PROTEÍNAS RESUMO

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PROTEÍNAS 
 
 
 
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PROTEÍNAS 
 
As proteínas são biomoléculas formadas basicamente por CARBONO, HIDROGÊNIO, OXIGÊNIO e 
NITROGÊNIO. Podem, também, conter ENXOFRE, FÓSFORO, FERRO, MAGNÉSIO e COBRE entre 
outros elementos. 
As proteínas atuam como catalisadores (enzimas), transportadores (oxigênio, vitaminas, fármacos, 
lipídeos, ferro, cobre, etc.), armazenamento (caseína do leite), proteção imune (anticorpos), reguladores 
(insulina, glucagon), movimento (actina e miosina), estruturais (colágeno), transmissão dos impulsos 
nervosos (neurotransmissores), o controle do crescimento e diferenciação celular (fatores de 
crescimento), manutenção da distribuição da água entre o compartimento intersticial e o sistema 
vascular do organismo, participação da homeostase e coagulação sangüínea, nutrição dos tecidos, 
formação de tampões para a manutenção do pH, etc. 
De acordo com a sua composição as proteínas são classificadas em: 
 Simples: são constituídas somente de cadeias polipeptídicas; 
 Conjugadas: além das cadeias polipeptídicas também possuem componentes orgânicos e 
inorgânicos. A porção não–peptídica das proteínas conjugadas é denominada GRUPO 
PROSTÉTICO. Ex.: nucleoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas, metaloproteínas, 
glicoproteínas, hemoproteínas e flavoproteínas. 
As proteínas são compostos orgânicos de estrutura complexa e massa molecular elevada. Algumas 
atingem valores acima de um milhão de daltons (1.000.000 d) e são sintetizadas pelos organismos vivos 
através da condensação de um número grande de moléculas de -aminoácidos, através de ligações 
denominadas ligações peptídicas. Essa estrutura foi esclarecida pelo cientista Emil Fischer. 
A LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
As ligações peptídicas são ligações AMIDA. 
 
ou 
 
Assim, temos : 
 menos de dez moléculas de -aminoácidos  oligopeptídeo 
 Duas moléculas de -aminoácidos  dipeptídeo 
 Três moléculas de -aminoácidos  tripeptídeo 
 … 
 mais de dez moléculas de -aminoácidos  polipeptídeo 
 mais de cinqüenta moléculas de -aminoácidos  proteína 
As proteínas, por hidrólise, originam uma mistura de -aminoácidos. 
Ex.: aquecendo uma proteína, por exemplo, a albumina existente no ovo durante um tempo prolongado 
(24h), na presença de ácido ou base fortes diluídos, ela se desdobra em seus -aminoácidos. 
As proteínas são: 
 substâncias sólidas; 
 incolores; 
 insolúveis em solventes orgânicos; 
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 algumas são solúveis em água; 
 enquanto outras são solúveis ou em soluções aquosas diluídas de sais, ou em soluções 
aquosas de ácidos, ou em soluções aquosas de bases, produzindo sempre colóides. 
Elas são essenciais para o funcionamento das células vivas e, juntamente com os glicídios e lipídios, 
constituem a alimentação básica dos animais. 
No organismo humano, durante a digestão, elas se hidrolisam catalíticamente no estômago sob a ação 
da pepsina (suco gástrico) e da tripsina (suco pancreático); no duodeno sob a ação da erepsina. 
São muitas as fontes de proteínas e o número desses polipeptídeos existentes na natureza é 
praticamente infinito, embora o número de -aminoácidos seja de apenas cerca de 25. 
 
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS 
 
ESTRUTURA PRIMARIA 
A estrutura primária é a disposição linear de aminoácidos da proteína. Essa estrutura nos indica quais 
aminoácidos e a seqüência dos mesmos na cadeia protéica, que são unidos por ligações peptídicas e 
pontes dissulfeto. A FUNÇÃO DE UMA PROTEÍNA depende da seqüência dos aminoácidos e da sua 
forma. É especificada por informação genética. 
 
 
 
Exemplos: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
ESTRUTURA SECUNDARIA 
A estrutura secundária é a disposição da seqüência de aminoácidos no espaço. Durante a síntese das 
proteínas, a medida que os aminoácidos vão se unindo pelas ligações peptídicas, a cadeia vai 
adquirindo um arranjo espacial estável em forma de dobramentos, conhecidos como hélices, lâminas 
a oxitocina provoca as contrações 
uterinas; 
a vasopressina provoca um 
aumento da pressão sangüínea. 
 
Ponte 
dissulfeto 
Ponte 
dissulfeto 
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pregueadas e espiras. Essas formações são possíveis devido ao livre giro dos átomos das ligações 
peptídicas (ligação simples). 
 
