AT3 - Aminoácidos e peptídeos (2)

Prévia do material em texto

31/03/2014 
1 
Profª: Danielly Cantarelli 
Aminoácidos 
e Peptídeos 
• Proteínas → Biomoléculas mais 
abundantes nos seres vivos 
• Polímeros formados por unidades 
monoméricas chamadas α-aminoácidos 
(20 aminoácidos-padrão diferentes) 
MONÔMEROS POLÍMEROS 
“Ligações peptídicas” 
31/03/2014 
2 
• Moléculas orgânicas formadas por átomos de 
carbono, hidrogênio, e nitrogênio unidas 
entre si de maneira característica. 
 
• Alguns aminoácidos também podem conter 
enxofre. 
Constituição: 
 
• Um átomo de carbono central (α) 
• Grupo amino primário (-NH2) 
• Grupo carboxílico (- COOH) 
• Átomo de Hidrogênio (H) 
• Cadeia lateral (R) → diferente para cada aminoácido 
31/03/2014 
3 
 
-grupo - amina se localiza no 1° C após o grupo 
funcional. 
 
-grupo - amina se localiza no 2° C após o grupo funcional. 
 
-grupo - amina se localiza no 3° C após o grupo funcional. 
 
AMINOÁCIDOS 
Fórmula geral e estrutura tridimensional 
 
- aminoácidos são os que têm uma maior importância, 
pois são UTILIZADOS PARA A SÍNTESE PROTÉICA 
(proteínas naturais). 
 
Existem tipos de aminoácidos conforme 
a localização do grupo funcional. 
•Todos 20 Aas são -aminoácidos. 
• Os -aminoácidos com um único grupo amino e um único grupo 
carboxila, ocorrem em pH neutro na forma de íons dipolares 
eletricamente neutros. 
• Grupo - carboxílico dissociado (-COO-) (íon carboxilato) 
• Grupo -amino protonado (NH3+) (íon amônio) 
• Diferem nas cadeias laterais, ou grupos R. 
AMINOÁCIDOS 
Fórmula geral e estrutura tridimensional 
31/03/2014 
4 
AMINOÁCIDOS 
● Para os Aas comuns, EXCETO GLICINA, o carbono α 
está ligado a 4 diferentes grupos (centro quiral) – são 
opticamente ativos 
 
● Os Aas apresentam 2 estereoisômeros 
 Os α-aminoácidos que constituem as proteínas têm a 
configuração esteroquímica L (o grupo –NH3
+ está projetado para a 
esquerda) 
 Os D-aminoácidos são encontrados em alguns antibióticos e 
em paredes de algumas bactérias 
 
● A cadeia lateral (R) determina as propriedades de 
cada aminoácido 
 
 
 
Aminoácidos 
Propriedades gerais 
31/03/2014 
5 
Estereoquímica 
Fórmula geral e estrutura tridimensional 
Imagem especular não-superpostas – demoninadas de quirais. 
Nomenclatura 
Regra aplicada para os Aas: 
• D - aminoácidos = grupo NH3 na DIREITA. 
• L - aminoácidos = grupo NH3 na ESQUERDA. 
 
Todos os AAs originários das proteínas 
 apresentam configuração L. 
31/03/2014 
6 
Estereoquímica: 
O Aa glicina é aquiral. 
31/03/2014 
7 
• Aa variam na ESTRUTURA, TAMANHO e CARGA 
ELÉTRICA que influenciam a sua solubilidade em água. 
CLASSIFICAÇÃO E CARACTERÍSTICAS 
DOS AMINOÁCIDOS 
 
Os AAs são classificados de acordo com a natureza das 
cadeias laterais (Grupo R): 
 
1. Grupo R – não polares e alifáticas 
2. Grupo R - aromáticas 
3. Grupo R - polares não-carregadas 
4. Grupo R - polares carregadas positivamente 
(básicos) 
5. Grupo R – polares carregados negativamente (ácidos) 
31/03/2014 
8 
 Prolina é, na realidade, 
um iminoácido onde o 
grupamento R 
é um substituinte do 
aminogrupo. 
31/03/2014 
9 
CLASSIFICAÇÃO E CARACTERÍSTICAS DOS 
AMINOÁCIDOS 
31/03/2014 
10 
Ácido aspártico e ácido glutâmico. 
Ionizam em pH fisiológico adquirindo carga negativa no grupamento 
carboxila (-COO-). 
Perdem um próton 
31/03/2014 
11 
31/03/2014 
12 
A metade (10) dos aminoácidos é sintetizada pelo 
organismo e vai suprir as necessidades celulares → 
NÃO-ESSENCIAIS 
 
