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Biologia Enzimas

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ENZIMAS 
 
AULA14 
AULA14 
ENZIMAS 
Sacarose 
C12H22O11 + O2 = CO2+ H2O 
reação espontânea 
AULA14 
ENZIMAS 
Sacarose 
C12H22O11 + O2 = CO2+ H2O 
reação espontânea = milhares de anos 
inviável a perpetuação da vida 
AULA14 
ENZIMAS 
C12H22O11 + O2 CO2+ H2O sacarase 
106 a 1012 x mais rápido 
AULA14 
ENZIMAS 
As Enzimas são as 
macromoléculas 
responsáveis pela 
catálise das reações que 
ocorrem nos sistemas 
biológicos 
Apresentam alto grau de 
especificidade para seus 
substratos e aceleram as 
reações químicas em pH 
e temperatura 
compatíveis com a vida 
AULA14 
ENZIMAS 
São substâncias 
com a capacidade 
de acelerar reações 
químicas, sem 
participar delas 
como reagentes. 
Participam da 
reação, aumentam 
sua velocidade, mas 
são recuperadas 
inalterados ao 
final dela 
AULA14 
ENZIMAS 
O nome enzima provém de "in yeasts", no qual suspeitava-se que as catálises 
biológicas estavam envolvidas com a fermentação do açúcar em álcool. 
• A primeira descoberta foi feita por Payen e Persoz em 1833, quando encontraram uma 
substância termolábil no precipitado do álcool, extrato de malte, que convertia amido em 
açúcar, mais tarde denominada amilase. 
A primeira teoria foi publicada em 1835 por Berzelius. Pasteur em 1860 postulou 
que as enzimas estão associadas à estrutura e a vida da célula. 
• Em 1877 Buchener obteve sucesso na extração de enzimas de células de leveduras que 
catalisavam a fermentação alcóolica. Isto demonstrou que estas enzimas catalisavam a maioria 
das vias metabólicas energéticas e podem funcionar independentemente da sua estrutura. 
 
AULA14 
ENZIMAS 
A enzima foi primeiramente isolada na forma cristalina, 
mas isto foi compreendido melhor quando Summer em 
1926 isolou urease de feijão e evidenciou que estes cristais 
consistem em proteínas.. 
• Hoje 2000 diferentes enzimas são conhecidas, nas quais 
muitas são isoladas na forma pura homogenizada e 200 
na forma cristalizada. 
AULA14 
ENZIMAS 
Todas as enzimas são proteínas, mas nem 
todas as proteínas são enzimas. 
As enzimas, parte deste grupo 
de proteínas, funcionam como 
catalisadores, permitindo que 
uma reação química venha a 
ocorrer dentro dos limites das 
temperaturas biológicas. 
Como uma proteína a enzima apresenta blocos de 
construção denominados aminoácidos. Algumas 
proteínas, tais como ribonucleases, quimiotripsina e 
tripsina, são constituídas apenas de aminoácidos 
Outras proteínas, além dos 
aminoácidos, contêm componentes 
orgânicos e inorgânicos e são 
denominadas de proteínas conjugadas 
A peroxidase e a catalase são exemplos 
de enzimas com estrutura conjugada e 
que apresentam porfirina férrica 
como cofator 
AULA14 
ENZIMAS 
• A nomenclatura das enzimas tem sido 
utilizada de várias maneiras. A mais 
utilizada é feita pela adição do 
sufixo ase ao nome do substrato 
(chamada de Nome Recomendado), ou 
seja, a molécula na qual a enzima 
exerce sua ação catalítica 
Neste caso, a enzima urease catalisa a 
hidrólise da uréia em amônia e CO2, 
a arginase catalisa a hidrólise 
da arginina em ornitina e uréia, e 
a fosfatase catalisa a hidrólise de 
ésteres de fosfato. 
• Por esta razão, e também devido à 
descoberta de novas enzimas, foi 
proposta uma classificação sistemática 
recomendada por uma comissão 
internacional de especialistas no 
estudo de tais macromoléculas 
Entretanto, esta nomenclatura simples 
não tem se mostrado prática uma vez 
que muitas enzimas recebem 
denominações que, do ponto de vista 
químico, são muito pouco informativos. 
AULA14 
ENZIMAS 
A International Union of 
Biochemistry and Molecular 
Biology (IUBMB) classificou as 
enzimas em seis grandes 
grupos (Classes), de acordo 
com o tipo de reação que 
catalisam. Cada enzima descrita 
recebe um número de 
classificação, conhecido por 
“E.C.” (Enzyme Commission of 
the IUBMB), que é composto 
por 4 dígitos: 
AULA14 
ENZIMAS 
AULA14 
ENZIMAS 
AULA14 
ENZIMAS 
AULA14 
ENZIMAS 
AULA14 
ENZIMAS 
Catalisadores são substâncias com a capacidade de acelerar reações químicas, 
sem participar delas como reagentes. Ou seja: eles participam da 
reação, aumentam sua velocidade, mas são recuperados inalterados ao 
final dela. Enzimas são Biocatalisadores 
• Sendo assim, fatores como temperatura e pH são capazes de alterar a 
atividade das enzimas e, conseqüentemente, a velocidade das reações por 
elas catalisadas. Nesse sentido, cada enzima possui um pH ótimo de atividade 
(onde sua atividade é máxima); para a maioria das enzimas ele está entre 4,5 
e 8,0. Quanto à temperatura, a velocidade das reações enzimáticas aumenta 
com a temperatura até que seja atingida a velocidade máxima. A partir desse 
momento, a velocidade da reação começa a decrescer, o que pode ser 
explicado pelo início da inativação das enzimas pela temperatura 
AULA14 
ENZIMAS 
AULA14 
ENZIMAS 
A estrutura tridimensional 
da enzima é que confere a 
sua atividade biológica 
AULA14 
ENZIMAS 
AULA14 
ENZIMAS 
AULA14 
ENZIMAS 
Apresentam especificidade 
 diante dos substratos e 
produtos 
 
Isso quer dizer que uma dada enzima catalisa uma única reação das 
várias que um único substrato pode sofrer. Essa especificidade é 
determinada pela estreita relação que existe entre a estrutura da 
molécula enzimática e suas propriedades biológicas: 
 
AULA14 
ENZIMAS 
Provavelmente, apenas uma fração 
(denominada sítio ativo) da molécula é 
responsável pela ligação da enzima ao 
substrato. Diante disso, Emil Fischer propôs, 
em 1894, a hipótese da chave e fechadura, 
que diz que a especificidade de uma enzima 
(fechadura) e do seu substrato (chave) provém 
da complementaridade das respectivas formas 
 
 
AULA14 
ENZIMAS 
AULA14 
ENZIMAS 
AULA14 
ENZIMAS 
Sitio Catalítico – região da 
enzima que promove a 
transformação de uma 
molécula em outra 
 
AULA14 
ENZIMAS 
Enzima 
Substrato 
Produto 
Enzima 
ENZIMAS 
AULA14 
E+S 
Catálise 
AULA14 
ENZIMAS 
As enzimas catalisam os 
substratos em produtos através 
de interações covalentes do 
sítio ativo com o substrato 
específico 
Catálise

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