Proteínas FG

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Proteína vem do grego proteois = primeira classe
São macromoléculas resultantes da condensação de moléculas  aminoácidos através da ligação peptídica.
As proteínas são polipeptídios que resultam na condensação de milhares de moléculas de  aminoácidos. As sua macromoléculas possuem pesos moleculares variados desde alguns milhares até vários milhões.
Definição
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Aminoácidos
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Composição
	Exemplo:
Mioglobulina: 17.000
Gliadina: 28.000
Pepsina: 35.500
Insulina: 36.000
Ovoalbunina: 45.000
Hemoglobina: 68.000
Soroglobulina: 180.000
Caseína: 375.000
Fribrinogênio: 450.000
Tiroglobulina: 630.000
Hemocianina: 2.800.000
Vírus: 250.000.000
Composição:
Contém sempre:
elementos organógenos: C, H, O, N.
menor prorporção: Fe, Cu, S, P, Zn. 
Composição percentual:
C: 50 à 55%
H: 6 à 7%
O: 19 à 24%
N: 15 à 19%
S: 0 à 2,5%
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Proteínas
Tem como base de sua estrutura os polipeptídios formados de ligações peptídicas entre os grupos amino (-NH2) de um aminoácido e carboxílico (-COOH) de outro, ambos ligados ao carbono alfa de cada um dos aminoácidos
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Proteínas
	Apesar de apresentarem estruturas e funções tão diversificadas, são sintetizadas a partir de apenas 20 moléculas de diferentes aminoácidos
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ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL
	Uma proteína pode apresentar diferentes graus de estruturação
 Primária; 	Secundária; 
		Terciária; 
	 	Quaternária.
 	que são mantidas por vários tipos de ligação e/ou interações entre os vários grupos funcionais dos aminoácidos que as compõem. 
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Grau de estruturação das proteínas
Ligações
peptídicas
Pontes de Hidrogênio
Interações de Van der Waals
Interações Eletrostáticas
Interações Hidrofóbicas
Pontes de Hidrogênio
Interações de Van der Waals
Interações Eletrostáticas
Interações Hidrofóbicas
Uniões Covalentes de Dissulfeto
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Ocorrência
A quase totalidade da proteína consumida pelo homem é de origem animal e vegetal e somente pequena quantidade é proveniente das chamadas fontes não convencionais. 
São muitas as fontes, e o número de proteínas existentes na Natureza é praticamente infinito, embora o número de  aminoácidos que as constituem seja bastante reduzido, em torno de 20.
Isto ocorre porque o número de associações dos  aminoácidos (aa) se dá conforme descrito ao lado
3 aa diferentes: A, B e C
Conduzem a 6 tripeptídeos: ABC,
ACB, BAC, BCA, CAB e CBA.
(3! = 3 x 2 x 1 = 6)
4 aa diferentes: A, B, C e D
Conduzem a 24 tetrapeptídeos
(4! = 4 x 3 x 2 x 1 = 24)
10 aa diferentes conduzem a mais de três milhões (3.628.800) de decapeptídeos, sem a inclusão dos possíveis isômeros ópticos.
(10! = 10 x 9 x 8 x 7 x 6 x ...)
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Ocorrência
Insulina – Pâncreas
Hemoglobina – Sangue dos vertebrados
Caseína – Leite
Queratina – Chifres, unhas e cascos de animais
Hemocianina – Sangue dos invertebrados
Pepsina – Suco gástrico
Albumina – Ovo, leite e sangue
Clorofila – Vegetais verdes
Actina – Carne
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PROTEÍNAS X ALIMENTOS
Proteínas são componentes essenciais de vários gêneros alimentícios. 
Muitas vezes as proteínas ocorrem nos alimentos em combinação física ou química com carboidratos ou lipídios, ou seja, compostos não protéicos denominados, coletivamente, de grupos prostéticos. 
As glicoproteínas, glicolipídios e lipoproteínas afetam as propriedades reológicas de soluções alimentícias. 
