Macronutrientes: Proteínas - Estrutura e Conceitos

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MACRONUTRIENTES – PROTÉINA 
 
 
MATERIAL DIDÁTICO – AULA 3 
 
PROF. - FERNANDA BOUDOU 
 
CONCEITOS 
 Proteína vem do grego protos = primeiro - primeiro lugar, mais 
importante 
 
 Contem Carbono, Hidrogênio, Oxigênio e 16% de Nitrogênio 
 
 São macromoléculas resultantes da condensação de 
moléculas aminoácidos (aa) através da ligação peptídica 
 
 
 Ligação peptídica - conecta a extremidade ácida de aa com a 
extremidade amino de outro formando uma ligação em uma 
cadeia protéica. 
CONCEITOS 
 As proteínas são polipeptídios que resultam na 
condensação de milhares de moléculas de 
aminoácidos. As proteínas são formadas por 20 
aminoácidos em diversas proporções 
 
CONCEITOS 
 Todos os aminoácidos tem a mesma estrutura básica – um 
átomo de carbono ( C ) central com um hidrogênio (H ), um grupo 
amino (NH2) e um grupo ácido (COOH). Porém os átomos de 
carbono precisam formar quatro ligações. Nessa quarta ligação é 
que se distingue cada aminoácido. 
CLASSES DE AMINOÁCIDOS: 
 
 Classificados como: Essenciais, Não-essenciais, 
Condicionalmente essenciais. 
a) ESSENCIAIS - como indica a palavra essencial, esses aa são 
necessários na dieta e não podem ser deixados de fora 
 Não são sintetizados endogenamente OU por completo. 
 Problemas genéticos que resultam na deficiência de síntese de 
alguns aminoácidos levam ao desenvolvimento de sérias doenças 
 A falta ocasiona alterações nos processos bioquímicos e fisiológicos 
e na síntese proteica 
 Nove aminoácidos são classificados como essenciais. 
. 
 
 
 
 
HISTIDINA, ISOLEUCINA, LEUCINA, LISINA, METIONINA, 
FENILALANINA, 
TRIPTÓFANO, VALINA, TREONINA 
CLASSES DE AMINOÁCIDOS: 
 b) NÃO-ESSENCIAIS - O corpo é capaz de sintetizar os aa sozinhos 
 São igualmente importantes na estrutura protéica, no entanto se 
houver deficiência na ingestão pode ser sintetizado em nível 
celular a partir de aminoácidos essenciais ou de precusores 
contendo carbono e nitrogênio, ou seja as proteínas presentes 
nos alimentos fornecem esses aa, mas não é essencial que 
forneçam. O corpo pode produzir aa não-essenciais recebendo 
nitrogênio para formar o grupo amino e fragmentos de 
carboidrato ou gordura. 
 
 São: Alanina, Asparagina, ác. Aspártico, ác. Glutâmico e Serina. 
 
 Alguns autores consideram os condicionalmente essenciais 
também não–essenciais resultando em 11 aa, e por motivos 
fisiológicos passam a ser chamados condicionalmente essenciais. 
CLASSES DE AMINOÁCIDOS: 
 c) CONDICIONALMENTE ESSENCIAIS – às vezes um aa não-essencial 
se torna essencial sob circunstâncias especiais. 
 Sob certa condições fisiológicas ou em função de uma 
determinada condição clínica, esses aminoácidos, que são 
normalmente sintetizados pelo organismo não são 
dispensáveis, devem ser consumidos na dieta. - podem ser 
considerados essenciais para o organismo 
 
São eles: Arginina, Cisteína, Glutamina, Glicina, Prolina e Tirosina. 
 
