enzimatica

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TECNOLOGIA ENZIMÁTICA 
E FERMENTATIVA
Farmácia – 6º Período
Docente: Lívia Lobo
OUTUBRO/ 2017
INIBIDORES ENZIMÁTICOS
	 A catálise enzimática pode ser impedida por compostos que, quando presentes no meio, ligam-se diretamente à enzima, impedindo sua ação.
	Existem basicamente dois tipos de inibidores: competitivos e não-competitivos.
INIBIDORES ENZIMÁTICOS
	Os inibidores competitivos são substâncias que tem forma estrutural suficientemente semelhante à do substrato para poderem ligar-se ao sítio ativo da enzima. São bem específicos.
INIBIDORES ENZIMÁTICOS
	Faltam-lhes, entretanto, grupos químicos que possam levar a reação até o final. O resultado da sua presença no meio da reação é o estabelecimento de uma competição entre as moléculas do inibidor competitivo e as do substrato pela ligação com o sítio ativo da enzima.
	
INIBIDORES ENZIMÁTICOS
	O percentual de inibição resultante dependerá de dois fatores:
As concentrações relativas de substrato e inibidor competitivo
A afinidade diferencial da enzima pelo substrato e pelo inibidor
INIBIDORES ENZIMÁTICOS
	Os inibidores não-competitivos têm mecanismo de ação completamente diverso. Sua forma estrutural não guarda qualquer semelhança com a do substrato e a inibição é exercida pela sua capacidade de ligar-se a grupos R específicos, geralmente fora do sítio ativo.
	Essa ligação, altera a estrutura da enzima, impedindo a catálise.
INIBIDORES ENZIMÁTICOS
	Os inibidores competitivos pela sua especificidade têm tido largo emprego terapêutico e constituem um instrumento potencialmente interessante no controle de vias metabólicas.
	A presença de inibidores não-competitivos nos organismos, é geralmente, acidental. 	
INIBIDORES ENZIMÁTICOS
	Inibição acompetitiva acontece quando na enzima podem existir dois sítios ativos, um para ligação com o substrato e outro para o inibidor, sendo que este último só se torna ativo quando o complexo enzima-substrato é formado.
ATIVIDADE ENZIMÁTICA
	Os organismos podem regular a velocidade de uma reação catalisada enzimaticamente em dois níveis diferentes.
	A síntese da enzima é um processo controlado, respondendo as variações das condições do meio. Como a velocidade da reação catalisada é diretamente proporcional a concentração da enzima, uma maior velocidade de síntese privilegia a via metabólica da qual a enzima participa. O contrário também é verdadeiro.
ATIVIDADE ENZIMÁTICA
	As enzimas já sintetizadas, porém, não têm uma atividade constante. Estão sujeitas a um segundo nível de regulação. A modulação da sua atividade pode dar-se através de regulação alostérica ou modificação covalente.
ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Regulação Alostérica:
	Alguns compostos produzidos pelo metabolismo têm a propriedade de ligarem-se, com alta especificidade, a uma região de determinadas enzimas, designada sítio alostérico, diferente do sítio ativo.
ATIVIDADE ENZIMÁTICA
	A ligação de um composto qualquer modifica a estrutura terciária da enzima, com dois resultados possíveis: a nova conformação pode auxiliar a catálise ou prejudicá-la.
	Auxiliando, o composto é chamado de efetuador alostérico positivo. E prejudicando, é chamado de efetuador alostérico negativo.
	A enzima que apresenta o sítio alostérico e é capaz de receber o efetuador alostérico é a enzima alostérica.
ATIVIDADE ENZIMÁTICA
	Esse recurso para a regulação da atividade enzimática é largamente empregado pelas células no controle de seu metabolismo. Praticamente, todas as vias metabólicas contam com uma reação catalisada por uma enzima alostérica, sensível a algum dos produtos finais da via, que atua como efetuador alostérico negativo.
ATIVIDADE ENZIMÁTICA
	A ligação do efetuador alostérico à enzima é reversível e, portanto, o percentual de enzima que se encontra ligada ao efetuador está na dependência da concentração deste.
ATIVIDADE ENZIMÁTICA
	Quando o composto se acumula em virtude do alto funcionamento da via, sua ligação à enzima alostérica acarreta diminuição da velocidade da reação por ela catalisada e a via é desacelerada. Se, a seguir, o efetuador alostérico é consumido por outra via, a diminuição de sua concentração provoca seu desligamento da enzima, que volta a funcionar com velocidade normal.
	
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ATIVIDADE ENZIMÁTICA
	O efeito alostérico é específico para um par efetuador alostérico-enzima. Assim, um determinado composto pode atuar como efetuador alostérico negativo sobre algumas enzimas e positivo sobre outras, pertencentes a vias metabólicas diferentes.
	Quando a concentração celular do efetuador alostérico aumenta, algumas vias são inibidas mas, simultaneamente, outras são estimuladas.
ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Modificação Covalente
	Algumas enzimas são submetidas a um processo de regulação que consiste na ligação covalente de um grupo químico à sua estrutura. 
	Acarreta a mudança conformacional da enzima sendo que em algumas as torna inativas, enquanto que, para outras forma um sítio ativo funcional. Alteração do metabolismo
FIM!!!