Enzimas

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ENZIMAS
INTRODUCCION
▶ Conocemos como catalizador 
a cualquier sustancia que 
acelera la velocidad de una 
reacción, pero sin participar 
quı́micamente en ella.
▶ Ej: la descomposición del 
peróxido de hidrógeno a agua 
y oxı́geno es 
extremadamente lenta, pero 
la adición de ión férrico 
acelera la reacción, con la 
formación observable de 
burbujas de oxı́geno. 
 
DEFINICIÓN 
▶ Las reacciones de los sistemas biológicos suceden en tiempos 
apreciables debido a que están catalizadas por agentes, en su gran 
mayorı́a de naturaleza proteica, llamados enzimas.
▶ Las ENZIMAS son los catalizadores de los sistemas biológicos.
▶ Una ribozima es una enzima de naturaleza ribonucleica, es decir, está 
formada por una o varias cadenas de ARN. Son necesarias para la 
expresión correcta de los genes. 
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
▶ No se modifican : aceleran las reacciones quı́micas de los sistemas 
biológicos, participan en una reacción y experimentan cambios fı́sicos 
durante ella, pero regresan a su estado original cuando la reacción 
termina. No se consumen ni se alteran durante el proceso quı́mico 
que están catalizando, pudiendo actuar una y otra vez. 
▶ Son altamente especificas: Sustrato y Reacción
▶ Poseen un elevado grado de especificidad de sustrato. La acción se una enzima se 
limita a un determinado tipo de compuesto que debe reunir ciertas caracterı́sticas 
para que pueda ser utilizado como sustrato. En concreto esto significa que las 
células generalmente producen diferentes enzimas para cada compuesto que 
metabolizan. Además, cada enzima interviene en un solo paso o cambio del 
sustrato 
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
Glucoquinasa Glucosa ✓ 
Fructosa ✖
➢ Son altamente especificas: Sustrato y Reacción
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS.
▶ No cambian la constante de equilibrio de las reacciones quimicas, 
cambian la velocidad.
▶ Una reacción reversible puede proceder tanto hacia productos como hacia 
reactivos. 
▶ El equilibrio se da cuando la velocidad de la reacción hacia adelante es igual a la 
velocidad de la reacción en sentido inverso. Las concentraciones de reactivos y 
productos se mantienen constantes en el equilibrio. 
▶ Dada la reacción aA + bB ⇋ cC + dD, la constante de equilibrio Kc, también 
llamada K o Keq, se define como sigue : Keq = [C]c[D]d 
 [A]a [B]b 
N2O4(g) ⇋ 2NO2(g) 
Reacciones rev tienden al estado de equilibrio 
quı́mico, el punto en el cual tanto el proceso 
hacia adelante como el proceso inverso suceden 
a la misma velocidad. Dado que las velocidades 
hacia adelante y hacia atrás son iguales, las 
concentraciones de los reactivos y productos 
son constantes en el equilibrio. 
COFACTORES
▶ Un cofactor es una molécula quı́micamente diferente a la enzima, que está 
unida a esta y es necesaria para que ésta pueda tener una actividad catalı́tica. 
Existen tres tipos: coenzimas, iones metálicos. 
▶ Una coenzima es una molécula 
pequeña, de naturaleza organica, 
que está quı́micamente unida a la 
enzima y es necesaria para su 
función catalı́tica, ya que forma 
parte de su sitio activo, el lugar de la 
enzima que realiza la reacción. Un 
ejemplo son las vitaminas del 
complejo B .
▶ Iones metálicos como hierro (Fe++), 
cobre (Cu++),magnesio (Mg++), 
manganeso (Mn++) y zinc (Zn++), 
son algunos de los cofactores 
inorganicos
▶ No todas las enzimas necesitan 
coenzimas, pero aquellas que lo 
hacen no pueden trabajar sin. 
A la parte proteica de la enzima se le 
llama apoenzima, y a la unión de 
apoenzima y coenzima se le conoce 
como holoenzima, que ya es activa. 
COFACTORES METALICOS.
▶ Podemos resaltar los de mayor importancia: 
▶ Magnesio: Cofactor de enzimas que transfieren grupos fosfatos 
desde el ATP., Cofactor de la enzima acetilcolinesterasa. 
▶ Cobre : Cofactor de enzimas Cu-dependientes que intervienen en 
la formación de: hemoglobina, colágeno, lecitina, mielina. 
▶ Zinc : Cofactor de metalo-enzimas (anhidrasa carbónica, fosfatasa 
alcalina, carboxipeptidasa, ARN polimerasa, ADN polimerasa, 
etc.). 
▶ Hierro: Constitución como cofactor de enzimas oxidasas 
(peroxidasa, catalasas, citocromo C, etc.) 
▶ Manganeso: Cofactor de enzimas como la arginasa y la 
ribonucleotidoreductasa 
COENZIMA
OXIDOREDUCTASAS Y TRANSFERASAS
▶ SON LAS ENZIMAS QUE SIEMPRE PRECISAN DE COENZIMAS.
