SLIDE Proteínas Composição e Estrutura

Esta é uma pré-visualização de arquivo. Entre para ver o arquivo original

*
*
*
*
 Componentes orgânicos fundamentais de todos os seres vivos.
 Macromoléculas formadas pela união uma ou mais cadeias de aminoácidos.
 Cada uma dessas cadeias constitui um polipeptídeo.
 Proteína = polipeptídeo formado por uma cadeia de várias unidades, chamadas de aminoácidos.
*
*
 PAPÉIS BIOLÓGICOS DAS PROTEÍNAS
1) CONSTRUÇÃO
 Papel estrutural nos seres vivos.
 Hialoplasma é composto de água e proteínas.
 A membrana plasmática tem constituição lipoproteica.
 Colágeno encontrado na pele, cartilagem e ossos (resistência, rigidez).
 Actina e miosina são constituintes dos músculos (capacidade de contração).
 Queratina, proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas. Evita a dessecação, o que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre.
*
*
*
*
2) CATALISADOR
 Muitas proteínas atuam como catalisadores de reações químicas do metabolismo celular. 
 Esses catalisadores são chamados de enzimas.
 Aceleram reações químicas.
 As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas.
 Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar, as lipases, a pepsina, as amilases, a catalase etc.
*
*
3) DEFESA
 Participam do sistema imunológico de animais vertebrados.
 São os anticorpos, proteínas de defesa que reagem contras proteínas estranhas ao organismo (antígenos) .
 Constituem uma importante aquisição evolutiva contra a invasão de microrganismos causadores de doenças.
4) REGULADOR
 Exercem funções específicas sobre algum órgão ou estrutura do organismo, regulando o seu funcionamento.
 São os hormônios, produzidos por glândulas endócrinas.
 Ex.: insulina, glucagon, tiroxina, hormônio do crescimento, ocitocina etc.
*
*
5) TRANSPORTE DE SUBSTÂNCIAS
 Transporte de substâncias através da membrana plasmática, com o auxílio de permeases.
 Transporte de substâncias dissolvidas nos fluidos do organismo (ex.: hemoglobina)
6) PAPEL NUTRICIONAL
7) PAPEL NA COAGULAÇÃO SANGUÍNEA
*
*
 Unidade estrutural das proteínas.
 Composição química: C, H, O, N e S (alguns casos).
 Existem 20 tipos diferentes, todos com a mesma estrutura química básica, se diferenciando apenas pelo radical (R).
 Podem ser classificados como:
	 Aminoácidos essenciais: não são sintetizados
	 Aminoácidos naturais: são sintetizados
 AMINOÁCIDOS
A COMPOSIÇÃO QUÍMICA DE UMA PROTEÍNA
*
*
 ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
Grupo Amina: NH2
Carbono Central: Carbono α
Grupo Carboxila: COOH
Radical: R (Variável para cada um dos 20 tipos de aminoácidos
*
*
*
*
 LIGAÇÃO PEPTÍDICA
 Os aminoácidos se unem por ligações especiais, chamadas de ligações peptídicas.
Através delas, formam-se:
Dipeptídeo = 2 aminoácidos (se unem por 1 ligação peptídica)
Tripeptídeo: 3 aminoácidos (se unem por 2 ligações peptídicas) 
Polipeptídeo: macromolécula formada por uma cadeia de amínoácidos
Proteína: várias cadeias de aminoácidos (polipeptídeo)
Ligação peptídica = entre dois aminoácidos (aa)
aa1 + aa2= dipeptídeo
aa1 + aa2 + aa2 = tripeptídeo
*
*
*
*
OS POLIPEPTÍDEOS SÃO SINTETIZADOS, NAS CÉLULAS, A PARTIR DE UMA “RECEITA” CONTIDA NA MOLÉCULA DE RNA E ‘’LIDA” NOS RIBOSSOMOS. ESSE PROCESSO É CHAMADO DE TRADUÇÃO E É COMANDADO PELO DNA DA CÉLULA.
*
*
*
*
 POR QUE AS PROTEÍNAS SÃO DIFERENTES UMAS DAS OUTRAS?
As proteínas podem diferir quanto:
 À quantidade de aminoácidos na cadeia polipeptídica;
 Aos tipos de aminoácidos que compõem a cadeia polipeptídica;
 À sequência de aminoácidos da cadeia polipeptídica;
 Ao formato da molécula (estrutura tridimensional).
*
*
*
*
A SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS QUE CARACTERIZA UM POLIPEPTÍDEO É DETERMINADA POR UMA MOLÉCULA DE RNA, QUE POR SUA VEZ FOI ORIGINADA A PARTIR DE UM SEGMENTO ESPECÍFICO DO DNA (O GENE QUE CODIFICA AQUELE POLIPEPTÍDEO OU PROTÉINA).
