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2° Ligação peptídica - Bioquímica

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Continuação - Ligação peptídica 
Quando o amino e o carboxila se ligam ocorre uma situação muito peculiar que se chama Ressonância.
Ressonância quer dizer, que tem uma dupla ligação que fica se alternando. 
What ??? I don't understand anything!
It's very simple.
A ligação peptídica é feita pelo grupo amino e carboxila, o amino tem o NH2 e o carboxila tem COOH, 
mas preste atenção no grupo carboxila, ele tem um Oxigênio fazendo dupla ligação com o Carbono, já 
no amino não nenhum dupla ligação. 
Para que a ligação peptídica ocorra o grupo amino perde um Hidrogênio e o grupo carboxila perde a 
Hidroxila (OH ou 1 Oxigênio e 1 Hidrogênio). 
Quando ocorre essas duas perdas tanto do amino como do carboxila, o nitrogênio e o carbono se ligam 
fechando a ligação peptídica. Sabe aquela dupla ligação que o Oxigênio tem com o Carbono, então, 
agora ela começa oscilar entre o nitrogênio e o oxigênio, hora o nitrogênio vai ter dupla ligação e em 
outra hora oxigênio vai ter dupla ligação. 
Ué Mas porque começa oscilar ??
O nitrogênio é muito eletronegativo e acaba atraindo o elétron da pra ele, mas não se esquece que o 
oxigênio também é muito eletronegativo, então o oxigênio puxa(atrai) de volta aquele elétron que o 
nitrogênio roubou. Isso explica porque ela é bastante rígida. 
Então caso seja pergunta na prova: A ligação peptídica é uma ligação simple ou dupla ??
R: A ligação peptídica tem caráter parcial de dupla ligação, em um hora é dupla, hora ela é simples. 
Se a ligação peptídica ficasse somente em simples, ela poderia ficar virando de um lado para outro e 
isso não seria nada bom, porque como já disse os raciais não pode ficar um perto do outro, devido à 
sua diferença de tamanho, então essa oscilação que ocorre é muito boa, pois deixa a ligação 
peptídica mais forte e rígida e essa rigidez impede que ela fique virando.
Veja como os radicas variam de tamanho, agora consegue entender por que eles não podem ficar do 
mesmo lado. 
Radical
Radical
Algo muito importante para se lembra é que sempre em uma proteína vai ter um grupo amino e o 
carboxila LIVRES, independente do tamanho ou do numero de aminoácidos. 
A proteína tem um inicio e fim.
Inicio - É o grupo amino, que é chamado de Amino terminal ou N-Terminal (coloca "N" por causa do 
Nitrogênio)
Fim - É o grupo carboxila, que é chamado de Carboxila terminal ou C-Terminal.
Não se esqueça isso é regra, por obrigação uma proteína tem que ter um Amino Terminal e um 
Carboxila Terminal.
Conteúdo criado por Rafael de Oliveira Silva - Nutrição2° Aula 24/08/17 Bioquímica ¤
 Página 1 de Bioquimica 
Carboxila TerminalAmino terminal Espinha dorsal - formada pela 
ligação dos aminoácido 
(ligação peptídica)
Vamos partir da ideia que esses aminoácidos formaram uma proteína, ok!
Como já foi disse anteriormente o aminoácido é uma substância tampão.
Ai você para pensar e vem aquela duvida "se toda proteína é um aminoácido, e todo 
aminoácido é um tampão, então toda proteína é um tampão também" a resposta é que NÃO. 
Para que a proteína seja um tampão ela deve estar em um tecido que fique mudando o pH 
constantemente, ai precisa de tampão, por exemplo no sangue temos as hemoglobinas, se 
você se lembra das aulas de fisiologia, você vai se lembrar que elas são tampões, porque o 
sangue tem o pH constantemente alterado. 
Classificação por quantidade de aminoácidos
Não é só porque o aminoácido é pequeno que ele deixa de ser importante, coloca isso na cabeça.