▶ implican la transferencia de electrones y grupos funcionales. 
▶ Cada clase de reacción de transferencia se lleva a cabo por una coenzima 
particular. Las coenzimas más importantes son: NAD, NADP, FAD
VITAMINAS HIDROSOLUBLES Y SU 
FUNCIO˂N COMO COENZIMAS 
▶ principal papel de las vitaminas es actuar como coenzimas en el 
organismo, aunque las vitaminas tienen otras funciones en el cuerpo. Las 
coenzimas también se fabrican a partir de nucleótidos, como la 
adenosina trifosfato (que es el transportador bioquı́mico de los grupos 
fosfato), o la coenzima A (que transporta grupos acilo) 
GRUPO PROSTETICO
▶ Un grupo prostético es una molécula con caracterı́sticas quı́micas 
diferentes a la enzima (como una coenzima), que está unida a ella, 
pero que no participa como parte del sitio activo. Por ejemplo, 
algunas enzimas están glucosiladas o tienen residuos de lı́pidos. 
MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICO
▶ Aceleran la velocidad de la reacción al disminuir la energía de 
activación.
▶ E de activación: Para que una reacción quı́mica tenga lugar, los 
reactivos deben de alcanzar un estado de energı́a, de modo que 
se puedan activar y transformarse en productos. 
• Cuando es necesario agregar 
energı́a a los sustratos (calor, por 
ejemplo), y por lo tanto los 
productos tienen más energı́a 
que los sustratos, se dice que la 
reacción es exergónica. 
• Cuando durante la reacción, los 
sustratos liberan energı́a al 
transformarse en productos, la 
reacción se conoce como 
endergónica 
MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA
▶ La energı́a de activación es un 
paso limitante en la 
velocidad de las reacciones. 
▶ Las enzimas aceleran las 
reacciones al disminuir la 
energı́a de activación 
necesaria para llevar a cabo la 
reacción. 
▶ Esto no quiere decir que los 
sustratos pierden o ganan 
energı́a, sólo se necesita 
menos para realizar su 
transformación. 
MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA
▶ El sitio activo de la enzima (una depresión o hendidura) es la región que está 
directamente involucrada en la reacción que se cataliza. 
▶ La activación de la molécula de sustrato se produce debido a la gran afinidad 
química (electrónica) del sustrato por ciertas áreas de la superficie de la enzima, 
sitios activos.
▶ El sitio activo posee la geometría (estereoespecificidad)entre el sitio activo y su 
sustrato y distribución de cargas (positivas y negativas) para unirse específicamente 
y en forma complementaria a un determinado sustrato.
▶ a)  Modelo de llave-cerradura. 
▶ b)  Modelo de ajuste inducido. 
▶ El sustrato se une al sitio activo de la enzima por medio interacciones hidrofóbicas y 
electrostáticas, puentes de hidrógeno y fuerzas de van der Waals. 
MECANISMOS DE ACCION ENZIMATICA
▶ Los residuos de aminoácidos de la enzima que participan en la 
interacción con el sustrato, se encuentran alejados unos de otros en 
la secuencia lineal de aminoácidos de la proteı́na: pero como 
resultado del plegamiento de ésta, se agrupan para formar el sitio 
activo de la enzima.
▶ Algunos de estos residuos participan solamente en la unión de 
sustrato y definen una región del sitio activo que se llama sitio de 
fijación o de unión del sustrato. 
▶ Otros residuos del sitio activo, los catalı́ticos, se encargan 
directamente de la transformación del sustrato en producto y forman 
el sitio catalı́tico.Sitio activo de la ribulosa 1,5 difosfato carboxilasa- 
oxigenasa, con su sustrato, la ribulosa 1, 5 difosfato 
FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD 
ENZIMÁTICA.
▶ Efecto de la temperatura:⇧ Temp ⇧Velocidad de reacción, debido ⇧ en la energía 
cinética de las moléculas reactantes, pero esto ocurre sólo en el intervalo de 
temperatura, cuando se incremente mucho, se favorece la desnaturalización y 
consecuentemente esta proteína pierde su capacidad catalizadora. 
▶ Cada enzima tiene un intervalo óptimo de temperatura de acción, la mayoría 
tiene su temperatura óptima entre 30°C y 40°C, y se inactiva a más de 55oC. La 
desnaturalización puede ser reversible o irreversible, por lo que la enzima en 
ciertas condiciones, llega a recuperar su función.
▶ Efecto del pH: La actividad de las enzimas depende mucho de la 
concentración de iones de hidrógeno del medio, ya que esto afecta el 
grado de ionización de los aminoácidos del sitio activo, del sustrato, o 
del complejo enzima-sustrato; todo eso llega a influir en la afinidad 
que tenga la enzima por el sustrato. 
FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD 
ENZIMÁTICA.
▶ Concentración de la enzima: Siempre y cuando haya sustrato 
disponible, un aumento en la concentración de la enzima aumenta la 
velocidad enzimática hacia cierto lı́mite. 
FACTORES QUE AFECTAN LA 
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.
FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD 
ENZIMÁTICA.
