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Estudo dirigido bioquimica

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Bioquímica – Estudo dirigido
Como se classificam os aminoácidos quanto à demanda do nosso organismo?
R: Aminoácidos essenciais – sãos que nosso organismo não sintetiza e é necessário que seja ingerido na alimentação
Aminoácidos não essenciais – são sintetizados pelo nosso organismo a partir de aminoácidos essenciais.
Cite três peptídeos de interesse biológico e suas funções.
- Glutationa: 
Função: proteger as células do efeito oxidante de peróxidos.
- Insulina: 
Função: hormonal.
- Penicilina:
Função: antibiótico
Quais são as funções gerais das proteínas? Cite exemplo para cada função.
Nutritiva – albumina
Reprodução celular e transmissão dos caracteres hereditários – nucleoproteínas.
Enzimática – amilase.
Transporte – HDL.
Hormonal – hormônio do crescimento.
Defesa – imunoglobulinas.
Contração e distensão muscular – actina
Coagulação – protrombina.
Estrutural – colágeno.
O que é desnaturação proteica?
R: é o processo com alteração extrema e perda total da estrutura tridimensional da proteína por ação de agentes químicos (alteração no pH), fisicos (temperatura), porém a estrutura primaria permanece intacta.
O que ocorre com o valor nutritivo da proteína após a desnaturação irreversível?
R: Como a estrutura primária permanece intacta, não há perda nutritiva da proteína.
O que ocorre com a função da proteína após a desnaturação irreversível?
R: a mudança na estrutura produzida pela desnaturação é quase invariavelmente associada à perda de função.
Qual a importância das enzimas?
R: São catalisadores biológicos e atuam aumentando a velocidade das reações metabólicas, diminuindo a energia de ativação. Não é consumida durante a reação.
Quais os fatores interferem na atividade das enzimas?
R: Concentração da enzima - quanto mais enzima, maior a velocidade da reação.
 concentração do substrato - quanto mais substrato, maior a velocidade de reação – proporcional até o momento que satura.
 pH – ph ótimo varia de acordo com a enzima e fará com que ela trabalhe em velocidade máxima.
 temperatura -37°-40° temperatura ótima – enzima no seu máximo funcionamento.
O que é inibição competitiva e não competitiva?
Inibição reversível competitiva: o inibidor competitivo possui uma semelhança química estrutural com o substrato especifico da enzima, ocupando o centro ativo dessa.
Inibição reversível não-competitiva: o inibidor se liga na superfície da molécula enzimática promovendo uma pequena modificação no centro ativo. O produto é formado, porém a velocidade da reação diminui.
Explique a importância do comportamento dos aminoácidos frente a pH diferentes, meio acido e meio básico.
R: Em diferentes pH os grupos ionizáveis podem existir nas formas protonadas (meio ácido) ou desprotonadas (meio básico). Interfere na maior ou menor facilidade de interação com outras substancias, na ativação das enzimas.
Explique os tipos de proteínas: primaria, secundaria, terciaria e quaternária.
Primaria: é a simples sequencia de resíduos de aminoácidos na cadeia proteica – aminoácidos ligados por ligação peptídica. 
Secundária: é um arranjo que ocorre na estrutura primaria devido à ligação de hidrogênio que tem função de estabilizar a estrutura. A interação ocorre na unidade peptídica.
Terciaria: descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica por interação de regiões com estrutura regular ou de regiões sem estrutura definida. A interação ocorre no grupamento R e não é necessariamente ligações de H.
Quaternária: descreve a associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas para compor uma proteína funcional.
A hexoquinase e a glicoquinase são enzimas que metabolizam a glicose. A primeira esta presente em todas as células e a segunda é hepática. Os Km de ambas são respectivamente 30µM e 10mM. Desta forma, explique o que o Km das enzimas significa e por que as enzimas citadas tem Km muito diferentes?
R: O km de um substrato para uma enzima especifica é característico, ou seja, é uma constante e nos fornece um parâmetro de especificidade deste substrato em relação à enzima. Quanto menor o Km, maior a especificidade, e vice-versa. A hexoquinase tem um Km menor, por isso tem maior afinidade/especificidade.
Qual o significado de numero de renovação?
R: É o número de moléculas de substrato convertidas em produto por uma única molécula de enzima em uma dada unidade de tempo.
Peptídeo: menos que 70 aminoácidos
Proteína: mais de 70 aminoácidos

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