Aminoacidos e peptideos

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UNIVERSIDADE FEDERAL DE VIÇOSA 
DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMCA E BIOLOGIA MOLECULAR 
Aminoácidos e Peptídeos 
INTRODUÇÃO: 
 
√ Biomoléculas mais abundantes 
e extremamente variadas 
√ Grande diversidades de funções 
biológicas 
√ Instrumentos moleculares por 
meio dos quais a informação 
genética é expressa 
FUNÇÕES: 
 
√ Enzimas, hormônios, anticorpos, 
transportadores, penas, teias de 
aranha, antibióticos, venenos de 
cogumelos, etc....... 
• Constituídas por apenas 20 
aminoácidos 
 Asparagina – 1806 
 Treonina - 1938 
Estrutura dos Aminoácidos Protéicos 
α-aminoácidos 
Lisina 
A 
M 
I 
N 
O 
Á 
C 
I 
D 
O 
S 
A 
M 
I 
N 
O 
Á 
C 
I 
D 
O 
S 
Configuração dos Aminoácidos Protéicos 
L- Gliceraldeído D- Gliceraldeído 
L- Alanina D- Alanina 
Configuração absoluta – estereoisômeros (enantiômeros) 
Série L – Mais comuns 
• Grupo R não-polares, alifáticos: 
Classificação 
Natureza do grupo R em pH 7,0 A 
M 
I 
N 
O 
Á 
C 
I 
D 
O 
S 
• Grupo R polares mas não carregados 
Classificação 
A 
M 
I 
N 
O 
Á 
C 
I 
D 
O 
S 
• Resíduos unidos por ligações dissulfeto: apolares 
Cisteína 
Cisteína 
Cistina 
• Desempenham papel especial nas estruturas de muitas proteínas: 
 Elos covalentes entre partes de uma molécula 
 Elos covalentes entre cadeias peptídicas 
• Grupo R aromáticos 
Classificação 
A 
M 
I 
N 
O 
Á 
C 
I 
D 
O 
S 
A 
b
s
o
r 
b
â 
n
c
i
a 
Comprimento de onda (nm) 
Espectro de absorbância: 
A 
M 
I 
N 
O 
Á 
C 
I 
D 
O 
S 
Positivamente 
Negativamente 
 
• Grupo R carregados (+ hidrofílicos) 
Classificação 
A 
M 
I 
N 
O 
Á 
C 
I 
D 
O 
S 
Aminoácidos não-primários: 
5-Hidroxilisina 
4-Hidroxiprolina 
6-N- metilisina 
-carboxiglutamato 
Colágeno 
Parede celular vegetal e colágeno 
Miosina: proteína contrátil do 
músculo 
Protrombina: coagulação sanguínea e 
outras ptns que se ligam a Ca2+ 
A 
M 
I 
N 
O 
Á 
C 
I 
D 
O 
S 
Aminoácidos não-primários 
Desmosina 
Selenocisteína 
Ornitina 
Citrulina 
Quatro resíduos de lisina: elastina 
(proteína fibrosa) 
Não são encontrados em proteínas: 
intermediários na biossíntese da 
arginina 
Derivado da serina, introduzido 
durante a síntese de proteínas: 
selênio, ao invés de enxofre 
A 
M 
I 
N 
O 
Á 
C 
I 
D 
O 
S 
Caráter ácido-base: 
Substâncias anfotéricas: natureza dupla - anfólitos 
Ácido – doador de prótons 
Base – receptor de prótons 
A 
M 
I 
N 
O 
Á 
C 
I 
D 
O 
S 
A relação entre pH, pKa e concentração do tampão - Equação de 
Henderson-Hasselbach 
HA H+ + A- 
Ka = [H+] [A-] 
 [HA] 
Ka: constante de equilíbrio ou dissociação 
[H+ ] = Ka [HA] 
 [A-] 
log[H+ ] = logKa + log [HA] 
 [A-] 
-log[H+ ] = -logKa - log [HA] 
 [A-] 
pH = pKa + log [A-] 
 [HA] 
Se [desprotonado] = [protonado]: 
pH = pKa + log1 
pH = pKa 
A 
M 
I 
N 
O 
Á 
C 
I 
D 
O 
S 
As Curvas de Titulação Revelam o pK dos Ácidos 
Fracos 
Curva de Titulação do Ácido Acético 
Região de 
tamponamento 
OH- (equivalentes) 
Porcentagem titulada 
A 
M 
I 
N 
O 
Á 
C 
I 
D 
O 
S 
Comparação das Curvas de Titulação de Três 
Ácidos Fracos 
OH- (equivalentes) 
Porcentagem titulada 
Região de 
tamponamento: 
Fostato 
Acetato 
Meio da 
titulação 
A 
M 
I 
N 
O 
Á 
C 
I 
D 
O 
S 
A 
M 
I 
N 
O 
Á 
C 
I 
D 
O 
S 
Curva de Titulação da 
Glicina 
OH- (equivalentes) 
pI = pK1 + pK2 
 2 
A 
M 
I 
N 
O 
Á 
C 
I 
D 
O 
S 
Curva de Titulação do 
Ácido Glutâmico 
pI = ????? 
A 
M 
I 
N 
O 
Á 
C 
I 
D 
O 
S 
Curva de Titulação 
da Histidina 
Histidina 
OH- (equivalentes) 
pI = ????? 
A 
M 
I 
N 
O 
Á 
C 
I 
D 
O 
S 
Curva de Titulação de Aminoácidos 
 
