AULA AMINOACIDOS E PROTEINAS

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DISCIPLINA: CIÊNCIAS MOLECULARES E CELULARES
PROF ANALIZIA PENA
Biomolecula Proteinas: Funçoes e Metabolismo
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PROTEINAS
São compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos.
Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva
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FUNÇOES DAS PROTEINAS
Estruturais:
Componentes do esqueleto celular (actina, tubulina,etc) e de sustentação (colágeno, elastina, etc)
Dinâmicas:
Enzimas (no metabolismo), Transporte de moléculas (hemoglobina), Mecanismos de defesa (imunoglobulinas), controle do metabolismo (alguns hormônios), processos contráteis (miosina), controle da expressão gênica (elementos da transcrição), etc.
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CARACTERISTICAS
Pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida. 
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O que são aminoácidos?
São os “blocos de construção” do corpo. Além de construir células e consertar os tecidos, eles foram anticorpos para combater as bactérias e vírus que invadem o corpo; eles fazem parte da enzima e do sistema hormonal; eles constroem nucleoproteínas (RNA e DNA); transportam oxigênio por todo o corpo e participam nas atividades dos músculos. São num total de 20 aminoácidos.
Possuem este nome por ser uma substância que é composta por um grupo amino e um grupo carbonila ligado ao mesmo carbono.
grupo amina
grupo carboxila
átomo de Hidrogênio
Cadeia lateral ou grupo R – varia entre os AA
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CARACTERÍSTICAS GERAIS DOS AMINOACIDOS
São as unidades fundamentais das proteínas. 
Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20 aminoácidos. 
Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas.
Os aminoácidos que intervêm na composição das proteínas (existem outros) são número de 20 e obedecem à estrutura geral representada na figura abaixo:
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CLASSIFICAÇAO DOS AMINOACIDOS
Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos animais.
Ex: Fenilalanina; Valina; Triptofano; Treonina; Lisina; Leucina; Isolucina; Metionina.
Não essenciais (Naturais) - são aqueles que podem ser sintetizados pelos animais. 
Ex: Glicina; Alanina; Serina;  Cisteína; Tirosina; Arginina; Ácido aspártico; Ácido glutâmico; Histidina; Asparagina; Glutamina; Prolina.
	
HOMEM: produz 8 (isoleucina, leucina, valina, fenilalanina, metionina, treonina, triptofano e lisina)
RECÉM-NASCIDOS: além desses não produz também a histidina
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O QUE DIFERE AS PROTEINAS??
Quantidade de AA do polipeptídio
Tipos de AA
Seqüência dos AA
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CLASSIFICAÇAO DE PROTEINAS
Quanto a Composição: 
 Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos. 
 Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc.          
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CLASSIFICAÇAO DE PROTEINAS
Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:
Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica. 
Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas. 
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Quanto à Forma:
Proteínas Fibrosas - A maioria insolúveis nos solventes aquosos com pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas +/- retilíneas e paralelas ao eixo da fibra (proteínas de estrutura-colágeno do conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a fibrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos). 
Proteínas Globulares - Estrutura espacial mais complexa, são +/- esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos com pesos moleculares entre 10.000 e vários milhões(enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.)
CLASSIFICAÇAO DE PROTEINAS
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Globulares			 		Fibrosas
CLASSIFICAÇAO DE PROTEINAS
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Estrutura Primária – caracteriza por ter apenas ligações peptídicas entre os aminoácidos. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula
Estrutura Secundária – mantida pelas ligações de H. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os C dos aa e seus grupamentos amina e carboxila
 