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Importância
	Juntamente com os glicídeos e os lipídeos, as proteínas constituem a alimentação básica dos animais. No entanto, podemos dizer que as proteínas são ainda mais importantes, pois são fundamentais na estrutura, funcionamento e reprodução de todas as células vivas.
	A qualidade de um alimento é definida pela sua composição e suas propriedades nutricionais e funcionais (ovo, leite).
	As propriedades funcionais têm sido definida como qualquer propriedade de um alimento ou componente de um alimento, excetuando-se as nutricionais, que influenciam a sua aceitação e utilização (R maillard).
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Classificação
1.	De acordo com a sua natureza química
	Simples, conjugadas e derivadas.
2.	De acordo com seu papel biológico
	Estrutural, reguladora e de defesa.
De acordo com seu valor nutritivo
	Completa e incompleta
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Propriedades Físicas
	
	De acordo com a polaridade do grupo R, os aa são divididos em duas grandes categorias: 
aa apolares (grupo R hidrofóbico, constituídos por cadeias orgânicas com caráter de hidrocarboneto que não interagem com a água).
2. aa polares (grupo R hidrofílico, com carga elétrica neutra ou cargas residuais (+ ou -) que os capacitam a interagir com a água).
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Propriedades Físicas
As propriedades das cadeias laterais dos aa são importantes para a conformação das proteínas e portanto para sua função.
Os aa classificados como polares são os que têm, nas cadeias laterais, grupos com carga elétrica neutra ou grupos com cargas residuais (+ ou -), que os capacitam a interagir com a água. 
Estes aa são subdivididos em três grupos, segundo a carga apresentada pelo grupo R em soluções neutras: aa básicos, se a carga for positiva; aa ácidos, se a carga for negativa; e aa polares sem carga, se a cadeia lateral não apresentar carga.
As proteínas são substâncias insolúveis em solventes orgânicos, e algumas solúveis em água, enquanto outras solúveis em soluções de sais, ácidos ou bases. 
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Proteínas
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O estudo das propriedades funcionais das proteínas em alimentos é de fundamental importância, tendo em vista que a escolha e o emprego correto das proteínas para produção de alimentos estão diretamente relacionados com o conhecimento prévio que se têm das propriedades funcionais das proteínas.
Propriedades funcionais têm características que governam o comportamento de proteínas nos alimentos durante o processamento, preparação e armazenamento, assim como a influência na qualidade, utilização e aceitação do alimento frente ao consumidor. 
Propriedades funcionais
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Propriedades funcionais 
das proteínas
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Propriedades funcionais 
das proteínas
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Propriedades físico-químicas 
das proteínas
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	As reações químicas do tipo proteína-água, proteína-proteína e proteína-lipídio, são as de maior interesse para as propriedades funcionais. Assim, as propriedades funcionais das proteínas podem ser classificadas em três grupos: 
CLASSIFICAÇÃO POR GRUPOS: 
Propriedades de hidratação;
Propriedades relacionadas com a interação
Proteína - proteína;
Propriedades de superfície.
Propriedades funcionais
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Propriedades de hidratação
Dependem da interação entre as moléculas de proteína e a água:
 Solubilidade;
 Capacidade de retenção de água (CRA).
1. Solubilidade
 Capacidade da proteína em interagir com a água por meio de ligações tipo ponte de hidrogênio.
 Depende do pH e da temperatura.
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Solubidade x Temperatura
2. Capacidade de retenção de água (CRA)
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Geleificação 
 Um gel é uma fase intermediária entre um sólido e um líquido.
 A maioria dos géis protéicos alimentares são preparados aquecendo uma
 solução de proteína.
 A geleificação protéica é uma propriedade funcional com grandes aplicações em
 Tecnologia de Alimentos, já que se aplica não apenas à formação de géis
 viscoelásticos, mas também para melhorar:
 	A absorção de água;
 	A viscosidade;
	A adesão entre partículas e
	Para estabilizar emulsões e espumas.
