SLIDE Proteína

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DEFINIÇÃO: 
 São macromoléculas compostas por cadeias longas de 
aminoácidos unidos por ligações peptídicas. 
 Apresentam elevado peso molecular, composto de hidrogênio 
(H), oxigênio (O) e nitrogênio (N), juntamente com enxofre e 
alguns outros elementos como fósforo, ferro e cobalto. 
o Vegetais: sintetizam as proteínas através do N, que obtêm a partir 
de nitrato e amônia do solo. 
o Animais: obtêm o N que necessitam de alimentos protéicos de 
origem animal ou vegetal. 
Qual a diferença entre PTN X CHO e LIP? 
 Possuem Nitrogênio na sua estrutura. 
ESTRUTURA E CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS: 
 
 A base estrutural das proteínas é o aminoácido (aa), dos quais 
20 foram reconhecidos como constituintes da maioria das proteínas. 
 
 Todos são ácidos carboxílicos. Um grupo amina (NH2) e um 
grupo carboxila (COOH) são ligados ao mesmo átomo de carbono. 
 
 Os aas se combinam para formar proteínas através de uma 
ligação peptídica que une os carbonos carboxílicos de um aa ao N do 
outro. 
 
 As proteínas variam de tamanho de polipeptídeos, que podem 
ser pequenas (ex: corticotropina – ACTH – com 23 aas) até moléculas 
muito complexas com várias centenas de milhares de aas. 
 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
CARACTERÍSTICAS: 
o São formados por subunidades denominadas aminoácidos (aas); 
o A disposição dos aminoácidos se dá em sequencias específicas, 
conferindo características individuais às proteínas; 
o A forma estrutural que a proteína apresenta está relacionada com a 
sua função; 
 Ex 1 - Proteínas globulares: são altamente hidrossolúveis e circulam 
na corrente sanguínea devido sua forma esférica (hemoglobina, 
imunoglobulinas, hormônios, enzimas etc); 
 2 - Proteínas fibrosas: são longas, com várias camadas de cadeia 
polipeptídicas sobrepostas, conferindo força e suporte para diversos 
tecidos conectivos, tendões, cartilagens, ossos e ligamentos (elastina 
e colágeno) 
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS (aas) 
o Essenciais: a síntese do organismo não é suficiente para suprir as 
necessidades do organismo, precisam ser fornecidos pela dieta: 
fenilalanina, lisina, leucina, isoleucina, metionina, treonina, triptofano, 
valina. 
 
o Não essenciais: o organismo sintetiza a partir de substratos como 
glicose, cetoácidos e ácidos graxos: 
 alanina, aspargina, glutamato e aspartato 
 Atenção!!! Essa classificação depende do estado nutricional e situação 
fisiológica. 
 
o Condicionalmente Essenciais: em condições especiais, quando a 
síntese endógena não alcança as necessidades metabólicas, devendo 
ser ingeridos na alimentação adequadamente. 
 
 Ex. 1- Histidina: é considerada essencial para a criança; 
 2- Arginina: é necessária em períodos de intenso crescimento celular; 
 3- Glutamina: é essencial no CA, sepse e outras situações patológicas; 
 4- Tirosina e cisteína: são essenciais para bebês prematuros 
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS: 
Composição de estrutura e formação de tecidos; 
o Fornecer substrato necessário para crescimento, reparo e 
manutenção dos tecidos corpóreos (músculos, ossos, tendões, 
vasos sanguíneo, pele, órgãos internos); 
o Composição de secreções (leite, muco, esperma, saliva, 
histaminas e anticorpos); 
o Composição de fluidos corpóreos (insulina, glucagon etc); 
o Composição de neurotransmissores: serotonina, acetilcolina, 
adrenalina e enzimas (lipase, tripsinas e dissacaridases); 
 
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS: 
o Regulação do equilíbrio hidroeletrolítico → mantendo a pressão 
osmótica, participando da produção da albumina, que mantém a 
distribuição de fluidos de forma organizadas, entre os espaços 
intravasculares, intracelulares e intersticial; 
o Regulação do equilíbrio ácido – base → os aminoácidos podem 
atuar como doadores de prótons e elétron por conterem tanto o grupo 
ácidos (COOH) como o básico (NH2); 
o Manutenção do pH sanguíneo normal → prevenindo a desnaturação 
das proteínas orgânicas; 
o Composição da membrana plasmática; 
 
 
 