 Glutamina: atuam como nutriente energético para as células 
imunológicas. 
 Arginina: papel importante na cicatrização de feridas 
 
CLASSES DE AMINOÁCIDOS: 
 CONT. CONDICIONALMENTE ESSENCIAIS. 
Estresse fisiológico grave, doença e desordens genéticas 
também podem tornar um aa condicionalmente 
indispensável. Como : 
 
Sintetiza Tirosina a partir da fenilalanina : O corpo 
normalmente utiliza o aa essencial fenilalanina para 
produzir Tirosina , logo se a dieta não fornecer fenilalanina 
suficiente ou o corpo não conseguir realizar a conversão 
(devido doença fenilcetonúria), a Tirosina se torna 
condicionalmente essencial (vai ser essencial)devido a 
condição clínica. 
 fenilalanina - peixe, ovo, carne, leite 
Tirosina - peixe, abacate e nozes 
 
 
CLASSES DE AMINOÁCIDOS: 
 CONT. CONDICIONALMENTE ESSENCIAIS. 
 
O organismo humano pode sintetizar a Cisteína a partir do 
aa essencial metionina. Entretanto quando a dieta é pobre 
em metionina, a cisteina deve ser consumida, tornando este 
um aminoácido indispensável durante este período. 
 
Quando a CISTEÍNA é exposta ao ar e sob determinada 
condições fisiológicas (incluindo no interior da proteína), a 
cisteína se oxida formando a CISTINA, composta por 2 
cisteínas. 
A cisteína é encontrada em: alho, cebola,brócoles, outros 
A Cistina é encontrada no soro do leite bovino não tratado e 
leite materno. 
 
PROTEÍNAS - ESTRUTURA 
 Uma proteína pode se apresentar em diferentes graus de 
estruturação: 
 Primária, secundária, terciária, quaternária 
 São mantidas por vários tipos de ligação e/ou interações 
entre os vários grupos funcionais dos aminoácidos que as 
compõem. 
 
PROTEÍNAS – ESTRUTURA 
 Estrutura primária - Ligações covalentes entre os resíduos - 
estrutural plana: Ligação peptídica e Pontes dissulfeto 
 
 Estrutura secundária - Estrutura primária + Pontes de hidrogênio 
entre átomos da cadeia principal 
 
 Estrutura terciária - Estrutura secundária + Ligações não-
covalentes entre átomos da cadeia lateral com outros átomos da 
cadeia lateral ou cadeia principal 
 Ligações : Interações hidrofóbicas , Interações eletrostáticas , Pontes de 
hidrogênio e Pontes salinas 
 
 Estrutura quaternária - Ligações não-covalentes entre átomos de 
cadeias terciárias distintas em multímeros ou quando uma 
proteína tem duas ou mais cadeias (ou subunidades) polipeptídica 
PROTEÍNA - COMPOSIÇÃO QUÍMICA: 
 As proteínas podem ser: 
 EXÓGENAS ( provenientes da dieta) 
 ENDÓGENAS( degradação das proteínas celulares do próprio 
organismo). 
 
 As proteínas da dieta pela digestão e subsequente absorção pelo 
intestino fornecem aminoácidos ao organismos. 
 
 A função básica da proteína é o fornecimento de aa para 
formação e manutenção do tecido corporal. Mas ela cumpre 
diversas funções: reguladoras, defesa, transporte dos fluidos 
biológicos, balanço hídrico e função hormonal. 
 
PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO 
 De acordo com a natureza química 
 Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas 
 Quanto à Forma 
 De acordo com seu papel biológico 
 De acordo com seu valor nutritivo 
 
CLASSIFICAÇÃO - DE ACORDO COM A SUA NATUREZA QUÍMICA : 
PROT. SIMPLES, CONJUGADAS E DERIVADAS 
 
a) Proteínas simples, homoproteínas ou holoproteínas: São as 
que por hidrólise, fornecem exclusivamente os aa. 
 Ex: glicil-alanina + água = glicina + alanina 
 
 Estas proteínas de acordo com a solubilidade, as condições 
de coagulação, o comportamento frente a um aquecimento, 
as precipitações com sais, são agrupadas em: 
 
 
 
 
 