• Os grupos carboxílicos e aminas nos aa são eletrólitos fracos 
e se dissociam, a força desta dissociação é dada pelo pK 
• Em aa, peptídeos ou proteínas existirão tantos pKs quantos 
forem seus grupos ionizáveis: pK1, pK2, pK3,..., pKn 
 
• pK1: grupo mais ácido de todos  pK menor valor 
 
• Ponto isoelétrico (pI): é o pH em que um soluto não possui 
carga elétrica e, portanto, não se move num campo elétrico 
 Forma catiônica do aa  pH ácido 
 Forma aniônica do aa  pH básico 
 
A 
M 
I 
N 
O 
Á 
C 
I 
D 
O 
S 
Peptídeos 
Ligação Peptídica 
P 
E 
P 
T 
Í 
D 
E 
O 
S 
Representação da ligação peptídica 
Características da ligação peptídica: 
amino- 
terminal 
carboxi- 
terminal P 
E 
P 
T 
Í 
D 
E 
O 
S 
• É do tipo TRANS 
• Rígida e planar (os quatro átomos do grupo peptídico estão no mesmo 
plano) devido à ressonância gerada pela dupla ligação 
• A ligação C-N não gira livremente 
• A rotação é permitida apenas nas ligações :N — C (ângulo ) 
 C — C (ângulo ) 
Estrutura e Nomenclatura dos Peptídeos: 
Extremidade 
aminoterminal 
Extremidade 
carboxiterminal 
pentapeptídeo 
Serilgliciltirosilalanileucina; Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu; S-G-Y-A-L 
P 
E 
P 
T 
Í 
D 
E 
O 
S 
P 
E 
P 
T 
Í 
D 
E 
O 
S 
Estrutura e Nomenclatura dos Peptídeos: 
Alanil-glutamil-glicil lisina 
Aspartame ou NutraSweet®: 
 
Peptídio sintetizado comercialmente e utilizado como edulcorante 
(adoçante artificial) 
Oligopeptídeos com Atividade Biológica: 
P 
E 
P 
T 
Í 
D 
E 
O 
S 
Oligopeptídeos com Atividade Biológica 
Insulina humana 
Insulina: 
Hormônio formado por duas cadeias 
polipeptídicas, uma com 30 resíduos de 
aminoácidos e outra com 21. Função na 
absorção celular da glicose 
P 
E 
P 
T 
Í 
D 
E 
O 
S 
Glucagon 
Oligopeptídeos com Atividade Biológica 
Glucagon: 
Possui 29 resíduos de aminoácidos e possui ação oposta àquela da 
Insulina P 
E 
P 
T 
Í 
D 
E 
O 
S 
Ocitocina 
Oligopeptídeos com Atividade Biológica 
Ocitocina: 
Possui 9 resíduos de aminoácidos e estimula as contrações uterinas 
na hora do parto P 
E 
P 
T 
Í 
D 
E 
O 
S 
Um determinado peptídeo teve a sua estrutura sequenciada como: Glu-Val-Lis-Ser-Gly 
Monte sua estrutura (com as respectivas ligações peptídicas) e calcule o PI do peptídeo. 
Aminoácido pk alfa-COOH pk alfa-NH2 pkR 
Glutamato (Glu) 2,19 9,67 4,25 
Valina (Val) 2,32 9,62 ---- 
Lisina (Lis) 2,18 8,95 10,53 
Serina (Ser) 2,21 9,15 ---- 
Glicina (Gly) 2,34 9,60 ----