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BIOQUÍMICA – prova 1 LIGAÇÃO QUÍMICA E ESTRUTURA ATÔMICA DOS COMPOSTOS DE CARBONO E FUNÇÕES ORGÂNICAS Modelo atômico Núcleo pequeno e denso; contém prótons carregados positivamente e é a maior parte da massa do átomo. Eletrosfera é um espaço extranuclear, contém elétrons carregados negativamente. Estruturas de Lewis Gilbert N. Lewis Camada de valência: camada eletrônica com mais energia; mais externa. Elétrons de valência: Elétrons da camada de valência; serão envolvidos nas reações químicas. A estrutura: o elemento representa o núcleo e as camadas internas; os pontos representam os elétrons de valência. Modelo de ligação de Lewis Átomos se ligam para ficarem iguais ao gás nobre mais próximo em número atômico (regra do octeto) Átomo que ganha elétrons torna-se ânion Átomo que perde elétrons torna-se cátion Atração entre ânions e cátions forma os sólidos iônicos Ligação covalente: ligação pelo compartilhamento de elétrons Eletronegatividade Medida da atração de um átomo pelos elétrons que ele compartilha com outro átomo em uma ligação química Escala de Pauling: obtida pela comparação das energias de dissociação entre dois átomos diferentes com a média da energia de dissociação de átomos idênticos, colocando o flúor com valor 4. Formação de íons Íons se formarão quando a diferença de eletronegatividade for igual ou maior a 1,9 Significa que a energia culômbica entre os íons é suficiente para compensar as energias de ativação Ligações covalentes O par de elétrons compartilhado completa a camada de cada átomo Número de elétrons compartilhados: Um par – ligação simples Dois pares – ligação dupla Tres pares – ligação tripla Ligações polares e apolares Diferença de eletronegatividade entre átomos Menor que 0,5 – apolar De 0,5 a 0,9 – polar Maior que 1,9 – iônica Polares Ex: HCl. Diferença de eletronegatividade: 3 – 2,1 = 0,9 = POLAR Momento de dipolo (μ) É a medida da polaridade. Produto da carga de cada átomo pela distância entre núcleos Moléculas polares e apolares Momento de dipolo molecular (μ) Soma dos vetores de moemnto dipolo das ligações Tem ligações polares, mas momento de dipolo igual a zero: CO₂, BF₃, CCl₄ Tem ligações polares e moléculas polares: H₂O, NH₃, CH₂O Exemplos de ligações de carbono por Lewis Funções orgânicas Bases nitrogenadas Pentoses Ressonância Para algumas moléculas e íons, nenhuma estrutura de Lewis representa adequadamente a realidade, portanto é necessário duas estruturas de Lewis, chamadas estruturas de ressonância, para formar um hibrido, que é a junção das duas. ESTEREOQUÍMICA E LIGAÇÕES INTERMOLECULARES Tipos de isomeria Estereoisômeros Mesma formula molecular Mesma conectividade Diferença na orientação dos átomos no espaço Só existe quando tem dupla ligação ou um anel Um estereoisômero só se transforma no outro quando a dupla ligação é quebrada, já que é o que impede a rotação. Pode acontecer a quebra com luz. Enantiômeros São estereoisômeros que não são sobreponíveis a sua imagem no espelho Tem centro quiral Diastereoisômeros São estereoisômeros que não são imagens no espelho Isomeria cis, trans Isômero cis: mais energia Isômero trans: menos energia Quiralidade Quiral: objeto que não é sobreponível a sua imagem no espelho. Se o átomo tiver todos os ligantes diferentes. Aquiral: Tem pelo menos um elemento de simetria: Plano de simetria: plano imaginário passando no meio do objeto, dividindo-o de forma que uma metade é a sua imagem no espelho Centro de simetria: um ponto situado de forma que componentes idênticos ficam localizados em lados opostos e equidistantes desse ponto ao longo do eixo que o corta ao meio Centro quiral Estereocentros: átomo tetraédrico (geralmente carbono) com os 4 ligantes diferentes Na molécula tem n centros quirais, portanto: 2ⁿ = estereoisômeros possíveis Composto meso Composto aquiral que possui 2 ou mais centros quirais Forças intermoleculares São responsáveis pelos estados da matéria (sólido, líquido e gasoso) Tipos de forças intermoleculares em ordem de força Forças íon-íon - entre íons Ligação de hidrogênio – FON H FON Forças íon-dipolo – entre íon e molécula polar Permite a separação dos íons quando o sólido é dissolvido Forças dipolo-dipolo - entre polares sólidos Atração das cargas parciais das moléculas polares Forças de London ou Van Der Walls – entre apolar polarizada com apolar polarizada Atração entre dipolos elétricos instantâneos Forças de dipolo-dipolo induzido – entre polar e apolar polarizada Forças dipolo-dipolo – entre polares líquidos e gasosos Compostos anfipáticos em solução aquosa Dispersão de lipídios em água: Cada molécula de lipídio força as moléculas circundantes de água a se tornarem organizadas Aglomerados de lipídios: lipídios se agregam e apenas os que ficam na margem forçam o ordenamento das moléculas de água Micelas: lipídios formam uma esfera, da forma que os grupos hidrofóbicos não entrem em contato com a água. Exemplos de moléculas polares, apolares e anfipáticas EQUILÍBRIO QUÍMICO: ÁCIDOS, BASES E TAMPÕES Definição de ácido e base segundo Bronsted-Lowry Ácido: doador de próton Base: receptor de próton Ácidos e bases conjugadas Base conjugada: Espécie formada por um ácido que doa próton para uma base Ácido conjugado: Espécie formada por uma base que recebe próton de um ácido Forças de ácidos e bases: expressa por uma constante de equilíbrio (exemplo com a equação acima) Onde temos o produto dos produtos sobre o produto dos reagentes A concentração de água é constante (=1), podendo ser removida das contas. Quanto mais forte o ácido, maior o K, pois tem muito produto e pouco reagente Quanto mais forte o ácido, mais fraca é a base conjugada Escala de pH Equação de Handerson-Hasselbalch Solução tampão Capacidade tamponante AMINIÁCIDOS: ESTRUTURA E FUNÇÃO Proteínas: principais agentes da função biológica Aminoácidos: blocos de construção de proteínas Nomenclatura Maioria dos α-aminoácidos são quirais Classificação Aminoácidos incomuns em proteínas Ionização de aminoácidos (exceto aqueles com R carregados) Aminoácidos podem agir como tampão Aminoácidos possuem carga 0 em determinado pH Curvas de titulação de aminoácidos com cadeia lateral ionizável Como calcular o PI de aminoácido com cadeia lateral ionizável Formação de peptídeos Extremidades são diferentes Nomenclatura Peptídeos: uma variedade de funções Proteínas são: PEPTÍDEOS: ESTRUTURA E FUNÇÃO PROTEÍNAS: ESTRUTURA E FUNÇÃO Interações favoráveis nas proteínas Como e enovelamento ocorre tão rapidamente Chaperones prevent misfolding ??????????????????????????????????????? Estabilidade e dobramento da proteína Ribonuclease refolding experiment ????????????????????????????????????? Propriedades da ligação peptídica Estruturas secundárias Α-hélice Sequencias que afetam a estabilidade da α-hélice Conformação β Volta-β/ β-turn Estruturas terciárias Motivos Estruturas quaternárias
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