Baixe o app para aproveitar ainda mais
Prévia do material em texto
11/03/2015 1 AMINOÁCIDOS E PROTEÍNASAMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS Proteínas são macromoléculas, são bio-polímeros, cujo as unidades monoméricas são 20 aminoácidos ditos naturais. http://www.johnkyrk.com/aminoacid.pt.html Funções das proteínas Funções das proteínas As proteínas exercem papéis cruciais em todos os processos biológicos. Sua importância e notável gama de atividade são exemplificadas nas seguintes funções. � Catálise enzimática � Transporte e armazenamento � Movimento coordenado � Sustentação mecânica � Proteção imunitária � Geração e transmissão de impulsos nervosos � Controle do metabolismo, do crescimento e da diferenciação 11/03/2015 2 Diversidade do nº de proteínas e dados por n! ������minoácidosminoácidos ou ou ÁcidosÁcidos ���� aminadosaminados Os aminoácidos presentes em proteínas são conhecidos como aminoácidos naturais de proteínas e são todos aminados no carbono �� �� ����� ������� � OO S S MM OO NN ÔÔ MM EE RR OO SS 11/03/2015 3 IsômeriaIsômeria dos aminoácidos:dos aminoácidos: esterioisômerosesterioisômeros Configuração absoluta => em Configuração absoluta => em ralação ao ralação ao DD-- e e LL-- do do gliceraldeídogliceraldeído Os Os ���������������� ������������������������������ �������������� ������� ������������� �������� ���������� ���������� ������� ������ ������������ ����������� ������ ������������ �������� 11/03/2015 4 Classificação dos aminoácidosClassificação dos aminoácidos � Natureza dos grupamentos ������� ���� �� ������� � Natureza da cadeia lateral (grupamento R) ⇒Caráter polar ⇒Ser eletrólito fraco (ou grupamento ionizável) ∴Caráter ácido-base ⇒Função orgânicas ∴ hidroxilados (-OH), aromáticos, sulfurados (-S-), aminados (-NH3), amidados (CONH2), sulfridrilados (-SH), hidrocarbonetos lineares ou ramificados (- (CH2)nCH3) a p o l a r e s P o l a r e s 11/03/2015 5 Ionização dos grupamentos Ionização dos grupamentos carboxílico e aminacarboxílico e amina Aminoácidos: apresentam grupamentos Aminoácidos: apresentam grupamentos ionizáveis => eletrólitos fracosionizáveis => eletrólitos fracos Íon Íon carboxilatocarboxilato e amônio.e amônio. R R 11/03/2015 6 Íon dupla cargaÍon dupla carga Curva de titulação de um aminoácidoCurva de titulação de um aminoácido Titulação de um aminoácido com grupamento Titulação de um aminoácido com grupamento R com caráter de eletrólito fracoR com caráter de eletrólito fraco 11/03/2015 7 Todos os R ionizáveisTodos os R ionizáveis pkpk‘s dos ‘s dos grupos grupos ionizáveis dos ionizáveis dos aminoácidos aminoácidos presentes em presentes em proteínas:proteínas: 11/03/2015 8 Tipos de ligações ou interações observadas Tipos de ligações ou interações observadas em aminoácidos e em proteínasem aminoácidos e em proteínas ??????????? POLÍMERO DE ÁCIDOS POLÍMERO DE ÁCIDOS AMINADOS AMINADOS (AMINOÁCIDOS)(AMINOÁCIDOS) Para uma proteína com ‘n’ “resíduos” de aminoácidos Resíduo de aminoácido A ligação peptídica tem caráter de dupla ligação: ressonância da dupla ligação Ângulos rotacionaisDistancia das ligações C=N = 1,25Å C-N = 1,45Å ‘C… N’ = 1,33Å 11/03/2015 9 ���������� �� ����������� �� � � ��� ���������� �� ����������� �� � � ������������� �� ����������� �� � � ��� ���������� �� ����������� �� � � ������������� �� ����������� �� � � ��� ���������� �� ����������� �� � � ������������� �� ����������� �� � � ��� ���������� �� ����������� �� � � ��� �������� ���������������� ���������������� ���������������� ����������������������� ������ ���� ������������������ ������ ���� ������������������ ������ ���� ������������������ ������ ���� ������������������ ������ ���� ������������������ ������ ���� ������������������ ������ ���� ������������������ ������ ���� ����������� � ���� ����������������� � ���� ������������������ ���� ����������������� � ���� ������������������ ���� ����������������� � ���� ������������������ ���� ����������������� � ���� ����������������� FORMAÇÃO DE FORMAÇÃO DE LIGAÇÃO ENXOFRE OU LIGAÇÃO ENXOFRE OU PONTE DE ENXOFREPONTE DE ENXOFRE Importantes para definir estrutura primária da proteínas -reação de oxidação; -reação de redução ‘pontes’ de enxofre: entre e intra cadeias polipeptídicas. Estrutura PrimáriaEstrutura Primária Seqüência primária de uma proteína – ligações covalentes – quais, quantos e como os aminoácidos estão na proteína 11/03/2015 10 COMPARANDO COMPARANDO SEQÜÊNCIASSEQÜÊNCIAS �Homologas x análogas �Substituição conservativa �Resíduos invariantes �Não conservativa Níveis superiores de organização: Níveis superiores de organização: propriedades propriedades da conformação das proteínas geradas por da conformação das proteínas geradas por interações não covalentesinterações não covalentes 11/03/2015 11 Estrutura secundáriaEstrutura secundária � enovelamento tridimensional local da cadeia polipeptídica numa proteína => ligações hidrogênio da ligação peptídica. � conseqüências na conformação tridimensional. p=d x n (grau ou tipo da hélice) Hélices � p= passo da hélice n=nº de resíduos a cada volta d=distância entre os carbonos � ����������� ��������� ����������������� !