bases da biologia celular cap.2 p2

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INTRODUÇAO 
Os componentes 
químicos da célula 
2-1. Os componentes químicos da célula são classificados 
em inorgânicos e orgânicos 
A estrutura da célula é a conseqüência de uma combinação de moléculas organizadas em uma 
ordem muito precisa. Mesmo havendo ainda muito por aprender, j,á se conhecem os princípios 
gerais da organização molecular da maioria das estruturas celulares, como os cromossomos, as 
memlnanas , os ribossomas, as mitocôndrias, os cloroplastos etc. A biologia celular é inseparável 
da biologia molecular; da mesma fo1ma que as células são os tijolos com os quais se edificam os 
tecidos e os organismos, as moléculas são os tijolos com os quais se constroem as células. 
No início, o estudo da composição química da célula foi feito mediante a análise bioquímica de 
órgãos e tecidos inteiros, como o fígado , o cérebro, a pele ou o meristema vegetal. Estes estudos só 
possuem um valor citológico relativo, porque o material analisado geralmente é composto por uma 
mescla de diferentes tipos celulares e contém material extracelular. Nos últimos anos, o desenvolvi-
mento .de diversos métodos de fracionamento celular (Caps. 23-28 a 23-32) permitiu isolar os ele-
mentos subcelulares e recolher informações mais precisas sobre a estrutura molecular da célula. ~ 
Os componentes químicos da célula são classificados em inorgânicos (água e minerais) e orgâ-, 
nicos (ácidos nucléicos, carboidratos, lipíoios e proteínas). / 
Do total dos componentes da célula, cerca de 75 a 85% correspondem a água, entre 2 e 3% são , 
constituídos de sais inorgânicos e o restante é formado por compostos orgânicos qw;~ represen-
tam as moléculas da vida. A maior parte das estrnturas celulares contém lipídios e moléculas muito 
, grandes - denominadas macromoléculas ou polímeros - integradas por unidades ou monôme~ 
rosque se conectam por meio de ligações covalentes. 
Nos organismos, existem três polímeros importantes: 1) os ácidos nucléicos, formados pela , 
associação de quatro unidades químicas diferentes denominadas nucleotídeos; a seqüência linear 
dos quatro tipos de nucleotídeos na molécula de DNA é a fonte primária da informação genética; 
2) os polissacarídeos, que podem ser polímeros de glicose - com os quais se formam glicogê-
nio, amido ou celulose - ou compreender a repetição de outros monossacarídeos, com os quais t 
se formam polissacarídeos mais complexos; e 3) as proteínas (polipeptídeos), que são constituí-
das por aminoácidos - existem 20 tipos - combinados em diferentes proporções; as quantida- j 
des e as possibilidades de ordenamento desses 20 monômeros permitem um número extraordiná-
rio de combinações, o que determina não somente a especificidade, mas também a atividade bio-
lógica das moléculas protéicas. 
Além de destacar as características e propriedades dos componentes químicos da célula, neste 
capítulo abordaremos o estudo das enzimas - um tipo específico de proteínas - como instru-
mentos moleculares capazes de produzir transformações em muitos desses componentes. 
Também veremos como as macromoléculas podem se agregar e se organizar em estruturas 
supramoleculares mais complexas, até se tomarem visíveis ao microscópio eletrônico. É provável 
que tais agregações moleculares tenham atuado durante o período de evolução química e biológi-
ca que originou a primeira célula. Por esse motivo, no final deste capítulo, teceremos algumas 
considerações especulativas acerca da possível origem das células procariontes e eucariontes, quer 
dizer, do aparecimento da vida em nosso planeta. Os conceitos emitidos neste capítulo servem 
apenas como uma introdução elementar ao conhecimento da biologia molecular e celular. O estu-
do mais amplo de seus temas compete aos textos de bioquímica. 
2 
18 • OS COM PONENTES QUÍMICOS DA CÉLULA 
Fig. 2.1 Esquema que mostra a 
distribuição assimétrica das 
cargas na molécula de água. 
' 
ÁGUA E MINERAIS 
2-2. A água é o componente mais abundante dos tecid~s 
Água. Com poucas exceções - por exemplo, o osso e o dente - a água é o componente en-
contrado em maior quantidade nos tecidos. O conteúdo de água do organismo está relacionado 
com a idade e com a atividade metabólica; é maior no embrião (90-95%) e diminui com o passar 
dos anos. A água atua como solvente natural dos íons e como meio de dispersão coloidal da maior 
parte das macromoléculas. Mais ainda, é indispensável à atividade metabólica, já que os proces-
sos fisiológicos ocoITem exclusivamente em meios aquosos. 
Na célula, a água é encontrada em duas frações, uma livre e outra ligada. A água livre repre-
senta 95 % da água total , e é parte usada principalmente como solvente para os solutos e como 
meio de dispersão do sistema coloidal. A água ligada representa apenas 5% e é a que está unida 
frouxamente a outras moléculas por ligações não covalentes (Seção 2-10); assim, compreende a 
água imobilizada no seio das macromoléculas. 
Como resul tado da distribuição assimétrica de suas cargas, uma molécula de água comporta-se 
como um dipolo , conforme ilustra a Fig. 2.1. Devido a esta propriedade, a água pode se ligar 
eletrostaticamente, por seus grupos positivos e negativos, tanto a ânions e cátions quanto a molé-
culas com ambos os tipos de carga (p. ex., proteínas). Outra propriedade da molécula de água é 
sua ionização em um ânion hidroxila (OH- ) e em um próton ou íon hidrogênio (H+). A uma tem-
peratura de 25ºC, 10- 7 M de H+ por litro de água se dissociam, concentração que COITesponde ao 
pH neutro 7. 
A água intervém na eliminação de substâncias da célula. Além disso, absorve calor (graças a 
seu elevado coeficiente calórico) que evita que sejam geradas mudanças drásticas da temperatura 
na célula. 
Sais. A concentração de íons é diferente no interior da célula e no meio que a circunda. Assim, 
a célula tem uma alta concentração de cátions K+ e Mg2+, enquanto o Na+ e o c1 - estão localiza-
dos principalmente no líquido extracelular. Os ânions dominantes nas células são o fosfato (HPO/ - ) 
e o bicarbonato (HC03 - ). 
Os sais dissociados em ânions (p. ex., ci - ) e cátions (Na+ e K+) são importantes para manter a 
pressão osmótica e .o equi líbrio ácido-básico da célula. A retenção de íons produz um aumento da 
pressão osmótica e, portanto, a entrada de água. 
Alguns íons inorgânicos (como o Mg2+) são indispensáveis como co-fatores enzimáticos. Ou-
tros fazem parte de moléculas distintas. O fosfato , por exemplo, é encontrado nos fosfolipídios e 
nos nucleotídeos; um destes, a adenosina trifosfato (A TP), é a principal fonte de energia para os 
processos vitais da célula. Os íons de Ca2+ que se encontram nas células desempenham um impor-
tante papel como transmissores de sinais. Outros íons presentes nas células são o sulfato, o carbo-
nato etc. 
Certos minerais são encontrados na forma não ionizada. Assim oc01Te com o cálcio, que nos 
ossos e nos dentes encontra-se unido ao fosfato e ao carbonato sob a forma de cristais. Outro exem-
plo compreende o feITO, que na hemoglobina, na ferritina, nos citocromos e em várias enzimas 
encontra-se unido por ligações carbono-metal. 
Para manter a atividade celular normal são indispensáveis quantidades diminutas de manga-
nês, cobre, cobalto, lodo, selênio, níquel , molibdênio e zinco. Quase todos esses elementos vesti-
giais (ou oligoelementos) são necessários para a atividade de certas enzimas. O iodo é um compo-
nente do hormônio tireóideo. 
ÁCIDOS NUCLÉICOS 
2-3. Existem dois tipos de ácidos nucléicos, o DNA e o RNA 
Os ácidos nucléicos são macromoléculas de enorme importância biológica. Todos os seres vi-
vos contêm dofs tipos de ácidos nucléicos, chamados ácido desoxirribonucléico (DNA) e ácido 
ribonucléico (RNA). Os vírus contêm um só tipo de ácido nucléico, DNA ou RNA. 
O DNA constitui o depósito da informaitão genética. Esta informação é copiada ou transcrita 
em moléculas de RNA mensageiro,
cujas seqüências de nucleotídeos contêm o código que esta-
belece a seqüência dos aminoácidos nas proteínas. É por isso que a síntese protéica também é 
conhecida como tradução do RNA. A esta série de fenômenos é atribuído o caráter de dogma 
central da biologia molecular, que pode ser expresso da seguinte maneira: 
DNA transcrição RNA tradução PROTEÍNA 
OS COMPO E 1TES QUÍMICOS DA CÉLULA • 19 
O papel biológico dos ácidos nucléicos será estudado com maiores detalhes nos Caps. 12 a 17; 
aqui só consideraremos sua estrutura química, o que permitirá compreender suas funções. 
Nas células superiores, o DNA encontra-se no núcleo integrando os cromossomos (uma pe-
quena quantidade encontra-se no citoplasma, dentro das mitocôndrias e dos cloroplastos) . ORNA 
localiza-se tanto no núcleo (onde é formado) como no citoplasma, para o qual se dirige a fim de 
reger a síntese protéica (Quadro 2.1 ). 
Os ácidos nucléicos contêm carboidratos (pentases), bases nitrogenadas (purinas e pirimidi-
nas) e ácido fosfórico. A hidrólise do D A ou do RNA gera: 
PENTOSE 
BASES 
ÁCIDO FOSFÓRICO 
{
?urinas 
Pirimidinas 
DNA 
desoxirribose 
adenina, guanina 
citosina, timina 
P04H3 
RNA 
ribose 
adenina, guanina 
citosina, uracila 
P04H3 
A molécula de ácido nucléico é um polímero cujos monômeros são nucleotídeos sucess iva-
mente ligados por meio de ligações fosfodiéster (Fig. 2.2). Nestas ligações, os fosfatos unem o 
carbono 3' da pentase do nucleotídeo com o carbono 5 ' da pentase do nucleotídeo seguinte. 
Como conseqüência, o eixo de um ácido nucléico é constituído por pentases e fosfatos, e as 
bases nitrogenadas surgem das pentases . A extremidade da molécula que contém a pentase com 
o C5' livre é chamada extremidade 5 ' e a que possui a pentase com o C3' livre é denominada 
extremidade 3' . 