A cadeia polipeptídica de uma proteína natural pode interagir consigo mesma de dois modos diferentes 
dando a estrutura secundária: 
1.  (alfa)-hélice 
 
 
É uma hélice dextrogira, com 3,6 resíduos de aminoácido por volta. Em cada aminoácido, o hidrogênio 
do grupo amida (N-H) na cadeia faz uma ligação hidrogênio com outro grupo C=O, à distância de três 
resíduos de aminoácido. Os radicais R dos aminoácidos projetam-se para fora da hélice. 
Isso ocorre, por exemplo, com as proteínas fibrosas que são longos polipeptídeos filiformes, dispostos 
em capas unidas por pontes de hidrogênio, formando fibras insolúveis em água. Dentre as proteínas 
fibrosas, podemos citar a queratina (cabelo, unha, chifre, casco, penas) e a miosina (músculos). 
2. Lâmina -pregueada 
 
 
 
A disposição da cadeia na forma de lâmina -pregueada, relativamente rígida, faz com que os grupos R 
se alternem de um lado a outro da cadeia polipeptídica. Essa conformação impede que haja 
aglomeração entre os grupos R. As pontes de hidrogênio ocorrem entre os grupos C=O e N-H de 
ligações peptídicas pertencentes a cadeias polipeptídicas vizinhas em vez de no interior da cadeia. 
Radicais R estão do 
lado de fora da 
hélice 
Ponte de Hidrogênio 
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É a estrutura predominante da fibroína da seda (48% de resíduos de glicina e 38% de resíduos de 
serina e de alanina). 
A ligação peptídica, por ser mais curta que as ligações entre os átomos vizinhos, se comporta como 
tendo acentuado caráter de ligação dupla, o que dificulta drasticamente a livre rotação dos seus átomos. 
Os átomos vizinhos ao nitrogênio amídico e ao carbono carbonílico são relativamente livres, o que 
permite que essas cadeias adquiram as citadas conformações. 
 
ESTRUTURA TERCIÁRIA 
 
A estrutura terciária da proteína é a forma tridimensional que surge do enovelamento de suas cadeias 
polipeptídicas, o enovelamento superposto às espiras das -hélices. Este enovelamento não ocorre 
aleatoriamente: nas condições ambientais apropriadas, ocorre de modo particular – um modo 
característico de uma proteína específica e é de grande importância para realizar sua função biológica. 
Enfim, é a estrutura primária que determina qual será a secundária e, por tanto, a estrutura terciária. 
A conformação globular se mantém estável devido as interações entre os radicais dos aminoácidos. As 
principais interações são: 
1. as pontes dissulfeto entre os radicais de aminoácidos que tem enxofre; 
2. as pontes de hidrogênio; 
3. as pontes elétricas; 
4. as interações hidrofóbicas (apolares). 
 
 
Esta conformação facilita que os grupos apolares (hidrofóbicos) se acomodem em seu interior, 
enquanto, os grupos polares (hidrofílicos) se exponham ao exterior e por isso, as proteínas globulares 
são solúveis em água e, assim, realizam funções de transporte, enzimático, hormonais, etc. 
Ex.: a mioglobina e hemoglobina. 
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ESTRUTURA QUATERNÁRIA 
Esta estrutura é formada pela união de agregados não-covalentes (efeitos hidrofóbicos, pontes de 
hidrogênio e interações eletrostáticas) estáveis e ordenados de mais de uma cadeia polipeptídica com 
estrutura terciária, para formar um complexo protéico. As cadeias individuais de polipeptídios são 
denominadas de PROTÔMEROS ou SUBUNIDADES. O arranjo espacial das subunidades é conhecido 
como estrutura quaternária. 
 
 
O número de protômeros pode variar de duas ou mais unidades: 
As proteínas formadas por duas unidades de protômeros são chamadas DIMÉRICAS; 
As proteínas formadas por quatro unidadesde protômeros são chamadas TETRAMÉRICAS. Ex. 
Hemoglobina 
PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
1. Especificidad. 
La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo 
realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; 
por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. 
Además, no todas las proteinas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee 
proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos 
transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por 
lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos" 
2. Desnaturalización. 
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha 
estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y 
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con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando 
se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. 
La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), 
variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína 
desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se 
denomina renaturalización. 
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
 
1. HOLOPROTEÍNAS (HOMOPROTEÍNAS) 
também chamadas de proteínas simples, são formadas exclusivamente por -aminoácidos, 
como: hemoglobinas (sangue), albuminas (ovo), queratinas (cabelo) e elastina (tendões). 
 
2. HETEROPROTEÍNAS 
possuem -aminoácidos junto com outros compostos denominados núcleo ou grupo prostético. 
De acordo com a natureza deste, elas podem ser: 
 glicoproteínas, cujo núcleo é um glicídio. Por exemplo: nuicina (saliva) e osteomucóide (ossos); 
 fosfoproteínas, cujo núcleo é o ácido fosfórico. Por exemplo: caseína (leite), vitelina (gema do 
ovo); 
 cromoproteínas, cujo núcleo é um ácido nucléico (ácido heterocíclico complexo), ocorrendo nos 
núcleos celulares. 
 
