
 Em sangue humano 5mM no nível do mar
8mM grandes altitudes
 Uma molécula para cada hemoglobina – estabiliza o estado T
 Dificulta a ligação do O2 à hmg Excesso de BPG contribui 
para um quadro de hipoxia
 Feto tem hemoblogina que é mais afim de O2 do que a da 
mãe
 Outros fatores também estão relacionados com a afinidade 
da Hmg ao O2: pH e pCO2 e pO2 efeito de Bohr.
É a modulação da afinidade da Hb ao O2, pelo pH do meio, facilitando a desoxigenação da Hb
Concentração de BPG
HEMÁCIASPLASMATECIDOS
1. Nos tecidos, a pO2 é de 25 a 40
torr e o pH ligeiramente mais
ácido (7,2-7,3). O CO2 produzido
difunde-se para o plasma e para
as hemácias.
2. Nas hemácias, o CO2 é
convertido a H2CO3 pela enzima
anidrase carbônica.
3. O H2CO3 se dissocia no íon
bicarbonato HCO3
- e um próton
H+. Parte do HCO3- (~60%)
difunde para o plasma, onde
constitue o principal sistema
tampão.
4. Uma parte pequena (~8%) do
CO2 liga-se diretamente ao
resíduo N-terminal de cada
globina, formando a carbamino-
Hb.
CO2 DIFUSÃO CO2
(1)
H2CO3
+H2OAnidrase 
carbônica
(2)
+
Cl
O HCO3
-
transportado no 
plasma representa 
60% do CO2
formado nos 
tecidos
HCO3
- HCO3
- H+
Cl
(3)
Hb
NH3
+
Hb
NHCOO-
(4)
pO2 – 25 a 40 torr
HEMÁCIASPLASMATECIDOS
5. O próton H+ gerado da 
dissociação do H2CO3 é 
tamponado por histidinas que 
ligam o heme.
6. Ao receber o próton, a HbO2
sofre o efeito Bohr, que resulta 
em uma diminuição da 
afinidade pelo o O2, facilitando 
a desoxigenação.
7. Concordando com o efeito 
Bohr, a Hb oxigenada é mais 
ácida (pK ~7.4) do que a Hb
desoxigenada (pK ~7.6 ).
H2CO3
+H2OAnidrase 
carbônica
CO2 DIFUSÃO CO2
+
Cl
O HCO3
-
transportado no 
plasma representa 
60% do CO2
formado nos 
tecidos
HCO3
- HCO3
-
Cl
H+
Hb
NH3
+
FeO2
HH
CC
NN NHNH
HCHC CC
(5)
Fe2+
HH
CC
NN NH2N
HCHC CC
Hb
NHCOO-
(5)
(6)
O2 DIFUSÃO
(6)
pO2 – 25 a 40 torr
HEMÁCIASPLASMAALVÉOLOS
8. No pulmão, a pO2 é de 100 torr e 
o pH é mais alcalino (pH ~7.6). 
9. A Hb desoxigenada recebe O2 e 
libera os prótons H+ recebidos no 
tecido. O efeito Bohr agora 
resulta em um aumento da 
afinidade pelo o O2, facilitando a 
oxigenação.
10.Esses fatores fazem a anidrase
carbônica catalizar a reação 
reversa, formando CO2 e H2O a 
partir de H2CO3, resultante da 
associação bicarbonato e H+.
Hb
NHCOO-
Fe2+
HH
CC
NN NHNH2
HCHC CC
FeO2
HH
CC
NN NNH
HCHC CC
Hb
NH3
+
O2 DIFUSÃO
(9)
pO2 – 100 torr
(11)
11. O CO2 ligado à Hb é liberado. 
12. O CO2 difunde para o plasma e 
daí para os alvéolos.
H+
+ H2O
Anidrase 
carbônica
CO2
(10)
O HCO3
-
transportado no 
plasma representa 
60% do CO2
formado nos 
tecidos
+
Cl
HCO3
- HCO3
-
H2CO3
Cl
(10)
DIFUSÃOCO2
(12)
PROTEÍNAS FIBROSAS
• Características das proteínas fibrosas
• São filamentos protéicos que se projetam pelo citoplasma
• Se organizam para formar a estrutura de uma célula
• Função Mobilidade celular
CITOPLASMA
Formato
Organização
Estabe-
lecem
Transporte de organelas
Migração dos cromossomos durante a mitose
CITOESQUELETO- O QUE COMPÕE?
• Citoesqueleto formado por 3 filamento
– Filamentos de Actina
– Filamentos intermediários
– Microtúbulos
• Realizam ligação entre organelas e membrana por 
proteínas acessórias
• Funções
– Motilidade celular
– Transporte de organelas, 
– Divisão celular
FA FI MT
ACTINA
• Individualmente são globulares, principal proteína do esqueleto da 
célula
– Representa 20% das proteínas totais de uma célula
• Por que é dita fibrisa?
Quando polimerizada forma filamentos estruturais
• Cada monómero possui sitios de ligação que mediam interação com 2 
monomeros de actina.
• Função:
Participa da contração muscular, 
Mobilidade celular, 
Divisão celular, 
Movimentação de vesículas e organelas, 
Sinalização celular, estabilização e manutenção das junções celulares, 
Formato cellular
• Microfilamentosformam feixes ou redes tridimensionais Que se
organizam em feixes ou redes proporcionando a estrutura celular
ORGANIZAÇÃO DOS FILAMENTOS
 Organização em Feixes de actina
 Organizados e ligados uns aos outros de forma paralela
 Redes de actina
 Organizadas umas as outras de forma aleatória
Exemplo: Microvilosidades
Adesão celular
ACTINA, MIOSINA E O MOVIMENTO CELULAR
 Proteínas responsáveis pelo movimento muscular
Actina associada a Miosina
Conhecido: Motor celular
- Gasta ATP
- Gera força
MIOSINAS
• É uma ATPase que movimenta-se ao longo da 
actina em presença de ATP
• Responsável pela contração muscular
• Suas subunidades proteicas são filamentos em 
alfa-hélice
MÚSCULO ESQUELÉTICO
•A contração do musculo ocorre por um 
deslizamento dos filamentos de ACTINA e MIOSINA
•Levando a uma contração: Aproximação dos discos Z
PROTEÍNAS E FUNÇÃO IMUNOLÓGICA-
IMUNOGLOBULINAS