Como ilustra a Fig. 2.2, o ácido fosfórico utiliza dois dos seus três grupos ácidos nas liga-
çõ.es 3' ,5 ' -diéster. O grupo restante confere ao ácido nucléico suas propriedades ácidas , o que 
possibilita a formação de ligações iônicas com proteínas básicas (no Cap. 1-14 assinalamos 
que, iias células eucariontes, o DNA está associado a proteínas básicas chamadas histonas, com 
as quais forma o complexo nucleoprotéico denominado cromatina). Além disso, esse grupo 
ácido livre faz com que os ácidos nucléicos sejam basófilos (isto é, coram-se com corantes 
básicos). 
As pentoses são de dois tipos: desoxirribose no DNA e ribose no RNA. A diferença entre 
estes açúcares é que a desoxirribose tem um átomo de oxigênio a menos (Fig. 2.2). Para visualizar 
o DNA com microscópio óptico podemos utilizar uma reação citoquímica específica denominada 
reação de Feulgen (Cap. 23-21 ). 
As bases nitrogenadas encontradas nos ácidos nucléicos são também de dois tipos: pirimi-
dinas e purinas .. As pirimidinas possuem um anel heterocíclico, enquanto as purinas têm dois 
anéis fundidos entre si : No DNA, as pirimidinas são a timina (T) e a citosina (C), e as purinas, 
a adenfna (A) e a guanina (G) (Fig. 2.5). O RNA contém a üracila (U) no lugar da timina. 
Existem três diferenças fundamentais entre o DNA e o RNA. Como acabamos de assinalar, o 
DNA tem desoxirribose e timina (T) e o RNA possui ribose e uracila (U). Outra diferença é que 
a molécula de DNA é sempre dupla (contém duas cadeias polinucleotídicas), com veremos na 
seção seguinte. 
\ 
A combinação de uma base com uma pentase (sem o fosfato) constitui um nucleosídeo. Por 
exemplo, a adenosina (adenina + ribose) é um nucleosídeo, enquanto a adenosina monofosfato 
(AMP), a adenosina difosfato (ADP) e a adenosina trifosfato (A TP) são exemplos de nucle.otí-
deos (Fig. 2.3). · · 
Quadro 2.1 Ácidos nucléicos 
Localização 
Papel na célula 
Pen tose 
Bases pirimidínicas 
Bases purínicas 
Ácido desoxirribonucléico 
Principalmente no núcleo (também nas 
mitocôndrias e nos cloroplastos) 
Informação ge:_nética 
Desoxirribose 
Citosina 
Timina 
Adenina 
Guanina 
Ácido ribonucléico 
Principalmente no citoplasma (também no núcleo, 
nas mitocôndrias e nos cloroplastos) 
Síntese de proteínas 
Ribose 
Citosina 
Uracila 
Ade nina 
Guanina 
1 
1 
20 • OS COMPONENTES QUÍMICOS DA CÉLULA 
Fig. 2.2 Setor de uma cadeia de 
ácido nucléico que mostra os 
diferentes tipos de nucleotídeos 
que a compõem. 
Fig. 2.3 Estrutura química do 
nucleosídeo adenosina e do 
nucleotídeo adenosina trifosfato 
(ATP). 
ADENINA . 
CITOSINA 
TIMINA 
= CH3 
URACILA 
=H 
RIBOSE 
X =OH 
DESOXIRRIBOSE 
3' X =H 
Além de atuarem como tijolos para construção dos ácidos nucléicos, os nucleotídeos - por 
exemplo, o já citado A TP - são utilizados para depositar e transferir energia química. A Fig. 2.3 
mostra que as duas ligações fosfato terminais do ATP contêm grande quantidade de energia. Quando 
ocorre a hidrólise nestas ligações, a energia liberada pode ser utilizada pela célula para realizar 
suas atividades (Fig. 8.1). A ligação -P de alta energia permite que a célula acumule grande quan-
tidade dela em um espaço reduzido e que a mantenha pronta para ser usada no momento em que 
for necessário. 
Outros nucleotídeos, como a citidina trifosfato (CTP), a uridina trifosfato (UTP), a guanosina 
trifosfato (GTP) e a timosina trifosfato (TTP), também têm ligações de alta energia, porém a fon-
te principal de energia da célula é o ATP. 
NH 2 N&> 
N bT 
HO OH 
Nucleosídeo 
HO OH 
Nucleotídeo 
OS COMPONENTES QUÍMICOS DA CÉLULA • 21 
O DNA é encontrado nos organismos vivos sob a forma de molécula de peso molecular muito 
alto. Por exemplo , a Escherichia coli tem uma molécula de D A circular de 3.400.000 pares 
de bases com um comprimento de 1,4 mm. A quantidade de D A nos organismos superiores 
pode ser várias centenas de vezes maior - 1.200 vezes no caso do homem. Assim, o DNA 
completamente estendido de uma célula diplóide humana tem um comprimento total de cerca 
de 1,70 m . 
Toda a informação genética de um organismo vivo encontra-se acumulada na seqüência linear 
das quatro bases de seus ácidos nucléicos. A estrutura primária de todas as proteínas (quer dizer, 
a quantidade e a seqüência de seus aminoácidos) é codificada por um alfabeto de quatro letras (A, 
T, G, C). Uma das descobe11as mais extraordinárias da biologia molecular foi o achado e a inter-
pretação deste código genético (Cap. 13-4). 
Um passo prévio a esse descobrimento - que teve uma grande influência na elucidação 
da estrutura do DNA - foi saber que, em cada molécu la de D A, a quantidade de adenina 
é igual à de timina (A = T) e a de citosina igual à de guanina (C = G). Conseqüentemente, o 
número de purinas é idêntico ao de pirimidinas (A + G = C + T). Como é lógico, a relação 
AT/GC varia entre as espécies (p. ex ., no homem, a relação é de 1,52 e na Escherichia coli é 
de 0,93) . 
2-4. O DNA é uma dupla hélice 
Em 1953, com base nos dados obtidos por Wilkins e Franklin, mediante difração de raios X, 
Watson e Crick propuseram um modelo para a estrutura do DNA que contemplava as proprieda-
des químicas já citadas e, ainda, as propriedades biológicas, em especi al a capacidade de duplica-
ção da molécula. 
A molécula de DNA é ilustrada na Fig. 2.4. Ela é formada por duas cadeias de ácidos nucléi-
cos helicoidais com uma rotação para a direita, que compõem uma dupla hélice em tomo de um 
mesmo eixo central. As duas cadeias são antiparalelas, o que significa que suas ligações 3',5 ' -
fosfodiéster seguem sentidos opostos. As bases estão situadas no lado interno da dupla hélice, quase 
em um reto perpendicular com relação ao eixo helicoidal. Cada volta completa da dupla hélice 
compreende 10,5 pares de nucleotídeos e mede 3,4 nm. 
Ambas as cadeias estão unidas entre si por pontes de hidrogênio estabelecidas entre os pares 
de bases (seção 2-10). Tendo em vista que entre as pen toses das cadeias opostas existe
uma dis-
tância fi xa, apenas certos pares de bases podem se estabelecer dentro da estrutura. Como se nota 
nas Figs. 2.4 e 2.5, os únicos pares possíveis são A-T, T -A, C-G e G-C. É importante observar 
que ente~ as A e as T formam-se duas pontes de hidrogênio , e entre as C e G, três. Conseqüente-
mente, o par C-G é mais estável que o par A-T. A dupla estrutura helicoidal mantém-se estabili-
.zada gray-as às pontes de hidrogênio e às interações hidrófobas existentes entre as bases de cada 
cadeia. 
Apesar de, nas diferentes moléculas de DNA, as seqüências das bases ao longo das cadeias 
variarem consideravelmente, em uma mesma molécula de DNA, as seqüências das duas cadeias 
são complementares, como se percebe no exemplo seguinte: 
Cadeia 1 
Cadeia 2 
5 ' T 
1 
3' A 
G 
1 
e 
T 
1 
A 
G 
1 
c 
A 
1 
T 
c 
1 
G 
G 
1 
c 
T 
1 
A 
3 ' 
5' 
Devido a esta propriedade, quando as cadeias se separam durante a duplicação do DNA, cada 
uma delas serve de molde para a síntese de uma nova cadeia complementar. Deste modo são ge-
radas duas moléculas-filhas de DNA com a mesma constituição molecular que possuía a progeni-
tora (Cap. 17-2). 
2-5. Existem vários tipos de RNA 
A estrutura do RNA é semelhante à do DNA, exceto pela presença de ribose no lugar de deso-
xirribose e de uracila no lugar de timina (Quadro 2. 1). Ademais, a molécula de RNA é formada 
por uma única cadeia de nucleotídeos. 
Existem três tipos principais de RNA: 1) RNA mensageiro (RNAm); 2) RNA ribossômico 
(RNAr); 3) RNA de transferência (RNAt). Os três intervêm na síntese protéica. O RNAm leva 
a informação genética - copiada do DNA - que estabelece a seqüência dos aminoácidos na 
proteína. O RNAr representa 50% da massa do ribossoma (os outros 50% são proteínas) , que é a 
estrutura que proporciona o apoio molecular para as reações químicas que originam a síntese pro-
téica. Os RNAt identificam e transportam os aminoácidos até o ribossoma. 
5' 3' 
5' 3' 
Fig. 2.4 A dupla hélice de DNA. 
As cadeias desoxirribose-fosfato 
foram desenhadas como fitas. 
As bases são perpendiculares ao 
eixo do DNA e , nesta visão 
lateral, as bases aparecem 
representadas por barras 
horizontais. Observa-se que as 
duas cadeias são antiparalelas e 
que a dupla hélice dá uma volta 
completa a cada 10 pares de 
bases (3 ,4 nrn). Além disso, 
observa-se que a dupla hélice 
dá lugar a duas fendÇts externas, 
o sulco maior e o sulco menor 
do DNA. 
22 • OS COMPONENTES QUÍMICOS DA CÉLULA 
Fig. 2.5 Os dois pares de bases 
do DNA. As bases 
complementares são adenina e 
timina (A-T) e citosina e guanina 
(C-G). Observa-se que, no par 
A-T, há duas pontes de 
hidrogênio, enquanto no par C-G 
existem três . A distância entre as 
cadeias de desoxirribose-fosfato 
é de aproximadamente 1, 1 nm. 
(De L. Pauling e R. B. Corey.) 
3' 
Apesar de cada molécula de RNA ter uma única cadeia de nucleotídeos, isso não significa que 
ele seja sempre uma estrutura linear simples. Nas moléculas de RNA podem existir segmentos 
com bases complementares, o que dá lugar a pontes de hidrogênio, quer dizer, à formação de pa-
res de nucleotídeos A-U e C-G entre várias regiões da mesma molécula. As Figs. 14.20, 15.4, ~ .5, 
15.11e16.3 mostram como a molécula de RNA pode dobrar-se sobre si mesma, pareand~-se. 