HOLOPROTEÍNAS (Texto em espanhol) 
Globulares 
Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) 
 
 Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) 
 Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina 
Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc. 
Fibrosas 
 Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos 
 Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. 
 Elastinas: En tendones y vasos sanguineos 
 Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos) 
 
HETEROPROTEÍNAS 
 
 
Glucoproteínas 
 
 
 
 
Lipoproteínas 
 De alta, baja y muy baja densidad, que 
transportan lípidos en la sangre. 
Nucleoproteínas 
 
 
Cromoproteínas 
 Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que 
transportan oxígeno 
 Citocromos, que transportan electrones 
FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS 
Estructural 
 Como las glucoproteínas que forman parte 
de las membranas. 
 Las histonas que forman parte de los 
cromosomas 
 El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. 
 La elastina, del tejido conjuntivo elástico. 
 La queratina de la epidermis. 
Enzimatica 
Son las más numerosas y especializadas. 
Actúan como biocatalizadores de las reacciones 
químicas. 
 
 
 
 
Hormonal 
 Insulina y glucagón 
 Hormona del crecimiento 
Calcitonina 
Hormonas tropas 
Defensiva 
 Inmunoglobulina 
 Trombina y fibrinógeno 
Transporte 
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 Hemoglobina 
 Hemocianina 
 Citocromos 
Reserva 
 Ovoalbúmina, de la clara de huevo 
 Gliadina, del grano de trigo 
 Lactoalbúmina, de la leche 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
EXERCÍCIOS AMINOÁCIDOS, PEPTÍDIOS E PROTEÍNAS 
AMINOÁCIDOS 
 
1. Do ponto de vista da química dê a definição de aminoácidos. 
2. Desenhe o grupo funcional dos aminoácidos e identifique suas funções orgânicas. 
3. Cite os vinte aminoácidos presentes nas proteínas humanas. 
4. Cite os aminoácidos que apresentam o grupo sulfidrila. 
5. Cite os aminoácidos que apresentam, além do grupo funcional, o grupo hidroxila (-OH). 
6. Quais são os aminoácidos aromáticos. 
7. O que se entende por aminoácidos essenciais e aminoácidos não-essenciais? 
8. O que se entende por zwitterion? 
9. O que é ponto isoelétrico de um aminoácido? 
10. Dados os valores de pK1 e pK2 dos aminoácidos abaixo, calcule seus respectivos pontos isoelétricos: 
Aminoácido pK1 Pk2 pI 
VALINA 2,3 9,6 
PROLINA 2,0 10,6 
METIONINA 2,3 9,2 
TREONINA 2,6 10,4 
ISOLEUCINA 2,4 9,7 
 
PEPTÍDIOS 
 
1. O que se entende por peptídeos e por polipeptídeos? 
2. Defina ligação peptídica. 
3. Quais os grupos terminais na cadeia linear de num polipetídeo? 
4. O que se entende por ligações dissulfeto? 
5. Compare os polipeptídios oxitocina e vasopressina e indique as diferenças entre as duas estruturas 
moleculares. 
6. Defina insulina de acordo com o texto. 
7. Quais as diferenças moleculares entre a insulina bovina e a insulina humana? 
8. Qual a constituição molecular da hemoglobina humana? Qual a sua função? 
 
PROTEÍNAS 
 
1. O que se entende por proteínas? 
2. Cite algumas funções biológicas das proteínas? 
3. Baseado na composição química, qual a classificação das proteínas? 
4. Defina grupo prostético. 
5. De acordo com os níveis de organização quais as quatro estruturas protéicas? Comente, 
resumidamente, cada uma delas. 
6. Qual a importância do conhecimento das seqüências de aminoácidos em proteínas? 
7. Quais as formas das proteínas secundárias? 
8. Quais as interações nessas estruturas que mantém as formas dessas proteínas? 
9. Nas proteínas, o que se entende por estrutura terciária? 
10. Nas proteínas, o que se entende por estrutura quaternária? 
11. O que são protômeros ou subunidades? 
12. Comente alguns agentes que provocam a desnaturação das proteínas. Comente: 
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a. O que se entende por desnaturação de proteínas? 
b. Cite alguns agentes desnaturantes de proteínas? 
13. Comente, brevemente, a estrutura das seguintes proteínas fibrosas: 
a. colágeno 
b. -queratinas 
c. Fibroína da seda. 
14. O que são proteínas globulares? 
15. Comente, brevemente, a estrutura das seguintes proteínas globulares: 
a. Mioglobina 
b. Hemoglobina 
c. Anticorpos. 
 
Bibliografia 
 
 
SOLOMONS, T. W. G.; FRYHLE, C.B. Química orgânica. Vol. 1. 7.ed. Rio de Janeiro: LTC, 2002. 
SOLOMONS, T. W. G.; FRYHLE, C.B. Química orgânica. Vol. 2. 7.ed. Rio de Janeiro: LTC, 2002.