Função das enzimas

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ENZIMAS
Disc.: Bioquímica
Prof.ª Dr.ª: Pâmella Grasielle Vital Dias de Souza
CONCEITO
ENZIMA foi introduzida por Kuhne em 1878 para designar a
ocorrência no levedo de algo responsável pela sua atividade
fermentativa.
São proteínas especializadas em catalisar reações biológicas,
Aumentando a velocidade de uma reação química sem
interferir no processo.
Associam-se a moléculas por serem específicas e possuir
caráter catalítico
Por tanto! São proteínas com função de acelerar reações
químicas que ocorrem sob condições termodinâmicas
desfavoráveis.
ENZIMAS
Quando uma proteína é dita enzima, elas devem apresentar:
• Excelente e eficiente ação catalítica;
• Possuir alto grau de especificidade em relação ao seu substrato e
produtos;
• Acelerar a velocidade das reações em 106 a 1012 vezes mais que
reações sem catalisadas;
• Não ser consumida, nem alterada ao participar da reação;
• Não modificar o equilíbrio químico das reações;
• Ter reação regulada geneticamente ou pelas condições metabólicas.
Nomenclatura
oQuando começou a falar na existência de enzimas
• Século XIX – Não conheciam muitas enzimas
• Apenas adicionou o sufixo “ASE” ao nome do substrato catalisado ou processo realizado: 
* gorduras (lipo - grego) – LIPASE
* amido (amylon - grego) – AMILASE
• Algumas receberam nomes casuais e não entraram nesta regra:
* Renina, Quimiotripsina, Tripsina e pepsina
Em 1828, Berzelius, tinha reconhecido a presença de fermentos de ocorrência natural que 
promoviam reações químicas e antecipou o conceito de catalisadores biológicos.
Classificação das Enzimas
1. Óxido-redutases (Reações de oxidação/Redução)
2.Transferases (Transferência de grupos)
3.Hidrolases (Reações de Hidrólise)
4.Liases (Adição ou remoção de grupos)
5.Isomerases (Transferência de grupos dentro da mesma molécula, formação de
isômeros)
6.Ligases (catalisam a ligação de duas moléculas com hidrólise da ligação
pirofosfato na molécula de ATP (ou uma semelhante, igualmente trifosfatada)
1. Óxido-redutases – Reações de oxidação/Redução
Exemplo: Lactato desidrogenase
Redução Ác. Pirúvico à Ác. lático
Transferência de elétrons (íons hidreto ou átomos de H). 
Oxidação do etanol pela álcool 
desidrogenase.
Classificação das Enzimas
Exemplo Hexoquinase/ Glicoquinase
2. Transferases
Tranferência do P do ATP para glicose
Reações de transferência de grupos.
Classificação das Enzimas
3. Hidrolases
Exemplo: β-galactosidase
Catalisa a hidrólise da lactose
Em glicose e galactose
Reações de hidrólise
Exemplo: Sacarase
Classificação das Enzimas
4. Liases – Adição ou remoção de grupos (H2O, NH4+, CO2).
Ex: Fumarase
Hidratação de fumarato em L-malato
Formam ou destroem ligações duplas, respectivamente 
retirando ou adicionando grupos funcionais.
Classificação das Enzimas
5. Isomerases
Diidroxicetona-P em Gliceraldeido-3-P
Exemplo: Triose Fosfato Isomerase
Transferência de grupos dentro da mesma molécula formando 
isômeros.
Classificação das Enzimas
Classificação das Enzimas
6. Ligases
Formadora de ligação C-C 
Exemplo: Piruvato carboxilase
Formam ligações químicas por reações de 
condensação, consumindo energia (ATP).
Reação Catalisada por Enzimas
Especificidade Enzimática: Sítio Ativo
• A reação enzimática ocorre em duas etapas:
Equação de Michaelis- Menten
E + S E S P + E
Explica a característica catalítica das reações enzimáticas, o que diz a 
equação:
Vo= Vmax[S]
Km + [S]
• Característica Km de cada enzima e seu substrato, reflete sua afinidade,
sendo Km= [S].
• Km baixo- alta afinidade pela enzima, pois uma baixa [s] é necessário para atingir
a meta da saturação da enzima
• Km alto- baixa afinidade pela enzima, pois é necessário alta [S] para atingir metade
da saturação da enzima
K1 K2
Vo= V. inicial da reação
Vmax= V. máxima
Km= Constante de Michaelis( K1+K2/K1)
[S]= Concentração do substrato
K1
Especificidade Enzimática: Sítio Ativo
DESCRITO POR 2 MODELOS
• 1 Modelo Modelo Chave-fechadura
Emil Fischer em 1890
• 2 Modelo Modelo do ajuste induzido
• Prevê a acomodação ente a enzima e o subtrato.
Koshland em 1958
Especificidade Enzimática: Sítio Ativo
ATRAVÉS DE EFEITOS DE PROXIMIDADE E ORIENTAÇÃO
• Enzima e substratos se aproximam, principalmente o S ao grupo
funcional catalítico
Ocorre o posicionamento do substrato;
Mudança conformacional da enzima, adaptação ao seus S;
Formação do complexo ES.
Mecanismo Catalítico
Em seguida
Em seguida
Em seguida
Mecanismo Catalítico
CATÁLISE POR ÍONS METÁLICOS
Ocorre interações de força eletrostática;
Influencia a saída da água no momento da ligação da E ao seu S;
Carga elétrica no sítio ativo é distribuída e facilita a ligação ES;
Interação entre E+S, acelera a reação.