Nelas pode ser formada uma estrutura helicoidal semelhante à do DNA. As estruturas tridimensi-
onais do RNA têm importantes conseqüências biológicas. 
CARBOIDRATOS 
2-6. Os carboidratos constituem a principal fonte de energia da célula 
Os carboidratos (ou hidratos de carbono), compostos por carbono, hidrogênio e oxigênio, 
representam a principal fonte de energia para célula e são constituintes estruturais importantes 
das membranas celulares e da matriz extracelular. De acordo com o número de monômeros 
que contêm, classificam-se em monossacarídeos, dissacarídeos, oligossacarídeos e polissaca-
rídeos. 
Monossacarídeos. Os monossacarídeos são açúcares simples com uma fórmula geral Cn(H20)n. 
São classificados, com base no número de átomos de carbono que contêm, em triases, tetroses, 
pentases e hexases . 
Como vimos, as pentases ribose e desoxirribose estão presentes nos nucleotídeos (Fig. 2.2). A 
xilose é uma pentase presente em algumas glicoproteínas (Fig. 2.11). A glicose, que é uma hexa-
se (Fig. 2.6), constitui a fonte primária de energia para a célula. Outras hexases muito importantes 
- que podem estar associadas entre si, sob a forma de oligossacarídeos ou polissacarídeos - são 
a galactose , a manose, afrutose, afucose, o ácido glicurônico e o ácido idurônico. Algumas 
possuem um grupo amina e se encontram acetiladas como a N -acetilglicosamina e a N-
acetilgalactosamina. O ácido N-acetilneuramínico (ou ácido siálico) resulta da ligação de uma 
amino-hexose com um composto de três carbonos, o ácido pirúvico. 
Dissacarídeos. Os dissacarídeos são açúcares formados pela combinação de dois monôme-
ros de hexase, com a perda correspondente de uma molécula de água. Portanto, sua fórmula é 
C12H220 11. 
Um dissacarídeo importante nos mamíferos é a lactose (glicose + galactose), o açúcar do 
leite. 
OS COMPONENTES QUÍMICOS DA CÉLULA • 23 
Oligossacarídeos. No organismo, os oligossacarídeos não estão livres , mas sim unidos a lipí-
dios e a proteínas, de modo que fazem parte de glicolipídios e de glicoproteínas. Estes carboidra-
tos são cadeias - às vezes ramificadas - compostas por distintas combinações de vários tipos de 
monossacarídeos. 
Os oligossacarídeos correspondentes aos glicolipídios serão analisados, juntamente com os 
lipídios , na próxima seção. 
Os oligossacarídeos das glicoproteínas conectam-se com a cadeia protéica por intermédio do 
grupo OH (ligação 0-glicosídica ou ligação O) de uma serina ou de uma treonina ou por meio do 
grupo amida (ligação N-glicosídica ou ligação N) de uma asparagina. A serina, a treonina e a 
asparagina são aminoácidos (Seção 2-8). 
No que diz respeito ao oligossacarídeo, nas ligações 0-glicosídicas pode· intervir uma N-
galactosamina e, nos N-glicosídicos, uma N-acetilglicosamina (Figs. 2.7 e 2.8). Portanto, estes 
monossacarídeos são os mais próximos da proteína. Ao contrário, os ácidos siálicos às vezes se 
localizam na periferia do oligossacarídeo. 
Os oligossacarídeos ligados por ligações O (isto é, a uma serina ou a uma treonina) podem possuir 
uma galactose ligada à primeira N-acetilgalactosamina (Fig. 2.7) . Em seguida, os monossacaríde-
os restantes combinam-se de forma diferente, segundo o tipo de oligossacarídeo. 
Os oligossacarídeos ligados por meio de ligações N contêm um núcleo pentassacarídico co-
mum, composto por duas N-acetilglicosaminas (uma delas ligada à asparagina) e três manoses 
(Fig. 2.8). Os monossacarídeos restantes unem-se a este núcleo em combinações distintas, o que 
gera uma extensa variedade de oligossacarídeos e, por conseguinte, uma grande diversidade de 
glicoproteínas. 
Devemos assinalar que o número de cadeias oligossacarídeas que se ligam a uma mesma pro-
teína é muito variável. 
Polissacarídeos-. Os polissacarídeos resultam da combinação de muitos monômeros de hexa-
ses, co1l1 a perda correspondente de moléculas de água. Sua fórmula é (C6H 100 s) 11 • Ao se hidroli-
sar, dão lugar a monossacaiídeos. Os polissacarídeos como o amido e o glicogênio representam 
as substâncias de reserva alimentícia das células vegetais e animais, respectivamente (Fig. 2.9). 
Outro polissacarídeo, a celulose , é 0 elemento estrutural mais importante da parede da célula ve-
getal (Fig. 3.30). 
Esses três polissacarídeos são polímeros de glicose, porém diferem porque exibem distintos 
tipos de ligações entre seus monômeros. Por exemplo, o glicogênio é uma molécula ramificada na 
qual as glicoses estão ligadas por ligações al-4 e a l-6 (Fig. 2.9) . 
· Existem polissacarídeos
complexos chamados glicosaminoglicanas (GAG), que são compos-
tos por uma.sucessão de uma mesma unidade dissacarídica na qual um dos dois monômeros é um 
ácido glicurônico, um ácido idurônico ou uma galactose e o outro possui um grupo amina, já que 
é uma N-acetilglicosamina ou uma N-acetilgalactosamina (Fig. 2.10) . 
As GAG mais importantes são o ácido hialurônico , * o sulfato de condroitina, o 
dermatansulfato, o heparansulfato e o queratansulfato. No Quadro 6.1 mencionamos as unida-
des dissacarídicas repetitivas que os integram; como se pode perceber, com exceção do ácido hia-
lurônico, todos os demais são sulfatados. 
Quase todas as GAG estão ligadas às proteínas com as quais formam glicoproteínas complexas 
chamadas proteoglicanas (Fig. 2.11). Estas moléculas prevalecem no meio extracelular (Cap. 6-
3). A GAG liga-se à proteína mediante um tetrassacarídeo composto por uma xilose, duas galac-
NANA Gal - GlcNAc ' 
Gal - GalNAc - o - S·T 
Gal - GalNAc / 
Proteína 
*N.R.T.: Atualmente chamado hialuronana. 
CH,OH 
1 
NH 
1 .. ·- o-vt-º"'-l o l 
~ CH CH 
HNCOCH, co 
GalNAC Serina . 
.. - o VCH,O~ r 7 H 
OH - O - CH - CH 
. 1 1 
HNCOCH, 90 
GalNAC Treonina 
Fig. 2.6 Molécula de glicose. 
Fig. 2.7 Oligossacarídeo ligado a 
uma proteína por meio de uma 
ligação 0-glicosídica. S · T, 
serina ou treonina; NANA, ácido 
N-acetilneuramínico; GalNAc, 
N-acetilgalactosamina; GlcNAc, 
N-acetilglucosamina; Gal, 
galactose. 
/ 
24 • OS COMPONENTES QUÍMICOS DA CÉLULA 
Fig. 2.8 Oligossacarídeo ligado a 
uma proteína por meio de uma 
ligação N-glicosídica. Man, 
manose; A, asparagina. 
Fig. 2.9 O glicogênio é uma 
molécula ramificada que contém 
até 30.000 unidades de glicose. 
As ligações glicosídicas são 
estabelecidas entre os carbonos 1 
e 4 das glicoses, exceto nos 
pontos de ramificação (1 e 6). A 
parte superior da figura mostra a 
molécula com pequeno aumento. 
Na parte inferior, se acha 
representada a composição 
química dil segmento molecular 
ressaltado. 
Fig. 2.10 Representação de um 
pequeno segmento de uma 
glicosaminoglicana (GAG). A, 
ácido glicurônico ou ácido 
idurônico ou galactose; B,N-
acetilgalactosam ina ou N-
acetilglicosamina. 
- o 
NANA - Gal - Man 
" 
NANA - Gal - Man 
/ Man - GlcNAc - GlcNAc - N - A 
Proteína 
~º\7 ~\J ~'\f H~~O~Q 
H O H H O H H OH } ~H2 
6 
HcXH2 HO~H2 ~ 1 o 
H O H H OH H H 
'IH 'IH 
OH 
' 
·'" 
HO~H 2 
H 
R 
OH 
NH 
toses e um ácido glicurônico. A xilose liga-se a uma serina da proteína mediante uma ligação O, 
enquanto o ácido glicurônico o faz com a primeira hexose da GAG. 
LIPÍDIOS 
2-7. Os triglicerídios, os fosfolipídios e os esteróides são os 
lipídios mais abundantes da célula 
Os lipídios são um grupo de moléculas caracterizadas por sua insolubilidade em água e solubi-
lidade nos solventes orgânicos. Tais propriedades são devidas às suas longas cadeias hidrocarbo-
nadas alifáticas ou anéis benzênicos, que são estruturas não polares ou hidrófobas. Em alguns li-
OS COMPONE TES QUÍMICOS DA CÉLULA • ?-- :l 
i 
o~º-Grº-Grº~o-CH,- E 
: 1 
-' n 
GAG Tetrassacarídeo 
pídios, estas cadeias podem estar ligadas a um grupo polar que lhes permite unir-se à água. Os 
lipídios mais comuns da célula são os triglicerídios, fosfolipídios, glicolipídios, esteróides e 
poliprenóides. 
Triacilgliceróis. Os triacilgliceróis (ou triglicerídios) são triésteres dos ácidos graxos com 
glicerol. Cada ácido graxo é constituído por uma longa cadeia hidrocarbonada, cuja fórmula 
geral é: 
COOH 
1 
(CH2ln 
1 
CHJ 
Os grupos carboxila destes ácidos reagem com os grupos hidroxila do glicerol da maneira ex-
posta na Fig. 2.12. 
Quando apenas dois carbonos do glicerol estão ligados a ácidos graxos, a molécula é chamada 
diacilglicerol (DAG) (Fig. 2.13). 
Os ácidos graxos têm sempre um número par de carbonos, já que são sintetizados a partir de 
grupos .. acetila de dois carbonos. Por exemplo, o ácido palmítico tem 16 carbonos, enquanto o 
esteárico e o oléico possuem 18. A cadeia hidrocarbonada pode exibir ligações duplas (--C=C- ), 
e, neste caso, o ácido graxo é denominado insaturado. Estas ligações duplas são importantes por-
que produzem angulosidades nas cadeias hidrocarbonadas (Fig. 2.20). 
