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Aminoácidos e proteínas novo

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11/03/2015
1
AMINOÁCIDOS E PROTEÍNASAMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
Proteínas são macromoléculas, são bio-polímeros, cujo as 
unidades monoméricas são 20 aminoácidos ditos naturais.
http://www.johnkyrk.com/aminoacid.pt.html
Funções das proteínas Funções das proteínas 
As proteínas exercem papéis cruciais em todos os processos biológicos. Sua 
importância e notável gama de atividade são exemplificadas nas seguintes 
funções. 
� Catálise enzimática
� Transporte e armazenamento
� Movimento coordenado
� Sustentação mecânica
� Proteção imunitária
� Geração e transmissão de impulsos nervosos
� Controle do metabolismo, do crescimento e da diferenciação
11/03/2015
2
Diversidade do nº de proteínas e dados por n!
������minoácidosminoácidos
ou ou 
ÁcidosÁcidos ����
aminadosaminados
Os aminoácidos 
presentes em proteínas 
são conhecidos como 
aminoácidos naturais de 
proteínas e são todos 
aminados no carbono �� ��
�����	
�������
�
OO
S S 
MM
OO
NN
ÔÔ
MM
EE
RR
OO
SS
11/03/2015
3
IsômeriaIsômeria dos aminoácidos:dos aminoácidos:
esterioisômerosesterioisômeros
Configuração absoluta => em Configuração absoluta => em 
ralação ao ralação ao DD-- e e LL-- do do gliceraldeídogliceraldeído
Os Os ����������������	������������������������������	��������������
�������	�������������	�������� 	����������	����������
�������	������
������������	
�����������	������
������������	
��������
11/03/2015
4
Classificação dos aminoácidosClassificação dos aminoácidos
� Natureza dos grupamentos ������� ����
��	
�������
� Natureza da cadeia lateral (grupamento R)
⇒Caráter polar 
⇒Ser eletrólito fraco (ou grupamento ionizável)
∴Caráter ácido-base
⇒Função orgânicas
∴ hidroxilados (-OH), aromáticos, sulfurados (-S-), 
aminados (-NH3), amidados (CONH2), sulfridrilados
(-SH), hidrocarbonetos lineares ou ramificados (-
(CH2)nCH3) 
a
p
o
l
a
r
e
s
P
o
l
a
r
e
s
11/03/2015
5
Ionização dos grupamentos Ionização dos grupamentos 
carboxílico e aminacarboxílico e amina
Aminoácidos: apresentam grupamentos Aminoácidos: apresentam grupamentos 
ionizáveis => eletrólitos fracosionizáveis => eletrólitos fracos
Íon Íon carboxilatocarboxilato e amônio.e amônio.
R
R
11/03/2015
6
Íon dupla cargaÍon dupla carga
Curva de titulação de um aminoácidoCurva de titulação de um aminoácido
Titulação de um aminoácido com grupamento Titulação de um aminoácido com grupamento 
R com caráter de eletrólito fracoR com caráter de eletrólito fraco
11/03/2015
7
Todos os R ionizáveisTodos os R ionizáveis
pkpk‘s dos ‘s dos 
grupos grupos 
ionizáveis dos ionizáveis dos 
aminoácidos aminoácidos 
presentes em presentes em 
proteínas:proteínas:
11/03/2015
8
Tipos de ligações ou interações observadas Tipos de ligações ou interações observadas 
em aminoácidos e em proteínasem aminoácidos e em proteínas
???????????
POLÍMERO DE ÁCIDOS POLÍMERO DE ÁCIDOS 
AMINADOS AMINADOS 
(AMINOÁCIDOS)(AMINOÁCIDOS)
Para uma proteína com ‘n’ “resíduos” de 
aminoácidos
Resíduo de aminoácido 
A ligação peptídica tem caráter de dupla ligação: ressonância da dupla ligação
Ângulos rotacionaisDistancia das 
ligações
C=N = 1,25Å
C-N = 1,45Å
‘C… N’ = 1,33Å
11/03/2015
9
����������	
	��
�����������
��
�
�	���
����������	
	��
�����������
��
�
�	�������������	
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	��
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��
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��������
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����������������
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����
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����	�����������������
�
����	������������������
����	�����������������
�
����	������������������
����	�����������������
�
����	������������������
����	�����������������
�
����	�����������������
FORMAÇÃO DE FORMAÇÃO DE 
LIGAÇÃO ENXOFRE OU LIGAÇÃO ENXOFRE OU 
PONTE DE ENXOFREPONTE DE ENXOFRE
Importantes para 
definir estrutura 
primária da proteínas
-reação de oxidação;
-reação de redução 
‘pontes’ de enxofre: 
entre e intra cadeias 
polipeptídicas.
Estrutura PrimáriaEstrutura Primária
Seqüência primária de uma proteína – ligações covalentes – quais, 
quantos e como os aminoácidos estão na proteína
11/03/2015
10
COMPARANDO COMPARANDO 
SEQÜÊNCIASSEQÜÊNCIAS
�Homologas x 
análogas
�Substituição 
conservativa
�Resíduos invariantes
�Não conservativa
Níveis superiores de organização: Níveis superiores de organização: propriedades propriedades 
da conformação das proteínas geradas por da conformação das proteínas geradas por 
interações não covalentesinterações não covalentes
11/03/2015
11
Estrutura secundáriaEstrutura secundária
� enovelamento 
tridimensional local da 
cadeia polipeptídica 
numa proteína => 
ligações hidrogênio da 
ligação peptídica.