 Proteínas alimentares que apresentam melhores propriedades geleificantes 
As proteínas miofibrilares (actina e miosina) que influi na textura das carnes
 reestruturadas, ajuda a estabilizar a emulsão das salsichas.
As micelas de caseína que são utilizadas para preparação de coalhadas,
 elaboração de queijos, leites fermentados.
As proteínas da clara do ovo que são utilizadas como agente
ligante na
 fabricação de derivados cárneos. 
Propriedades relacionadas à interação proteína-proteína
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Propriedades relacionadas à interação proteína-proteína
Formação de gel
Formação da rede de colágeno.
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2. Formação do glúten
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1. Formação de espuma
Espumas  São dispersões de bolhas de gás (ar) em uma fase líquida ou semi-sólida contínua.
Formada durante o batimento de uma solução protéica na presença de ar (incorporado na forma de bolhas).
Proteínas formam um filme protéico estável, semi-rígido e elástico, que envolve as pequenas bolhas formadas.
Batendo leite.
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Propriedades funcionais
Espumante 
 As espumas são dispersões de gotas de gás (ar) em fase contínua líquida ou
 semi-sólida, formada pelas chamadas lamínulas.
 A capacidade de formar e estabilizar espumas não é a mesma para todas as
 proteínas. Existem vários fatores que influenciam a estabilidade e a formação
 de espumas 
Fatores que influenciam na formação e estabilidade da espuma 
 pH - as espumas estabilizadas por proteínas apresentam maior estabilidade
 no ponto isoelétrico. As proteínas são pouco solúveis no ponto isoelétrico, 
 apenas a fração solúvel influi na formação da espuma. Como sua 
 concentração é muito baixa, a quantidade de espuma que se forma é 
 pequena, mas a estabilidade é alta. 
 A qualquer outro pH, que não o do PI, a capacidade de formação de espuma
 das proteínas é normalmente muito boa, mas a sua estabilidade é fraca. 
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Fatores que influenciam na formação e estabilidade da espuma 
 Lipídios - os lipídios, quando presentes em concentrações superiores a 0,5%,
 inibem as propriedades espumantes das proteínas. 
 Os filmes de lipídios não têm propriedades de coesão e viscosidade para
 estabilizar a pressão interna das bolhas da espuma, o que provoca a sua
 rápida expansão e colapso.
 Concentração protéica - a concentração protéica influencia as propriedades
 das espumas, quanto maior for à concentração, mais densa é a espuma. 
 Sais - a presença de sais na solução protéica influi na solubilidade, na
 viscosidade, no desdobramento e na agregação de proteínas. Esse efeito
 depende do tipo de sais e da solubilidade das proteínas. Por exemplo o NaCl
 reduz a estabilidade das espumas por provocar diminuição de viscosidade. Já
 os íons de cálcio Ca2+ melhora a estabilidade ao interagir com os grupos
 carboxila das proteínas.
 Açúcares - a adição de açúcares à espuma protéica melhora sua
 estabilidade, visto que aumenta a viscosidade e, portanto reduz a perda de
 líquido das lamínulas.
 Exemplo de proteínas que apresentam boas propriedades espumantes são: 
 clara de ovo. a hemoglobina. 
 gelatina. as proteínas do soro do leite.
 as proteínas do trigo.
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2. Capacidade emulsificante
As proteínas podem atuar como emulsificantes em emulsões óleo em água.
 Isso se deve ao fato de proteínas terem regiões polares e apolares (hidrofílicas e hidrofóbicas).
Leite (emulsão natural O/A)
Glóbulos de gordura estão dispersos em soluções aquosas de proteínas.
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Propriedades funcionais
Emulsificante 
 As emulsões são sistemas dispersos de dois líquidos pouco solúveis ou
 insolúveis entre si.
 Em geral as proteínas são consideradas bons agentes emulsificantes porque
 possuem numa mesma molécula regiões hidrofílicas e hidrofóbicas.