 
CLASSIFICAÇÃO - DE ACORDO COM A SUA NATUREZA QUÍMICA : 
PROT. SIMPLES, CONJUGADAS E DERIVADAS 
 
Protoaminas (salmina, chupeína e estorina- espermas de 
peixes); Histonas(escombrina-esperma de cavalo); 
 
 Albuminas: ovoalbumina (clara de ovo), lactoglobulina ( 
leite), soroalbumina (soro sanguíneo); 
Globulinas: ovoglobulina (ovo), lactoglobulina (leite), 
soroalbulina (soro sangüíneo), amandina (amêndoas); 
 Glutelinas(: glutenina (trigo). 
Prolaminas ou gliadinas: zeína (milho), gliadina (trigo), 
linina (malte). 
Albuminóides: queratina (cabelo, cascos, unhas, chifres), 
fibroína (seda), elastina (tendões). 
 
 
 
CLASSIFICAÇÃO - DE ACORDO COM A SUA NATUREZA QUÍMICA : 
PROT. SIMPLES, CONJUGADAS E DERIVADAS 
 
 (Proteinas simples – detalhada natureza química) 
 
Protoaminas: são proteínas de caráter básico, solúveis 
em água e incoaguláveis pelo calor. 
 Ex: salmina(esperma de salmão), chupeína 
(esperma de arenque), estorina (esperma de 
esturjão). 
 
Histonas: proteínas solúveis em água e insolúveis em 
solução de amônia e coaguláveis pelo calor. Ex: 
escombrina (esperma de cavalo). 
 
CONT. CLASSIFICAÇÃO DE ACORDO COM A SUA NATUREZA QUÍMICA 
 
Cont. Proteinas simples – detalhada natureza química) 
 
Albuminas: são proteínas solúveis na água, solúveis em 
soluções diluídas de sais e coaguláveis pelo calor. Ex: 
ovoalbumina (clara de ovo), lactoglobulina (leite), 
soroalbumina (soro sanguíneo) 
 
Globulinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis 
em solução de sais e coaguláveis pelo calor. Ex: 
ovoglobulina (ovo), lactoglobulina (leite), soroblobulina 
(soro sangüíneo), amandina (amêndoas). 
 
 
CONT. CLASSIFICAÇÃO DE ACORDO COM A SUA NATUREZA QUÍMICA 
 
Cont. Proteinas simples – detalhada natureza química) 
 Glutelinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em 
soluções de ácidos ou bases e, coaguláveis pelo calor. Ex: 
glutenina (trigo). 
 
 Prolaminas ou gliadinas: são proteínas insolúveis em água, 
em soluções de sais, soluções de ácidos e soluções de 
bases. Ex: zeína (milho), gliadina (trigo), linina (malte). 
 
 Albuminóides: são proteínas que apresentam função de 
suporte ou proteção; são insolúveis em água, soluções de 
sais e soluções de bases. Ex: queratina (cabelo, cascos, 
unhas, chifres), fibroína (seda), elastina (tendões). 
 
CONT. CLASSIFICAÇÃO DE ACORDO COM A SUA NATUREZA QUÍMICA 
 b) Proteínas conjugadas, complexas ou heteroproteínas: são as que 
por hidrólise, produzem  aa ao lado de outros compostos 
denominados núcleo prostético ou grupo prostético. 
 
c) Grupo prostético - é parte da proteína que não é aminoácido – 
Ou seja, combinações de molécula não-proteíca unidas a uma 
molécula protéica. 
 
d) De acordo com a natureza do grupo prostético, as 
heteroproteínas podem ser: 
 
 
CONT. CLASSIFICAÇÃO DE ACORDO COM A SUA NATUREZA QUÍMICA 
 Cont. Proteínas conjugadas, 
 
 Glicoproteínas: grupo prostético = glicídeo. Ex: mucina (saliva), 
osseomucóide (ossos), gonadotrofina coriônica (ovário), etc. 
 
 Fosfoproteínas: grupo prostético = ácido fosfórico. Ex: caseina 
(leite), vitelina (gema do ovo). 
 