FUNÇÕES ESPECIAIS DOS AAS: 
o Triptofano: o aa mais complexo – é um precursor da niacina e do 
neurotransmissor serotonina 
o Metionina: é o principal doador de grupos metil para síntese de compostos 
como colina e carnitina, precursor da cistina. 
o Fenilalanina: precursor da tirosina – juntos levam a formação de tiroxina e 
epinefrina 
o Arginina e citrulina: estão envolvidos na síntese de uréia no fígado 
o Glicina combinam com substâncias tóxicas convertendo-as em formas inócuas 
para serem excretadas 
o Histidina: essencial para síntese de histamina, que causa vasodilatação no 
sistema circulatório 
o Creatinina: sintetizada a partir da arginina, glicina e metionina, se combina com 
o fosfato para formar fosfatocreatina. 
 
o Glutamina: formada pelo ac glutâmico e aspargina, a partir do ac aspártico. 
 Tem grande importância como fonte primária de combustível para o TGI, assim 
como para manter a integridade contra translocação bacteriana. É o aa mais 
abundante no plasma e no músc. esquelético. 
NECESSIDADES PROTEÍCAS 
 
Em pessoas saudáveis a quantidade de nitrogênio eliminada nas fezes é 
semelhante à ingerida na alimentação. 
 
Balanço Nitrogenado: quantidade de proteína utilizada pelo corpo. 
BN = I – ( U + F ) BN: Balanço Nitrogenado I: Nitrogênio Ingerido 
 U: Nitrogênio Urinário F: Nitrogênio Fecal 
 
Atenção!!! 
Para que esse balanço seja positivo é necessário que a ptn ingerida 
contenha teor adequado de nitrogênio e todos os aas essenciais, 
permitindo a síntese protéica. 
Aas não essenciais podem ser sintetizados a partir da ptn dietética. 
Contudo, se a ingestão dos aas essenciais for limitada, a síntese 
protéica pode ser prejudicada. 
 
A determinação das necessidades protéicas considera as condições 
fisiológicas e os ciclos da vida. 
DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS 
 
Estômago 
- Começa a digestão das ptns: se decompõem em proteoses, peptonas 
e polipeptídeos grandes. 
- O pepsinogênio inativo ao entrar em contato com o HCl é 
convertido em pepsina, que digere o colágeno (tec. conjuntivo); 
 
Intestino - Duodeno 
- Onde ocorre maior parte da digestão das ptns. 
- O contato do quimo com a mucosa intestinal estimula a liberação da 
enterocinase, que transforma o tripsinogênio pancreático inativo em 
tripsina (forma ativa), que por sua vez ativa outras enzimas 
proteolíticas pancreáticas. 
- A tripsina, quimiotripsina e carboxipolipeptidase pancreáticas 
decompõem a ptn intacta e continuam a decomposição iniciada no 
estômago, até que forme pequenos polipeptídios e aas. 
 
DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS (cont.) 
 Intestino 
- As peptidases proteolíticas (na borda em escova) atuam sobre os 
peptídeos, transformando-os em aas, dipeptídeos e tripeptídeos. 
- Borda em escova: fase final da digestão das ptns. Os di e 
tripeptídeos são hidrolisados em aas pelas hidrolases peptídicas. 
 
 ABSORÇÃO DAS PROTEÍNAS 
- Os aas são absorvidos principalmente no intestino delgado (± 60%) 
sob a forma de aas livres ou peptídios. 
- Os peptídeos e aas absorvidos são transportados ao fígado através 
da veia porta, para a liberação na circulação geral. 
DIGESTÃO 
 
Estômago 
Pepsinogênio → Pepsina secretada pela mucosa gástrica 
 Proteólise: - pH; 
 - Esvaziamento gástrico; 
 - Tipo de proteína ingerida. 
 ↓ 
Proteínas → Proteoses → Peptonas → polipeptídios maioresPâncreas 
 
 
Proteases (proenzima) 
 ↓ 
 Duodeno Intestino 
 
Tripsina 
 Proteases 
 Aas / Peptídeos c/ 2 e 6 aas 
ABSORÇÃO 
 
Aminoácidos / Di e Tripeptídeos 
 
 Dipeptidases 
 
Borda em escova 
 
 
 Citoplasma Dipeptidades 
 Intracelular 
 
 
TRANSPORTE 
(Circulação Portal) 
 
 
 
 Fígado 
 
METABOLISMO DAS PROTEÍNAS 
 
 O destino dos aas absorvidos que entram no fígado (via veia porta): 
– 20% circulação sistêmica 
– 50% são transformados em uréia 
– 6% são transformados em ptns plasmáticas 
 
 O fígado regula o catabolismo dos aas essenciais, com 
exceção dos AACR* (isoleucina, leucina, valina e fenilalanina), que 
são metabolizados em tecidos periféricos (músculo esquelético, rins 
e tecido adiposo). 
 O destino do aa varia de acordo com a necessidade de cada, 
havendo um equilíbrio dinâmico entre as ptns tissulares com os aas 
ingeridos pela dieta e os aas circulantes. 
 A síntese e o catabolismo é um processo dinâmico e 
específico para cada tecido, que é denominado de turnover protéico. 
 