 Outros fatores que prejudicam a capacidade emulsificante das proteínas são:
 A presença de sais e 
 Exposição ao aquecimento. 
 Exemplos de emulsões alimentícias em que as proteínas atuam como
 emulsificantes:
 O leite (emulsão óleo em água). ;
 Maionese (emulsão óleo em água);
 manteiga (emulsão água em óleo);
 margarina (emulsão água em óleo). 
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Propriedades funcionais
Fixação de aromas 
 As proteínas são inodoras, mas podem fixar os compostos do flavor e afetar
 dessa forma as propriedades sensoriais dos alimentos. 
 Várias proteínas, especialmente os concentrados de proteínas de sementes
 oleaginosas e do soro lácteo levam consigo flavors indesejáveis, que limitam
 sua utilidade para fins alimentícios.
 Estes flavors estranhos se devem fundamentalmente a aldeídos, cetonas, e
 alcoóis gerados pela oxidação dos ácidos graxos insaturados. Uma vez
 formados, estes compostos se fixam as proteínas e dão flavor estranhos
 característicos. 
 A fixação de aroma pelas proteínas pode ser benéfica nos casos em que se
 queira modificar o sabor.
Exemplo: nos produtos similares de carne elaborados à base de proteínas 
 vegetais texturizadas (é fundamental simular o sabor de carne).
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Conclusão
O estudo das propriedades funcionais das proteínas em alimentos é de fundamental importância para o entendimento de como podem se comportar os alimentos, naturais ou preparados, frente aos diversos processos de transformações aos quais os alimentos são submetidos.
Propriedades funcionais
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Desnaturação protéica
A desnaturação de uma proteína é a desorganização das estruturas quaternárias, terciárias e secundárias.
Agentes desnaturantes são os que provocam a desorganização.
São eles: 	- agentes físicos (calor, frio, radiações UV, alta pressão )
 	- agentes químicos (ácidos fortes, bases fortes, metais 				pesados, uréia, solventes e solutos orgânicos, e 			detergentes)
A proteína desnaturada apresenta as seguintes alterações:
Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser cristalizadas ou auto-organizadas.
Químicas: maior reatividade devido a exposição de grupos químicos que estavam encobertos por estruturas; diminuição da solubilidade e, consequente precipitação.
Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e hormonais; facilmente digeridas por enzimas hidrolíticas.
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Proteínas da carne
Obtenção da gelatina
 Baseada nas propriedades de formação de gel:
 Desnaturação, hidrólise e absorção de água à T 64ºC (bovino), 30 a 40ºC (pescado).
Tecido muscular  alto teor de proteína
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Aplicação de Calor 
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O grupo amino pode receber um próton e o grupo carboxílico pode perder um próton (característica ácido-básica)
Solúveis em água e pouco solúveis em solventes orgânicos
Os aminoácidos diferem entre si pelo radical R, os quais definem suas propriedades químicas e físicas e, consequentemente, das proteínas a que pertencem
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monelina é un edulcorante de tipo proteínico extraído do froito do Doscoreophylium camensi (baia de Nixeria), que é una planta trepadora que se atopa en zonas forestais de África e Madagascar.
O seu poder edulcorante é de 2.000, aproximadamente.
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A albumina do ovo forma espuma com dificuldade
Albuminas de soro formam espuma com mais viscosidade (nº de grupos hidrofóbicos disponíveis é essencial)
-> As proteínas formam filmes em torno das bolhas de gás
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Neste momento, actina e miosina, unem-se formando 
Hidrólise é uma reação química de quebra de uma molécula por água.
Reação de alteração envolvendo fluido aquoso com íons de hidrogênio (H+) ou de hidroxila (OH–) substituindo íons que são liberados para a solução.
É uma proteína derivada da hidrólise parcial do colágeno, em que as ligações moleculares naturais entre fibras separadas de colagénio são quebradas, permitindo o seu rearranjo. A gelatina funde com o calor e solidifica quando o calor cessa. Misturada com água a gelatina forma um gel coloidal.
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