02 AMINOÁCIODOS

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FACULDADE DE MEDICINA DE JUAZEIRO DO NORTE-ESTÁCIO 
CURSO: FARMÁCIA 
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA 
 
ESTUDO DIRIGIDO II 
 
Nome: ________________________________________ Data: _____________ 
 
1. Excluindo a glicina, todos os aminoácidos que são constituintes de proteínas são 
L-aminoácidos. Explique esta afirmativa. 
Para todos os aminoácidos comuns exceto a glicina, o carbono α está ligado a 
quatro grupos diferentes: um grupo carboxil, um grupo amino, um grupo R e 
um átomo de hidrogênio. 
 
2. Quais são as características estruturais comuns a todos os aminoácidos 
encontrados ocorrendo naturalmente em proteínas? 
O carbono α está ligado a quatro grupos diferentes: um grupo carboxil, um 
grupo amino, um grupo R e um átomo de hidrogênio. 
 
3. A quiralidade de um aminoácido resulta do fato que seu carbono α é: 
a) Um ácido carboxílico. 
b) Está ligado a quatro grupos químicos diferentes. 
c) Simétrico. 
d) Está na configuração L absoluta ocorrendo naturalmente em proteínas. 
e) Um átomo sem carga líquida. 
4. Dado o peptídeo com a seguinte sequência de aminoácidos: 
 
Val - Met - Ser - Ile - Phe - Arg - Cys - Tyr - Leu 
 Identificar: 
a) Os aminoácidos polares? 
Serina, Arginina e Cisteína. 
b) Os aminoácidos aromáticos? 
Fenilalanina e Tirosina. 
c) Os aminoácidos que contém enxofre? 
Metionina e Cisteína. 
d) O aminoácido N-terminal? 
Valina. 
e) O aminoácido C-terminal? 
Leucina. 
 
5. A forma L dos aminoácidos é exclusiva das proteínas. Onde são encontrados os 
aminoácidos na forma D? 
Eles são encontrados em alguns peptídeos da membrana bacteriana e em 
certos peptídeos antibióticos. 
 
6. Demonstre a titulação dos seguintes aminoácidos e calcule seus respectivos pI: 
Glutamato (pk1 COOH = 2,19; pk2 radical = 4,25; pk3 NH
3+
 = 9,67) 
pI = (2,19 + 4,25) / 2 = 3,22 
Alanina (pk1 COOH = 2,34; pk2 NH
3+
 = 9,69) 
pI = (2,34 + 9,69) / 2 = 6,01 
Fenilalanina (pk1 COOH = 1,83; pk2 NH
3+
 = 9,13) 
pI = (1,83 + 9,13) / 2 = 5,48 
 
 
 
7. Quantos aminoácidos são proteicos? 
São 20, Valina, Leucina, Triptofano, Prolina, Isoleucina, Metionina, Fenilalanina, 
Alanina, Treonina, Glicina, Asparagina, Glutamina, Cisteína, Serína, Tirosina, 
Arginina, Histidina, Lisina, Ácido Glutâmico e Ácido Aspártico. 
 
8. Explique por que os aminoácidos são substâncias anfóteras em solução aquosa. 
Explique em que condições os aminoácidos podem funcionar como sistemas 
tampões. 
São anfóteros porque possuem em sua estrutura um grupamento carboxílico, 
que é ácido e um grupamento amino que é básico. Quando um aminoácido 
sem um grupo R ionizável é dissolvido em água a pH neutro, ele passa a existir 
H H 
em solução como um íon dipolar ou zwitterion. O qual pode atuar tanto como 
um ácido quanto como uma base. 
 
9. Discuta a natureza dos aminoácidos de acordo com as características de seu 
radical ligado ao carbono α. 
O grupo R que distingue um aminoácido de outro, sendo ele o responsável 
pelas propriedades físico-químicas de cada aminoácido. Podem ser 
Aminoácidos hidrofóbicos, hidrofílicos e aromáticos. 
 
10. Como a natureza dos aminoácidos pode contribuir para a estrutura e 
comportamento das proteínas? 
Cada variação no número ou na sequência de aminoácidos produz 
uma proteína diferente, desta forma, uma grande variedade de proteínas é 
possível. 
 