Os triacilgliceróis servem como reserva energética para o organismo. Seus ácidos graxos libe-
ram grandes quantidades de energia quando são oxidados; mais do dobro da que liberam os car-
boidratos. 
Fosfolipídios. Nas células, existem dois tipos de fosfolipídios, os glicerofosfolipídios e os 
esfingofosfolipídios. 
Os glicerofosfolipídios têm dois ácidos graxos unidos a uma molécula de glicerol, já que o 
terceiro grupo hidroxila deste álcool encontra-se esterificado com um fosfato, ligado por sua vez 
a um segundo álcool (Fig. 2.14). 
A combinação do glicerol com os dois ácidos graxos e o fosfato dá lugar a uma molécula cha-
mada ácido fosfatídico (AF) (Fig. 2.13), que constitui a estrutura básica dos glicerofosfolipídi-
os. Como acabamos de mencionar, estes possuem um segundo álcool, que pode ser a etanolami-
na, a serina, a colina ou o inositol (Fig. 2.14). Com eles , são obtidos os fosfolipídios chamados 
fosfatidiletanolamina (PE),fosfatidilserina (PS),fosfatidilcolina (PC) efosfatidilinositol (PI) 
(Fig. 2.15). 
Como o inositol do PI pode estar combinado com um, dois ou três fosfatos, a célula também 
temfosfatidilinositol 4-fosfato (PIP), fosfatidilinositol 4,5-difosfato (PIP2) e fosfatidilinositol 
3,4,5-trifosfato (PIP3) (Fig. 2.16). 
Por outro lado, na membrana interna das mitocôndrias, existe um glicerofosfolipídio duplo 
denominado difosfatidilglicerol, que comumente tem o nome de cardiolipina (Cap. 8-11). É com-
posto de dois ácidos fosfatídicos ligados entre si por uma terceira molécula de glicerol (Fig. 2.17). 
O esfingofosfolipídio existente nas células é a esfingomielina, que é produzida pela combina-
ção da fosforilcolina com a ceramida (Fig. 2.18). A fosforilcolina (um fosfato ligado à colina) 
encontra-se também na fosfatidilcolina (Fig. 2.1 5) , enquanto a ceramida é formada pela agrega-
ção de um ácido graxo à esfingosina que, como ilustra a Fig. 2.19, é um amino-álcool que possui 
uma cadeia hidrocarbonada relativamente longa. 
CH, -OH + HOOC - (C H2 ln- CH3 
1 
CH - O H + HOOC -(CH2 ln-CH, = 
1 
CH, - OH + HOOC-{CH,ln-CH, 
Glicerol Ácidos graxos 
CH, -0-CO- (CH2}0 - CH, + H, O 
1 
CH,-0 - CO-{CH,>n-CH, + H, O 
1 
CH2- 0 - CO - (CH21n- CH3 + H20 
Triacilglicerol Água 
Serina 
Fig. 2.11 Representação de uma 
proteoglicana. É mostrado como 
a GAG se une à proteína. AcGlu, 
ácido glicurônico; Gal, 
galactose; Xil , xilose. 
Fig. 2.12 Formação de um 
triacilglicerol (triglicerídio) a 
partir de um glicerol e três 
ácidos graxos. 
26 • OS COMPONENTES QUÍMICOS DA CÉLULA 
Fig. 2.13 Fórmulas do 
diacilglicerol (DAG) e do 
ácido fosfatídico (AF). 
Fig. 2.15 Representação dos 
glicerofosfol ipídios 
fosfatidiletanolamina (PE), 
fosfatidilserina (PS), 
fosfatidilcolina (PC) e 
fosfatidilinositol (PI). 
Fig. 2.16 Representação dos 
glicerofosfolipídios 
fosfatidilinositol fosfato (PIP), 
fosfatidilinositol difosfato (PIP,) 
e fosfatidilinositõl trifosfato 
(PIP3). 
Fig. 2.17 Molécula do 
difosfatidilglicerol ou 
cardiolipina. 
CH,- 0 - CO-(CH,}"-CH, 
1 
?H - O- CO - (CH,10 - CH, 
CH, - OH 
Diacilgl ice ro l 
CH, - O - CO - ICH,) 0 - CH, 
1 
CH - O - CO - (CH 1 CH, 1 ,_ 
,, o-
CH, - 0- P~(]H 
Ácido fosfatídico 
·~H1 
~H2 
CH, 
l 
o 
o:;;;P - o· 
o 
' CH~- fH-TH7 
o o 
l 1 
f f 
Fosfatidiletanolamina 
a· 
O= ~-o· H001 0 0H 
HO OH 
o 
O ::::: ~ - 0~ 
1 
e 
1 
CH, - ~H - · <(. Ht 
o o 
1 1 
C:;;:O C::;;O ) ( 
H \ \ 
Fosfatid ilinositol fosfato 
/ Etanolam_ina 
Álcool Senna 
1 ~Colina 
O=
P- 0 - ~lnositol 
1 
o 
1 
CH2- CH 
1 
o 
1 
C=O 
1 
CH, 
1 
o 
1 
C=O 
1 
Fig. 2.14 Estrutura química 
geral dos glicerofosfolipídios. 
ICH,l" 
1 
CH 3 
(CH,ln 
1 
CH 3 
0 NH 
' ' H-C-COO 
1 
CH, 
1 
o 
1 -O=P - 0 
o 
1 
CH2 - CH - CH 1 
1 1 
e o-
' 1 
rr 
Fosfatidilserina 
a · 
1 -O=P-0 
' ~HJ 
CH, 
' o 
O.= ~ - o· 
1 
o 
1 
CH1 - CH CH1 1 1 
o o 
1 1 
f f 
Fosfatidilcolina 
o·-r-001 - 1 OH 
HO . OH 
- - o 
O= P- 0 ' 
' o 
1 
CH~"- 7H ?Hi 
o o 
1 1 
f f 
Fosfatidilinositol difosfato 
CH 2-CH- CH,. 
1 1 1 
O OH O 
1 1 
O= P - OH HO - P=O 
1 1 
o o 
1 1 
~H1 - fH - CH 2 CHi -7H 7H~ 
o o o o 
1 l ! f 
rr Tl 
Cardiolipina 
00 HO OH HO OH o 
D= ~ ·- 0" 
1 
o 
1 
CH1 -CH - CHi 
' ' o o 
1 ' 
f f 
Fosfatidilinositol 
a· 
O = ~-o-
o'-Loo1 _ ºJ~º li H 
o o 
HO OH 
o 
1 -0=~ - 0 
? 
CHi - CH CH1 
1 1 
o o 
1 1 
f f 
Fosfatidilinositol trifosfato 
OS COMPO ENTES QUÍMICOS DA CÉLULA • 27 
CH~ 
HlC,.~ _,., CH l 
1 
~H2 
~H, 
o 
O= ~-o­
' O OH 
1 1 
CH - CH - CH 
' 1 1 
NH CH 
1 li 
ºI f 
Esfingomiel ina 
Fig. 2.18 Representação do 
esfingolipídio esfingomielina 
(EM). 
OH OH 
1 1 
OH OH 
1 1 
CH,- CH - CH 
• 1 1 CH,- CH- CH 1 1 
.NH1 ~H NH CH 
1 n 
ºI f f 
Ceramida Esfingosina 
Fig. 2.19 Representação 
das moléculas de 
ceramida e esfingosina. 
A Fig. 2.20 mostra que os fosfo lipídios possuem duas caudas hidrófobas não-polares lon-
gas (dois ácidos graxos) e uma cabeça hidrófila polar constituída por glicerol (exceto na esfin-
gomielina), um segundo álcool e um fosfato. Portanto, os fosfolipídios são moléculas anfi pá-
ticas. 
Os fusfolipídios são os principais componentes das membranas celulares e tanto sua anfipatia 
como as características de seus ácidos graxos (número de carbonos, presença de ligações duplas) 
conferem-lhes muitas de suas propriedades. Além disso, quando os fosfolipídios se di spersam em 
água, adotam espontaneamente uma organização idêntica à das membranas celulares, com suas 
cabeças polares dirigidas para fora e suas caudas não-polares confrontadas entre si no interior da 
dupla camada (Cap. 3-2). 
Glicolipídios. Os glicolipídios presentes nas células são classificados em cerebrosídios e gan-
gliosídios. 
Os cerebrosídios são formados pela ligação de uma glicose ou de uma galactose com a cera-
mida (Fig. 2.21). Assim, trata-se de esfingomielinas cujas fosforilcolinas são substituídas por um 
destes monossacarídeos. 
Colloo { 
Fosfato { 
Glicerol { 
Oleato e 
palmitato 
~H ,0 
H 1c- 7- 0-t 1 
CH, 
1 
CH, 
~ ---o - t -o G 
1 
Ô H H 
1 1 1 
H - C--C--C- H 
1 1 1 
o 
/ 
o 
" O=C o = ( 
' /C M1 
H, C 
., 
CM, 
/ 
"•' 
' 
'"• / 
HiC , 
CH, 
/ 
HC 
~\M 
"•' 
, 
' 
' "• , 
H2C, 
CH, 
/ 
H,C 
' /C.H2 
HiC ' 
CH, 
' CH, 
/ 
H,C 
' CH, 
/ 
H2C, 
Cl"i1 
/ 
H,C 
' CH, 
/ 
H, C-
H,C 
H,C 
' CH, 
' CH, 
/ 
. ' 
O ·ll 
/ 
H1C, 
CH , 
Caudas 
hidrófobas 
Fig. 2.20 Fosfolipídio com sua 
cabeça hidrófila e suas duas 
caudas hidrófobas. O 
fosfolipídio representado é o 
palmitoil-oleil-fosfatidilcolina. 
Observa-se que a ligação dupla 
no ácido oléico produz uma 
mudança de direção na cadeia 
hidrocarbonada (seta). 
28 • OS COMPONENTES QUÍMICOS DA CÉLULA 
HKt>OC:,OH O ?H 
O - CH2 - CH - CH 
1 1 OH NH CH 
Glicose 
ou 
galactose 
1 li O=C CH 
Cerebrosídio 
Fig. 2.21 Representação de um 
cerebrosídio. 
Ácido siálico Galactose Glicose 
Gangliosídio 
Fig. 2.22 Representação de um gangliosídio. 