Mecanismo Catalítico
Em seguida
Em seguida
Em seguida
CATÁLISE ÁCIDO- BÁSICA GERAL
da afinidade da E ao seus S, através da adição ou
remoção de prótons;
Mecanismo Catalítico
Os sítios ativos das enzimas possuem cadeias laterais que atuam
como doadores ou aceptores de prótons.
Atuam com ácidos-
bases
Em seguida
Os grupos químicos se tornam mais reativos
Em seguida
CATÁLISE COVALENTE
Ligação entre a E e o S, por formação de uma ligação covalente;
Mecanismo Catalítico
Em seguida
Aumentando a velocidade da reação;
Fatores que Influenciam a Ação Enzimática
• pH
• Temperatura
• Concentração da Enzima
• Concentração do Substrato
• pH
Pepsina pH ótimo 1,5
Tripsina pH ótimo 7,7
Fatores que Influenciam a Ação Enzimática
• Temperatura
Fatores que Influenciam a Ação Enzimática
• Concentração da Enzima
Figura: Efeito da [ ] da enzima sobre a velocidade inicial com substrato em excesso.
Fatores que Influenciam a Ação Enzimática
• Concentração do Substrato
Inicialmente a velocidade da reação é 
diretamente proporcional a [S].
Fatores que Influenciam a Ação Enzimática
• Concentração do Substrato
A velocidade passa a ser 
constante porque não 
depende da [S]
Fatores que Influenciam a Ação Enzimática
• Concentração do Substrato
A quantidade de reagente 
é o suficiente grande para 
saturar todos os sítios 
catalíticos enzimas.
Fatores que Influenciam a Ação Enzimática
Inibição enzimática
Inibidores
 Inibição Reversível:
 Inibição competitiva;
 Inibição incompetitiva;
 Inibição mista;
 Inibição não competitiva.
 Inibição Irreversível.
Inibição Reversível
Inibição competitiva
 É a inibição na qual o inibidor é capaz de se ligar reversivelmente no mesmo 
sítio na qual o substrato se liga.
Ex.: Estatinas (inibem a síntese do colesterol)
Inibição Reversível
Inibição Incompetitiva
É a inibição na qual um inibidor é capaz de se ligar reversivelmente em outro 
sítio da enzima que não o catalítico.
Porém esta ligação somente ocorre quando o complexo ES esta formado.
Inibição Reversível
Mista
É a inibição na qual um inibidor apresenta características mútuas de 
inibição competitiva e incompetitiva.
Ex:. Íons metálicos
Inibição Reversível
Inibição Não Competitiva
É a inibição na qual um inibidor se liga em um sítio alostérico da enzima e a 
inativa.
Inibição Irreversível
 Ocorre quando um inibidor se liga covalentemente ao sítio ativo ou a um sítio 
alostérico importante para o funcionamento da enzima;
 A enzima não retornará a funcionar novamente, havendo a necessidade de 
síntese de nova enzima para promover seus efeitos.
Ex: Inseticidas organofosforado
e carbamatos que inibem 
a acetilcolinesterase.
Co-fatores Metabólicos e Coenzimas
Porção protéica
APOENZIMACofator
HOLOENZIMA
Íons metálicos
Moléculas 
orgânicas
Coenzimas
Co-fatores - Coenzimas
• Alguns são transportadoras de hidrogênio
Coenzima Abreviatura Reação
catalisada
Origem
Nicotinamida adenina
dinucleotídio
NAD+ Oxi-redução Niacina ou
Vitamina B3
Nicotinamida adenina
dinucleotídio fosfato
NADP+ Oxi-redução Niacina ou
Vitamina B3
Flavina adenina
dinucleotídio
FAD Oxi-redução Riboflavina ou
Vitamina B2
São íons inorgânicos (Mg2+; Zn2+) São moléculas orgânicas (vit. B12)
São grupos prostéticos
Co-fatores - Coenzimas
• Outros são transportadoras de grupos químicos
Coenzima Abrev. Reação catalisada Origem 
Coenzima A CoA-SH Transferência de 
grupo acil 
Pantotenato ou 
Vitamina B5 
Biotina Transferência de 
CO2 
Biotina ou 
Vitamina H 
Piridoxal fosfato PyF Transferência de 
grupo amino 
Piridoxina ou 
Vitamina B6 
Metilcobalamina Transferência de 
unidades de carbono 
Cobalamina ou 
Vitamina B12 
Tetrahidrofolato THF Transferência de 
unidades de carbono 
Ácido fólico 
Tiamina 
pirofosfato 
TPP Transferência de 
grupo aldeído 
Tiamina ou 
Vitamina B1 
 
• Algumas proteínas são inicialmente sintetizadas na forma de
Zimogênios
• São aquela enzimas que são sintetizadas como precursores inativos e
posteriormente ativadas por clivagem de uma ou ais ligações peptídicas;
• O precursor inativo é chamado de zimogênio/ proenzima
Fenilcetonúria
 A Fenilalanina é um dos aa essenciais ao ser humano, 
 A enzima fenilalanina hidroxilase catalisa a reação de hidroxilação da 
fenilalanina a tirosina.
 A deficiência desta enzima leva ao acúmulo de fenilalanina.
 Altas concentrações plasmáticas de fenilalanina afetam o sistema nervoso 
central.
CURIOSIDADE!!!!
 As regiões escuras dos gatos siameses, são as mais
frias e nelas, a substâncias que controla a produção
do pigmento responsável pela pelagem escura é
ativa, enquanto nas claras, que são quentes, essa
substância é inativa.
 A enzima atua de
modo mais eficaz em
temperaturas mais baixas.
Gato Siamês