Aqueles que não são sintetizados precisam estar 
presentes na dieta e são chamados de AMINOÁCIDOS 
ESSENCIAIS 
Aminoácidos essenciais e não-essenciais 
31/03/2014 
13 
ESSENCIAIS NÃO ESSENCIAIS 
Arginina Alanina 
Histidina Aspartato 
Isoleusina Asparagina 
Leusina Cisteína 
Lisina Glutamato 
Meteonina Glutamina 
Fenilalanina Glicina 
Treonina Prolina 
Triptofano Serina 
Valina Tirosina 
AMINOÁCIDOS 
FUNÇÕES BIOLÓGICAS DOS AAs 
-Estrutura da célula 
-Mensageiros químicos entre as células (ex. glicina, ácido ɣ-aminobutírico 
[GABA], serotonina e melatonina – neurotransmissores) 
- Hormônios (ex. tiroxina e ácido indolacético) 
- Receptores de proteínas e hormônios. 
- Transporte de metabólitos e íons. 
- Atividade enzimática. 
- Imunidade. 
- Gliconeogênese no jejum e diabetes. 
PROPRIEDADES ORTOMOLECULARES 
- Antioxidante. 
- Pro-oxidante. 
- Metilação 
- Desintoxicante. 
- Precursor de hormônios. 
31/03/2014 
14 
 
A FUNÇÃO ENERGÉTICA dos aminoácidos não é, 
certamente a sua principal função, uma vez que 
CARBOIDRATOS e LIPÍDIOS são melhores 
aproveitados no metabolismo energético. 
 
Entretanto, os aminoácidos são importantes 
FONTES DE ENERGIA durante o exercício físico 
intenso e de longa duração fornecendo substrato 
para a gliconeogênese (aminoácidos glicogênicos). 
 
FUNÇÕES ESPECIALIZADAS DOS 
AMINOÁCIDOS 
Glicina – é um dos AA mais solúveis em água – se liga a outras 
moléculas para facilitar a excreção. 
A glicina se liga ao ácido cólico = ácido glicocólico – um dos 
principais sais biliares e um potente detergente empregado na 
digestão de gordura. 
31/03/2014 
15 
AMINOÁCIDO DE CADEIA RAMIFICADA (BCAA) 
 
• Aminoácidos presentes em abundância nas mioproteinas (proteínas do 
músculo). 
* Conhecidos por aumentar a quantidade de proteínas no organismo. 
* Usados como fonte de energia durante os exercícios físicos. 
ARGININA 
 
•Desempenha um papel importante na dilatação dos vasos sanguíneos, o que 
facilita o fluxo sanguíneo e a oxigenação dos tecidos. (Óxido nítrico, que é 
necessário para a vaso-dilatação, é produzido a partir da arginina). 
 
 
•Aminoácido útil na eliminação do excesso de amônia do organismo humano. 
 
* Aumento da função imunológica. 
31/03/2014 
16 
GLUTAMINA 
 
* É um dos aminoácidos presentes em maior quantidade no corpo. 
* Protege o estômago e o trato intestinal. 
* Proteção do fígado e aumento do metabolismo do álcool. 
CISTEÍNA 
 
• No corpo humano ela é sintetizada a partir da metionina . 
• Em crianças, a capacidade de síntese da cisteína não é suficiente, tornando-
se recomendável a ingestão de quantidade adicional deste aminoácido. 
31/03/2014 
17 
ÁCIDO GLUTÂMICO 
 
* Encontrado em grande quantidade no trigo e na soja. 
• Utilizado como fonte de energia. 
* Sua participação é citada na rápida recuperação da fadiga durante os 
exercícios. 
Monosódio-glutamato (MSG) – derivado do ácido glutâmico – 
empregado para realçar sabor nos alimentos. 
 
 Síndrome do restaurante chinês. 
 