ORGANIZAÇAO ESTRUTURAL
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Estrutura Terciária – refere ao arranjo espacial da cadeia polipeptídica(dobramento ou formação de laços), com ou sem estrutura secundária.
Estrutura Quaternária – A maioria das proteínas globulares são formadas por mais de uma unidade estrutural; cada unidade estrutural pode conter um ou mais polipeptídeos, cada um apresentando seu próprio grau de estruturação (primário, secundário, terciário).
ORGANIZAÇAO ESTRUTURAL
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ORGANIZAÇAO ESTRUTURAL
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DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS;
Calor: rompe as interações 1, 2 e 3.
Choque de pH: promovido por ação de ácidos ou bases, rompendo as interações 3 e principalmente 4.
Agitação: aumenta a energia cinética e desnatura a proteína
Detergente: causam uma camada de solvatação na proteína, quebrando interações hidrofóbicas principalmente.
 Ex. SDS (dodecil sulfato de sódio - SDS, solvata as proteínas de 2 em 2 aminoácidos)
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O QUE O METABOLISMO?
Metabolismo (do grego metabolismos, μεταβολισμός, que significa "mudança", troca) é o conjunto de transformações que as substâncias químicas sofrem no interior dos organismos vivos. 
"metabolismo celular" é usado em referência ao conjunto de todas as reações químicas que ocorrem nas células. É dividido em dois tipos
O catabolismo significa a degração ou decomposição de moléculas mais complexas em moléculas mais simples, gerando grande quantidade de energia que pode ser aproveitada pela célula.
O anabolismo significa as reações de síntese, ou seja, na qual compostos mais complexos são formados a partir de moléculas mais simples.
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Mapa metabólico geral
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METABOLISMO GERAL DOS PROTEINAS
Catabolismo: maior parte do metabolismo.
Entra no corpo através de compostos presentes no alimento (fonte principal: Proteínas da dieta).
Papel de proteínas corporais no metabolismo gera dois importantes conceitos: pool de aminoácidos e o turnover de proteínas.
Pool de aminoácidos: aminoácidos liberados pela hidrólise de proteínas de dieta ou teciduais misturadas a outros aminoácidos livres distribuídos pelo corpo (100 g).
Turnover de proteínas: As proteínas estão constantemente sendo sintetizadas e a seguir degradadas. Hidrólise e ressíntese de 300 a 400 g de proteína corporal por dia.
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A ENTRADA DAS PROTEINAS E DEGRADAÇAO DOS AMINOACIDOS
A entrada de alimentos estimula a produção de gastrina (hormônio).
A gastrina favorece a formação de HCl (pH 1,0 a 2,5) (glândulas gástricas) e pepsina (anti-séptico e desenovelador das proteínas).
Ação de enzimas hidrolíticas.
No intestino delgado – secretina (estimula a produção de bicarbonato (do pâncreas) para neutralizar o HCl (pH 7,0).
No duodeno - Os aminoácidos estimulam a produção de colecistoquinina (hormônio), que por sua vez libera a tripsina, quimiotripsina e carboxipeptidases A e B (pH 7,0 e 8,0).
Os aminoácidos são absorvidos pela mucosa intestinal.
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DIGESTÃO DAS PROTEINAS
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DOIS PRINCIPAIS PROCESSOS DE DEGRADAÇAO DE PROTEINAS
Dois principais processos na degradação das proteínas
1 – Desaminação
2 - Transminação
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DESAMINAÇAO OXIDATIVA
1. Processo de catabolismo protéico que remove o grupo amino do glutamato, liberando o esqueleto carbônico.
2 – Desta reação sobra: amônia (que entra no ciclo da uréia) e esqueletos carbônicos (que são utilizados como energia)
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TRANSAMINAÇAO 
Conversão de um AA em outro AA
2. A enzima Aminotransferase cataliza a transferência do grupo alfa-amino (NH3) de um AA para um alfacetoácido (por Transaminação)
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CONSEQUENCIAS
Função da proteína da dieta: o papel principal é servir como blocos estruturais nas reações biossitéticas, particularmente na síntese de proteína tecidual. Em segundo lugar, como combustível.
Ingestão recomendada: O catabolismo dos aminoácidos leva a uma perda de 30 a 55 g de proteína a cada dia, em adultos saudáveis. Essa perda deve ser compensada por ingestão diária recomendada (IDR) de 56 g de proteína por dia, para um homem de 70 kg, fornecendo a quantidade suficiente para repor os aminoácidos perdidos através da rotas catabólicas e anabólicas.
Conseqüências de dietas pobres: Resulta na degeneração da proteína tecidual, levando a sintomas clínicos de deficiência de proteínas, como os de kwashiorkor (abdome distendido, descoloração dos cabelos tornando-os avermelhados, pele despigmentada, tristeza e apatia). 
Conseqüências de dietas ricas: Como os aminoácidos não são armazenados como os carboidratos e lipídeos, o excesso é metabolizado, com os esqueletos de carbono sendo oxidados ou convertidos em glicose ou gordura e seus grupos amino convertidos em amônia. 
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