*
*
 ESTRUTURAS DE UMA PROTEÍNA
ESTRUTURA PRIMÁRIA  determinada pelo número, pelo tipo e pela sequência (ordem) dos aminoácidos na proteína. É o número de identidade de uma proteína, determinado geneticamente.
 ESTRUTURA SECUNDÁRIA  resulta de ligações (pontes de hidrogênio) que ocorrem entre alguns aminoácidos. As cadeias polipeptídicas enrolam-se em forma de hélice e a proteína forma um filamento espiralado.
ESTRUTURA TERCIÁRIA  resulta de certas atrações e repulsões entre diferentes pontos da cadeia (ex.: ligações dissulfeto S-S). Define a estrutura tridimensional (espacial) da proteína. Diretamente relacionada com as funções biológicas exercidas pela proteína.
ESTRUTURA QUATERNÁRIA  Está presente em algumas proteínas, formadas por mais de uma cadeia peptídica. Forma uma estrutura globular mais complexa.
*
*
*
*
*
*
A SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS (ESTRUTURA PRIMÁRIA) NA PROTEÍNA DETERMINA A SUA FORMA (ESTRUTURA TERCIÁRIA).
A FUNÇÃO DA PROTEÍNA DEPENDE DA SUA FORMA. O QUE A PROTEÍNA É CAPAZ DE FAZER NA CÉLULA, DEPENDE DE SUA ESTRUTURA ESPACIAL (ESTRUTURA TERCIÁRIA).
IMPORTANTE
*
*
 Processo em que ocorre uma alteração na configuração espacial (forma) da molécula de uma proteína.
 Ocorre ruptura das ligações de hidrogênio e outras ligações responsáveis pelas estruturas secundária e terciária.
 Provoca perda de função da proteína.
 Agentes desnaturantes: calor , pH
 Obs: Não há alteração da sequência de aminoácidos (estrutura primária) da proteína.
Ex.: clara e gema do ovo após cozimento, precipitação de proteínas do leite (iogurtes e coalhadas).
 A DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
*
*
*
*
*
*
Hemoglobina
 Formada por 4 cadeias polipeptídicas interligadas.
 Presente nas hemácias (glóbulos vermelhos).
 Contém em sua estrutura química o elemento ferro (grupamento prostético heme)
 Ligação ao oxigênio e transporte do mesmo pelas células sanguíneas.
 Uma mutação em um único aminoácido da cadeia da hemoglobina causa uma doença genética chamada de anemia falciforme.
*
*
Hemoglobina e a Anemia Falciforme
 Indivíduo afetado possui hemácias em forma de foice.
 Deficiência na circulação dessas células e no transporte de oxigênio.
 Viscosidade sanguínea, aglomeração celular, coágulos, dores agudas, necessidade constante de transfusões sanguíneas.
*
*
 PROTEÍNAS CONJUGADAS
 Apresentam, além dos aminoácidos, outros componentes natureza não proteica.
 Grupos prostéticos ou cofatores (natureza inorgânica ou orgânica).
Ex.: Grupamento Heme da Hemoglobina
 Holoproteína = apoproteína + cofatores.
Podem estar associadas a carboidratos (glicoproteínas), a lipídios (lipoproteínas) ou a ácidos nucleicos (nucleopoteínas).
*
*
 PROTEÍNAS DA DIETA
 Os autótrofos são capazes de sintetizar todos os 2 tipos de aminoácidos.
 Os heterótrofos sintetizam alguns (aminoácidos naturais).
 Os aminoácidos não sintetizados pelos heterótrofos (aminoácidos essenciais) só podem ser obtidos pela digestão de proteínas contidas nos alimentos.
 Aminoácidos da alimentação: construção de proteínas do próprio organismo, síntese de outras moléculas orgânicas, obtenção de energia ( deficiência de carboidratos ou lipídeos na dieta).
*
*
*
*
EXERCÍCIOS
*
*
*
*
*
*
*
*
CONVENÇÃO: SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS DE UM POLIPEPTÍDEO É LIDA DA ESQUERDA (N-TERMINAL) PARA A DIREITA (C-TERMINAL), POIS É NESSE SENTIDO QUE OS AMINOÁCIDOS SÃO ACRESCENTADOS PELO RIBOSSOMOS, À MEDIDA QUE A CADEIA CRESCE, DURANTE A SÍNTESE PROTEICA (TRADUÇÃO).
*
DEPENDENDO O GRAU DE DESNATURAÇÃO DE UMA PROTEÍNA, ESSE PROCESSO PODE SER REVERSÍVEL OU NÃO. NO ENTANTO, AO ALTERAR A FORMA ESPACIAL DA PROTEÍNA, A DESNATURAÇÃO PREJUDICARÁ A SUA ATIVIDADE BIOLÓGICA E, COM ISSO, CERTOS PROCESSOS METABÓLICOS E FISIOLÓGICOS PODEM SER AFETADOS.
*