*AACR – aa de cadeia ramificada 
 
Turnover protéico 
A taxa de renovação protéica varia de acordo com a função específica 
de cada proteína. 
Ex.: Ptn que atuam como enzimas possuem taxa de renovação elevada; 
 Ptns estruturais (colágeno, fibras musculares) apresenta meia-vida 
 longa e taxa de renovação baixa. 
A taxa média diária do adulto de ptn renovada é de 3% do total protéico 
do organismo: 70g TGI; 
 75g músculo; 
 25g sangue; 
 5g pele... 
 
METABOLISMO DAS PROTEÍNAS 
 
Síntese protéica 
 
 O uso fundamental dos aas diz respeito à síntese de ptns 
como enzimas, hormônios, vit e ptn estruturais. Cada célula tem a 
capacidade de sintetizar um nº enorme de ptns específicas. 
 A síntese protéica exige que todos aas necessários estejam 
disponíveis (presentes). 
 A síntese das proteínas característica de cada célula é 
controlada pelo DNA. O DNA funciona como um modelo para a 
síntese de várias formas de RNA, que então participa na síntese 
protéica. 
 
METABOLISMO DAS PROTEÍNAS 
 
Catabolismo 
 
 Antes da utilização do esqueleto de C, o grupo amina deve ser 
separado por desaminação oxidativa com conseqüente formação de 
cetoácidos (fígado). 
 
- Esqueleto de C: - compostos intermediários do catab da G e dos AG 
 (ciclo de Krebs p/ produzir energ.) 
 - produzir G a partir de gord. 
 
- N do grupo amina - NH² (liberado como amônia): 
 - processos de sínteses 
 - carreado para o fígado p/ converter em uréia 
 (eliminada pela urina) 
 
 
METABOLISMO DAS PROTEÍNAS 
 
Catabolismo 
 
 O ciclo da alanina transporta o grupo amina do músculo 
esquelético ao fígado sem a formação de amônia, para converter 
em uréia; e fornece ao músculo em trabalho a G sanguínea 
sintetizada pelo fígado, a partir do esqueleto C da alanina 
(glicogênica). 
 A amônia, por ser altamente tóxica, é transportada em 
combinação com o ác. glutâmico → glutamina. 
 
RESUMO DA DIGESTÃO, ABSORÇÃO E UTILIZAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
 
Estrutura Proteína 
Boca Tritura os alimentos 
Estômago HCL – desnatura a ptn e a pepsina inicia a hidrólise 
Intestino 
delgado 
Lúmen intestinal – as enzimas proteolíticas digerem a ptn a di 
e tripeptídeos; 
Borda em escova – as di e tripeptidases digerem di e 
tripeptídeos a aas 
Fígado Mantém o balanço de aas plasmáticos; 
Sintetiza aas essenciais, enz, lipoptns e alb; 
Converte o esqueleto carbônico dos aas em glic. 
Sistema circ. Sg – transporta aas absorvidos e ptns sintetizadas 
Rim Sintetiza uréia do excesso de nitrog e elimina pela urina 
Intestino 
grosso 
Elimina material não digerido que pode ser fermentado pela 
flora intestinal 
Digestão completa e absorção de seus produtos de hidrólise 
acontecem completam-se até o ileo-proximal. 
QUALIDADE DA PROTEÍNA 
 
 Está relacionada com sua capacidade de sintetizar as 
necessidades do ser humano, de promover um crescimento normal em 
crianças e manutenção do adulto. 
 
 Os principais métodos para a avaliação das proteínas são: 
 Cômputo químico - análise dos aas da ptn em estudo e a comparação 
do perfil de aas essenciais, assim obtidos, com uma ptn de referência. 
 Cômputo químico = mg aas essenciais/ g de ptn experimental 
 mg aas essenciais/ g de ptn de referência 
 
Ex: Albumina e caseína – são consideradas proteínas de referência e o 
 valor do seu cômputo químico é igual a 100% 
 Aas limitante – é a menor concentração de aa essencial em relação 
 à ptn de referência. 
 
QUALIDADE DA PROTEÍNA 
 
 Método químico – identifica e quantifica os fatores limitantes das ptns. 
 
 Interrelação Energia - Proteína (Ndpcal%) – é a % das calorias totais da 
dieta que é fornecida sob a forma de ptn total utilizável. Avalia o valor 
biológico da ptn e indica suas relações com as necessidades de energia. 
Ndpcal% = (cal das ptn : total das calorias) x NPU 
 
 NPU – Utilização Protéica Final – Net Protein Utilization - define o valor 
nutricional da proteína em função da a quantidade de Nitrogênio Ingerido 
que foi retido no organismo. 
 NPU = R / I x 100 I: Nitrogênio Ingerido 
 R: Nitrogênio Retido 
Valores considerados normais 
Ndpcal% → 6 - 8% 
NPU → países desenvolvidos 70 – 80% 
 em desenvolvimento 60 – 70% 
e dietas baseadas em farinha mandioca 50 – 60% 
 
Considerando que a proteína animal apresenta maior 
valor biológico do que a vegetal. Qual conduta os 
vegetarianos devem tomar? 
 
