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BIOQUÍMICA Simulado: SDE0024_SM_201502275571 V.1 Fechar Aluno(a): DANIELLE LUCIANA LAURINDO Matrícula: 201502275571 Desempenho: 0,4 de 0,5 Data: 29/03/2015 17:40:39 (Finalizada) 1a Questão (Ref.: 201502902042) Pontos: 0,1 / 0,1 Os aminoácidos apresentam cargas em solução aquosa, por apresentar no mínimo dois grupos químicos ionizáveis - um de caráter ácido (COOH) e um de caráter básico (NH2). O tipo de carga é dependente do valor de pH da solução aquosa que o aminoácido se encontra e da capacidade de ionização de cada grupo químico. O ponto no qual o aminoácido apresenta carga líquida nula, pois a carga positiva contrabalança a carga negativa, é denominado: ponto cego do aminoácido. ponto isoelétrico do aminoácido. ponto instável do aminoácido. ponto sem carga do aminoácido. ponto zero do aminoácido. 2a Questão (Ref.: 201502316251) Pontos: 0,1 / 0,1 A estrutura final de uma proteína é definida principalmente pela composição e sequência dos aminoácidos. Um aminoácido específico interfere diretamente na estrutura proteica por possibilitar a união de porções da proteína através de pontes de dissulfeto, e outro aminoácido possibilita dobra na cadeia da proteína. Eles são, respectivamente: Cisteína e Glutamato. Metionina e Prolina. Metionina e Glutamato. Prolina e Metionina. Cisteína e Prolina. 3a Questão (Ref.: 201502896741) Pontos: 0,0 / 0,1 O primeiro aminoácido foi descoberto em 1806. Todos os 20 aminoácidos classificados como essenciais ou não- essenciais são a-aminoácidos e o que diferem um dos outros nas suas cadeias laterais é o grupos R. Ainda sobre os aminoácidos, assinale a alternativa correta: Para os 20 aminoácidos os grupos α-carboxílico e os grupos α-amino não se ionizam em pH fisiológico. Os aminoácidos são classificados de acordo com a polaridade do seu grupo R em: apolares, polar não carregado, polar carregado positivamente e polar carregado negativamente. Os aminoácidos ácidos possuem carga positiva na cadeia lateral. Os aminoácidos incomuns resultam da modificação específica de um resíduo de aminoácido e não são encontrados em proteínas. Por serem moléculas apolares, os aminoácidos são insolúveis em água. 4a Questão (Ref.: 201502320269) Pontos: 0,1 / 0,1 Na inibição enzimática na qual o inibidor é análogo ao substrato, inibindo a enzima por ligação e bloqueio do sítio ativo (ou catalítico), na qual se consegue atingir a mesma velocidade máxima da reação quando se adiciona uma alta concentração do substrato, é a inibição do tipo: competitiva. mista. incompetitiva. catalítica. não competitiva. 5a Questão (Ref.: 201502901608) Pontos: 0,1 / 0,1 A febre alta pode causar sérios danos ao organismo, pois a temperatura ótima de funcionamento para a maioria das enzimas humanas encontra-se entre 35 e 40°C. Considerando a relação entre a temperatura e a atividade das enzimas humanas, é correto afirmar que a febre acima de 40°C causa problemas por que : A maior parte das enzimas perde sua atividade porque se solidifica (precipita). A atividade das enzimas é reduzida, em consequência da quebra das ligações peptídicas. Aumenta a atividade das enzimas devido à sua precipitação, acelerando o reconhecimento do substrato. A atividade das enzimas é reduzida, uma vez que essas sofrem desnaturação e não se associam ao substrato. Na maioria das situações as enzimas perdem sua atividade. Aumenta a atividade da maior parte das enzimas, devido à menor disponibilidade de energia.
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