Aula Bioquímica da contração muscular

Prévia do material em texto

BIOQUÍMICA DA CONTRAÇÃO 
MUSCULAR
PROFESSOR DSC. VALTER P. N. MIRANDA
2017
TECIDO MUSCULAR
 Permite a locomoção e 
movimentos do corpo;
 Movimento de órgãos 
internos;
 Manutenção da postura e 
equilíbrio;
 Proteção;
 Produção de calor.
TIPOS DE TECIDO MUSCULAR
MÚSCULO LISO
 Contração lenta, fraca e involuntária;
 Cavéolas que contém Ca2+;
 Células fusiformes, mononucleares;
 Sem sarcômero e troponina
 Corpos densos;
 Ex.: útero
MÚSCULO ESTRIADO CARDÍACO
 Contração involuntária;
 Fibras ramificadas com estrias 
transversais;
 Mono ou binucleares (núcleo central);
 Discos intercalares (projeções 
digitiformes) para transmissão 
homogênea do impulso;
 Contração voluntária;
 Fibras longas e cilíndricas com estrias transversais;
 Núcleo periférico (multinuclear);
 Ex.: Língua, bíceps braquial.
MÚSCULO ESTRIADO ESQUELÉTICO
CÉLULA MUSCULAR
 Células alongadas(fibras musculares)
 Fibras musculares miofibrilas miofilamentos
 Sarcômeros são as unidades básicas da contração muscular(neste nível 
ocorre o processo bioquímico)
 membrana=sarcolema
 Citoplasma=sarcoplasma
 R.endoplasmático=r.sarcoplasmático
 Mitocôndrias=sarcosomas
ESTRUTURA MACROSCÓPICA DO MÚSCULO
 Cada um dos mais de 660 músculos do corpo contém vários envoltórios de tecido
conjuntivo.
 As fibras musculares são as células musculares cilíndricas dividias em endomísio, perimísio e
epimísio.
 A bainha protetora de epimísio em suas extremidades distal e proximal para formar os
tendões.
 A origem do músculo refere-se ao local no qual o tendão une-se a uma parte óssea estável.
Já a parte distal refere-se à inserção.
ESTRUTURA MACROSCÓPICA DO MÚSCULO
 Debaixo do endomísio e circundando a fibra muscular existe o sarcolema (membrana que
envolve a fibra muscular).
 As células satélites são mioblastos normalmente quiescentes que funcionam no crescimento
muscular regenerativo, nas possíveis adaptações do treinamento.
 O sarcoplasma é o protoplasma aquoso da fibra muscular que contém enzimas, partículas de
gorduras de glicogênio, núcleos.
 O retículo sarcoplasmático forma uma extensa rede longitudinal semelhante a uma treliça de
canais tubulares e de vesículas.
ESTRUTURA MACROSCÓPICA E MICROSCÓPICA DO MÚSCULO
ESTRUTURA MACROSCÓPICA E MICROSCÓPICA DO MÚSCULO
 Banda A – faixa escura (anisotrópica), presença de actina e miosina;
 Banda I – faixa clara (isotrópica), presença de actina, apenas.
 Banda H – zona um pouco mais clara no centro da banda A;
 Cada filamento grosso fica rodeado por seis finos, formando um hexágono (banda A em 
corte transversal)
 Linha Z – linha transversal escura no centro da banda I, presença de actina apenas;
 Linha M – linha transversal escura no centro da banda H, presença de miosina, apenas.
ESTRUTURA MACROSCÓPICA E MICROSCÓPICA DO MÚSCULO
ESTRUTURA MACROSCÓPICA E MICROSCÓPICA DO MÚSCULO
 Este sistema altamente especializado proporciona integração estrutural à célula, fazendo com 
que a onda de despolarização possa propagar-se rapidamente na superfície externa da fibra 
para seu meio ambiente interno pelo sistema de túbulos T, para desencadear a contração 
muscular.
 O retículo sarcoplasmático que circunda cada miofibrila contém as “bombas” biológicas que 
removem Ca²+ da fibra.
 Isso produz um gradiente de concentração de cálcio entre o retículo sarcoplasmático [Ca²+] 
(mais alto) e o sarcoplasma que circunda o filamento [Ca²+] (mais baixo).
ESTRUTURA MICROSCÓPICA DO MÚSCULO
ESTRUTURA MICROSCÓPICA DO MÚSCULO
 Diversas técnicas de microscopia revelam a ultraestrutura do músculo esquelético.
 Uma única fibra muscular contém unidades funcionais menores localizadas paralelamente ao
eixo longitudinal da fibra. As fibrilas ou miofibrilas contém 1µm de diâmetro, contêm
subunidades ainda menores, denominadas filamentos ou miofilamentos.
