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ENZIMAS
O que são ENZIMAS?
Características
 Extraordinária eficiência catalítica, aumentando a
velocidade de reação em 109 a 1020 vezes;
 Alto grau de especificidade em relação ao
substrato (reagente);
 Não é consumida ou alterada durante as reações;
 Não altera o equilíbrio químico das reações.
Cada enzima catalisa uma etapa de uma série
ordenada de reações que no conjunto formam uma via
bioquímica ou metabólica.
REAGENTE A PRODUTO 1 PRODUTO 2
PRODUTO 3
PRODUTO 4 PRODUTO 5
E1 E2
E3
E5E4
Estrutura
Sítio ativo
Sítio alostérico
Sítio Ativo
Ligação  E + S
Enzimas ligam o(s) substrato(s) temporariamente,
diminuindo a energia de ativação.
Invertase Sacarose 
Complexo 
enzima-
substrato
Ligação ES
Dois modelos:
a) CHAVE-FECHADURA (Emil Fischer, 1894):
formato de S e a conformação do sítio ativo são
complementares.
Enzima
Substrato
b) ENCAIXE INDUZIDO (Koshland, 1958): E e/ou S
sofrem mudanças conformacionais.
Substratos se ligam ao sítio ativo
que muda a forma para encaixá-
los (indução pelo substrato).
Substratos ligam-se ao sítio ativo
por interações fracas, tais como
ligações de hidrogênio e ligações
iônicas.
Substratos são
convertidos em
produtos.
Produtos são
liberados.
Sítio ativo
está livre
para ligar
novos
substratos.
Complexo ENZIMA-
SUBSTRATO
PRODUTOS
ENZIMA
SUBSTRATOS
http://highered.mcgraw-
hill.com/sites/0072495855/student_view0/chapter2/animation__how_enzymes_work.html
Enzimas alostéricas
Contêm uma região separada daquela em que se liga o
substrato, na qual pequenas moléculas regulatórias
(efetores = indutores/inibidores) podem se ligar e modificar
a atividade catalítica destas enzimas.
Ativador
ATIVAÇÃO ALOSTÉRICA
Certas enzimas requerem um ou mais componentes
não protéicos para sua ativação:
 Cofatores: normalmente são íons metálicos, como
Ca2+, Cu2+, Fe2+, Zn2+, K+, Mg2+.
 Coenzimas: compostos orgânicos não protéicos,
muitas vitaminas e compostos delas derivados.
http://highered.mheducation.com/sites/0072943696/student_vi
ew0/chapter17/animation__b_vitamins.html
Coenzima/
cofator
Porção não 
proteica = 
ativador
Apoenzima
(parte 
proteica). 
Inativa
Holoenzima
(enzima 
completa). 
Ativa
SUBSTRATO
Cinética enzimática
Reação enzimática em 2 etapas
E + S
k1
k2
ES
k3
E + P
k = constante de velocidade=
[produto]
[substrato]
Cinética enzimática
 “A velocidade de uma reação química é expressa,
normalmente, em termos de mudança da
concentração de um dos reagentes ou de um
produto em um dado intervalo de tempo.”
A + B  P
Diminuição do(s) substrato(s)
Formação de produto
Atividade enzimática
Substrato Produto
Cinética Enzimática
 Determinar as constantes de afinidade do S e
dos inibidores;
 Conhecer as condições ótimas da catálise;
 Ajuda a elucidar os mecanismos de reação;
 Determinar a função de uma determinada
enzima em uma rota metabólica.
Cinética enzimática
Abordagem de Michaelis-Menten
E + S  ES  E + P
k = cte. de
velocidade
k1
k3 k2
V
[S]
KM = [S] para atingir Vmáx/2
Inverso da medida da afinidade da 
enzima pelo substrato.
Km
Constante de Michaelis
Medida da afinidade de E por S
Específico para cada enzima
Cinética enzimática
Km= [S]
Numericamente, Km pode ser expresso como a 
[substrato] necessária para que a velocidade da reação 
seja metade da velocidade máxima
V máx
[S]
V
Vmax
2
Michaelis e Menten expressaram matematicamente a velocidade da
reação pela fórmula:
V=
Vm . [S]
Km +[S]
Km + [S] = [S]. Vm 
V
Quando V = Vm
2
Km= [S] . Vm . 2 [S]
Vm
Km= [S]
E + S
k1
k2
ES
k3
E + P
Km
Pequena [substrato] para a reação
atingir metade da Vmáx.
> Afinidade da enzima pelo substrato
Km
Grande [substrato] para a reação
atingir metade da Vmáx.
< Afinidade da enzima pelo substrato
Fatores que afetam a atividade de uma enzima
E + S ES E + P
- pH
- temperatura
- concentração do substrato
- concentração da enzima
- afinidade da enzima pelo substrato
- cofatores/coenzimas
- presença de inibidores
Mantidas as condições de
- temperatura ótima
- pH ótimo
- [enzima]
[S]
Concentração do substrato
Concentração de substrato
Em baixas concentrações de
substrato a velocidade da reação é
de primeira ordem – proporcional a
[S].
Em altas concentrações de substrato,
a velocidade da reação é de ordem
zero – constante e independente da
[S].
[S]
Mantidas as condições de
- temperatura ótima
- pH ótimo
- [S] em excesso
[E]
Concentração de enzima
pH
Temperatura
Taxa de 
reação
Temperatura C
Outros fatores que podem afetar a atividade
enzimática
1) Presença e concentração do cofator/coenzima
(enzimas alostéricas);
2) Presença de inibidores
• Inibidor é qualquer substância que reduz a
velocidade de uma reação enzimática.