A estrutura básica dos gangliosídios é similar à dos cerebrosídios, porém o carboidrato não é 
a glicose nem a galactose mas sim um oligossacarídeo composto por vários monômeros, um a três 
dos quais são ácidos siálicos (Fig. 2.22). Os diferentes tipos de gangliosídios diferem entre si tan-
to pelo número quanto pelo ordenamento relativo de seus monômeros. O monossacarídeo unido à 
ceramida é quase sempre uma glicose seguida de uma galactose. Em seguida pode haver uma N-
acetilgalactosamina ou uma N-acetilglicosamina e em seguida outra glicose ou outra galactose. 
Às vezes, existe urna fucose. Geralmente, ela ou os ácidos siálicos localizam-se na parte final do 
oligossacarídeo. 
Esteróides. Os esteróides são lipídios derivados de um composto denominado ciclopentano-
peridrofenantreno. Um dos mais importantes é o colesterol (Fig. 2.23), que é encontrado nas 
membranas e em outra~partes da célula e também fora dela. A hidroxila de seu carbono 3' lhe 
confere propriedades anfipática~. 
Os esteróides assumem funções diferentes de acordo com os grupos químicos que estejam unidos 
a sua estrutura básica. Os principais esteróides do organismo são os hormônios sexuais (estróge-
nos, progesterona; testosterona), os hormônios supra-renais (cortisol, aldosterona), a vitamina D 
e os ácidos biliares. 
Poliprenóides. Os poliprenóides são compostos derivados do hidrocarboneto isopreno (Fig. 
2.24). Entre eles encontra-se o dolicol fosfato, uma molécula pertencente à membrana do re-
tículo endoplasmático desenhada para incorporar oligossacarídeos aos polipeptídeos durante 
a formação das glicoproteínas (Cap. 7-16). Trata-se de urna cadeia de 17 a 21 isoprenos que 
contém entre 85 e 105 átomos de carbono, esterificada com um fosfato (Fig. 2.24 ). Outro 
poliprenóide comum nas células faz parte da ubiquinona, uma molécula da membrana rnito-
condrial interna (Cap. 8-11) que é composta de uma cadeia de 1 O isoprenos e de uma 
benzoquinona (Fig. 2.24). 
CH, CH3 
1 1 
CH-(CH2),-CH 
CH2 
li 
C- CH3 
1 
CH 
li 
CH 
,.-i--- -- 1 
: CH ; 
'li ' 
H 
'1 ' 
: C- CH,: 
'1 ' 
'CH ' 
CH, 1 } f 
:<:H:----: 
: CH- CH3 : lsopreno • li • 
: CH : CH3 
Colesterol 
Fig. 2.23 Molécula de colesterol derivada do composto de 17 
carbonos chamado ciclopentanoperidrofenantreno. 
: li : 
: CH : 
·+-- --- n CH (15a 19) 
1 2 
'1 ' 
TH - CH, 
Benzoquinona 
O .& OCH3 TH' 
CH2- 0-
~OC_H_, ____ i( .~) 
[ 
H3C .p-- O 
or oc~ . 
Dolicol fosfato Ubiquinona 
Fig. 2.24 Molécula de dolicol (composta por 17 a 21 isoprenos) e 
de ubiquinona (com seus 10 isoprenos). 
OS COMPO.NENTES QUÍMICOS DA CÉLULA • 29 
PROTEÍNAS 
2-8. As proteínas são cadeias de aminoácidos unidos 
por ligações peptídicas 
Os monômeros que compõem as proteínas são os aminoácidos. Um aminoácido é um ácido 
orgânico no qual o carbono unido ao grupo carboxila (- COOH) está também ligado a um grupo 
amina (-NH2). Além disso, esse carbono se encontra ligado a um H e a um resíduo lateral (R) , 
que é diferente em cada tipo de aminoácido. 
H 
1 
H.:-< -C - COOH 
- 1 
R 
Por exemplo, na alanina, a cadeia lateral R tem um único carbono, enquanto na leucina tem 
quatro. 
Ácido aspártico 
(Asp) (D) 
H 
+ 1 
H 3N - C- COO 
1 
CH, 
1 
e 
// \ 
o o-
ÁCIDOS 
Se ri na 
(Se r)( S) 
H 
+ 1 H,N-c - coo-
1 
CH2 
1 
OH 
NEUTROS POLARES 
G líci na 
(Gly)(G) 
H 
+ 1 
H,N-c-coo· 
1 
H 
Cisteína 
(Cys)(C) 
H 
+ 1 
H 3N-C-COO-
I 
CH 2 
1 
SH 
Ácido g!utâmico 
(Glu)( E) 
H 
+ 1 
H 3N-c-coo-
1 
CH2 
1 
CH1 
1 
e 
/)' \ 
o o-
T re onina 
(Th r)(T ) 
H 
+ 1 -
H3N-C - COO 
1 
H-C - OH 
1 
CH, 
Alan ina 
( Ala )(A) 
H 
+ 1 H,N -c- coo-
1 
CH 3 
Pro!ina 
(Pro) (P) 
H 
+ 1 H2 N-c- coo-
I 1 
H 2 C CH2 
" / CH 2 
NEUTROS NÃO-POLARES 
Histidina 
(His ) (H) 
H 
1 
H 3 N - c - coo-
1 
CH, 
1 
c=CH 
+ 1 
HN 
~ 
BÁSICOS 
Tirosina 
(Tyr) (Y) 
H 
+ 1 
e 
H,N -c-coo-
1 
~ 
OH 
Vali na 
(Val) (V) 
H 
+ 1 
H 3N - C - COO 
1 
CH 
/ '\. 
CH 3 CH 3 
Fen ila!anina
(Phe) (F ) 
H 
1 
NH 
I 
+ 1 -H 3N -C-COO 
1 
ó 
Li sina 
(lys) (K) 
H 
+ 1 
H 3 N - C- COO 
1 
CH1 
1 
CH1 
1 
CH, 
1 
CH1 
1 
+NH, 
Asparagina 
(Asn)( N) 
H 
+ 1 H,N- c-coo-
1 
CH1 
1 
e 
// \ 
O NH1 
Leucina 
(Leu) (l ) 
H 
+ 1 
H,N-c - coo· 
1 
CH, 
1 
CH 
/ '\ 
CH3 CH 3 
Triplofano 
(Trp)(W) 
H 
+ 1 H,N-c-coo-
1 cdH, 
H 
Arginina 
(A.<g) (R) 
H 
+ 1 
H,N-C-COO-
1 
CH, 
1 
CH1 
1 
CH, 
1 
N- H 
1 
C= NH2 
1 
NH, 
Gtutamina 
(G ln)(Q) 
H 
+ 1 
H 3N-C-COO-
I 
CH1 
1 
CH, 
1 
e 
//' O NH1 
1soleucina 
(lle) (1) 
H 
1 
H,N- e-coo· 
1 
CH 
/ '\. 
CH2 CH 3 
1 
CH 3 
Metionina 
(M et)(M) 
H 
+ 1 
H 3 N-C- COO 
1 
CH , 
1 -
CH 2 
1 
s 
1 
CH , 
Fig. 2.25 Estrutura química dos 
vinte aminoácidos, classificados 
em ácidos, básicos, neutros 
polares e neutros não-polares. 
As estruturas que se encontram 
sob os grupos amina e carboxila 
são. as cadeias laterais R. 
30 • OS COMPONENTES QUÍMICOS DA CÉLULA 
Fig. 2.26 Formação de uma 
ligação peptídica entre dois 
am inoácidos. Também é 
mostrado um pentapeptídeo 
composto, da terminação amina 
à terminação carboxila, por uma 
tirosina, uma treonina, um ácido 
aspártico, uma metionina e uma 
leucina. 
Fig. 2.27 Estrutura primária de 
uma proteína (ribonuclease 
pancreática bovina). Vêem-se as 
q.uatro pontes dissulfeto entre as 
cisteínas. (De C. B. Anfinsen.) 
H H O H H O H H O H H O 
1 1 li 1 1 li 
H-N- C- C- OH + 
1 
H- N-C-C-OH 
1 
Ligação H- y - OH 
H- h- b-~-~- b-~- OH + ~O 
1 1 
CH, H- C- OH CH, 
0 
~ 
1 
OH 
Terminação amina 
peptídica CH, o !<, 
OH 
H H O H H O H H O H H O H H O 
1 1 li 1 1 li 1 1 li 1 1 li 1 1 li 
H- N- y - C-N- ? - C- N- y -C-N-?-C-N-y-C-OH Terminação carboxila 
QCH, H-~~OH ~r ~,. :: J:~ O O S H,C CH 3 1 CH, 
OH 
A Fig. 2.25 mostra a estrutura de 20 tipos de aminoácidos existentes nas proteínas. Dois são 
ácidos (ácido aspártico, ácido glutâmico); três são básicos (histidina, lisina, arginina); cinco são 
neutros polares, quer dizer, hidrófilos (serina, treonina, tirosina, asparagina, glutamina) e dez são 
neutros não polares, isto é, hidrófobos (glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, cisteína, pro-
lina, fenilalanina, triptofano, metionina). Os nomes dos aminoácidos são abreviados usando-se as 
três primeiras letras da nomenclatura inglesa (salvo cinco exceções) ou por meio de um código 
que empregue uma única letra. 
Vale lembrar que dois dos aminoácidos contêm um átomo de enxofre. No caso da cisteína, duas 
de suas moléculas podem formar uma ponte dissulfeto (-S-S-). Esta ligação é do tipo cova-
lente, já que os átomos de H de ambos os grupos -SH são eliminados (Fig. 2.27). 
A combinação dos aminoácidos para formar uma molécula protéica ocorre de tal modo que o 
grupo NH2 de um aminoácido combina-se com o grupo COOH do aminoácido seguinte, com per-
da de uma molécula de água (Fig. 2.26). A combinação -NH- CO- é conhecida pelo nome de 
ligação peptídica. A molécula formada mantém seu caráter anfotérico porque sempre contém um 
grupo NH2 em uma extremidade (terminação amina) e um grupo COOH na outra extremidade 
(terminação carboxila) , além dos resíduos laterais básicos e ácidos. 
Uma combinação de dois aminoácidos constitui um dipeptídeo; de três, um tripeptídeo. Quando 
se unem entre si alguns aminoácidos, o composto é um oligopeptídeo (Fig. 2.26). Finalmente, um 
polipeptídeo é formado por muitos aminoácidos. A maior proteína do organismo contém cerca 
de 27.000 aminoácidos (Cap. 5-33). 
A distância entre duas ligações peptídicas é de aproximadamente 0,35 nm. Uma proteína com 
peso molecular de 30 kDa é constituída por 300 aminoácidos e, estendida, tem o comprimento de 
cerca de 100 nm e uma largura de 1 nm. 