Sensação de frio, dores de cabeça e vertigens. 
31/03/2014 
18 
Gelatina 
A gelatina contém 18 aminoácidos. O organismo humano necessita de 10 dos 
chamados aminoácidos essenciais, que são consumidos através dos alimentos. 
Gelatina contém 9 destes aminoácidos essenciais em uma proteína alimentícia de 
fácil digestão e utilização. 
PROLINA 
 
• É um dos aminoácidos que formam a pele. 
• A prolina é um aminoácido importante como NMF (Fator Natural de 
Hidratação) que proporciona a hidratação da pele. 
* A prolina é um dos NMF´s mais 
importantes para retenção da 
umidade no estrato córneo da pele. 
31/03/2014 
19 
ALBUMINA: 
 
•CONTEM TODOS OS AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS EM QUANTIDADES E 
PROPORÇÕES IDEAIS 
 
•É RECONHECIDA COMO A MAIS RICA PROTEÍNA ANIMAL, SENDO 
FUNDAMENTAL PARA O CRESCIMENTO E REGENERAÇÃO MUSCULAR. 
Qual a diferença entre aminoácidos e esteróides 
anabolizantes?• Aminoácidos formam proteínas que são 
importantíssimos na “reconstrução muscular” 
após os exercícios. Apesar dos seus 
controversos e duvidosos benefícios, os 
aminoácidos não podem ser tomados 
indiscriminadamente, pois podem, entre 
outros efeitos, causar problemas renais. 
 
•Por sua vez, os esteróides são hormônios 
masculinos, que entre seus inúmeros 
malefícios podem causar atrofia dos 
testículos, aumento do número de pêlos, 
câncer no fígado, câncer nos rins, 
engrossamento da voz, perda da quantidade 
e qualidade dos espermatozóides, aumento 
do tamanho do clítoris, etc. 
31/03/2014 
20 
Erros inatos do metabolismo 
Na ausência das enzimas 
responsáveis pela degradação de 
aminoácidos, há o seu acúmulo no 
sangue e excreção urinária e, 
conjuntamente, ocorre o 
aparecimento de sintomatologia 
diversas - síndromes genéticas 
conhecidas como erros inatos do 
metabolismo. 
 
SÃO POTENCIALIZADAS QUANDO HÁ AUMENTO 
DA INGESTÃO DE AMINOÁCIDOS. 
 
Erros inatos do metabolismo 
É o caso da fenilcetonúria onde a deficiência da enzima 
fenilalanina-hidroxilase. 
 
Induz a um aumento da fenilalanina no sangue e o aumento de 
sua excreção urinária, levando a distúrbios neurológicos severos. 
Esta doença metabólica é 
identificada ainda em 
crianças recém-nascidas 
pela dosagem da 
fenilalanina no sangue 
(teste do pezinho). 
31/03/2014 
21 
PEPTÍDEOS 
Formação da LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
PEPTÍDEOS 
Peptídeos são polímeros de α-aminoácidos ligados covalentemente 
entre si por ligações amida do grupo –COOH de um aminoácido com o 
grupo –NH2 de outro, com a remoção da água (reação de condensação) 
para formar ligações peptídicas. 
31/03/2014 
22 
Os peptídeos são formados 
por aminoácidos que se 
ligam COVALENTEMENTE, 
formando longas cadeias 
NÃO RAMIFICADAS, 
através de ligações 
peptídicas envolvendo o 
radical amino (-NH2) e o 
radical ácido (-COOH), 
havendo a liberação de uma 
molécula de água. 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
PEPTÍDEOS 
Após incorporação a peptídeos, os aminoácidos são denominados 
resíduos de aminoácidos. 
CLASSIFICAÇÃO DOS PEPTÍDEOS 
Classificados de acordo com o número de resíduos de AA na cadeia: 
• DIPEPTÍDEOS – 2 resíduos de AA. 
• TRIPEPTÍDEOS – 3 resíduos de AA. 
• TETRAPEPTÍDEOS – 4 resíduos de AA. 
• PENTAPEPTÍDEOS – 5 resíduos de AA. 
• OLIGOPEPTÍDEOs – uns poucos resíduos de AA. 
• POLIPEPTÍDEOS - são polímeros lineares de 11 até 40 resíduos de AA. 
• Mais de 99 resíduos é considerado proteína. 
• Proteínas apresentam 
as mesmas 
características físico-
químicas dos 
aminoácidos. 
31/03/2014 
23 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
O resíduo de AA na extremidade com o grupo α–amino é o resíduo terminal 
amino (N-terminal) e o resíduo na outra extremidade, grupo carboxila livre, 
é o resíduo terminal carboxila (C-terminal) 
O primeiro aminoácido da cadeia peptídica é aquele que possui o 
grupamento amino-terminal e o último, o que possui o livre o grupamento 
carboxila-terminal. 
PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA 
BIOLÓGICA 
Os menores peptídeos podem ter efeitos biológicos importantes. 
Ex: 
Aspartame - L-aspartil-L-fenilalanil metil éster, adoçante artificial. 
 