▶ Concentración del sustrato: A mayor concentración del sustrato, a una 
concentración fija de la enzima se obtiene la velocidad máxima. Después de que 
se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no tiene 
efecto en la velocidad de la reacción. Algunas enzimas permanecen libres en 
concentraciones bajas de sustrato y no se alcanza la máxima velocidad. Cuando 
el sustrato se encuentra en exceso, toda la enzima se transforma en ES y la 
reacción se realiza a su máxima velocidad. 
Km: constante, concentración 
del sustrato a la cual la 
velocidad= Vmax
 2
Cada enzima tiene su Km 
especifica 
INHIBIDORES IRREVERSIBLES
INHIBICIONES REVERSIBLES
INHIBICIÓN COMPETITIVA
INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
INHIBICIÓN ACOMPETITIVA 
REGULACIÓN ENZIMÁTICA
▶ El control del metabolismo celular implica esencialmente 
la regulación de la actividad enzimática. La regulación de 
la actividad enzimática contribuye en gran parte a 
preservar la homeostasia que, mantiene un entorno 
intracelular e intra-orgánico relativamente constante en 
presencia de fluctuaciones amplias en el medio ambiente 
externo, como cambios de temperatura, presencia o 
ausencia de agua, tipos especı́ficos de alimentos, o 
necesidades puntuales del la celula.
OBJETIVOS DE LA REGULACION
▶ Producir los metabolismos necesarios y en la cantidad 
adecuada cuando son requeridos. (máx. economı́a). 
▶ Aprovechar la energı́a disponible en forma eficiente. 
▶ Mantener un control de las fuentes energéticas. 
▶ Mantener un nivel adecuado de ATP. 
REGULACION ENZIMATICA
▶ Las reacciones enzimáticas están organizadas en rutas bioquímicas o 
metabólicas Procesos o comjuneto de reacciones para llegar a un producto 
final). Las vias metabolicas estan interconectadas entre si. 
 
▶ En cada ruta el producto de una reacción es el sustrato de la siguiente 
▶ Las rutas deben estar reguladas para: 
▶ Conservar la energı́a
▶ Mantener un estado celular ordenado 
▶ Responder a variaciones ambientales 
▶ Las enzimas reguladoras catalizan las reacciones más lentas y fijan la 
velocidad de la ruta. ( velocidad limitante, enzima limitante, reacción 
limitante) 
TIPOS DE REGULACION
▶ REGULACION A NIVEL SUSTRATO
▶ A mayor cantidad de sustrato o enzima, mas grande es la elaboración 
de producto ( reacción se desplaza hacia la formación de productos)
▶ Aumenta la cantidad de producto (P) y P inhibe la reacción ( inhibe a 
la enzima)
REGULACIÓN POR RETROALIMENTACION / FEED 
BACK
▶ Inhibición de la enzima reguladora por el producto final. Se impide:
▶ Utilización innecesaria del primer sustrato 
▶ Acumulación del producto final
▶ Acumulación de intermediarios 
▶ Regulación cruzada
▶ Un producto de una vía activa o inhibe un enzima de los primeros pasos de otra 
ruta 
REGULACIÓN ALOSTERICA
▶ Control alostérico: ENZIMAS ALOSTE˂RICAS
▶ Regulador o modulador alostérico: pequeños metabolitos o cofactores que 
se unen a sitios distintos del centro activo y modifican la actividad 
enzimática 
▶ Modulador propio sustrato: homoalosterismo. Enzimas homotrópicos el 
sitio modulador y el sitio activo son el mismo. 
▶ Modulador molécula distinta a sustrato: heteroalosterismo. Enzimas 
heterotrópicos el sitio modulador y el sitio activo distintos. 
REGULACION ALOSTERICA
▶ Enzimas alostéricas: 
▶ Proteı́nas con estructura 4aria
▶ Más de un centro activo y catalítico
▶ Actividad regulada por moduladores alostéricos, unión no 
covalente 
▶ Cinéticas sigmoidea
▶ Cooperatividad 
▶ Modulador alosterico positivo o negativo.
REGULACIÓN ALOSTERICA
▶ No todas las enzimas cumplen con esta cinética michaeliana. Existen 
otras cuya velocidad de reacción describe una curva sigmoidea que indica 
que: 
▶ La unión de una molécula moduladora en un sitio activo influye en la 
unión de otra molécula de sustrato en un segundo sitio activo y asi 
sucesivamente. 
REGULACION ALOSTERICA
ALOSTERISMO: COOPERATIVIDAD
REGULACIÓN COVALENTE
▶ Unión covalente de ligandos
▶ Ligando aporta grupo funcional que modifica las propiedades de la enzima
▶ Modificación reversible 
▶ Metilación 
▶ ADP-ribosilación 
▶ Acetilación.
▶ Fosforilacion/desfosforilacion.
REGULACIÓN COVALENTE
Unión covalente de ligandos
REGULACION COVALENTE
▶ Por ruptura proteoliticas: Zimogenos
REGULACION COVALENTE
▶ Ej