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ENZIMAS AULA14 AULA14 ENZIMAS Sacarose C12H22O11 + O2 = CO2+ H2O reação espontânea AULA14 ENZIMAS Sacarose C12H22O11 + O2 = CO2+ H2O reação espontânea = milhares de anos inviável a perpetuação da vida AULA14 ENZIMAS C12H22O11 + O2 CO2+ H2O sacarase 106 a 1012 x mais rápido AULA14 ENZIMAS As Enzimas são as macromoléculas responsáveis pela catálise das reações que ocorrem nos sistemas biológicos Apresentam alto grau de especificidade para seus substratos e aceleram as reações químicas em pH e temperatura compatíveis com a vida AULA14 ENZIMAS São substâncias com a capacidade de acelerar reações químicas, sem participar delas como reagentes. Participam da reação, aumentam sua velocidade, mas são recuperadas inalterados ao final dela AULA14 ENZIMAS O nome enzima provém de "in yeasts", no qual suspeitava-se que as catálises biológicas estavam envolvidas com a fermentação do açúcar em álcool. • A primeira descoberta foi feita por Payen e Persoz em 1833, quando encontraram uma substância termolábil no precipitado do álcool, extrato de malte, que convertia amido em açúcar, mais tarde denominada amilase. A primeira teoria foi publicada em 1835 por Berzelius. Pasteur em 1860 postulou que as enzimas estão associadas à estrutura e a vida da célula. • Em 1877 Buchener obteve sucesso na extração de enzimas de células de leveduras que catalisavam a fermentação alcóolica. Isto demonstrou que estas enzimas catalisavam a maioria das vias metabólicas energéticas e podem funcionar independentemente da sua estrutura. AULA14 ENZIMAS A enzima foi primeiramente isolada na forma cristalina, mas isto foi compreendido melhor quando Summer em 1926 isolou urease de feijão e evidenciou que estes cristais consistem em proteínas.. • Hoje 2000 diferentes enzimas são conhecidas, nas quais muitas são isoladas na forma pura homogenizada e 200 na forma cristalizada. AULA14 ENZIMAS Todas as enzimas são proteínas, mas nem todas as proteínas são enzimas. As enzimas, parte deste grupo de proteínas, funcionam como catalisadores, permitindo que uma reação química venha a ocorrer dentro dos limites das temperaturas biológicas. Como uma proteína a enzima apresenta blocos de construção denominados aminoácidos. Algumas proteínas, tais como ribonucleases, quimiotripsina e tripsina, são constituídas apenas de aminoácidos Outras proteínas, além dos aminoácidos, contêm componentes orgânicos e inorgânicos e são denominadas de proteínas conjugadas A peroxidase e a catalase são exemplos de enzimas com estrutura conjugada e que apresentam porfirina férrica como cofator AULA14 ENZIMAS • A nomenclatura das enzimas tem sido utilizada de várias maneiras. A mais utilizada é feita pela adição do sufixo ase ao nome do substrato (chamada de Nome Recomendado), ou seja, a molécula na qual a enzima exerce sua ação catalítica Neste caso, a enzima urease catalisa a hidrólise da uréia em amônia e CO2, a arginase catalisa a hidrólise da arginina em ornitina e uréia, e a fosfatase catalisa a hidrólise de ésteres de fosfato. • Por esta razão, e também devido à descoberta de novas enzimas, foi proposta uma classificação sistemática recomendada por uma comissão internacional de especialistas no estudo de tais macromoléculas Entretanto, esta nomenclatura simples não tem se mostrado prática uma vez que muitas enzimas recebem denominações que, do ponto de vista químico, são muito pouco informativos. AULA14 ENZIMAS A International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB) classificou as enzimas em seis grandes grupos (Classes), de acordo com o tipo de reação que catalisam. Cada enzima descrita recebe um número de classificação, conhecido por “E.C.” (Enzyme Commission of the IUBMB), que é composto por 4 dígitos: AULA14 ENZIMAS AULA14 ENZIMAS AULA14 ENZIMAS AULA14 ENZIMAS AULA14 ENZIMAS Catalisadores são substâncias com a capacidade de acelerar reações químicas, sem participar delas como reagentes. Ou seja: eles participam da reação, aumentam sua velocidade, mas são recuperados inalterados ao final dela. Enzimas são Biocatalisadores • Sendo assim, fatores como temperatura e pH são capazes de alterar a atividade das enzimas e, conseqüentemente, a velocidade das reações por elas catalisadas. Nesse sentido, cada enzima possui um pH ótimo de atividade (onde sua atividade é máxima); para a maioria das enzimas ele está entre 4,5 e 8,0. Quanto à temperatura, a velocidade das reações enzimáticas aumenta com a temperatura até que seja atingida a velocidade máxima. A partir desse momento, a velocidade da reação começa a decrescer, o que pode ser explicado pelo início da inativação das enzimas pela temperatura AULA14 ENZIMAS AULA14 ENZIMAS A estrutura tridimensional da enzima é que confere a sua atividade biológica AULA14 ENZIMAS AULA14 ENZIMAS AULA14 ENZIMAS Apresentam especificidade diante dos substratos e produtos Isso quer dizer que uma dada enzima catalisa uma única reação das várias que um único substrato pode sofrer. Essa especificidade é determinada pela estreita relação que existe entre a estrutura da molécula enzimática e suas propriedades biológicas: AULA14 ENZIMAS Provavelmente, apenas uma fração (denominada sítio ativo) da molécula é responsável pela ligação da enzima ao substrato. Diante disso, Emil Fischer propôs, em 1894, a hipótese da chave e fechadura, que diz que a especificidade de uma enzima (fechadura) e do seu substrato (chave) provém da complementaridade das respectivas formas AULA14 ENZIMAS AULA14 ENZIMAS AULA14 ENZIMAS Sitio Catalítico – região da enzima que promove a transformação de uma molécula em outra AULA14 ENZIMAS Enzima Substrato Produto Enzima ENZIMAS AULA14 E+S Catálise AULA14 ENZIMAS As enzimas catalisam os substratos em produtos através de interações covalentes do sítio ativo com o substrato específico Catálise
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