Ligação entre 2 aminoácidos - dipeptídeo
Ligação entre 3 aminoácidos - Tripeptídeo 
Ligação acima de 3-8 aminoácidos - Oligopeptídeo
Ligações próximas de 50 aminoácidos - peptídeo ou polipeptídeo
Quando digo 
próximo de 50 
aminoácido 
quero dizer no 
mínimo 35.
Peptídeos de importância biológica 
Temos a glutationa, vasopressina, ocitocina e glucagon.
Glutationa - se você se lembra do semestre passado, a glutationa é utilizada é para a eliminação 
de água oxigenada.
Vasopressina - Nos vasos sanguíneos faz vasoconstrição e no rim se liga a um receptor e funciona 
com antidiurético. O álcool se liga no receptor da vasopressina que esta no rim, ou seja, é esse 
motivo que você urina a todos momento quando bebe bebidas alcoólicas.
Ocitocina - Faz contração uterina na menstruação e no parto, na lactação e também reduz os 
níveis do cortisol, o cortisol é o hormônio do estresse, ou seja, a ocitocina é um hormônio 
calmante.
As estruturas da Vasopressina e da Ocitocina são muito parecidas
Glucagon - Esse aqui nem vou falar nada, se não souber é melhor desistir da faculdade. 
Níveis de Organização
As proteínas possuem diferentes níveis de organização estrutural que começa na primária, secundaria, 
terciaria e quaternária.
Primário → Essa estrutura é linear não se dobra ou enovela. Como o nome já diz é a primeira estrutura, e as 
outras estruturas são derivadas dela. 
Secundaria → Nessa os aminoácidos começam a se enovelar (enrolar).
A estrutura começa a se enovelar por que um lado tem carga positiva e o outro carga negativa, e os dois 
acabam se atraindo e fazendo ponte de hidrogênio.
Existem dois tipos de enovelamento, o Alfa hélice que é o bonitinho e o Folha beta pregueada que é o 
feinho. É correto afirma que a alfa hélice e Folha Beta Pregueada são mantidas por causas das pontes de H. 
Lembrando que ponte de hidrogênio é uma ligação muito fraca, porque é somente uma aproximação.
 Página 2 de Bioquimica 
α Hélice 
Folha β Pregueada
Terciarias → A estrutura terciaria é a continuação da secundaria, mas a terciaria precisar agora deixar a 
proteína funcional e para fazer isso a proteína precisa ficar toda emboladinha.
E quem entra em ação agora para fazer com que a proteína fiquei embolada são os radicas positivos e 
negativos, estruturas polares e apolares, e também uma tal de cisteína. 
Radicais Polares -/+ - Existem radicais polares com cargas positivas e negativas, e como todos já sabem 
+ com - tem tendência a se atraírem e se ligarem, e essa ligação é chamada de ligação iônica que são 
ligações fracas. Observe na imagem
Mas como falei, essa proteína também tem partes polares e apolares que influenciam muito em sua 
conformação. 
Radicais Polares Sem Carga -Não sei se você se recorda mas estruturas polares têm sempre OH, por 
terem OH e serem sem carga elas tendem muito a fazer ponte de hidrogênio tanto pra dentro como 
pra fora. 
Mas a ponte de hidrogênio na parte de dentro é sempre feito entre duas molécula polares, e isso é 
bom porque ajuda a proteína a ficar embolada. Observe na imagem
Já as pontes de hidrogênio na parte de fora normalmente é feita com moléculas de água. Observe na 
imagem
Radicais Apolares - As partes apolares não têm nenhuma carga e são hidrofóbica (Odeiam água tipo 
cascão).
Partindo da ideia que essa proteína vai atuar em um local polar, e as moléculas apolares não curtem 
esse tipo de lugar, ela fazem algo muito e esperto, essa moléculas fazem a coisa mais obvia que 
poderiam fazer, começam a procura um local que não tenha moléculas de água e local que elas 
encontram é na parte de dentro da proteína, e lá ela fica protegida, e por isso a proteína acaba ficando 
toda embolada toda enrolada, elas são chamadas de ligação hidrofóbica. Observe na imagem. 