���� Hélices Hélices �� Helice � n=3,6 d=1,5Å p=5,4Å 11/03/2015 12 "�� ���"�� ���## Helice estendida: n=2,0 d=3,5Å p=6,95Å Estrutura superEstrutura super--secundáriasecundária: combinações de : combinações de estrutura secundária = motivos estruturais estrutura secundária = motivos estruturais verificados em mais de uma proteínaverificados em mais de uma proteína � �������������� �� ����� ����� ������ ������������� ��� �� ��������������� ���������� ���� ������������������ �� ��� �� ����������������� ����� ����������� ��������� �������� ������������ �������������� � ������ ����� �� ����� � ������ ���� �������� ��� ������� �������� ������������� �� ����� ������ ������������ ������������� ���������������� ������� ��������� ������� �� ��� Estrutura terciáriaEstrutura terciária: É a estrutura tridimensional : É a estrutura tridimensional => arranjo espacial de aminoácidos que estão => arranjo espacial de aminoácidos que estão bem longe na seqüência linearbem longe na seqüência linear � Estrutura tridimensional da cadeia polipeptídica numa proteína => ligações não covalentes da entre os grupamentos de cadeia lateral dos resíduos de aminoácidos. �������� �������� ����� �� ��������� �� ���� �������� �������� ���� ���������� ������ 11/03/2015 13 MAIS EXEMPLOSMAIS EXEMPLOS Alguns tipos de ligações não covalentes que determinam a estrutura terciária de uma proteína: a) interacção iónicas; b) ponte de hidrogénio ; c, d) forças de Van der Waals; e) ponte de dissulfureto; FORÇAS DE VAN DE FORÇAS DE VAN DE WALLSWALLS as forças intermoleculares de Van der Waals podem surgir de 3 fontes forças de dispersão (ou forças de London), 11/03/2015 14 OS NÍVEIS DE ESTUDO OS NÍVEIS DE ESTUDO DE ESTRUTURA DE DE ESTRUTURA DE PROTEÍNASPROTEÍNAS Primário, secundário, terciário e quaternário DomíniosDomínios � São elementos estruturais ou de arquitetura identificados por suas similaridades funcionais e estruturais. � Os domínios são engrenagens ou dispositivos que permitem a grande maquinaria protéica funcionar. � Toda proteína tem um ou mais domínios � Proteínas que desempenham papeis diferentes podem ter domínios identicos. Estrutura quaternáriaEstrutura quaternária � A estruturaquaternária refere-se ao arranjo espacial de subunidades e à natureza de seus contatos. Interações entre cadeias polipeptídicas (entre cadeias laterais) 11/03/2015 15 Conformação nativaConformação nativa � Cada proteína assume uma única estrutura 2ª, 3ª e 4ª. O enovelamento normalmente ocorre espontaneamente na direção da conformação nativa sob influência de interações não covalentes. � É a conformação de menor ∆G’ e cinética ascessivel na condição de força iônica, pH e temperatura e solvente aonde é formada ou tem atividade � As pontes de enxofre (pte S-S) estabilizam a conformação nativa, mas não direcionam à conformação nativa. Classificação de proteínasClassificação de proteínas � Quanto ao nº de cadeias polipeptídicas � Idênticas ou diferentes: As cadeias que constituem uma proteína com várias subunidades podem ser idênticas ou diferentes � Monoméricas, diméricas etc. Simples ou conjugadasSimples ou conjugadas 1. Proteínas Simples: constituídas somente por aminoácidos como, por exemplo, a queratina (cabelo). A hidrólise completa dessas proteínas produz unicamente �-aminoácidos. 2. Proteínas conjugadas: A hidrólise completa dessas proteínas produz �-aminoácidos e grupos prostéticos 11/03/2015 16 1. Proteínas complexas, conjugadas ou heteroproteínas: proteínas que apresentam a cadeia de aminoácidos ligada a um radical diferente (grupo prostético). � Dependendo do grupo prostético, as proteínas podem ser classificadas em:Glicoproteínas: o grupo é um glicídio. Exemplos: mucina (saliva) e osteomucóide (ossos). � Cromoproteínas: o grupo é um pigmento. Exemplos: clorofila (vegetais verdes) e hemoglobina (sangue). � Fosfoproteínas: o grupo é o ácido fosfórico. Exemplos: vitelina (gema do ovo) e caseína (leite). Desnaturação de proteínasDesnaturação de proteínas � Níveis superiores de conformação são desfeitos. �� Ligação covalente nãoLigação covalente não! � Perde a função biológica! � Causas: mudanças em pH, µ, T (ou qq outra condição que altere a condição nativa do meio. � Grupos prostéticos, cofatores e substratos: protegem contra desnaturação. � Agentes químicos para desnaturação: agem sobre as forças de interação fraca � Ptes H � Interações eletrostáticas � Interações hidrofóbicas � Interação dipolo-dipolo e dipolo induzido. � Re-naturação e chaperonas Tipo de conformação tridimensionalTipo de conformação tridimensional � Forma � Globular: solubilidade em água: solúvel � Fibrosa: não solúvel � Função: � Fibrosa: estrutural � Globular: dinâmica � Exemplos: � Fibrosa: Queratina, colágeno, elastina etc � Globular: muitas.... Enzimas, transportadores (hemoglobina), imunológicas (IGg) etc.
Compartilhar