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UNIVERSIDADE FEDERAL DE VIÇOSA DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMCA E BIOLOGIA MOLECULAR Aminoácidos e Peptídeos INTRODUÇÃO: √ Biomoléculas mais abundantes e extremamente variadas √ Grande diversidades de funções biológicas √ Instrumentos moleculares por meio dos quais a informação genética é expressa FUNÇÕES: √ Enzimas, hormônios, anticorpos, transportadores, penas, teias de aranha, antibióticos, venenos de cogumelos, etc....... • Constituídas por apenas 20 aminoácidos Asparagina – 1806 Treonina - 1938 Estrutura dos Aminoácidos Protéicos α-aminoácidos Lisina A M I N O Á C I D O S A M I N O Á C I D O S Configuração dos Aminoácidos Protéicos L- Gliceraldeído D- Gliceraldeído L- Alanina D- Alanina Configuração absoluta – estereoisômeros (enantiômeros) Série L – Mais comuns • Grupo R não-polares, alifáticos: Classificação Natureza do grupo R em pH 7,0 A M I N O Á C I D O S • Grupo R polares mas não carregados Classificação A M I N O Á C I D O S • Resíduos unidos por ligações dissulfeto: apolares Cisteína Cisteína Cistina • Desempenham papel especial nas estruturas de muitas proteínas: Elos covalentes entre partes de uma molécula Elos covalentes entre cadeias peptídicas • Grupo R aromáticos Classificação A M I N O Á C I D O S A b s o r b â n c i a Comprimento de onda (nm) Espectro de absorbância: A M I N O Á C I D O S Positivamente Negativamente • Grupo R carregados (+ hidrofílicos) Classificação A M I N O Á C I D O S Aminoácidos não-primários: 5-Hidroxilisina 4-Hidroxiprolina 6-N- metilisina -carboxiglutamato Colágeno Parede celular vegetal e colágeno Miosina: proteína contrátil do músculo Protrombina: coagulação sanguínea e outras ptns que se ligam a Ca2+ A M I N O Á C I D O S Aminoácidos não-primários Desmosina Selenocisteína Ornitina Citrulina Quatro resíduos de lisina: elastina (proteína fibrosa) Não são encontrados em proteínas: intermediários na biossíntese da arginina Derivado da serina, introduzido durante a síntese de proteínas: selênio, ao invés de enxofre A M I N O Á C I D O S Caráter ácido-base: Substâncias anfotéricas: natureza dupla - anfólitos Ácido – doador de prótons Base – receptor de prótons A M I N O Á C I D O S A relação entre pH, pKa e concentração do tampão - Equação de Henderson-Hasselbach HA H+ + A- Ka = [H+] [A-] [HA] Ka: constante de equilíbrio ou dissociação [H+ ] = Ka [HA] [A-] log[H+ ] = logKa + log [HA] [A-] -log[H+ ] = -logKa - log [HA] [A-] pH = pKa + log [A-] [HA] Se [desprotonado] = [protonado]: pH = pKa + log1 pH = pKa A M I N O Á C I D O S As Curvas de Titulação Revelam o pK dos Ácidos Fracos Curva de Titulação do Ácido Acético Região de tamponamento OH- (equivalentes) Porcentagem titulada A M I N O Á C I D O S Comparação das Curvas de Titulação de Três Ácidos Fracos OH- (equivalentes) Porcentagem titulada Região de tamponamento: Fostato Acetato Meio da titulação A M I N O Á C I D O S A M I N O Á C I D O S Curva de Titulação da Glicina OH- (equivalentes) pI = pK1 + pK2 2 A M I N O Á C I D O S Curva de Titulação do Ácido Glutâmico pI = ????? A M I N O Á C I D O S Curva de Titulação da Histidina Histidina OH- (equivalentes) pI = ????? A M I N O Á C I D O S Curva de Titulação de Aminoácidos • Os grupos carboxílicos e aminas nos aa são eletrólitos fracos e se dissociam, a força desta dissociação é dada pelo pK • Em aa, peptídeos ou proteínas existirão tantos pKs quantos forem seus grupos ionizáveis: pK1, pK2, pK3,..., pKn • pK1: grupo mais ácido de todos pK menor valor • Ponto isoelétrico (pI): é o pH em que um soluto não possui carga elétrica e, portanto, não se move num campo elétrico Forma catiônica do aa pH ácido Forma aniônica do aa pH básico A M I N O Á C I D O S Peptídeos Ligação Peptídica P E P T Í D E O S Representação da ligação peptídica Características da ligação peptídica: amino- terminal carboxi- terminal P E P T Í D E O S • É do tipo TRANS • Rígida e planar (os quatro átomos do grupo peptídico estão no mesmo plano) devido à ressonância gerada pela dupla ligação • A ligação C-N não gira livremente • A rotação é permitida apenas nas ligações :N — C (ângulo ) C — C (ângulo ) Estrutura e Nomenclatura dos Peptídeos: Extremidade aminoterminal Extremidade carboxiterminal pentapeptídeo Serilgliciltirosilalanileucina; Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu; S-G-Y-A-L P E P T Í D E O S P E P T Í D E O S Estrutura e Nomenclatura dos Peptídeos: Alanil-glutamil-glicil lisina Aspartame ou NutraSweet®: Peptídio sintetizado comercialmente e utilizado como edulcorante (adoçante artificial) Oligopeptídeos com Atividade Biológica: P E P T Í D E O S Oligopeptídeos com Atividade Biológica Insulina humana Insulina: Hormônio formado por duas cadeias polipeptídicas, uma com 30 resíduos de aminoácidos e outra com 21. Função na absorção celular da glicose P E P T Í D E O S Glucagon Oligopeptídeos com Atividade Biológica Glucagon: Possui 29 resíduos de aminoácidos e possui ação oposta àquela da Insulina P E P T Í D E O S Ocitocina Oligopeptídeos com Atividade Biológica Ocitocina: Possui 9 resíduos de aminoácidos e estimula as contrações uterinas na hora do parto P E P T Í D E O S Um determinado peptídeo teve a sua estrutura sequenciada como: Glu-Val-Lis-Ser-Gly Monte sua estrutura (com as respectivas ligações peptídicas) e calcule o PI do peptídeo. Aminoácido pk alfa-COOH pk alfa-NH2 pkR Glutamato (Glu) 2,19 9,67 4,25 Valina (Val) 2,32 9,62 ---- Lisina (Lis) 2,18 8,95 10,53 Serina (Ser) 2,21 9,15 ---- Glicina (Gly) 2,34 9,60 ----
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