Só uma observação: Se a proteína for atuar em local apolar, vai acontecer o processo enveso, ou seja, 
as moléculas polares que iram se dobra pra dentro da proteína. 
Cisteína - É um dos vários tipos de aminoácidos existentes, porem a cisteína tem em seu radical um 
grupo SH que chamado de sulfidrila que é muito importante. 
Normalmente as proteínas podem ter vários tipos de aminoácidos diferentes ligados nelas, vamos 
partir da ideia que uma proteína tem o aminoácido cisteína perto do seu N-terminal e outra cisteína 
perto do seu C-terminal, e essas duas pontas acabam se aproximando uma da outra.
Quando ocorrer essa aproximação, os dois grupos radicais SHiram se ligar por ligação covalente, que é 
uma ligação muito forte (difícil de ser rompida), e deixará a proteína bem mais estável, essa ligação 
pode ser chamada de Ponte dissulfeto ou Ponte SS as duas estão corretas. 
Enzimas são feitas de proteínas como todos já sabemos, mas cada enzima ficar no seu local seja ele 
ácido, neutro ou básico. As enzimas que atuam em local ácido tendem a ter mais ligações de Ponte SS, 
devido ao local que é muito ácido, então para que ela não se desnaturem ela têm varias Pontes de SS 
que como eu falei são ligações covalentes e que não se rompe com facilidade, diferente das ligações 
de ponte de hidrogênio, Ligação hidrofóbica e ligação iônica que se rompe com muita facilidade por 
serem ligações fracas. 
Anticorpo como todos já sabemos também é foi de proteína, e ele também tem muitas pontes SS, 
porque os anticorpos atuam onde têm infecções e geralmente esses locais são ácidos. 
 Página 3 de Bioquimica 
Ligação Iônica - Fraca
Ponte de Hidrogênio - Fraca
Ligação Hidrofóbica - Fraca
Ponte SS ou Dissulfeto - Forte
Ligação hidrofóbica 
Ponte SS
 ou
Quaternária → A estrutura quaternária é a mais fácil de todas de entender, por que essa estrutura é a 
junção de 4 proteínas terciarias. As 4 proteínas terciárias ligam-se para forma a quaternária utilizando o 
mesmo meio que a secundaria utilizou para se torna terciaria, ou seja, a proteína quaternária foi 
formada a partir de ligações iônicas, ligações hidrofóbicas, ponte de hidrogênio e pontes SS ou 
dissulfeto. 
O exemplo mais simples e que todos nós conhecemos é a hemoglobina que uma proteína 
TRETRAMÉRICA, ela é uma estrutura quaternária formada por 4 terciárias. 
Desnaturação proteica 
A desnaturação é um processo que faz com a proteína perca sua estrutura terciária e secundária, 
quebrando as ligações iônicas, ligações hidrofóbicas e ponte de hidrogênio, a Ponte SS não é quebrada, 
porque essa ligação é forte, ou seja, a desnaturação faz com as ligações fracas se rompam, e esse 
rompimento faz com que o enovelamento se desfaça deixando a proteína em sua conformação 
primária, que não é funcional (inativa).
Agentes desnaturastes 
Físico - Alterações de temperatura, raio x e ultra-som 
Químicos - Agentes ácidos ou básicos forte, detergentes e Uréia. 
Desnatura a proteína não é tão ruim assim (se não for nossa), a quando fritamos ou fervemos uma carne 
animal, nós estamos desnaturando as proteínas daquela carne e isso é bom, porque facilita na 
digestibilidade, mata microrganismos, hormônios, anticorpos que possam estar naquela carne.
Lembrando que isso não altera os aminoácidos, somente quebras as ligações fracas e deixando a 
proteína inativa.
 Página 4 de Bioquimica

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