Fisiologia Vegetal Kerbauy

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infectadode nódulo indeterminado.Essacoloraçãonão étão evidentenosnódulosdeL. muehlbergianus.Escala:2 em.
(Figurasgentilmentecedidaspor Camila Maistro Patreze.)
Assim, sehouverparalisaçãodafixaçãodo nitrogê-
nio, ocorreráa degradaçãodo bacteróide.
A leg-hemoglobinaé importanteparao funciona-
mento do sistema,umavezqueé responsávelpelo
transportee manutençãodo nível deO2 a taxasque
permitam,aumsótempo,contemporizaro processo
respiratóriodo bacteróidee o funcionamentodani-
trogenase,enzimaestabastantesensívelaoO2 e res-
ponsávelpelo processoda fixaçãodo nitrogênioat-
mosférico.Em sojae ervilha,a síntesedanitrogena-
se ocorre, normalmente, logo apósa liberaçãoda
bactériadacorrentede infecção.
lossempreverdespodemserfuncionais.Portanto,a
simplespresençade nódulosnão significaqueo ni-
trogênioestejasendofixadoe/ousuprindotodaade-
- mandado hospedeiro.
Não sesabeaindapor quenódulosaparentemen-
teemótimoestadodefuncionamentotomam-sese-
nescenteSjhá, todavia,indíciosdequea integridade
damembrana-envelopepodeestarenvolvida.Há evi-
dênciasde que o simbiossomopossaconsideraros
bacteróidescomopatogênicose agircomoumcom-
partimentolítico, desencadeandoa degradaçãodos
bacteróidesquandoonódulosenesce(Sprent,2001).
A nitrogenasepodeseroxidadapelo0z,toman-
do-seinativa.Essainativaçãoocorrepeladesnatura-
çãodospolipeptídios.Os diferentessistemase orga-
nismosfixadoresdenitrogênioapresentammecanis-
mosestruturaisoufisiológicosparamanterbaixaten-
sãodeoxigênioaoredordanitrogenaseafim deevi-
tarsuainativação.Considerandoosnódulosdelegu-
minosas,a leg-hemoglobinacontrola, em parte, a
disponibilidadedoOz junto aobacteróide.No entan-
to, algumascaracterísticasestruturaisdo nódulo,
especialmenteligadasao córtex,comoendoderme,
fibras,esclereídese inclusõesde glicoproteínasnos
espaçosintercelulares,atuamcomo umabarreiraà
difusãode gás,regulandoo suprimentode oxigênio
parao tecido infectado,desempenhandoum papel
importantenaproteçãodanitrogenase.Dessaforma,
apresençadahemoglobinanascélulasdo tecido in-
fectadoe a resistênciaà difusãodo oxigênio,locali-
zadaprincipalmenteno córtexnodular,compõemum
excelentemecanismodeproteçãoànitrogenase.
Já entreos organismosfixadoresde vida livre, as
cianobactérias,quepossuemheterocisto,apresentam
aparedecelularmodificada,restringindoadifusãodo
oxigênio.Como o processodafixaçãodo nitrogênio
ocorrenaquelaestrutura,há umaseparaçãoespacial
entreanitrogenaseedemaisprocessosqueenvolvem
autilizaçãodo oxigênio.Nas cianobactériasquenão
apresentamheterocisto,comoGloeocapsa,ocorreria
umaseparaçãotemporalentreo processodafixação,
umavezquea atividadedanitrogenaseé maiordu-
ranteo períodode divisãocelular,quandoa produ-
ção de oxigênio oriundo da fotossínteseé mínima.
Entre asbactérias,a maioriadosgênerosé ativasob
condiçõesanaeróbicasou debaixaconcentraçãode
oxigênio (microaerofilia). Os membrosda família
Azotobacteriaceaeconstituemexceçãoa essascon-
dições,umavezqueapresentamumsistemademem-
branacontínuo àmembranacelular,formamnichos
distintos e a nitrogenaseestarialocalizadaem um
deleseprotegidada inativaçãopelooxigênio.Outro
mecanismoapresentadoemespecialpeloAzotobacter
seriaum processodenominadoproteçãorespiratória.
Nesse caso, a célula bacteriana pode adaptarseu
metabolismoa diferentestensõesdeoxigêniode tal
formaqueapressãoparcialdeoxigênio (pOz) ótima
Fixaçãodo Nitrogênio 89
paraa fixaçãode nitrogênioseriaaquelana qual a
bactériasedesenvolveu.No casodeFrankia,aprote-
çãosefazpeloespessamentodaparededasvesículas,
explicadono início destecapítulo.
Considerandooprocessotododesdeainfecçãoaté
o funcionamentodo nódulo, a associaçãopodeser
caracterizadacomoefetivaouinefetivaeeficienteou
ineficiente.No primeirocaso,refere-seàcapacidade
deinfecçãoedesenvolvimentodaestruturanodular.
