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Bioquímica
M3
A desnaturação pode ser irreversível: algumas proteínas, quando desnaturadas, tornam-se insolúveis. Ex: albumina do ovo e caseína do leite.
Do ponto de vista estrutural, a mioglobina é um motivo, um domínio ou uma estrutura tridimensional completa? Ela apresenta estrutura quaternária? Discorra sua resposta, conceituando estes termos.
R: Estrutura dela é toda tridimensional, a estrutura dobrada, o "enovelamento da globina" é um motivo encontrado em todas as globinas. O polipeptídio se dobra em um domínio único, o qual representa a estrutura tridimensional inteira dessa proteína.
O que são as estruturas primárias, secundárias, terciária e quaternária de uma proteína, e por que forças elas são mantidas?Relacione estrutura com função biológica.
R:
Como os aminoácidos se organizam para formar as proteínas? 
R: Os aminoácidos se unem por uma ligação covalente, denominada ligação peptídica que se fo rma pela pe rda de água do grupo carboxila, de um aminoácido, que doa um OH e do grupo amina, de outro am inoácido, que fornece um H.Essa ligação ocorre repetidamente entre todos os aminoácidos até se formar a proteína que é junção de muitos aminoácidos (mais de 20).
O valor biológico de uma proteína é uma escala de graduação usada para determinar se determinada fonte nutricional é usada por um organismo e com determinada eficiência. Quanto maior for o valor biológico, mais aminoácidos e nitrogênio o organismo irá reter. Defina valor biológico de uma proteína de modo relacionado às diversas espécies animais e determine qual das duas amostrasa seguir deve apresentar maior valor biológico para o ser humano, justificando sua escolha:
Proteína 1: 12 tipos de aminoácidos, com 60% destes representado por glicina e prolina;
Proteína 2: 14 tipos de aminoácidos, com 3,2% de metionina e 4,3% de lisina do total.
R:
Para um ensaio de quantificação de um composto X (antígeno), você comprou um kit composto por uma microplaca, contendo o anticorpo primário produzido em coelho e mais alguns reagentes. Para o teste, você extraiu o composto de interesse de duas amostras e incubou-as em poços distintos da placa por 20 minutos Depois lavou os poços com tampão e incubou o anticorpo secundário produzido em ovelha (IgGanti-coelho), o qual continha uma enzima ligada que transformava um substrato num produto cromogênico. A absorbância determinada da amostra 1 foi 0,823 e da amostra 2 foi 1,489. Em qual das amostras o teor do composto X era maior? Justifique sua resposta.
R:
Desenhe um gráfico representando a velocidade da reação quando se varia a conce ntração do substrato para uma e nzima que segue a cinética de Mic haelis e Metem. Desenhe neste gráfico as curvas desta mesma enzima na presença de um inibidor competitivo e de um i nibidor não competitivo. Assinale no gráfico a velocidade máxima e o Km. O que estas duas constantes nos informam sobre as enzimas?
O KM é usado como uma medida da afinidade da enzima pelo substrato , quanto menor o KM, mais forte é ligação do substrato pela enzima, o a umento do KM mostra que a velocidade inicial na ausência de inibidor competitivo é menor. Vmax varia de uma enzima para outra, ela varia de acordo com os passos limitantes da velocidade este é o ponto mais alto de energia da reação S e P.
Uma proteína (proteína X) é isolada e sua composição de aminoácidos determinada, tendo apresentado 6 tipos de aminoácidos diferentes, com 35% destes formado por glicina e prolina. Já outra proteína (proteína Y) apresenta em sua composição 16 tipos de aminoácidos, sendo 2% destes metionina. Em qual delas se espera encontrar maior valor biológico? Explique
R:
Comente sobre os tipos de inibidores enzimáticos. 