O termo proteína (do grego, protefon, proeminente) sugere que todas as funções básicas das 
células dependem de proteínas específicas. Podemos dizer que, sem as proteínas, não existiria vida; 
elas estão presentes em cada célula e em cada organela. Além disso, podem ser estruturais ou en-
zimáticas. 
f 
OS COMPONENTES QUÍMICOS DA CÉLULA • 1 
Existem proteínas conjugadas, ligada a porções não protéicas (grupos prostéticos). A esta 
categoria pertencem as glicoproteínas (associadas a carboidratos), as nucleoproteínas (associa-
das a ácidos nucléicos), as lipoproteínas (associadas a gorduras) e as cromoproteínas, que têm ~ 
como grupo prostético um pigmento. Dois exemplos de cromoproteínas são a hemoglobina e a 
mioglobina, nas quais o grupo prostético é o heme, um composto orgânico que contém ferro e que 
se combina com o oxigênio. J 
2-9. Existem quatro níveis de organização estrutural nas proteínas J-
Na estrutura das proteínas podem-se distinguir quatro níveis sucessivos de organização. 
A estrutura primária compreende a ~üência dos aminoáciGes-fll:le-fu=an:ut-cadeiaprotéi-
ca (Fig. 2.27). Tal seqüência determina os demais níveis de organização da molécula. Sua impor-
tância biológica encontra um exemplo na doença hereditária chamada anemia falciforme, na qual 
ocorrem alterações funcionais profundas pela substituição de um único aminoácido na molécula 
de hemoglobina. 
A estrutura secundária diz respeito à configuração espacial da proteína, que se deriva da 
poµ_ç.ãO-Ciuletenn.inaàes-ami-ooáG-i@GS-e.IlLSlla-c.ad_eja. Assim, algumas proteínas (ou pai:te delas) 
têm uma forma cilíndrica denominada hélice ex (ex, porque foi a primeira a ser descoberta); nela, 
a cadeia polipeptídica se enrola em tomo de um cilindro imaginário porque se formam pontes de 
hidrogênio entre os grupos amina de alguns aminoácidos e os grupos carboxila de outros, situados 
quatro posições mais adiante (Fig. 2.28). Outras proteínas (ou parte delas) exibem uma estrutura 
chamadafolha dobrada [3, nela, a molécula adota a configuração de uma folha dobrada em decor-
rência da ligação, mediante pontes de hidrogênio laterais, de grupos amina com grupos carboxila 
da mesma cadeia polipeptídica (Fig. 2.28). 
A estrutura terciária é cqnseqüên.cia.daformavãe-00-neva·s-dob.radura.s_n~s_tru turas_secun-
dári,flS hélice a e folha dobrada ~ , o que dáJ ugar à configuração tridimensional-da proteína. As 
novas dobraduras são produzidas porque certos aminoácidos distantes se relacionam entre si na 
cadeia polipeptídica. Segundo a dobradura que adotam, são geradas proteínas fibrosas ou globu-
lares (Fig. 2.29). As proteínas fibrosas são formadas a partir de cadeias polipeptídicas (ou de seg-
mentos protéicos) com estrutura secundária tipo hélice a exclusivamente. Por outro lado, as pro-
teínas globulares são formadas tanto a partir de hélices a como de fo lhas dobradas ~ , ou de uma 
combinação de ambas. 
A estrutura quaternária resulta da combinação de dois ou mais ~s, o que origina 
moléculas de grande complexidade. Por exemplo, a hemoglobina é o resultado da integração de 
quatro cadeias polipeptídicas (Fig. 2.30). 
e---.._· e ---.._ 
C · C· 
/ / 
N N 
"-c 
"' 
"' 
e"-
/ c / e 
N "'-._ ·N 
C· "'-._ C· 
A 
B 
Fig. 2.28 Estruturas secundári 
das proteínas. A. Hél ice a. B. • 
Folha dobrada ~· 
32 • OS COMPONENTES QUÍMICOS DA CÉLULA 
Fig. 2.29 Estruturas terciárias 
das proteínas. A. Fibrosa. B, C e 
D. Globular. 
Fig. 2.30 Estrutura quaternária 
das proteínas . Representa-se a 
hemoglobina composta por 
quatro subunidades, duas a e 
duas ~· São indicados os sítios 
onde se encontram localizados 
os quatro grupos heme, o mesmo 
que as terminações amina (N) e 
carboxila (C) das cadeias 
polipeptídicas. 
Fig. 2.31 Tipos de ligações não-
covalentes que estabilizam a 
estrutura das proteínas: ligação 
iônica (amarelo); interação de 
van der Waals (azul-claro); 
ponte de hidrogênio (rosa); 
interação hidrófoba (verde). 
(De C. B. Anfinsen.)
~)cooH 
A 
COOH 
B e 
2-1 O. Diversos tipos de ligações químicas determinam a 
estrutura das proteínas 
D 
A disposição espacial de uma molécula protéica se acha predeterminada pela seqüência de seus 
aminoácidos (estrutura primária). Os níveis restantes de organização dependem do estabelecimento 
de diferentes tipos de ligações químicas entre os átomos dos aminoácidos. Desta forma, são pro-
duzidas ligações covalentes - por exemplo, pontes - S-S- entre os grupos -SH de duas 
cisteínas - e vários tipos de interações fracas, isto é, ligações não-covalentes. Entre estas últi-
mas encontram-se (Fig. 2.31): 
NH 3 c~-NH2 
+ NH 2 + 
o /o 
1 
C=O C=O 
OS COMPO ENTES QUÍMICOS DA CÉLULA • 33 
1) Pontes de hidrogênio, que são produzidas quando um próton (H+) é compartilhado entre 
dois átomos eletronegativos (de oxigênio ou de nitrogênio) próximos entre si. Já vimos que as 
pontes de hidrogênio são essenciais para o pareamento específico entre as bases complementares 
dos ácidos nucléicos, o que proporciona a força que mantém unidas as duas cadeias de DNA. As 
Figs. 2.5 e 2.31 mostram as pontes de hidrogênio no DNA e nas proteínas, respectivamente. 
2) Ligações iônicas ou eletrostáticas, que são o resultado da força de atração entre grupos 
ionizados de carga contrária. 
3) Interações hidrófobas, que dão lugar à associação de grupos não-polares na qual se exclui 
o contato com a água. Cabe acrescentar que, nas proteínas globulares, as cadeias laterais mais 
hidrófobas localizam-se no interior das moléculas , enquanto os grupos hidrófilos situam-se na 
superfície. Assim, os resíduos hidrófobos repelem as moléculas de água que rodeiam as proteínas 
e determinam que sua estrutura globular se tome mais compacta. 
4) Interações de van der Waals , que são produzidas quando os átomos estão muito próximos. 
Esta proximidade induz a flutuações em suas cargas, que dão origem a atrações mútuas entre os 
átomos. 
A diferença fundamental entre as ligações químicas covalentes e as não-covalentes reside na 
energia necessária para romper estas ligações. Por exemplo, uma ponte de hidrogênio exige 4,5 
kcal/mo1- 1, uma cifra bastante menor que as 11 O kcal/mo1- 1 que a ligação covalente 0-H da água 
necessita. Em geral, as ligações covalentes rompem-se pela intervenção de enzimas, enquanto as 
não-covalentes se dissociam por forças físico-químicas. Ainda que individualmente as ligações 
não-covalentes sejam fracas , quando são numerosas fazem com que a estrutura molecular se tome 
estável, como ocorre com a dupla cadeia do DNA. 
2-11. As proteínas têm cargas positivas e negativas, mas no ponto 
isoelétrico sua carga é igual a zero 
A carg; real de uma molécula protéica é o resultado da soma de todas as suas cargas. Uma vez 
que os grupos ácidos e básicos se dissociam em concentrações distintas de íons hidrogênio no meio, 
o pH influi na carga final da molécula. A Fig. 2.32 mostra que, no meio ácido, os grupos amina 
captam H+ e se comportam como bases (-NH2 + H+ ___.,. -NH3 +), enquanto em um meio alcali-
no ocorre o fenômeno inverso e se dissociam· os grupos carboxila (-COOH ___.,.coo- + H+). 
Existe um pH definido para cada proteína no qual a soma das cargas positivas 'e negativas é 
igual a zero (Fig. 2.32). Este pH é denominado· ponto isoelétrico. Nele, as proteínas colocadas em 
um campo elétrico não migram para nenhum dos pólos, enquanto num pH mais baixo deslocam-
se para o catodo e num pH mais alto o fazem para o anodo. O processo que origina estes movi-
mentos é chamado eletroforese (Cap. 23-31). 
~ 
ENZIMAS 
2-12. As proteínas enzimáticas catalisam as reações químicas 
A célula pode ser comparada a um m.inúsculo laboratório no qual ocorre a síntese e a degrada-
ção de grande número de substâncias. Estes processos são efetuados por enzimas (do grego, en, 
dentro, e zyme·e, levedura) que atuam na temperatura do organismo e dentro de limites estreitos de 
pH. As enzimas são os catalisadores biológicos. Um catalisador é uma substância que acelera as 
reações químicas sem se modificar, o que significa que pode ser utilizado mais de uma vez. 
O conjunto das enzimas constitui o grupo de proteínas mais extenso e mais especializado do 
organismo, responsável pela direção da complexa rede de reações químicas que ocorrem na cé-
lula. 
As enzimas (E) são proteínas ou glicoproteínas que têm um ou mais lugares denominados síti- / 
os ativos, os quais se unem ao substrato (S), isto é, a substância sobre a qual a enzima atua. O 
COOH NH,• ~ coo- NH "t)'::;;º;::º=H=~·LJ:;;º;::º=-=~·Qcoº-
Em meio ácido 
as proteínas têm 
carga 
Com pH igual ao 
ponto isoelétrico a 
carga é nula 
Em meio alcalino, 
as proteínas têm 
carga -
Fig. 2.32 A ionização das 
proteínas depende do pH do 
meio. 
' l i 
:/11 li 
lt 
H 
tl 
11 
" n 
o 
ll 
34 • OS COMPONENTES QUÍMICOS DA CÉLULA 
Fig. 2.33 Os substratos reagem 
de forma muito precisa com o 
sítio ativo da enzima. Algumas 
enzimas têm um encaixe 
induzido, pois o sítio ativo é 
complementar do substrato 
somente depois que este se liga 
à enzima. 
substrato é modificado quimicamente e convertido em um ou mais produtos (P). Como esta rea-
ção geralmente é reversível, pode ser expressa do seguinte modo: 
E+S [ES] E+P, 
onde [ES] é um complexo enzima-substrato formado transitoriamente. Os diferentes tipos de en-
zimas podem formar ligações covalentes entre átomos do substrato (síntese) ou podem rompê-las 
(degradação). As enzimas aceleram a reação até que seja alcançado um ponto de equilíbrio, e podem 
ser tão eficientes a ponto de a velocidade da reação ser de 108 a 1O 11 vezes mais rápida do que na 
ausência do catalisador. 