 Cromoproteínas: grupo prostético = pigmento (substância 
colorida). Ex: hemoglobina (sangue dos vertebrados), clorofila 
(vegetais verdes), etc. 
 
 
CLASSIFICAÇÃO - DE ACORDO COM A SUA NATUREZA QUÍMICA 
 
b) Cont. Proteínas conjugadas, 
 Nucleoproteínas: grupo prostético = ácido nucleico (RNA 
ou ARN = ácido ribonucleico e DNA ou ADN = ácido 
desoxirribonucleico) Ex: citoglobulinas (citoplasma), 
nucleoplasma (núcleos celulares). 
 
 Metaloproteínas: grupo prostético = metal. Ex: 
hemoglobina (sangue). 
 
 Lipoproteínas: grupo prostético = ácidos graxos . As 
liproproteínas, tal como LDL e HDL, são 
ligadas com lipídeos. 
 
c) Proteínas derivadas: 
 São as derivadas da hidrólise parcial de proteínas naturais, 
e inclui as substâncias formadas a partir de proteínas 
simples e conjugadas. 
 
 Subdivididas em proteínas derivadas primárias e proteínas 
derivadas secundárias. 
 
 
 
 
CONT. CLASSIFICAÇÃO DE ACORDO COM A SUA NATUREZA QUÍMICA 
 
c) Cont.Proteínas derivadas: 
I. Proteínas derivadas PRIMÁRIAS - Estas derivadas de proteína 
são formados por processos que causam apenas mudanças 
leves na molécula da proteína e em suas propriedades. Não 
há digestão hidrolítica das ligações peptídicas. 
 
II. As proteínas derivadas primárias são sinônimas de proteínas 
desnaturadas. 
 
 
 
CONT. CLASSIFICAÇÃO DE ACORDO COM A SUA NATUREZA QUÍMICA 
 
c) Cont.Proteínas derivadas PRIMÁRIAS - 
 
 
 
CONT. CLASSIFICAÇÃO DE ACORDO COM A SUA NATUREZA QUÍMICA 
 
Proteanas São produtos insolúveis formados pela ação de água, ácidos 
diluídos ou enzimas. Eles são formados particularmente de 
certas globulinas, mas diferem das globulinas por serem 
insolúveis em soluções salinas diluídas. 
Metaproteínas São formados por ação adicional de ácidos e álcalis sobre as 
proteínas. Elas são geralmente solúveis em ácidos e álcalis 
diluídos, mas são insolúvel em solventes neutros. 
Proteínas 
coaguladas 
São produtos insolúveis formados pela ação de calor ou álcool 
sobre proteínas naturais. Produtos semelhantes também 
podem ser formadas por ação de luz ultravioleta, raios x ou 
pressão muito alta. 
Ex.: albumina de ovo cozida, carne cozida e outras proteínas, 
proteínas precipitadas pelo álcool. 
c) Cont.Proteínas derivadas: 
 
II. Proteínas derivadas SECUNDÁRIAS 
 Estas substâncias são formadas 
na digestão hidrolítica progressiva 
das ligações peptídicas das 
moléculas de proteína. 
 
 
CONT. CLASSIFICAÇÃO DE ACORDO COM A SUA NATUREZA QUÍMICA 
 
Podem ser: 
Monoméricas e Oligoméricas: 
 
a) Proteínas Monoméricas - Formadas 
por apenas uma cadeia 
polipeptídica. 
 
b) Proteínas Oligoméricas - Formadas 
por mais de uma cadeia 
polipeptídica; São as proteínas de 
estrutura e função mais complexas. 
 
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
 QUANTO AO NÚMERO DE CADEIAS POLIPEPTÍDICAS 
a) Proteínas Fibrosas - Na sua 
maioria, são insolúveis nos 
solventes aquosos e 
possuem pesos 
moleculares muito 
elevados. 
CONT. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
QUANTO À FORMA - FIBROSAS E GLOBULARES 
 Incluem: colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, 
a conchiolina das conchas dos moluscos, ou ainda a fribrina do soro 
sanguíneo ou a miosina dos músculos. 
 