� conseqüências na 
conformação 
tridimensional.
p=d x n (grau ou tipo da hélice) Hélices
�
p= passo da hélice
n=nº de resíduos a cada 
volta
d=distância entre os 
carbonos � �����������
���������	�����������������
 !����
Hélices Hélices ��
Helice �
n=3,6
d=1,5Å
p=5,4Å
11/03/2015
12
"�� ���"�� ���##
Helice estendida:
n=2,0
d=3,5Å
p=6,95Å
Estrutura superEstrutura super--secundáriasecundária: combinações de : combinações de 
estrutura secundária = motivos estruturais estrutura secundária = motivos estruturais 
verificados em mais de uma proteínaverificados em mais de uma proteína
� ��������������	��
�����
�����
������
�������������
���
��
���������������
����������
����	������������������
��	���
��
�����������������
�����	�����������
���������
��������
������������
	��������������	�
������
�����
��
�����
�
������
����
�������� ���
�������
��������
�������������	��
�����
������
������������
�������������
����������������
�������
���������
�������
��
	���
Estrutura terciáriaEstrutura terciária: É a estrutura tridimensional : É a estrutura tridimensional 
=> arranjo espacial de aminoácidos que estão => arranjo espacial de aminoácidos que estão 
bem longe na seqüência linearbem longe na seqüência linear
� Estrutura 
tridimensional da 
cadeia polipeptídica 
numa proteína => 
ligações não 
covalentes da entre 
os grupamentos de 
cadeia lateral dos 
resíduos de 
aminoácidos.
��������	
��������	
�����	��
���������	��
����
��������	
��������	
����	����������	������
11/03/2015
13
MAIS EXEMPLOSMAIS EXEMPLOS
Alguns tipos de ligações não covalentes que determinam a estrutura terciária 
de uma proteína: a) interacção iónicas; b) ponte de hidrogénio ; c, d) forças de 
Van der Waals; e) ponte de dissulfureto;
FORÇAS DE VAN DE FORÇAS DE VAN DE 
WALLSWALLS
as forças intermoleculares de Van der 
Waals podem surgir de 3 fontes
forças de dispersão
(ou forças de London), 
11/03/2015
14
OS NÍVEIS DE ESTUDO OS NÍVEIS DE ESTUDO 
DE ESTRUTURA DE DE ESTRUTURA DE 
PROTEÍNASPROTEÍNAS
Primário, secundário, 
terciário e quaternário
DomíniosDomínios
� São elementos estruturais ou de 
arquitetura identificados por suas 
similaridades funcionais e estruturais.
� Os domínios são engrenagens ou 
dispositivos que permitem a grande 
maquinaria protéica funcionar.
� Toda proteína tem um ou mais domínios 
� Proteínas que desempenham papeis 
diferentes podem ter domínios identicos.
Estrutura quaternáriaEstrutura quaternária
� A estruturaquaternária refere-se 
ao arranjo espacial 
de subunidades e à 
natureza de seus 
contatos. Interações 
entre cadeias 
polipeptídicas (entre 
cadeias laterais)
11/03/2015
15
Conformação nativaConformação nativa
� Cada proteína assume uma única estrutura 2ª, 
3ª e 4ª. O enovelamento normalmente ocorre 
espontaneamente na direção da conformação 
nativa sob influência de interações não 
covalentes.
� É a conformação de menor ∆G’ e cinética 
ascessivel na condição de força iônica, pH e 
temperatura e solvente aonde é formada ou 
tem atividade
� As pontes de enxofre (pte S-S) estabilizam a 
conformação nativa, mas não direcionam à 
conformação nativa.
Classificação de proteínasClassificação de proteínas
� Quanto ao nº de cadeias polipeptídicas
� Idênticas ou diferentes: As cadeias que 
constituem uma proteína com várias 
subunidades podem ser idênticas ou diferentes
� Monoméricas, diméricas etc.
Simples ou conjugadasSimples ou conjugadas
1. Proteínas Simples: constituídas somente por 
aminoácidos como, por exemplo, a queratina (cabelo). A 
hidrólise completa dessas proteínas produz unicamente 
�-aminoácidos.
2. Proteínas conjugadas: A hidrólise completa dessas 
proteínas produz �-aminoácidos e grupos prostéticos
11/03/2015
16
1. Proteínas complexas, conjugadas ou heteroproteínas: 
proteínas que apresentam a cadeia de aminoácidos 
ligada a um radical diferente (grupo prostético). 
� Dependendo do grupo prostético, as proteínas podem ser 
classificadas em:Glicoproteínas: o grupo é um glicídio. 
Exemplos: mucina (saliva) e osteomucóide (ossos).
� Cromoproteínas: o grupo é um pigmento. Exemplos: clorofila 
(vegetais verdes) e hemoglobina (sangue).
� Fosfoproteínas: o grupo é o ácido fosfórico. Exemplos: vitelina 
(gema do ovo) e caseína (leite).
Desnaturação de proteínasDesnaturação de proteínas
� Níveis superiores de conformação são desfeitos. 
�� Ligação covalente nãoLigação covalente não!
� Perde a função biológica!
� Causas: mudanças em pH, µ, T (ou qq outra condição que 
altere a condição nativa do meio.
� Grupos prostéticos, cofatores e substratos: protegem contra 
desnaturação.
� Agentes químicos para desnaturação: agem sobre as forças de 
interação fraca
� Ptes H
� Interações eletrostáticas
� Interações hidrofóbicas
� Interação dipolo-dipolo e dipolo induzido.
� Re-naturação e chaperonas
Tipo de conformação tridimensionalTipo de conformação tridimensional
� Forma
� Globular: solubilidade em água: solúvel
� Fibrosa: não solúvel
� Função: 
� Fibrosa: estrutural
� Globular: dinâmica
� Exemplos:
� Fibrosa: Queratina, colágeno, elastina etc
� Globular: muitas.... Enzimas, transportadores 
(hemoglobina), imunológicas (IGg) etc.

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