R: Há muitas moléculas que podem inibir a ação d as enzimas, elas são classificadas como: - In ibidores irreversíveis: se ligam as enzimas levando a inativação definitiva desta. - Inibidores competitivos: competem com o substrato pelo centro ativo da enzima. Estas molécu las apresentam configuração semelhante ao substrato e por isso são capazes de se ligarem ao centro ativo da enzima. Eles prod uzem um complexo enzima-inibidor que é semelhante ao complexo enzima-substrato. - Inibidores não-competitivos: não tem semelhança estrutural com o substrato de reação que inibem. A sua inibição se dá pela sua ligação a radicais que não pertencem ao grupo ativo. Esta ligação vai alte rar a estrutura da enzima e inviabiliza a sua catálise.
Quitina e queratina são ambos biopolimeros. discorra sobre as principais diferençasentre elas (origem, composição, química, e aplicações)
R: Quitina - é um polissacárido estrutural presente em Artrópodes, onde forma o exosqueleto, e em fungos, onde faz parte da parede celular. In vivo está sempre associada a proteínas, o que a torna especialmente resistente.
Recebe o nome de queratina, ou ceratina, a proteína secundária, de origem animal, composta por cerca de 21 aminoácidos ligados entre si através de ligações de hidrogênio. O principal aminoácido que compõe a queratina é a cisteína, que, por ser um aminoácido sulfurado, ou seja, apresenta o elemento enxofre em sua estrutura, estabelece entre si um tipo de ligação covalente denominada ligação cisteídica, que se dá entre dois átomos de enxofre. Essa proteína forma uma camada que envolve as células da epiderme (camada mais externa da pele), de modo a evitar perdas desnecessárias de água e, também, proteger o organismo contra agressões externas, tais como choques mecânicos, radiação solar, ventos e chuvas. As células queratinizadas são mortas, mas, ainda assim, conseguem desempenhar tais funções, primeiro porque detêm microrganismos que auxiliam na retenção de água; depois porque formam uma camada protetora, que evita agressões às células vivas.
Polipeptídicos ou proteínas - de modo geral considera-se uma proteína quando existem mais de 50 aminoácidos. Estas moléculas são geralmente de grandes dimensões, sendo as maiores conhecidas as hemocianinas com peso molecular de 9x106 e as do vírus da gripe com 320x106. As proteínas podem ser agrupadas em dois grandes conjuntos:
proteínas simples - formadas apenas por cadeias polipeptídicas, uma ou várias;
proteínas conjugadas - formadas por uma ou mais cadeias polipeptídicas associadas a outras substâncias conhecidas por grupos prostéticos, podendo assim originar-se fosfoproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, metaloproteínas, etc.
Níveis de organização de uma proteína: As proteínas são muito diversificadas pois os 20 aminoácidos podem estar presentes em percentagens muito variáveis e em sequências muito distintas.
As ligações peptídicas entre aminoácidos não são as únicas presentes nas proteínas, existem ligações secundárias entre radicais ionizados de alguns aminoácidos, que determinam formas específicas para cada proteína. Assim, distinguem-se vários níveis de organização nas proteínas:
estrutura primária - corresponde à sequência de aminoácidos na cadeia polipeptídica;
estrutura secundária - as proteínas não formam cadeias lineares de aminoácidos mas antes enrolam-se e dobram-se sobre si próprias. Do esqueleto formado pelos sucessivos grupos amino e carboxilo ligados por ligações peptídicas surgem ligações secundárias por pontes hidrogénio que originam duas estruturas distintas: a hélice alfa (característica de proteínas ditas globulares como a hemoglobina) e a folha pregueada beta (características de proteínas ditas fibrosas, como a queratina ou a miosina);
estrutura terciária - nas proteínas globulares, ao contrário das fibrosas de estrutura alongada, as cadeias enrolam-se ainda mais sobre si próprias, originando uma estrutura esférica ou elipsoidal. Estas dobras são mantidas em posição por ligações entre os diversos radicais -R dos aminoácidos. Dado que estas forças são fracas, podem ser facilmente quebradas originando a desnaturação da proteína e aperda de actividade biológica;
estrutura quaternária - neste caso, a proteína é formada por mais do que uma cadeia polipeptídica ou subunidade, cada uma incapaz de realizar a função do todo.