. 
 
 
b) Proteínas Globulares - De 
estrutura espacial mais 
complexa, são mais ou menos 
esféricas, geralmente solúveis 
nos solventes aquosos e os 
seus pesos moleculares 
situam-se entre 10.000 e 
vários milhões e facilmente 
desnaturadas. 
CONT. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS - QUANTO À FORMA 
 
Nesta categoria situam-se as albuminas e globulinas do sangue, 
plasma e hemoglobinas, globulinas das sementes do feijão e soja, 
caseínas do leite, albumina do ovo. 
 
PROTEÍNAS – DESNATURAÇÃO 
 Ocorre quando as proteínas se desenrolam, perdem suas formas 
e consequentemente sua capacidade de funcionar 
 Ocorre com a quebra das ligações secundárias e terciárias e 
geralmente é irreversível. 
 Os fatores que causam a desnaturação: 
 
• Calor: ↑ 10°C 
• Radiação UV: mudança na conformação, ruptura de ligação 
covalente, ionização. 
• pH: >10,0 ou < 3,0 
• ↓ solubilidade 
• Mudança na capacidade de ligar água 
• Perda da atividade biológica 
• ↑ viscosidade 
• Dificuldade de cristalização 
• ↑ reatividade química e outros 
 
PROTEÍNAS – DESNATURAÇÃO 
 É utilizada na indústria de alimentos para inativação de enzimas 
indesejáveis que impediriam a sua conservação e permite que no 
cozimento a proteína seja mais bem utilizada pelo organismo. 
 
 A cor branca da clara do ovo cozido deve-se à desnaturação de 
sua proteína que é a ovoalbumina. 
 
 
a) Proteínas Estruturais ou de Construção: são as responsáveis pela 
construção dos tecidos. 
 Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele); 
 Queratina (pelos, cabelo, unha); 
 Miosina (músculos responsáveis pela contração); 
 Albumina (plasma sangüíneo); 
 Hemoglobina (hemáceas – transporta gases). 
b) Proteínas Reguladoras: são as que controlam e regulam as funções 
orgânicas. 
 Enzimas (são catalisadoras das reações do metabolismo: 
amilase, maltase, pepsina, etc) 
 Hormônios (regulam as funçõesorgânicas: insulina, gastrina e 
etc) 
 
CLASSIF. DAS PROT. DE ACORDO COM O PAPEL BIOLÓGICO: 
 ESTRUTURAIS, REGULADORAS, PROTETORAS, BALANÇO HÍDRICO, 
FUNÇÃO HORMONAL, RESERVA, COAG.SANGUÍNEA E TRANSPORTE 
ENZIMAS: 
• São catalisadores biológicos formados por longas cadeias de 
aminoácidos 
• Função de viabilizar as atividades das células quebrando-as ou 
juntando-as. - amilase, maltase, pepsina, etc 
• A atividade enzimática  controlada, pelo organismo, através da 
liberação ou captação de inibidores 
 
 
PROTEÍNAS 
 
c) Proteínas Protetoras ou de Defesa: A proteína é utilizada para 
a síntese de leucócitos e anticorpos que ajudam na defesa 
contra doenças e infecções. 
 Ex.: 
 Antitoxinas: neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, 
como as bactérias; 
 Aglutininas: aglutinam certos agentes de infecção; 
 Opsoninas: tornam os agentes de infecção mais facilmente 
atacados pelos fagócitos; 
 Lisinas: dissolvem certos agentes de infecção 
 
 
CONT. CLASSIF. DAS PROT. - DE ACORDO COM O PAPEL BIOLÓGICO 
d) Balanço hídrico: 
Ajudam no controle do balanço hídrico por todo o organismo por 
exercer função osmótica. EX: ALBUMINA. 
 
e) Função Hormonal – Muitos hormônios são, na verdade, 
proteínas especializadas na função de estimular ou inibir a 
atividade de determinados órgãos, sendo portando reguladores 
do metabolismo. 
 Ex. o hormônio pancreático insulina que, lançado no sangue, 
contribui para a manutenção da taxa de glicemia . Também 
hormònio do crescimento, corticotrofina, etc. 
 