 Os miofilamentos consistem principalmente em conjuntos ordenados de proteínas actina e
miosina que perfazem cerva de 85% do complexo miofibrilar.
 Outras 12 a 15 proteínas desempenham uma função estrutural ou funcional ou alteram a
interação dos filamentos proteicos durante a contração muscular. São elas: tropomiosina,
troponina, proteína M e proteína C.
ESTRUTURA MICROSCÓPICA DO MÚSCULO
 As faixas claras ou escuras ao longo do cumprimento da fibra muscular esquelética lhe 
confere um aspecto estriado característico.
 A linha Z divide ao meio a faixa I e adere ao sarcolema; ela proporciona estabilidade à 
estrutura intacta.
 O sarcômero consiste na unidade básica de repetição entre duas linhas Z. Esta entidade 
estrutural engloba a unidade funcional de uma fibra muscular. Eles distribuem em série seus 
filamentos e possuem uma configuração paralela dentro da fibra.
 No repouso o comprimento do sarcômero é de 2,5µm. Seu comprimento determina em 
grande parte as propriedades funcionais de um músculo.
ESTRUTURA MICROSCÓPICA DO MÚSCULO
 A posição das proteínas mais fina e miosina mais espessa no sarcômero cria uma
superposição entrelaçada dos dois filos.
 O centro da faixa A contém a zona H, uma região de densidade óptica mais baixa, pois está
área não possui filamentos de actina.
 A faixa M consiste nas estruturas proteicas que apoiam os arranjos dos filamentos de
miosina.
ESTRUTURA MICROSCÓPICA DO MÚSCULO
SARCÔMERO
 Constitui a unidade funcional da fibra muscular, delimitado pela linhas Z.
 Esta entidade estrutural engloba a unidade funcional de uma fibra muscular.
 Contém as proteínas contáteis actina e miosina.
 Uma fibra muscular possui aproximadamente 4.500 sarcômeros e 16 bilhões de filamentos 
de miosina e 64 bilhões de filamento de actina.
SARCÔMERO
COMPOSIÇÃO QUÍMICA DO MÚSCULO
 A água constitui aproximadamente 75% da massa do músculo esquelético, enquanto a
proteína corresponde a 20%.
 Os 5% restantes são representados por sais minerais e outras substâncias; incluindo os
fosfatos de alta energia; ureia; lactato; os minerais de cálcio, magnésio e fósforo; várias
enzimas; íons sódio, potássio e cloro, aminoácidos, gorduras e carboidrados.
 Miosina (aproximadamente 60% da proteína muscular), actina, e tropomiosina são as
proteínas musculares mais abundantes.
 Cada 100g de tecido muscular contém cerca de 700mg da proteína conjugada fixadora de
oxigênio, a mioglobulina.
SUPRIMENTO SANGUÍNEO DO TECIDO MUSCULAR
 Artérias e veias, localizadas nas fibras musculares individuais, proporcionam aos músculos um
rico suprimento vascular. Estes vasos se dividem em inúmeras arteríolas, capilares e vênulas
para formar uma extensa rede dentro do endomísio.
 Esta rede de pequenos vasos garante cada fibra muscular um suprimento de sangue
oxigenado, possibilitando também uma rápida remoção do dióxido de carbono existente
dentro da circulação venosa.
 Durante o exercício mais intenso de um atleta de endurance de elite, a captação de oxigênio
pelo músculo aumenta em quase 70 vezes, indo aproximadamente 11mL/min
 No início da década de 1950, dois biologistas ingleses, Hugh Huxley e Andrew Fielding
Huxley realizaram trabalhos sobre os mecanismos iônicos envolvidos na excitação e na
inibição das porções centrais e periféricas das células.
 Propuseram o modelo do deslizamento do filamento.
 Em 1957, A. Huxley ampliou esta teoria de forma a incluir os elementos específicos do
comportamento das pontes cruzadas.
EVENTOS QUÍMICOS E MECÂNICOS DURANTE A CONTRAÇÃO E 
RELAXAMENTO MUSCULAR
MODELO DO FILAMENTO DESLIZANTE 
A teoria propõe que um músculo se encurta ou se alonga porque os filamentos espessos e finos 
deslizam uns sobre os outros,sem qualquer modificação em seu comprimento. As pontes cruzadas de 
miosina, que se fixam, rodam e se separam ciclicamente dos filamentos de actina com a energia 
proveniente da hidrólise do ATP, proporcionam o motor molecular que irá ocasionar o encurtamento 
das fibras. 
A. Huxley (1957)
MECANISMO DE PONTE CRUZADA
1 2
TroponinaTropomiosina
TroponinaTropomiosina
EVENTOS QUÍMICOS E MECÂNICOS DURANTE A CONTRAÇÃO E 
RELAXAMENTO MUSCULAR
 Na contração, há
redução da banda I,
desaparecimento da
banda H e a banda A
permanece inalterada no
sarcômero.