11. Que tipo de interação forte ocorre entre cadeias polipeptídicas com a 
participação de resíduos de cisteína? 
a) Ligações de hidrogênio 
b) Pontes dissulfeto 
c) Interações hidrofóbicas 
d) Van der Waals 
 
12. Assinale falso (F) ou verdadeiro (V) e justifique as alternativas falsas. 
(F) Prolina é um aminoácido estabilizador da α-hélice. 
(V) Num processo de desnaturação, a estrutura primária não é destruída. 
(V) A ligação peptídica é planar. 
(V) Numa α-hélice a estabilidade é mantida graças às pontes de hidrogênio intra-
cadeia polipeptídica. 
(V) Na conformação β, as pontes de hidrogênio podem ser apenas inter cadeias 
polipeptídicas. 
(F) Nas proteínas globulares, os grupos hidrofóbicos ficam voltados para o meio 
aquoso. 
(V) Proteínas com diferentes funções, usualmente diferem significativamente na 
composição de aminoácidos. 
(V) Grupo prostético é uma parte da proteína conjugada que não é formada por 
aminoácidos. 
(F) Em geral as proteínas fibrosas são solúveis em água. 
(F) Quando uma proteína é desnaturada, as ligações peptídicas são rompidas. 
 
13. Quais os níveis estruturais de uma proteína? Comente de forma resumida sobre 
cada um deles. 
Estrutura primária: consiste na sequencia de aminoácidos da sua cadeia 
polipeptídica ou das suas cadeias polipeptídicas, no caso de ela ser constituída 
por mais de uma cadeia e na descrição de todas as ligações covalentes 
(principalmente ligações peptídicas e ligações dissulfeto) que conectam os 
resíduos de aminoácidos. 
Estrutura secundária: o arranjo espacial dos átomos de um esqueleto 
polipeptídico, sem levar em consideração a conformação de suas cadeias laterais. 
Estrutura terciária: o arranjo total de todos ao átomos de uma proteína. A 
estrutura inclui aspectos de alcance mais longo de sequencia de aminoácidos. 
Estrutura quaternária: corresponde ao arranjo tridimensional de duas ou mais 
cadeias polipeptídicas distintas, ou subunidades que podem ser idênticas ou 
diferentes. 
 
14. O que é a desnaturação proteica? Qual a prova mais importante de que a 
estrutura terciária de uma proteína globular é determinada por sua sequência de 
aminoácidos? 
A alteração da estrutura proteica sem ruptura das ligações peptídicas. Certas 
proteínas globulares desnaturadas por temperatura, extremos de pH ou agentes 
desnaturantes, reassumem suas estruturas nativas e suas atividades biológicas 
se retornarem. São condições nas quais as estruturas nativas são estáveis. Este 
processo é chamado de renaturação. 
 
15. Assinale a afirmativa FALSA: 
a) Em um meio aquoso, as proteínas globulares mantêm seus grupos 
hidrofóbicos voltados para o interior da molécula. 
b) Toda proteína possui estrutura quaternária. 
c) Numa proteína, a α-hélice é estabilizada por pontes de hidrogênio intracadeia. 
d) As proteínas fibrosas são insolúveis em meio aquoso. 
e) Na conformação β, as pontes de hidrogênio podem ser intra ou inter cadeias 
polipeptídicas. 
 
16. A queratina é uma proteína fibrosa formada por α-hélice. Por que a queratina é 
muito insolúvel? 
Porque é uma proteína rica em resíduos de aminoácidos hidrofóbicos, como por 
exemplo: Ala, Val, Leu, He, Met e Phe. 
17. A hemoglobina é uma proteína globular encontrada nas hemácias. 
a) Que níveis estruturais esta proteína apresenta? Explique. 
Quatro níveis estruturais 
b) Qual o papel desta proteína no transporte de gases pelo sangue? 
A hemoglobina transporta o oxigênio do sangue para os tecidos. 
 
18. As Proteínas: 
a) São formadas de ácidos graxos em cadeia, ligados por ligações peptídicas. 
b) Têm estrutura terciária, quando sua cadeia é enovelada. 
c) Têm estrutura quaternária, quando é formada por mais de uma cadeia polipeptídica 
em estrutura terciária. 
d) Mais de uma alternativa acima está correta.