 
CONT. CLASSIF. DAS PROT. - DE ACORDO COM O PAPEL BIOLÓGICO 
 
f) Reserva – Sementes de plantas armazenam proteínas para a 
germinação. 
Ex. gliadina do trigo, albumina do ovo e a caseína do leite. 
 
g) Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação 
que possuem natureza protéica. 
EX: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica 
 
 
 
 
 
 
CONT. CLASSIF. DAS PROT. DE ACORDO COM O PAPEL BIOLÓGICO 
CONT. CLASSIF.DAS PROT. DE ACORDO COM O PAPEL BIOLÓGICO 
h) Transporte – Muitas proteínas são transportadoras de 
nutrientes e metabólitos entre fluidos e tecidos. EX: 
 
 Na forma de lipoproteínas participa no transporte de triglicerídeos, 
colesterol, fosfolipídes e vitaminas lipossolúveis. 
 A hemoglobina é uma proteína que transporta oxigênio dos 
alvéolos para os tecidos e gás carbônico dos tecidos para os 
pulmões. 
 Transferrina carreador de ferro no sangue 
 
 *O excesso de PTN, aumenta a gordura, problemas 
cardiovasculares, comprometimento dos rins(toxidade) e aumento 
do ácido úrico. 
 
CLASSIF. DAS PROT. DE ACORDO COM O VALOR NUTRITIVO 
 PROTEINAS COMPLETAS E INCOMPLETAS 
O valor biológico de uma proteína é determinado pelo conteúdo 
absoluto em aa essenciais e pela relação ponderal dos a.a. 
essenciais e os a.a. não essenciais (BELITZ, 1999). 
• A natureza da proteína e o padrão dos aa influenciam sua qualidade 
dietética. 
a) PROTEÍNAS COMPLETAS (ALTO VALOR BIOLOGICO) 
 
 Contêm todos os aminoácidos essenciais em quantidade e 
proporção suficientes para atingir as necessidades corporais. 
 
 As proteínas de origem animal são em sua grande maioria 
consideradas como referência em termos de composição de 
aminoácidos. 
 
 Ex: ovo, leite, queijo,carne,ave e peixe, soja (Produtos de soja 
são as únicas fontes vegetais de proteínas completas) 
 
 
CONT. CLASSIF. DAS PROT. DE ACORDO COM O VALOR NUTRITIVO 
b) PROTEÍNAS INCOMPLETAS – BAIXO VALOR BIOLÓGICO 
 
 São deficientes em 01 ou mais aminoácidos essenciais. 
 
 Geralmente de origem vegetal ( grãos, legumes,nozes, 
sementes) 
 
 Limitantes do valor nutritivo 
 
 AMINOÁCIDO LIMITANTE – é o aa essencial que esta em 
pequena quantidade ou ausente no alimento 
 
 
CONT. CLASSIF. DAS PROT. DE ACORDO COM O VALOR NUTRITIVO 
b) Cont. proteinas imcompletaas - baixo valor biológico 
 
Fonte proteica Amino ácido limitante 
Trigo, cereias 
(cereais) 
Lisina 
Arroz (cereais) Lisina 
Legumes Triptofano 
Trigo e centeio Treonina 
Milho, cereais Lisina and triptofano 
Feijão (leguminosas) Metionina (or cisteina) 
ovos, frango Nenhum; referência para proteína absorvida 
ESTRATÉGIAS PARA MELHORAR A QUALIDADE DA PROTEINA: 
 
As proteínas vegetais contribuem para a ingestão protéica total da 
população = BAIXO CUSTO. 
 