No segundo,considera-seoprocessodopontodevista
fisiológico, incluindo a presençado pigmentoleg-
hemoglobinaedaenzimanitrogenase.Muitasvezes,
umabactériapodeserefetivae/oueficienteemuma
plantae inefetivae/ouineficienteemoutra,varian-
doquantoaograudeeficiência.Em associaçõesine-
ficientes,osnódulossãoiniciados,masnão há fixa-
ção.Elessãopequenos,easplantasgeralmenteman-
têm-sepequenase cloróticas.Nessecaso,pode-se
consideraranodulação,dopontodevistafuncional,
comoumcasodeparasitismo.
Em todasasleguminosas,independentementedo
tipo denódulo, a fixaçãodenitrogênionão começa
atéquea plantapossadisporde partedosprodutos
dafotossíntesequedeverãosercanalizadosparaessa
atividade,ou, então,quehajaum excessodecarbo-
no (C) em relaçãoao nitrogênio (N) da planta.O
mecanismode regulaçãoda atividade de fixação
simbióticaseriaa relaçãoC/N interna.
Bioquímica e fisiologiada fiXaçãodo
nitrogênio
A grandeestabilidadedamoléculadenitrogênio
resultantedesuaestruturamolecularfazdelaumgás
não-reativoa temperaturasambientes.Assim, con-
siderávelquantidade de energiaé requeridapara
quebrara tripla ligaçãodessamoléculacom a pro-
duçãodeamônia(NH3), emumareaçãoexotérmica
(G =-33,39KJ mol-l), isto é:
Nz +6e- +3Hz ~ 2NH3
No processodafixação,atripla ligaçãoqueexiste
entreosátomosdenitrogênioé rompida,e cadaum
seliga a trêsátomosdehidrogênio,utilizandoener-
giadespendidapeloA TP, que,nossistemassimbió-
\u2022
tanto, cada3 molesde acetilenoreduzidospela ni-
trogenasecorrespondema 1moIdeNz fixado,eessa
relaçãoéutilizadaparacalcularaatividadedanitro-
genasena técnicadereduçãodo acetileno.
Os carboidratostranslocadosdasfolhas paraos
nódulos,na formadesacarose,compõema fontede
prótonse elétrons.A utilizaçãodasacarosepelonó-
dulocomeçacomsuahidrólisepelaaçãodainvertase,
produzindoglicoseefrutose.No entanto,asintasede
sacarose,tambémenvolvidanahidrólisedasacarose,
foi detectadaemnível elevadoemnódulosde legu-
minosase deangiospermasnão-leguminosas(nódu-
losactinorrízicos).A oxidaçãodasacaroselevaàre-
duçãodoNAD+ aNADH+ ouNADP+ aNADPH+.
Em alguns organismos fixadores, a oxidação do
piruvato durante a respiraçãocausaa reduçãoda
flavodoxina. Assim, o NADH+, NADPH+ ou a
flavodoxinapodemreduziraferredoxina,que,porsua
vez, transfere os elétrons para a nitrogenase,
catalisandoa fixaçãodo nitrogênio.A nitrogenase
presentenosorganismosfixadoresécompostadeduas
proteínas, individualmente conhecidas como
molibdeno-ferroproteína,dinitrogenaseou,simples-
mente,nitrogenase(aproximadamente240K-Da) e
ferro-proteínaounitrogenaseredutase(aproximada-
mente64K-Da). A primeiraéformadade4 subuni-
dades com 24 a 32 átomos de ferro e 1 a 2 de
molibdênio. A segundatem 4 átomosde ferro e 2
subunidades.A Mo-Fe-proteína é codificadapelos
2NH)amônia
Nz,NH)
Nz,HzO
CZH4 (etileno)
Hz
CH4 (metano),NH)
CZH6'CH)NHz
(metilamina),NH)
C)H6 (ciclopropano),
NH)
C)H6
Produto/Nome
Reaçõescatalisadaspela
nitrogenase
HzNCN (cianamida)
Nz dinitrogênio
N)- (azida)
NzO óxido nitroso
CzHz(acetileno)
2H+ (íon hidrogênio)
HCN
CH)CN (metilisociamida)
Substrato/Norne
ticos,éformadodaqueimadosprodutosdafotossín-
tese(verCapo7,Respiração).Nos sistemasconheci-
dos,afixaçãobiológicado nitrogêniodá-sesegundo
a equação:
Nz +6H+ +6e- -7 2NH3
CzHz +2H++2e- -7 2CzH4
verifica-sequesãonecessários2elétronsparaaredu-
çãodo acetilenoe 6 parareduziro Nz a 2NH3\u2022 Por-
*Tão logo a amônia (NH)) é formada,ela é instantaneamente
protonada(H+),convertendo-seassimem amônioou íon amo-
niacal (NH4 +),constituindo-sena formadefatoencontradanas
células,ou emqualqueroutro ambienteaquoso.
N +8H++8e-+16ATP nitrogenase) 2NH +H +z 3 z
16ADP +16Pi
90 FixaçãodoNitrogênio
A utilizaçãodaamôniaassimformadapelaplanta
seráapreciadano Capo4, Metabolismodo Nitrogê-
nIO.
Paraqueocorrao processo,énecessáriaapresen-
çaimprescindívelnãosódaenzimanitrogenase,como
também