Se uma proteína vegetal que contém um excesso do AA 
limitante for adicionada à dieta, a combinação de proteína 
pode ser complementada. 
PROTEÍNAS – RECOMENDAÇÕES 
OMS – ORGANIZAÇÃO MUNDIAL DE SAÚDE 
WHO – WORLD HEALTH ORGANIZATION 
WHO,2003 
10 a 15 % do VET 
0,8 a 1,0 g/kg de peso/dia 
Hipoprotéica 
< 0,8 g/kgP/dia 
<10 % VET 
Normoprotéica 
0,8 -1,0 g/kgP/dia 
10 -15% VET 
Hiperprotéica 
> 1,0 g/kgP/dia 
> 15% VET 
PROTEÍNAS NO EXERCÍCIO FÍSICO 
Objetivos 
 A proteína tem o papel de potencializar as adaptações 
decorrentes da prática crônica de exercícios com sobrecarga; 
 Manter o balanço nitrogenado positivo dessa forma 
potencializando a fixação de aminoácidos no organismo; 
 Pequena importância na contribuição energética (< 5%) ; 
 Estimular a produção de hormônios anabólicos ; 
 Aumento da síntese protéica na fase pós-exercício . 
 
 
SUPLEMENTOS PROTÉICOS 
Whey protein 
Albumina 
Proteína isolada da soja 
Mistura de vários tipos de proteínas 
Forma comercialização 
em pó 
barras 
 
SUPLEMENTOS DE AMINOÁCIDOS 
Glutamina 
Arginina 
BCAAMistura de Aa 
 
 Forma comercialização 
em pó 
Líquido 
cápsulas 
 
DIETAS HIPERPROTÉICAS 
Problemas associados: 
 Problemas renais 
 Hipercolesterolemia 
 Corpos cetônicos 
 Gota 
 (purinas metabolizadas em ácido úrico) 
 
AMINOÁCIDOS DE CADEIA RAMIFICADAS 
Leucina, Isoleucina, Valina 
BCAA (Brain Chain Amino Acids) 
São aminoácidos essenciais, constituintes naturais de 
alimentos ricos em proteínas. 
DRI - menos que 3 g/dia. 
Limite de até 6g/dia 
▪ Pode ser facilmente obtido por uma dieta balanceada 
 
SÍNTESE PROTÉICA 
Os processos de síntese protéica são modulados pela insulina: 
 glicose insulina - síntese protéica. 
 glicose cortisol - degradação protéica. 
 
Obs: RNA é dependente de glicogênio então dificilmente ocorre 
síntese protéica sem carboidratos. 
 
SÍNTESE PROTÉICA 
Os efeitos anabólicos da insulina resultantes do exercício físico 
podem: 
 estimular o transporte de aminoácidos para dentro da célula 
 aumentar a eficiência do processo de tradução, atuando na 
etapa de iniciação da síntese protéica. 
 Deficiência de insulina - atrofia muscular. 
 
CREATINA 
 
 É encontrada em alimentos de fonte animal 
 Sua ingestão diária é de 1 g 
 É formada endogenamente no fígado, rim e pâncreas a 
partir dos aminoácidos glicina, arginina e metionina 
 Combustível essencial para o sistema ATP-CP 
 
GLUTAMINA 
 Aminoácido livre mais abundante no músculo e plasma 
humano 
 Sintetizado pelo músculo esquelético, pulmões, fígado, cérebro 
e possivelmente pelo tecido adiposo 
 glutamina sintetase 
 Utilizado pelos rins, intestino e células do sistema imune. 
 Concentração de glutamina intramuscular reduzida em estados 
catabólicos. 
 
Perguntas para o final da aula 
1. O que são AA essenciais e não essenciais? 
2. Quais características uma proteína tem que ter para ser 
considerada de alto valor biológico? 
3. O que significa o termo digestibilidade das proteinas? 
4. Qual a diferença entre a proteína de origem animal e vegetal? 
5. Um indivíduo adulto (35 anos) e saudável decidiu tornar-se 
vegetariano. Com base nos dados abaixo, verifique se a 
ingestão protéica desse indivíduo encontra-se de acordo com 
as recomendações da DRI (em porcentagem do VCT e g/kg de 
peso).Idade: 35 anos Peso: 72 kg Ingestão protéica total: 
43 g Valor calórico total: 2200 kcal