• Uma mistura adequada de cereais (TRIGO, MILHO,ARROZ) 
deficiente em LISINA com leguminosas (FEIJÃO,ERVILHAS) 
deficiente em METIONINA e CISTEÍNA, consumidos em uma 
mesma refeição em proporções balanceadas pode apresentar 
valores nutricional equivalentes as de origem animal. 
 
• A MISTURA DE DIFERENTES FONTES VEGETAIS COMO 
LEGUMINOSAS E CEREAIS PROPORCIONA COMBINAÇÃO DE ALTO 
VALOR BIOLÓGICO 
 
 
 
PROTEÍNAS – RECOMENDAÇÕES 
OMS – ORGANIZAÇÃO MUNDIAL DE SAÚDE 
WHO – WORLD HEALTH ORGANIZATION 
 
 
 FAO/OMS/UNU,1985 
 
CRIANÇAS PROTEÍNA 
DE BOA 
QUALIDADE 
(g/kg/dia) 
1,1 - 2,0 1,20 
2,1 - 3,0 1,15 
3,1 - 5,0 1,10 
5,1 - 12 anos 1,0 
WHO,2003 
 10 a 15 % do VET 
 0,8 a 1,0 g/kg de 
peso/dia 
Hipoprotéica 
< 0,8 g/kgP/dia 
<10 % VET 
 
Normoprotéica 
0,8 -1,0 g/kgP/dia 
10 -15% VET 
 
Hiperprotéica 
> 1,0 g/kgP/dia 
> 15% VET 
PROTEÍNAS – DEFICIÊNCIA: 
 DESNUTRIÇÃO: 
• Definida como estado patológico de diferentes graus de 
intensidade e variadas manifestações clínicas. 
 
• Quanto a origem: primária(dietética) ou 
secundária(condicionada) 
 
• Na desnutrição primária o consumo inadequado de nutrientes é 
o determinante. É muito menos comum em adultos 
 
• A forma secundária é causada por alguma afecção ou 
necessidades nutricionais aumentadas. 
 
 
CONT. PROTEÍNAS – DEFICIÊNCIA: 
 cont. DESNUTRIÇÃO: 
 Formas graves: MARASMO e o KWASHIORKOR. 
 
 
 
 
 A desnutrição em criança compromete a velocidade de 
crescimento e desenvolvimento, muitas vezes com alterações 
irreversíveis se a deficiência nutricional ocorrer durante a 
gestação, lactação ou nos primeiros anos de vida. 
 
 
 
 
CARACTERÍSTICAS DO KWASHIORKOR: 
 
• Mais comum em crianças entre 18 a 24 meses. 
 
• Foram amamentadas no peito por toda a vida e depois foram 
rapidamente desmamada. (chegada de um irmão). 
 
• Trocam o leite materno por uma dieta diluída - 
• carboidratos e proteínas 
• 
• Edemas nos pés, nas pernas, abdome pela falta de proteínas. 
 
PROTEÍNAS 
CARACTERÍSTICAS DO MARASMO: 
 
• Apresentam aparência edemaciada 
 
• Pouca ou nenhuma gordura corporal 
 
• É uma forma crônica de deficiência energética e protéica – 
inanição básica. 
 
• Pode afetar indivíduos de todas as idades com fontes 
alimentares inadequadas. 
 
PROTEÍNAS 
BIBLIOGRAFIA 
 
. 
 WHITNEY, E; ROLFES, S.R. Nutrição 1 – Entendendo os nutrientes. São Paulo: 
Cengage Learning, 2008 
 
 CHEMIN S.M.S.S.; MURA J.D.P. Tratado de Alimentação, Nutrição e 
Dietoterapia. São Paulo: Roca, 2008. 
 
 DUTRA-DE-OLIVEIRA J.E., MARCHINI J.S. Ciências Nutricionais – Aprendendo a 
Aprender. 2ed. São Paulo: Sarvier, 2008. 
 
 MAHAN L.K.; ESCOTT-STUMP S. Krause - Alimentos, Nutrição e Dietoterapia. 
10ed. São Paulo: Roca, 2001.