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Bioquímica Proteínas São constituintes básicos da vida Possuem função de reserva, transporte, defesa, estrutura, movimentação e atuam como enzimas Nas proteínas, o grupo carboxila de um aminoácido está ligado ao grupo amino do aminoácido seguinte, formando uma ligação peptídica e liberando uma molécula de águaα Constituem um componente importante da capacidade de tamponamento das células sanguíneas e dos líquidos biológicos Estrutura Primária Representa a sequência de aminoácidos, unidos covalentemente por ligação peptídica entre o grupo α-carboxila e o grupo α-amino As ligações peptídicas não são rompidas por condições desnaturantes como aquecimento ou elevação da concentração de uréia A extremidade amino livre (N-terminal) é escrita à esquerda e a extremidade carboxila livre (C-terminal) , à direita Cada aminoácido que compõe um peptídeo é denominado resíduo A sequência de nucleotídeos em uma região de codificação do DNA determina a sequência de aminoácidos de um polipeptídeo Por convenção, o grupo amino livre (N-terminal) é considerado o primeiro resíduo de sequência, que é escrita da esqueda para a direita Estrutura Secundária Estrutura local da cadeia polipeptídica, determinada por interações por ponte de hidrogênio entre o oxigênio do grupo carbonila de uma ligação peptídica e o hidrogênio amídica de uma ligação peptídica vizinha α-Hélice Estrutura cilíndrica formada pelo firme enrolamento da cadeia peptídica, apresentando as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos projetadas para fora do eixo espiral Cada grupo carbonila de uma amida está ligado através de uma ponte de hidrogênio ao hidrogênio da amida de uma ligação peptídica distante quatro resíduos na mesma cadeia Folha Pragueada β São compostas por duas ou mais cadeias peptídicas ou segmentos de cadeias polipeptídicas, que se apresentam quase totalmente estendidas As pontes de hidrogênio são perpendiculares ao esqueleto polipeptídico Se a cadeia polipeptídica segue na mesma direção , forma-se uma folha β paralela, mas se apresenta direções opostas, origina-se uma estrutura antiparalela A curvatura β refere-se ao segmento do polipeptídeo onde ocorre uma inversão abrupta de direção Estrutura Terciária Conformação tridimensional , enovelada e biologicamente ativa de uma proteína A conformação dobrada das proteínas que contêm mais de 200 resíduos consiste em várias unidades dobradas menores denominadas domínios A estrutura terciária é estabilizada por interações entre os grupos funcionais das cadeias laterais (ligações dissulfeto covalentes, pontes de hidrogênio, pontes salinas e interações hidrofóbicas) Compostos como uréia e hidrocloridrato de guanidina frequentemente causam a desnaturação ou a perda das estruturas secundária e terciária quando presentes em altas concentrações Estrutura Quaternária Formada por um complexo ou reunião de duas ou mais cadeias peptídicas separadas que são mantidas juntas por interações não covalentes ou, em alguns casos, covalentes Podem ser classificadas como triméricas, diméricas, multiméricas, etc (ex: hemoglobina é tetramérica) A menor unidade é denominada monômeroou subunidade Eletroforese É utilizada para separar as proteínas com base no seus pesos moleculares As moléculas maiores sofrem um retardo na matriz gelatinosa, enquanto as moléculas menores se movem mais rapidamente
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