Uma característica muito importante da atividade enzimática é sua especificidade, o que sig-
nifica que cada tipo de enzima atua somente sobre um determinado substrato. As enzimas podem 
ser tão específicas que são incapazes de atuar sobre substâncias estreitamente relacionadas, como 
por exemplo sobre uin estereoisômero do mesmo substrato. 
Em geral, as enzimas levam o nome do substrato que elas modificam ou o da atividade que 
exercem mais o sufixo "-ase". Desta forma, existem nucleases ou endonucleases (degradam áci-
dos nucléicos), fosfatases (subtraem fosfatos), cinases (os agregam), sulfatases, proteases, glico-
sidases, lipases, oxidases, redutases, desidrogenases etc. 
É oportuno advertir que na célula existem moléculas com atividade enzimática que não são 
proteínas e sim ácidos ribonucléicos. Recebem o nome de ribozimas e catalisam a formação da 
ruptura de ligações fosfodiéster entre os nucleotídeos (ver Caps. 15-5 e 16-10). 
2-13. Algumas enzimas necessitam de co-fatores 
Algumas enzimas necessitam da presença de substâncias chamadas coenzimas para poder atu-
ar. Por exemplo, as desidrogenases necessitam das coenzimas nicotinamida-adenina-dinucleotí-
deo (NAD+ ou NADP+) ou flavina-adenina-dinucleotídeo (FAD) (Fig. 8.4), já que estas são as 
moléculas que recebem o hidrogênio extraído do substrato. A reação é a seguinte: 
E + S(H2) + NAD+ ~E+ S + NADH + W 
Em alguns casos, a coenzima é um metal ou outro grupo prostético que se encontra ligado de 
forma covalente à proteína enzimática. Em outros casos, as coenzimas associam-se frouxamente 
às enzimas. Numerosas coenzimas são vitaminas pertencentes ao grupo B. 
2-14. Os substratos se ligam ao sít~o ativo das enzimas 
Como vimos, as enzimas têm uma grande especificidade para seus substratos e podem não acei-
tar moléculas relacionadas ou que tenham uma forma ligeiramente diferente. Isto pode ser explicado 
considerando-se que a enzima e o substrato exibem uma interação semelhante à de uma fechadura 
com sua chave. Na Fig. 2.33, observa-se que a enzima possui um sítio ativo, complementar a um dos 
domínios do substrato. Ainda que a imagem da chave da fechadura seja válida, não significa que as
enzimas e substratos sejam moléculas estruturalmente rígidas. Assim, o sítio ativo da enzima se faz 
complementar ao substrato somente depois de ter se unido a ele; é o chamado encaixe induzido. 
Como se observa na Fig. 2.33, a ligação com o substrato induz uma mudança de conformação na 
enzima, e somente então os grupos catalíticos entram em contato íntimo com o substrato. 
Na ligação do substrato com o sítio ativo da enzima participam forças químicas de natureza 
não covalente (ligações iônicas, pontes de hidrogênio, forças de van der Waals), cujo raio de ação 
OS COMPONENTES QUÍMICOS DA CÉLULA • 35 
é muito limitado. Isto explica por que o complexo enzima-substrato somente pode ser formado se 
a enzima tiver um sítio exatamente complementar ao exposto na superfície do substrato. 
2-15. O comportamento cinético de muitas enzimas é definido pelos 
parâmetros Vmáx e Km 
As reações enzimáticas são realizadas em duas etapas. A primeira corresponde à ligação da 
enzima com o substrato e pode ser escrita da seguinte maneira: 
K1 
E + S ~ [ES] 
K2 
Na segunda etapa, o complexo ES se desdobra no produto e a enzima, que fica disponível para 
atuar sobre uma nova molécula de substrato: 
K3 
[ES] ~ E+P 
K4 
Os valores K1, K2, K3 e K4 são constantes de velocidade das reações. 
Como está ilustrado na Fig. 2.34, a velocidade da reação depende da concentração do substra-
to. Em baixas concentrações, a velocidade inicial (V) da reação descreve uma hipérbole. Toda-
via, à medida que aumenta a concentração do substrato, a reação se satura e alcança um patamar. 
Nesse ponto - que corresponde a V rnáx - toda enzima intervém na formação do complexo ES. A 
equação da curva é: 
V rnáx [S] 
V =----
Km + [S] 
onde Km é a constante de Michaelis, que pode ser definida como a concentração do substrato na 
qual a metade das moléculas da enzima formam complexos ES. Quanto menor for o valor de Km, 
maior será a afinidade da enzima pelo substrato. Conseqüentemente, o comportamento cinético 
de uma enzima é definido pelos valores de V rnáx e K01 • 
2-16. Algumas enzimas estão sujeitas a regulações alostéricas 
Na seção anterior, dissemos que, se diagramarmos a velocidade da reação de uma enzima em 
função da concentração crescente do substrato, observamos que, para muitas enzimas, a curva 
desenha uma hipérbole (Fig. 2.34). Deste modo, à medida que se agrega mais substrato, aumenta 
a quantidade da enzima no complexo ES e aumenta a velocidade de aparição do produto; porém, 
com altas concentrações do substrato, quase todas as moléculas da enzima se acham no complexo 
ES e se alcança a velocidade máxima (Vmãx) da reação. 
Km 
Concentração de substrato [S] 
Fig. 2.34 Diagrama da velocidade de reação de uma enzima a concentrações 
de substrato cada vez maiores. No texto estão descritas a V'""' e a K01 • A 
curva é uma hipérbole cuja primeira parte segue uma cinética de primeira 
ordem (quer dizer, a reação é proporcional à concentração do substrato); a 
segunda parte corresponde à saturação, que tem uma cinética de ordem zero 
Uá que não depende da concentração de substrato) . 
Concentração de substrato 
Fig. 2.35 Cinética da enzima 
alostérica ATPase que mostra uma 
curva sigmóide característica em 
lugar de uma hipérbole. Observam-se 
os efeitos de um ativador (ATP) e de 
um inibidor (CTP). 
36 • OS COMPONENTES QUÍMICOS DA CÉLULA 
Outras enzimas não obedecem à cinética anteriormente citada, já que mostram cooperativismo 
e estão sujeitas a regulações alostéricas. Por conseguinte, em lugar de uma hipérbole dão lugar a 
uma curva sigmóide (Fig. 2.35). 
2-17. Os inibidores das enzimas são muito específicos 
As enzimas podem ser inibidas reversível ou irreversivelmente. 
A inibição irreversível pode decorrer da desnaturação da enzima ou da formação de uma liga-
ção covalente entre ela e outra molécula. 
Existem duas formas de inibição reversível: competitiva e não-competitiva. Na primeira, um 
composto de estrutura similar à do substrato forma um complexo com a enzima, análogo ao com-
plexo ES; este tipo de inibição pode ser revertido com concentrações altas do substrato. Na inibi-
ção não competitiva, o inibidor e o substrato não se relacionam estruturalmente, porém, da mes-
ma forma, se unem por outros pontos de suas moléculas. 
2-18. As enzimas da célula estão distribuídas em múltiplos compartimentos 
As enzimas catalisam as inúmeras reações químicas que ocorrem nas células. Em alguns ca-
sos, as enzimas de uma via metabólica t ncontram-se no citosol, e o substrato e os produtos suces-
sivos passam de uma enzima para a seguinte em cadeia. Em outros casos, as enzimas que inter-
vêm em uma cadeia de reações estão associadas e atuam juntas sob a forma de um complexo mul-
tienzimático; por exemplo, as enzimas que sintetizam os ácidos graxos se encontram intimamente 
vinculadas. Os sistemas multienzimáticos facilitam as reações sucessivas porque estas ocorrem a 
uma distância mínima entre si. 
As enzimas possuem padrões de distribuição bastante específicos. Por exemplo, algumas enzi-
mas hidrolíticas se localizam nos lisossomos, enquanto outras enzimas são encontradas nas cister-
nas do complexo de Golgi_e outras, como as RNA polimerases e as DNA polimerases, no núcleo. 
A ORIGEM DAS CÉLULAS 
2-19. Os mecanismos de auto-encaixe deram origem às primeiras células 
Na Seção 2-9, vimos que uma proteína complexa (como a hemoglobina) é formada como re-
sultado do auto-encaixe de várias unidades protéicas menores e, na Seção 2-7, estudamos que os 
fosfolipídios dispersos em água desenvolvem espontaneamente uma dupla camada lipídica seme-
lhante à das membranas celulares. Outro exemplo de auto-encaixe é encontrado nos vírus (Cap. 1-
5), que são formados no interior da célula hospedeira a partir de material genético (DNA ou RNA) 
e proteínas (capsômeros). Como podemos observar, mediante estes mecanismos de auto-encaixe 
podem ser formadas tanto macromoléculas quanto estruturas subcelulares de complexidade variada. 
As causas pelas quais se formam nas células estruturas em ordem cada vez mais complexa devem 
ser buscadas na informação contida no DNA. É ela que determina a estrutura das proteínas. Por 
outro lado, a formação de complexos macromoleculares e estruturas de maior complexidade é re-
sultado da interação entre duas ou mais proteínas diferentes e entre proteínas e carboidratos, lipí-
dios e ácidos nucléicos. 
Um problema fundamental é determinar os mecanismos pelos quais se originou em nosso pla-
neta a organização supramolecular que resultou na formação das células procariontes e eucarion-
tes. Qualquer explicação sobre este tema é obviamente especulativa, pois tem a ver com nada menos 
que a origem da vida. 
Apesar de não se saber como se formaram as primeiras células, é possível estabelecer, por meio 
do registro de fósseis , que os organismos procariotas precederam os eucariotas e apareceram há 
três bilhões de anos. Observações recentes demonstraram que somente depois de bilhões de anos 
de a Terra ter se formado apareceram organismos semelhantes às bactérias atuais. Anteriormente, 
deve ter ocorrido o longo período de evolução química, no qual surgiram moléculas providas de 
carbono e os precursores macromoleculares dos organismos viventes, como os aminoácidos, os 
monossacarídeos e as bases dos nucleotídeos. Em seguida, por polimerização, formaram-se mo-
léculas cada vez mais complexas. É possível que, durante este período, tenham entrado em ação 
os mecanismos de auto-encaixe antes mencionados , já que se formou a primeira estrutura 
supramolecular capaz de se auto-reproduzir (Fig. 2.36). 