As proteínas têm várias funções biológicas e uma das mais importantes é a catálise. Nem todas as proteínas são capazes de catalisar reacções mas todos os catalisadores biológicos (enzimas) são proteínas. Muitas proteínas regulam as funções celulares, através do controlo da actividade enzimática ou por serem hormonas. Proteínas específicas chamadas anticorpos ou imunoglobulinas, têm uma função de defesa, impedindo que invasores destruam o tecido vivo. 
Outras proteínas transportadoras permitem que substâncias pouco solúveis (metais, lípidos, oxigénio, dióxido de carbono, etc.) que têm que circular através do sangue possam atingir as células. Proteínas de suporte mantêm a estrutura das células e tecidos, como o colagénio nos tendões e ossos, a reticulina e a elastina nos vasos sanguíneos, actina e miosina nas células musculares, etc. As alfa e beta-queratinas são proteínas de revestimento, formando os pêlos, lã, cabelos, penas, bicos, escamas, cascos, armações, etc. A função de reserva surge em sementes (cereais ou leguminosas, por exemplo) ou em ovos de animais (albumina na clara e vitelina na gema) ou no leite (caseína e lactalbumina). Também existem proteínas nos líquidos lubrificantes das articulações animais e nas toxinas produzidas por animais e bactérias.
Algumas proteínas naturais são ricas em ligações dissulfeto e as suas propriedades mecânicas (resistência à tração, a viscosidade, a dureza) estão correlacionadas com o grau destas ligações:
a) A gluteína, uma proteína do trigo rica em pontes de dissulfeto, é responsável pelo carácter coesivo e elástico de massa feita a partir de farinha de trigo. Da mesma forma, a natureza dura da casca de tartaruga é devido a ligação dissulfeto na sua extensa α-queratina. Qual é a base molecular para a correlação entre conteúdo de ligações dissulfeto e as propriedades mecânicas da proteína?
R: Pontes dissulfeto são ligações covalentes, as quais são muito mais fortes que as não-covalentes, como pontes de hidrogênio. Estas ligações estabilizam a estrutura tridimensional de muitas proteínas. Através das ligações cruzadas entre cadeias protéicas, estas pontes dissulfeto aumentam a rigidez, a dureza e a resistência mecânica das proteínas que as contêm.
b) A maioria das proteínas globulares é desnaturada e perde a sua atividade quando brevemente aquecida a 65ºC. No entanto, as proteínas globulares que contêm ligações dissulfeto múltiplas muitas vezes têm de ser aquecidas por tempos mais longos ou temperaturas mais elevadas para desnaturá-las. Uma destas proteínas é o inibidor de tripsina pancreática bovina (BPTI), que tem 58 resíduos de aminoácidos de uma única cadeia e contém três pontes dissulfeto. Durante o arrefecimento de uma solução de BPTI desnaturada, a atividade da proteína é restaurada. Qual é a base molecular para essa propriedade?
R:
Se um organismo aeróbico, como por exemplo, a bactéria Escherichia coli, fosse alimentado com cada um dos seguintes compostos como fonte de energia, o rendimento de energia por mol destas moléculas seria na ordem: Justifique.
Glucose > alanina >palmitato;
Palmitato> alanina > glucose;
Palmitato> glucose > alanina;
Glucose >palmitato> alanina;
Alanina> glucose >palmitato.
R.: O ácido graxo (palmitato) é o que fornece mais energia devido ao fato de que seus carbonos estarem menos hidratados. As proteínas e aminoácidos (alanina) fornecem mais energia que os carboidratos (glucose), pois apresentam um esqueleto carbônico menos hidratado do que os carboidratos. Porém aminoácidos são uma fonte de energia cara e alguns só são obtidos na dieta. A glucose é utilizada pois é uma fonte de energia barata. 
a do efeito Bohr e Andrade carbônica;
comparação da mioglobina e da hemoglobina e do anticorpo anti coelho
Enzimas
Inibidores inrreversiveis
Enzimas miquilianas
Cinemática enzimática
Lipídeos
Unidade fundamental: ácidos graxos
Os lipídios têm papel importante na estocagem de energia, estrutura de membranas celulares, visão, controle hormonal, entre outros. São exemplos de lipídios: fosfolipídios, esteróides e carotenóides. 
a) Como o organismo humano obtém os carotenóides? Que relação têm com a visão? 
b) A quais das funções citadas no texto acima os esteróides estão relacionados? Cite um esteróide importante para uma dessas funções. 
c) Cite um local de estocagem de lipídios em animais e um em vegetais. 
resposta:a) Cenoura, tomate, mamão e outros vegetais são ricos em carotenóides. A vitamina "A" éessencial para a síntese dos pigmentos visuais.
b) Controle hormonal. Testosterona, estrógenos e progesterona são exemplos.
c) Animais: tecido conjuntivo adiposo subcutâneo.
