Enzimas

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BIOMOLÉCULAS
Helio Viana M,Sc
Biomoléculas - Aminoácidos
Características Químicas:
. Composição Quaternária formada por C, N, H e O;
. Formada por grupos químicos diferentes: um grupo ácido carboxílico R- COOH ligado a um radical amina R- NH2 ;
. Constituem o monômero das proteínas;
. A maioria apresentam fórmula molecular tridimensional ou estereoquímica de padrão QUIRAL OU SUPERPOSTA;
. Os padrões quirais dão origem a formas especular não superpostas ou Estereoisômeras;
. O padrão de esteroisômeros classifica os aminoácidos em L e D, posição esquerda ou direita do Radical no carbono ᾳ, exceto a glicina o menor aminoácido que apresenta dois H2 ligado ao carbono ᾳ;
 
FÓRMULA GERAL DOS AMINOÁCIDOS
Tipos de Aminoácidos
Ligação Peptídica
Importantes Funções dos Aminoácidos
Constituem os monômeros das proteínas
Participam da constituição de alguns hormônios;
Formação de anticorpos;
Atuam como neurotransmissores ligados a serotonina;
 Importância comercial ligado ao aspartame, o dipeptídeo 200 vezes mais doce que o açúcar.
Peptídeo ≠ Proteína
Sequência de Aminoácidos
Tipos de Aminoácidos
Tamanho da molécula
Forma estrutural da cadeia
As proteínas são consideradas a partir de 100 aminoácidos ligados.
Proteínas
.São Polímeros de Aminoácidos e se diferem entre si de modo semelhante aos peptídeos.
.Apresentam as estruturas: primária, secundária, terciária e quaternária.
Funções das Proteínas
Estrutural ou de constituição
Enzimática ou catalisadora
Imunológica ou defesa
Funções secundárias:
Transporte de Substâncias
Reguladora
Energética
Classificação das Proteínas
Quanto a Composição:
Proteínas simples ou Homoproteínas
Ex: Albumina, globulina, escleroproteínas ou fibrosas de alto peso molecular (colágeno, queratina e elastina).
Proteínas conjugadas = homoproteína + Grupo Prostético.
Ex: Cromoproteína, Nucleoproteína, Glicoproteína, Fosfoproteína e liporpoteína.
Classificação das Proteínas
Quanto ao número de Cadeias Polipeptídicas:
Monoméricas:
Oligoméricas:
Quanto a Forma:
Globulares:
Fibrosas:
ENZIMAS
Características:
. A grande maioria tem natureza proteica; exceto as endonucleases (Ribozima);
. São altamente específicas;
. Atuam em pequenas quantidades;
. Catalisam reações reversíveis;
.Atuam dentro e fora das células;
. Não se desgastam durante a reação;
. Facilitam o mecanismo da reação
Classificação das Enzimas
Simples:
Ex: amilase, lipase, Maltase
Conjugadas ou compostas:
Holoenzima= Apoenzima + Coenzima
NAD, NADH2 , NADP, NADPH2 , FAD, FADH2
Equação Enzimática
Michaelis-Menten
Mecanismo de Ação Enzimática
Fatores Reguladores
Concentração do substrato:
Fatores Reguladores
pH:
Fatores Reguladores
Temperatura:
Nomenclatura das Enzimas
Substrato + ASE
.lipídeo + Ase = lipase
. Amido + ASE = amilase
.Maltose + ASE = maltase
Reação +ASE
. Oxidação +ASE = Oxidase
. Hidrogenação + ASE= hidrogenase
. Hidrólise + ASE = hidrolase 
. Carboxilação + ASE= carboxilase
. Fosforilação + ASE = Fosforilase
Nomenclatura das Enzimas
 Prefixo Pro
Enzima Inativa → Enzima Ativa
 Sufixo Geno ou Gênio
Protrombina → Trombina
Procarboxipeptidase→ Carboxipeptidase
Fibrinogênio → Fibrina
Pepsinogênio → Pepsina
Tripsinogênio → Tripsina
 
Inibição das Reações Enzimáticas
Inibidor:
Tipos:
.Reversível: liga-se a enzima e subsequentemente é liberado deixando-a em sua condição original;
.Irreversível: reage com a enzima produzindo uma proteína que deixa de ser enzima ativa, de forma que a enzima original não pode ser regenerada.
Tipos de Inibições Reversíveis
Inibição competitiva:É observado quando a estrutura do inibidor é semelhante ao do substrato se ligando ao sítio ativo e bloqueia a sua ação.
Inibição não competitiva: O substrato pode ligar-se a enzima, porém, não pode mais catalisar a reação, devido a presença do inibidor. 
Esquema de Inibição
Tipos de Mecanismos Catalíticos
Especificidade absoluta: catalisam reações de um único substrato;
Especificidade relativa: catalisa reações de substrato estruturalmente relacionados para produtos afins, com flexibilidade nos sítios catalíticos. (quimiotripsina);
Esteroespecíficas: com especificidade ligada a estrutura espacial no sítio de ligação, originando apenas um produto que é um entre dois isômeros possíveis e não uma mistura de isômeros ópticos.