bioquimica 1[1]

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De acordo MOTTA (pag70) “As enzimas são proteínas com a função específica de acelerar 
reacções químicas que ocorrem sob condições termodinâmicas não favoráveis. Elas aceleram 
consideravelmente a velocidade das reacções químicas em sistemas biológicos quando 
comparadas com as reacções correspondentes não catalisadas”. Entende-se do autor citado 
MOTTA que as enzimas servem com catalisador celular extremamente poderoso, seu 
objectivo é acelerar uma reacção química sem participar nos reagentes nem nos produtos no 
sistema biológico. 
Exemplo: C12H22O11 +H2O —enzimas >C6H12O6 C6H12O6 
C6H12O6 → C2H5OH+2 CO2 
Estrutura das enzimas 
 Enzimas: proteínas com conformação tridimensional que possuem uma região através 
da qual se estabelece a ligação ao substrato – o centro activo. 
 Substrato: molécula sobre a qual a enzima actua. 
 Centro activo: corresponde, geralmente, a uma reentrância na molécula da enzima 
onde se localizam determinados aminoácidos (entre 3 e 12). 
 A ligação do substrato ao centro activo da enzima forma o complexo enzima substrato. 
 As ligações que se estabelecem na complexa enzima substrato são fracas, mas 
suficientes para desencadear a conversão do substrato em produtos. 
 Os produtos deixam o centro activo e a enzima fica livre para catalisar a 
transformação de outro substrato. 
Funcionamento de enzimas 
 
 
 As enzimas exercem uma grande variedade de funções nos organismos vivos. São 
indispensáveis para a transdução de sinais, na regulação celular, muitas vezes por ação 
de cinases e fosfatases. 
 Através da sua ação, podem gerar movimento, como no caso da miosinaque hidroliza 
ATP, gerando contrações musculares. Também movimentam carga através da célula 
pela ação do citoesqueleto. 
 Algumas enzimas são ATPases (funcionam como bombas iônicas), que se localizam 
na membrana celular, estando envolvidas do processo de transporte ativo. 
 Algumas funções mais oxóticas são operadas por enzimas, como é o caso da luciferase 
que gera luz nos pirilampos. 
 Os vírus podem conter enzimas que auxiliam na infecção de células (HIV - integrase e 
transcriptase reversa) ou na libertação celular de vírus (neuraminidase no vírus 
influenza). 
 
 
 
Especificidade de enzimática 
Segundo 
 
 As enzimas são altamente específicas e, geralmente, possuem um único tipo de 
substrato. 
 A grande especificidade é explicada pelo fato das enzimas se encaixarem 
perfeitamente aos substratos, como uma chave em sua fechadura. 
Exemplo: 
 
 Especificidade absoluta – a enzima actua apenas sobre um determinado substrato. Exemplo: 
 Especificidade relativa – a enzima actua sobre um conjunto de substratos química e 
estruturalmente relacionados. Exemplo: 
 Sítio Ativo: Região específica, em forma de fenda ou bolso, onde cadeias laterais de 
aminoácidos criam um ambiente tridimensional complementar ao substrato. 
 
Factores que afectam a cinética enzimática 
Segundo GALLO & BASSO (2010:64pag) Entende-se que Cinética enzimatica “Estuda o 
mecanismo de reações catalisadas enzimaticamente através do estudo da velocidade da reação 
enzimática e como ela se altera em função de mudanças nos parâmetros experimentais” 
Fatores que afetam a velocidade da reação enzimática: 
Segundo GALLO & BASSO (2010;65pag) entende-se os factores que na velocidade de 
cinética quimica são: 
Efeito de Concentração da enzima-aumentando a concentração da enzima, 
aumenta a velocidade da reacção desde que 
haja substrato disponível. 
Efeito de temperaturas - a elevadas temperaturas a enzima sofre desnaturação, com 
consequente perda permanente de actividade biológica; Ao contrário das temperaturas 
elevadas, as baixas temperaturas causam a inactivação das enzimas, mas não as destroem; A 
actividade é retomada em valores de temperatura mais elevados. 
 
Efeito pH- As enzimas têm um pH óptimo de actuação, acima e abaixo do qual a sua 
actividade diminui e acaba por cessar; O pH do meio influencia a conformação do centro 
activo da enzima e, consequentemente, a sua interacção com o substrato. 
 
Efeito de Concentração de substrato - ao aumento da concentração de substrato corresponde o 
aumento da actividade enzimática, desde que haja enzima disponível. Estando todos os 
centros activos ocupados atinge-se um ponto de saturação pelo que a actividade enzimática 
estabiliza, uma vez que a taxa de formação de novas ligações ao substrato é igual à taxa de 
separação dos produtos. 
Efeito Inibidores-a presença de inibidores diminui a actividade enzimática. Os efeitos 
dependem do tipo de inibição: 
 Inibição irreversível – ao aumento da concentração de inibidor corresponde a diminuição da 
actividade enzimática, dado que os centros activos da enzima vão ficando progressivamente 
bloqueados. 
 Inibição reversível competitiva – o aumento da concentração de substrato permite aumentar 
a actividade enzimática, dado que cada vez mais centros activos passam a ser ocupados pelo 
substrato. 
Inibição reversível não competitiva – a actividade enzimática diminui com o aumento da 
concentração do inibidor. O aumento da concentração do substrato não tem qualquer efeito. 
 
Inibição da actividade enzimática 
 
 Inibidores: substâncias capazes de provocar uma diminuição da actividade das enzimas, 
Podem apresentar diferentes ,mecanismos de actuação. Irreversível; Reversível. 
 
Inibição irreversível - O inibidor combina-se permanentemente com a enzima, através de 
ligações covalentes, tornando-a inactiva ou provocando a sua destruição. 
Exemplo: Venenos são inibidores enzimáticos irreversíveis, como é o caso dos DDT, do 
mercúrio, do cianeto. 
Inibição reversível- O inibidor combina-se temporariamente com a enzima, através de 
ligações fracas; 
Pode ser: competitiva ou não competitiva. 
Inibição competitiva-Uma molécula estruturalmente semelhante ao substrato, mas resistente à 
acção da enzima, liga-se ao centro activo da mesma, impedindo a ligação do verdadeiro 
substrato. 
O inibidor e o substrato COMPETEM pelo centronactivo da enzima. 
Inibição não competitiva - Ligação do inibidor a um local que não corresponde ao centro 
activo (centro alostérico), alterando a estrutura globular da enzima e, como tal, alterando a 
forma do seu centro activo. Assim, a enzima deixa de ser activa. 
 Exemplo: repressor do operão lac 
Pode ligar-se ao operador ou à lactose. Quando se liga a um fica alterado e impossibilitado de 
se ligar ao outro. Quando existe lactose liga-se a ela, não se podendo ligar ao operador; 
quando não existe lactose, liga-se ao operador. 
Também uma via metabólica se pode auto-regular atendendo a que o produto de uma reacção 
enzimática pode controlar a actividade de outra enzima, funcionando assim como inibidor. 
 
 
 
 
 
 
 
REFERNCIA BIBLIOGRAFIA 
http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ dia 12 de Agosto de 2016 
CORSINO, Joaquim Bioquímica Campo Grande, MS – 2009 
ARTILHEIRO, Abel Scupeliti BIOQUÍMICASÃO PAULO 2012 
GALLO, Luís António & BASSO, Luís Carlos: Fundamentos de Bioquímica DE Ciencias dos 
Alimentos, Agromomicasse florestais, 2012 
http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/reaction/AminoAcid/261m.html