MIOSINA
 2 cadeias pesadas, 4 cadeias leves
 Cadeias pesadas: hélices estendidas que se enrolam uma sobre a outra.
 Na região do amino terminal cada cadeia pesada há um domínio globular (chamado de S1, 
subfragmento 1) contendo um sítio onde se dá a hidrólise do ATP. As cadeias leves estão 
associadas a tais domínios. 
MIOSINA
 S1 = subfragmento 1 onde se dá a hidrólise da ATP. 
 S2 pontos de mobilidade, braço e cabeça.
MIOSINA
CADA MOLÉCULA TEM PESO MOLECULAR 
DE 480000 DA
 União de 200 ou mais moléculas de miosina
MIOSINA
ACTINA
 Monômeros denominados actina G, 42000 Da (globular) formam a actina F (filamentosa)
 O filamento fino: actina F mais troponina e tropomiosina
 Cada monômero se liga a um ADP (sítios ativos). 
 Cada monômero de actina se liga a uma “cabeça” de miosina. 
MIOSINA
TROPONINA E TROPOMIOSINA
 Troponinas I, C e T.
 Uma extremidade se liga à actina G e a outra à tropomiosina (70000
Da) .
 Cálcio liga-se à troponina C
 impedem que actina e miosina se liguem.
 Estímulo da célula muscular > canal de cálcio se abre no retículo
sarcoplasmático > sarcoplasma tem [Ca2+] aumentada.
 Ca2+ liga-se à troponina e muda sua conformação, movendo o conjunto
troponia-tropomiosina, expondo o sítio ativo de ligação.
TROPONINA E TROPOMIOSINA
TROPONINA E TROPOMIOSINA
MECANISMO GERAL DE CONTRAÇÃO
1. Estímulo nervoso = liberação de acetilcolina abre canais na fibra muscular (através das
proteínas flutuantes na membrana).
2. O potencial de ação do músculo despolariza os túbulos transversos a junção A-I do
sarcômero.
3. Potencial de ação faz com que o retículo sarcoplasmático libere grande quantidade de
Ca+2 que ativa as forças atrativas entre miosina e actina.
4. Ca+2 fixa-se ao complexo troponina-tropomiosina nos filamentos de actina, o que faz
liberar a inibição que impedia a combinação actina e miosina.
5. Durante a contração muscular, a actina combina com a miosina-ATPase, que asseguir fende
o ATP. A energia da reação produz a movimentação da ponte cruzada de miosina e gera
tensão.
 6 – O ATP liga-se à ponte cruzada de miosina, o que rompe a conexão actina-miosina e faz com que a 
ponte cruzada possa dissociar-se da actina, tornando possível o deslizamento dos filamentos espessos 
e finos uns sobre os outros, com o encurtamento do músculo.
 7 – A ativação das pontes cruzadas continua quando a concentração de Ca+2 é suficientemente alta 
(por causa da despolarização do sarcolema) para inibir o complexo troponina-tropomiosina.
 8 – Quando cessa a estimulação do músculo, a contração intracelular de Ca+2 cai rapidamente quanto 
este retorna aos sacos laterais do retículo sarcoplamástico através do transporte ativo que depende 
da hidrólise do ATP.
 9 – A remoção do Ca+2 restaura a ação inibitória de troponina-tropomiosina. Na presença de ATP, a 
actina e miosina permanecessem no estado dissociado e relaxado.
MECANISMO GERAL DE CONTRAÇÃO
MECANISMO GERAL
DE CONTRAÇÃO
Mc Ardle, Katch e Katch (2015)
MECANISMO GERAL
DE CONTRAÇÃO
CONCLUSÕES FINAIS
 A contração muscular ativa a actina pela excitação da placa neuromotora, causando a 
liberação do Ca+2 pelo sarcoplasma. Isso faz com que as pontes cruzadas de miosina se 
fixem nos locais ativos dos filamentos de actina.
 Uma diminuição na concentração de Ca+2 produz relaxamento.
 O modelo de deslizamento dos filamentos propõe que o músculo se encurta ou se alonga 
porque os filamentos proteicos deslizam uns sobre os outros sem alterar seu comprimento.
 O mecanismo de acoplagem excitação-contração associa os eventos eletroquímicos e 
mecânicos para conseguir-se a contração muscular.
REFERÊNCIA
 McArdle, William D. Fisiologia do exercício: nutrição, energia e desempenho humano / William D McArdle, Frank i 
Katch, Victor L. Katch; traduzido por Giuseppe Taranto. – [Reimpre.]. – Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2015.