Vegetais: sementes.
escreva a síntese de ácido graxo, destacando as etapas e suas enzimas (nomes genéricos ou descreva suas funções). Também indique como e onde ácidos graxos insaturados são produzidos.
R: Sua síntese é feita por uma reação repetitiva e quatro etapas: 1ª- condensação do grupo malonil e grupo acil unidos a um acido graxo sintase formando o acetil-ACP; 2ª- redução do grupo carbonila; 3ª- desidratação dos elementos da água são eliminados possibilitando que seja formado duplas ligações; 4ª- a dupla ligação é reduzida para formar o grupo acil graxo saturado correspondente aumentado de dois carbonos. A cada repetição ocorre a adição de dois carbonos, esta reação de redução converte a cadeia em crescimento em um acido graxo saturado com quatro átomos de carbono, depois seis, oito, e assim sucessivamente até formar o produto final o ácido palmítico (16:0). O palmitato e o estearato são precursores dos dois ácidos graxos monoinsaturados produzidos em tecidos dos animais apresentando apenas uma única dupla ligação introduzida pelo acil-CoA graxo dessaturase formando o palmitoleato (16:1∕ 9), e o oleato (18:1∕9) e nos vegetais o oleato é produzido por uma estearoil-ACP dessaturase.
Porque mamíferos não conseguem produzir Linoleato e Linolenato?
R: Porque não conseguem produzir a dupla ligação além do átomo 9 dos ácidos graxos.
Qual óleo é melhor para frituras, saturado ou insaturado?
R: Saturado, pois as insaturações são muito instáveis e quando aquecidas podem se desfazer, gerando radicais livres (extremamente prejudicial a saúde). Então quanto menor o numero de insaturações melhor será o óleo para fritura.
Proteinas
São as biomoléculas mais abundantes, possuindo inúmeras funções, dentre elas a indispensável função catalisadora exercida pelas enzimas, sem a qual não seria possível a maioria das reações celulares (apesar de algumas moléculas de RNA possuírem ação catalítica idêntica a enzimas). São formadas por aminoácidos ligados por ligações químicas extremamente fortes entre seus grupamentos funcionais amino (NH2) e ácido carboxílico (COOH), as ligações peptídicas.
Quais os fatores que podem levar a degra dação d e uma proteína? Explique-os. 
R: Alterações no meio em que se localiza a proteína p odem levar a modificações estruturais que resultam e m sua perda de f unção, ou seja, acontece sua de snaturação, que po dem ocorrer pe la mudança de temperatura – que afeta as ligações de hidrogênio , que se desfazem e assim sua estrutura pode ser modificada – modificações extremas do pH, essas alteram a carga da p roteína provocando r epulsão eletrostática e o rompimento também de ligações de hidrogênio .Certos solventes 
orgânicos – que atuam rompendo ligações hidrofóbicas que estabilizam proteínas globulares. Mas nenhuma dessas a lterações são fortes o suficiente p ara quebrar as ligações covalentes (estrutura primária), portanto o rompimento ocorre nas e struturas secundárias, terciárias e quaternárias.
O que é uma enzima alostérica? 
São a quelas que fun cionam por m eio de ligações não -covalentes,reversível de um m etabolito regulador, ou modulador, elas possuem outras formas induzidas pelos moduladores. Esses m oduladores podem ser estimuladores ou inibidores (ou efetuadores alostericos positivos e negativos). Normalmente o p róprio substrato é o modulador e o sitio ativo dessas enzimas tem um ou mais sítios alosterico para ligação do modulador
Formula básica de um aminoácido