Inibidores
Reversíveis Irreversíveis
Competitivos Não competitivos Incompetitivos 
Inibições das reações enzimáticas
Inibidor: substância que interfere na ação de uma E,
tornando mais lenta a velocidade de uma reação.
Muitos inibidores são constituintes normais das
células  REGULADORES.
Formas de ação:
1. Inibição reversível
a) Competitiva: I tem estrutura semelhante a S. 
Mesmo sítio ativo.
E + I  EI + S  P
Inibição Competitiva
[substrato] necessária para que a enzima funcione 
normalmente
afinidade da enzima pelo substrato
Na presença do inibidor competitivo
Km da enzima
INIBIÇÃO COMPETITIVA
Fígado
Inibição Competitiva
Intoxicação por metanol
Metanol
Álcool 
desidrogenase
Causa lesão
tecidual
cegueira
Infusão EV
Etanol
URINA Formaldeído
CH3CH2OH + NAD+ CH3CHO + NADH + H+
ADH
b) Não competitiva: I liga-se a um sítio diferente do
sítio ativo  mudança conformacional em torno do
sítio ativo  ES
Conhecida como INIBIÇÃO ALOSTÉRICA
http://highered.mheducation.com/sites/0072943696/student_vie
w0/chapter2/animation__feedback_inhibition_of_biochemical_
pathways.html
INIBIÇÃO NÃO COMPETITIVA
http://www.chem.purdue.edu/courses/chm333/enzyme_inhibiti
on.swf
2. Inibição irreversível – inibidores SUICIDAS
Alguns inibidores irreversíveis são VENENOS, como é
o caso de inseticidas organofosforados e carbamatos
que inibem a acetilcolinesterase (EC 3.1.1.7). Essa
enzima hidrolisa a acetilcolina do cérebro, de acordo
com o esquema a seguir:
:
Malation:
A inibição da enzima leva a uma maior estimulação dos
receptores muscarínicos e nicotínicos e,
consequentemente, a um quadro colinérgico agudo.
Paralisia dos músculos necessários à respiração e
parada dos batimentos cardíacos.
Herbicidas inibidores de enzimas – nomes comuns
Unidade enzimática internacional (UI):
Quantidade de enzima que catalisa a reação de um
micromol de substrato por minuto, em condições
padronizadas de temperatura, pH, substratos e
ativadores.
 Recebe o nome da reação que catalisa e/ou do
composto em que atuam. Ex. Lactato desidrogenase.
Nome usual  consagrado pelo uso. Ex. amilase,
tripsina, pectinase, quimotripsina, etc.;
Nomenclature Committee of the International Union 
of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB)
http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/
Nomenclatura 
Classes 
1 Oxirredutases Catalisam reações de oxi-redução,
transferindo elétrons,hidretos (H
-
) ou
prótons (H
+
).
2 Transferases Transferem grupos químicos entre moléculas.
3 Hidrolases Utilizam a água como receptor de grupos
funcionais de outras moléculas.
4 Liases Formam ou destroem ligações duplas,
respectivamente retirando ou adicionando
grupos funcionais
5 Isomerases Transformam uma molécula em seu
isômero.
6 Ligases Formam ligações químicas por reações de
condensação, consumindo energia sob a forma
de ATP.
Classificação segundo a Comissão de Enzimas
Ex. PAL – fenilalanina amônia liase
Nome sistemático: Phenylalanine ammonia-lyase
Reação que catalisa: L-fenilalanina <=> ácido trans-
cinâmico + NH3
Número: EC 4. 3. 1. 5
Enzyme 
Comission
classe
subclasse sub-
subclasse
Nº de 
ordem 
Transferase
Fosfotransferase 
Aceptor grupo 
OH
OH da Glu que 
recebe o 
fosfato
Nome recomendado  Enzyme Commission
EC 2.7.1.2
 Nome sistemático = ATP-glucose-fosfotransferase;
Comum = glucoquinase.
Ação de algumas enzimas na deterioração de alimentos
• Peroxidases
– Deterioração - frutas: contribui na reação de
escurecimento.
• Polifenol oxidase
 Chá/Café: desenvolvimento do escurecimento
durante o amadurecimento e fermentação.
 Deterioração - Frutas e vegetais: reação de
escurecimento.
Melaninas 
Isoenzimas:
Diferentes formas moleculares (variantes) de uma
enzima, que atuam sobre o mesmo substrato, em
organismos diferentes ou em tecidos diferentes de um
mesmo organismo.
Ribozimas:
Moléculas de RNA que têm função de enzima. Removem
partes de mRNA (introns) e unem os funcionais (exons).
Enzimas
são
Catalisadores
facilitam a 
conversão
Substrato  produto
ligam
Substratos
diminuem 
Energia de 
ativação
Chave-fechadura
“encaixe induzido”
Teorias de 
ligação 
estrutura utilizada 
“construir”
Inibidores
classificados 
como 
Competitivos
Não competitivos
são
Controladas
por
Coenzimas e 
cofatores
Mudança 
conformacional
Efetores 
alostéricos
Ativadores ou 
repressores
via
podem ser 
Usados p/ 
“construir”
Ativação 
proteolítica
http://www.mheducation.ca/school/applets/abbio/quiz/ch06/a_bi
ochemical_pathway.swf