• Hormônios são peptídeos pequenos: 
• Ocitocina (estimula contração uterina), 
• Bradicinina (inibe inflamação dos tecidos), 
• Tirotropina (hormônio da hipófise). 
 
• Insulina e Glucagon (hormônios pancreáticos). 
• Corticotropina (estimula córtex adrenal). 
31/03/2014 
24 
PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA BIOLÓGICA 
Glutationa 
 (ácido glutâmico, cisteína e glicina) 
- Síntese de proteínas e DNA 
- Transporte de aminoácidos 
- Metabolismo de fármacos e substâncias tóxicas 
- Agente redutor: protege as células dos efeitos destrutivos da oxidação 
 
 
PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA BIOLÓGICA 
Aminoácidos e neurotransmissores 
TRIPTOFANO 
Em geral, os indivíduos deprimidos têm níveis baixos de 
serotonina no sistema nervoso central. 
 
Proteínas do leite tem altos níveis de triptofano. 
A serotonina controla a liberação de alguns hormônios 
e a regulação do ritmo circadiano, do sono e do apetite. 
 
Diversos fármacos que controlam a ação da serotonina 
como neurotransmissor são atualmente utilizados, em 
patologias como a ansiedade, depressão, obesidade, 
enxaqueca e esquizofrenia, entre outras. 
31/03/2014 
25 
PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA BIOLÓGICA 
Aminoácidos e neurotransmissores 
Tirosina 
Noradrenalina 
Adrenalina 
Hormônio de ``fuga e luta`` 
Aumenta a liberação de glicose 
L-dopa (intermediário na conversão da tirosina): baixos níveis envolvidos na doença 
de Parkinson 
Queijos e vinhos tintos 
contém grandes 
quantidades de tiramina, 
que mimetiza a 
noradrenalina 
31/03/2014 
26 
Exame de Aminoácidos na Urina 
• Os aminoácidos na urina são descartados pelo corpo como 
excesso por causa de problemas nos rins ou desequilíbrio 
nutricional. 
1. Defina Aminoácidos. 
2. Qual a estrutura geral dos aminoácidos? Faça um desenho explicativo, 
demonstrando a presença de cada constituinte. 
3. Dentre os constituintes dos aminoácidos, qual determina as suas propriedades? 
4. Segundo o grupamento funcional, qual o grupo de aminoácidos utilizado para a 
síntese de proteínas (α, β ou γ)? 
5. Qual a configuração estereoquímica dos aminoácidos que constituem as 
proteínas? Onde podemos encontrar os D-aminoácidos? 
6. Explique o que é o “centro quiral” do aminoácido. 
7. Todos os aminoácidos são quirais, com uma exceção. Qual a exceção, ou seja, qual 
aminoácido é aquiral? Explique porque. 
8. Como se classificam os aminoácidos, segundo a sua polaridade? 
9. Como se classificam os aminoácidos segundo a natureza das suas cadeias 
laterais? 
 
11. O que são aminoácidos essenciais e não essenciais? Cite 2 exemplos de cada. 
12. Cite 3 funções biológicas dos aminoácidos. 
31/03/2014 
27 
10. Classifique os aminoácidos abaixo, conforme a natureza das suas cadeiras 
laterais (Grupo R). 
 
 
 
 
 
 
 
 
11. O que são aminoácidos essenciais e não essenciais? Cite 2 exemplos de cada. 
12. Cite 3 funções biológicas dos aminoácidos. 
13. O que são peptídeos? Como se formam as ligações peptídicas? 
14. O que são dipeptídeos? E polipeptídeos? 
15. Cite 3 peptídeos de importância biológica, explicando a sua importância.