Estudo Dirigido Proteínas 2 - Prof. Rafael Mesquita

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BIOQUÍMICA EQ 
2a LISTA DE EXERCÍCIOS 
 
 
 ESTUDO DIRIGIDO: PROTEÍNAS 
1. Liste exemplos e funções de proteínas. 
2. Desenhe uma ligação peptídica e indique os resíduos N e C-terminais. 
3. Para o pentapeptídeo Glu-Met-Arg-Thr-Gly: 
. (a) nomeie o resíduo carboxila terminal 
. (b) indique os resíduos carregados em pH 7,0 
. (c) dêacargalíquidaempH1,0 
4. Diferencie as duas maiores estruturas periódicas de uma proteína: a alfa-hélice e a folha beta-
pregueada. Descreva os padrões de pontes de hidrogênio e formas. 
5. Descreva as estruturas primária, secundária, suprasecundária, terciária e quaternária das proteínas. 
6. Desde que os aminoácidos servem como unidades fundamentais para as proteínas, o conhecimento 
de suas estruturas e propriedades químicas é crucial para a compreensão de como as proteínas 
executam suas atividades biológicas. Reúna cada aminoácido com a descrição mais adequada 
de suas propriedades na lista abaixo. Algumas descrições podem usadas mais de uma vez. Os 
aminoácidos são: Ala, Arg. Asn, Asp, Cys, Glu, Gly, His, Lys, Met, Phe, Pro, Ser, Trp, Tyr e 
Val. 
Propriedades dos grupos R: 
. (a) Grupo R pequeno e polar contendo um grupamento hidroxila. Este aminoácido é importante ���no 
sítio ativo de algumas enzimas. 
. (b) Provoca menor impedimento estérico. 
. (c) OgrupoRtempK=10,5,tornando-secarregadopositivamentenopHcelular. 
. (d) Grupo R contendo enxofre neutro em todos os pHs. 
. (e) Grupo aromático de natureza hidrofóbica e neutro em todos os pHs. 
. (f) Hidrocarboneto saturado, importante em interações hidrofóbicas. 
. (g) O único aminoácidotendo grupo R ionizável com pK próximo a 7,0. É um grupo importante ���no 
sítio ativo de algumas enzimas. 
. (h) O único aminoácido que tem alfa-amino grupo substituído. Influencia o dobramento 
de ���proteínas, forçando uma curva na cadeia polipeptídica 
. (i) O grupo R tem pK próximo a 4,0 e assim está carregado negativamente em pH 7,0. 
. (j) Grupo R aromático, capaz de formar pontes de hidrogênio, tem pK perto de 10,0. 
. (k) Forma interligações dissulfeto entre cadeias polipeptídicas, o pK de grupo funcional 
será ���próximo a 8,0. 
. (l) Grupo R com pK = 12,0, tornando-o carregado positivamente na faixa de pHs fisiológicos. ���Sua 
carga positiva é importatnte em algumas proteínas por ligar grupos fosfato 
carregados ���negativamente. 
. (m) Quando este grupo polar não carregado é hidrolisado, este aminoácido converte-se em 
outro ���aminoácido com um novo grupo R carregado negativamente em pH 7,0. 
7. Indique a nomenclatura de uma única letra para os aminoácidos descritos no exercício anterior. 
8. Grande parte das proteínas são insolúveis em água pura, mas dissolvem-se em soluções diluídas de 
sais (salting-in). Entretanto, a elevaçao da concentração de salina pela adição de grande 
quantidade de sais neutros a uma solução aquosa de proteínas causa a precipitação dessas 
últimas. Este fenômeno é chamado de precipitação salina (salting-out). Por exemplo, a maioria 
das proteínas é solúvel na presença de concentrações de (NH4)2SO4 de 0,1M, porém quando 
essa concentração é aumentada para 3M elas tornam-se insolúveis e precipitam. Quando o 
excesso de (NH4)2SO4 é removido, essas proteínas voltam a dissolver- se. Sugira uma 
explicação molecular para a observação de altas concentrações salinas diminuírem a 
solubilidade de proteínas. 
9. O colágeno é a proteína mais abundante em mamíferos, tem composição em aminoácidos incomum. 
Diferentemente de outras proteínas, o colágeno é muito rico em prolina e hidroxiprolina. 
Como a hidroxiprolina não é um dos 20 aminoácidos comumente encontrado em proteínas, a 
sua incorporação no colágeno pode ser explicada de duas maneiras: (1) a prolina é hidroxilada 
por enzimas antes da incorporação ao colágeno, (2) a prolina é hidroxilada depois da 
incorporação ao colágeno. Para testar essas hipóteses, os seguintes experimentos foram 
realizados: quando 14C-prolina é administrada a um rato e o colágeno da cauda isolado, 
encontra-se que esta proteína recém –sintetizada é radioativa; entretanto, se 14C-
hidroxiprolina é administrada ao animal, nenhuma radioatividade é encontrada no colágeno 
recém-sintetizado. O que estes experimentos revelam sobre as duas hipóteses? 
10. Uma proteína só é biologicamente ativa quando está em sua forma tridimensional correta. As 
proteínas são sintetizadas a partir de uma informação linear, isto é unidimensional, codificada 
na sequência de bases nitrogenadas do DNA. Além disso, os ribossomos sintetizam sequências 
lineares (unidimensionais) de aminoácidos. Em vista desses fatos, explique como proteínas 
biologicamente ativas tendo estruturas tridimensionais precisas podem ser formadas nas 
células. 
11. Os resíduos de aminoácidos Cys contribuem significativamente para estabilizar a estrutura de 
proteínas através da construção de ligações covalentes entre seus os grupos R. Como ocorre 
esta estabilização, equal o nome dado a ligação formada? 
12. Explique as funções fisiológicas da mioglobina e da hemoglobina em vertebrados