2- 20. A evolução química produziu moléculas orgânicas com carbono 
Nos tempos pré-bióticos, quer dizer, anteriores ao aparecimento da vida, a atmosfera da Terra 
não tinha oxigênio, da mesma forma que sucede com os outros planetas do sistema solar. Continha
OS COMPONENTES QUÍMICOS DA CÉLULA • 37 
Evolução 
química 
Evolução 
biológica 
Moléculas biogênicas, água, 
amônia, formaldeído, ácido 
cianídrico , acetonitrilo etc. 
Aminoácidos, 
açúcares, bases 
dos ácidos 
nucléicos 
t 
Proteínas 
Formação do sistema 
solar há 4,6 x 1 O' anos 
Descargas 
elétricas, luz 
ultravioleta, 
calor, pressão 
Polissacarídeos ! 
'..,.. Proteinóides 
Ácidos nucléicos 
\ ! Código genético 
Primeiro procariota J Há 3,5- 3,0 x 1 O' anos 
• + 
Primeiro eucariota Há 0,9 x 1 O' anos 
hidrogênio, nitrogênio, amoníaco, metano, monóxido de carbono e dióxido de carbono; também 
continha água que, em forma de vapor, cobr:ia parte da superfície terrestre. Apesar de, normal-
mente, essas moléculas serem pouco reativas, poderiam ter interatuado graças à energia fornecida 
pela radiação ultravioleta, pelo calor e pelas descargas elétricas dos raios. 
Ness~ época, a atmosfera também não tinha a camada protetora de ozônio, de modo que os raios 
ultravioleta podiam banhar a superfície da Terra com uma intensidade que seria nefasta para a vida 
atual. Isso originou moléculas intermediárias sumamente reativas , como o acetald~ído, o cianeto, o 
formaldeído e outras, a partir das quais foram sintetizadas moléculas cada vez mais complexas. 
Em 1920, Oparin e Haldane consideraram que a polimerização dessas moléculas podia dar 
origem às proteínas, aos ácidos nucléicos e aos carboidratos presentes nos organismos vivos. Em 
1953, Miller conduziu uma experiência fundamental na qual simulou as condições da atmosfera 
no período pré-biótico. Foram produzidas descargas elétricas em um recipiente que continha água, 
hidrogênio, amoníaco e metano. Na água, que se condensou, formaram-se aminoácidos (glicina, 
alanina, ácido aspártico e ácido glutâmico ). Por meio de experiências similares, foram obtidos quase 
todos os aminoácidos presentes nas proteínas. Vários monossacarídeos, ácidos graxos e as bases 
dos nucleotídeos foram obtidos dessa maneira. 
2-21. Os mecanismos de agregação formaram os proteinóides primitivos 
O próximo passo provavelmente foi a polimerização dos aminoácidos para construir proteínas, 
o que foi possível pela ação catalítica das argilas. Todos esses processos podem ter sido produzi-
dos em meios aquosos (lagunas) , nas quais as moléculas orgânicas se concentraram formando uma 
espécie de "caldo" que favoreceu as interações moleculares. 
A partir da formação da primeira proteína podem ter atuados mecanismos de agregação ou auto-
encaixe descritos anteriormente. Desta maneira, poderiam ter se originado as funções enzimáti-
cas. É provável que no "caldo" primordial, as macromoléculas tenham formado complexos mai-
ores, denominados proteinóides ou coacervados , que têm uma parede semelhante à de uma mem-
brana e um interior líquido. Estes proteinóides primitivos podiam ter atividade enzimática e per- . 
meabilidade, como no caso das membranas artificiais que mencionaremos no Cap. 3-2. Entretan-
to, a ausência de ácidos nucléicos impediu sua continuidade, e é possível que tenham tido uma 
vida muito curta, já que não podiam se auto-reproduzir. 
2-22. As células procariontes precederam as eucariontes 
Somente depois do aparecimento dos ácidos nucléicos, foi possível ter se originado um orga-
nismo capaz de se autoperpetuar. Neste momento, teria aparecido a primeira célula procarionte e, 
assim, a vida na Terra. 
É provável que o RNA- e não o DNA - tenha sido o primeiro material genético que surgiu, de 
modo que, do ponto de vista cronológico, as macromoléculas teriam evoluído da seguinte maneira: 
RNA - - --> PROTEÍNAS 
~----> DNA 
Fig. 2.36 Seqüência temporal da 
origem das células. 
1 ~ 
38 • OS COMPONENTES QUÍMICOS DA CÉLULA 
A replicação do RNA é mais simples do que a do DNA, pois exige um menor número de enzi-
mas. Além disso, o RNA pode ser usado como material genético e como RNA mensageiro, e muitas 
das etapas da síntese protéica dependem de interações RNA-RNA (RNAm-RNAt, RNAm-RNAr, 
RNAr-RNAt) . 
Todos os organismos vivos têm o mesmo código genético, que seria uma prova de que a vida 
na Terra teve início a partir de um único organismo precursor. As forças da evolução, ao selecio-
narem as mutações favoráveis das células, levaram mais tarde a uma variedade assombrosa de 
formas de vida. 
É possível que os primeiros procariotas tenham sido heterótrofos (quer dizer, que se tenham 
nutrido de moléculas orgânicas). Mais tarde, apareceram os procariotas autótrofos, como as algas 
azuis. Graças à fotossíntese, ocorreram a produção e o acúmulo de oxigênio na atmosfera, com o 
que foi possível o surgimento de células procariontes aeróbicas. 
A célula eucarionte pode ter se originado depois da aparição de uma célula eucarionte anaeró-
bica. Esta deve ter sido parasitada por uma procarfonte anaeróbica que, mais tarde, converteu-se 
em mitocôndria (Cap. 8-29). 
De acordo com certos restos fósseis , os organismos eucariotas devem ter aparecido cerca de 1 
bilhão e 500 milhões de anos atrás - ao se estabelecer uma atmosfera de oxigênio estável - e, 
como dissemos, esses organismos podiam ser primeiramente anaeróbicos e depois aeróbicos. Até 
então, a vida se encontrava somente na água, de onde as plantas e os animais passaram à terra. 
O surgimento da reprodução sexual, milhões de anos depois, acelerou a evolução das formas 
viventes, que até então era relativamente lenta. Os sexos tomaram possível o intercâmbio de in-
formação genética entre os indivíduos, enquanto a mutação e a seleção produziram as diferentes 
formas de vida que hoje se encontram em nosso planeta. 
BIBLIOGRAFIA 
Anfinsen C.B. (1973) Principies that govern the (olding ofprotein chains. 
Science 181:223. 
Attenborough D. (1979) Life on Earth. Collins, England. 
Berna! J.D. and Synge A. (1973) The origin of life. ln: Readings in 
Genetics and Evolution. Oxford University Press, Oxford. 
Blanco A. (2000) Química Biológica, 7ª Ed. El Ateneo, Buenos Aires. 
Butler P.J.G. and Klug A. (1978) The assembly of a virus. Sei. Am. 
239:62. 
Cavalier-Smith T. (1975) The origin of nuclei and eukaryotic cells. 
Nature 256:463. 
Davidson J.N. (1976) The Biochemistry of the Nudeic Acü.b, Slh Ed. 
Chapman & Hall, London. 
de Duve Ch. (1996) The birth of complex cells. Sei Am. 274 (4):38 . 
Dickerson R.E. (1978) Chemical evolution and the origin of life. Sei. 
Am. 239:68. 
Eigen M. (1971) Molecular self-organization and the early stages of 
evolution. Q. Rev. Biophys. 4:149. 
Fersht A.' (1977) Enzyme Structure and Mechanism. W.H. Freeman & 
Co, San Francisco. 
Fox S. and Dose K. (1972) Molecular Evolution and the Origin ofLife. 
W.H. Freeman & Co, San Francisco. 
Frieden E. (1972) The chemical elements of life. Sei. Am. 227:52. 
Gupta R.S. and Golding G.B. (1996) The origin of eukaryotic cell . TIBS 
21:166. 
Hillis D.M. (1997) Biology recapitulates phylogeny. Science 276: 218. 
Jacob F (1982) Evolution and tinkering. Science 196:121. 
Judson H.F. ( 1979) The Eight Day of Creation: Makel'S of the Revolution 
in Biology. Simon and Schuster, New York. 
Klug A. (1972) Assembly of tobacco mosaic virus. Fed. Proc. 31 :30. 
Lehninger A.L., Nelson D.L. and Cox M.M. (1993) Principies of Bio-
chemistry, 2nd Ed. Worth, New York. 
Murray R.K. et al. (1996) Harper's Biochemistry, 14th Ed. Appleton & 
Lange, New York. 
Oparin A.I. (1974) Evolution of the Concepts on the Origin of Life: 
Seminar on the Origin of Life. Moscow. 
Oparin A.I. (1978) The origin oflife. Scientia 113:7. 
Ostro M.J. (1987) Liposomes. Sei. Am. 256 (1):102. 
Perutz M. (1978) Hemoglobin structure and respiratory transport. Sei. 
Am. 239:68. 
PhillipsD.C. and No1th A.C.T. (1975) Protein Structure. Oxford Bio-
logy Readers, Vol 34. Oxford University Press, Oxford. 
Richards F.M. (1991). The protein folding problem. Sei. Am. 264:54. 
Rossmann M.G.
and Argos P. (1978) Protein folding. Annu. Rev. Bio-
chem. 50:497. 
Saenger W. (1984) Principies of Nucleic Acid Structure. Springer, New 
York. 
SchopfW. (1978) The evolution of the earliest cells. Sei. Am. 239:110. 
Sharon N. (1980) Carbohydrates. Sei. Am. 243:90. 
Spiegelman S. (1971) An approach to the experimental analysis of 
precellular evolution. Q. Rev. Biophys. 4:213. 
Stryer L. (1995) Biochemistry, 4th Ed. W.H. Freeman & Co, New York. 
Watson J.D. et al. (1987) Molecular Biology ofthe Gene, 4th Ed. W.A. 
Benjamin-Cummings, Menlo Park. 
Watson J.D. and Crick F.H.C. (1953) Molecular structure of nucleic 
acids. A structure for deoxyribose nucleic acid. Nature 171:737. 
Weinberg R.A. (1985) The molecules of life. Sei. Am. 253 (4):34. 
Wilson A.C. (1985) The molecular basis of evolution. Sei. Am. 253 
(4):148.