Aula sobre Aminoacidos

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Aminoácidos
aminoácidos
São biomoléculas simples;
São as subunidades monoméricas das proteínas;
MONÔMEROS
POLÍMEROS
Aminoácidos
Proteínas
aminoácidos
Quando estão compondo uma proteína ou peptídeo são chamados de resíduos;
Dos cerca de 300 aminoácidos já descritos na natureza, apenas 20 comumente constituem as proteínas.
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Aminoácidos padrões ou primários 
Estrutura geral dos aminoácidos
Cadeia lateral R
Diferencia os aminoácidos e determina suas particularidades
Grupo carboxila
ÁCIDO
Grupo amina
BÁSICO
Átomo de hidrogênio
aminoácidos
A estrutura geral dos aminoácidos envolve um grupo AMINA e um grupo CARBOXILA, ambos ligados ao CARBONO  (o primeiro carbono depois do grupo carboxila). 
O CARBONO  também é ligado a um hidrogênio e a uma cadeia lateral, representada pela letra R.
O grupo R determina a identidade de um aminoácido específico.
Classificação e características dos aminoácidos
Grupo R  apolares
Grupo R  aromáticos
Grupo R  polares não-carregados
Grupo R  polares carregados positivamente (+)
Grupo R  polares carregados negativamente (-)
Nome e abreviatura dos aminoácidos 
Aminoácido
Abreviatura de três letras
Abreviatura de uma letra
Alanina
Ala
A
Arginina
Arg
R
Asparagina
Asn
N
Ácido aspártico
Asp
D
Ácido glutâmico
Glu
E
Cisteína
Cys
C
Glicina
Gly
G
Glutamina
Gln
Q
Histidina
His
H
Isoleucina
Ile
I
Aminoácido
Abreviatura de
3 letras
Abreviatura de
1 letra
Leucina
Leu
L
Lisina
Lys
K
Metionina
Met
M
Fenilalanina
Phe
F
Prolina
Pro
P
Serina
Ser
S
Tirosina
Tyr
Y
Treonina
Thr
T
Triptofano
Trp
W
Valina
Val
V
Nome e abreviatura dos aminoácidos 
Quiralidade dos aminoácidos
O carbono central (α) é assimétrico (centro quiral), ou seja, esta ligado a quatro grupamentos diferentes, exceto na glicina cuja cadeia lateral é um outro átomo de H.
ISÔMEROS OPTICOS
Levógiro
Dextrógiro
dolatimlaevus,esquerda
dolatimdexter,direita
Giraoplanodofeixedeluzpolarizadaparaesquerda
Giraoplanodofeixedeluzpolarizadaparaadireita
O grupo amina ficaa esquerda do Cα
Ogrupo amina ficaa direita do Cα
Os resíduos de aminoácidosem moléculas proteicas e na maioria dos peptídeos são exclusivamente L-isômeros.
Encontrados em poucos e, geralmente, pequenospeptídeos (ex.:peptideoglicanos), como constituintes de parede bacteriana e antibióticos (ex.:valinomicinaeactinomicina).
Quiralidade dos aminoácidos
Estrutura geral dos aminoácidos
Cadeia lateral R
Diferencia os aminoácidos e determina suas particularidades
Grupo carboxila
ÁCIDO
Grupo amina
BÁSICO
Átomo de hidrogênio
Os isômeros levógiros são os isômeros ópticos de maior relevância biológica entre os aminoácidos.
Constituem todas as proteínas e a maioria dos peptídeos.
Quiralidade dos aminoácidos
Aminoácidos ácidos
Aminoácidos básicos
Classificação nutricional
Essenciais ou não naturais: não são sintetizados naturalmente nas células, sendo necessário a aquisição desses através da alimentação.
Triptofano
Valina
Treonina
Fenilalanina
Isoleucina
*É produzida no organismo em baixos níveis, por isso é classificada como essencial. Está envolvida na síntese do glutamato e da histamina.
**Para os adultos é um aminoácido não-essencial, mas é um aminoácido essencial para crianças que ainda não adquiriram capacidade suficiente de síntese in vivo.
Metionina
Histidina*
Arginina**
Lisina
Leucina
Classificação nutricional
Não-essenciais ou naturais: São sintetizados naturalmente nas células, não sendo necessário a aquisição desses através da alimentação.
Glutamato
Glutamina
Prolina
Aspartato
Asparagina
Alanina
Glicina
Serina
Tirosina
Cisteína
Classificação das proteínas quanto a presença de Aminoácidos essenciais
Proteínas Completas: Possuem todos os aminoácidos essenciais ou pelo menos a maioria deles. São encontradas em carnes e grãos, principalmente na soja e quinua.
Proteínas Incompletas: Não possuem ou possuem pequena quantidade de aminoácidos essenciais. São encontradas em vegetais.
Ligações peptídicas
Ligações peptídicas
Ligações peptídicas
São ligações que unem dois aminoácidos.
Formação das Ligações peptídicas
Ligações peptídicas
tirosina
leucina
serina
alanina
Ligação peptídica
Origina cadeia (poli)peptídica formada por resíduos de aminoácidos;
Origina extremidades N-terminal e C-terminal;
Para que ocorra requer uma complexa maquinaria celular (ribossomos, RNAm, RNAt, enzimas e proteínas, energia);
A hidrólise (quebra) é feita por proteases, ácidos e bases fortes;
Apresenta caráter polar.
Glutationa 
Vasopressina
Ocitocina
Glucagon
Peptídeos de importância biológica
Funções biológicas da glutationa
Síntese de proteínas e DNA
Ação antioxidante
Proteção contra efeitos tóxicos dos radicais livres.
Peptídeos de importância biológica - Ocitocina
Ocitocina - hormônio que atua no sistema reprodutor feminino. Estimula a frequência e a amplitude das contrações da musculatura uterina no fim da gestação.
Desempenha um papel durante a lactação.
Peptídeos de importância biológica - Vasopressina
Vasopressina - Hormônio antidiurético (ADH), é sintetizado no hipotálamo. O ADH estimula os rins a reter água. 
Peptídeos de importância biológica - Glucagon
Glucagon hormônio peptídico contendo 29 resíduos de aminoácidos. É produzido pela células  das ilhotas do pâncreas.
Efeitos fisiológicos:
Elevar os níveis de glicose sanguínea.
Estimular a quebra do glicogênio
Estimular a liberação de ácidos graxos do tecido adiposo.
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SÃO MOLÉCULAS MAIORES, FORMADAS POR AMINOÁCIDOS UNIDOS ENTRE SI POR LIGAÇÕES PEPTÍDICAS (101 a 1800 resíduos de aminoácidos).
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS SIMPLES: formadas exclusivamente por aminoácidos
PROTEÍNAS CONJUGADAS: porção protéicas + porção não-protéica (ex.: nucleoproteínas, glicoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas, metaloproteínas etc.)
PROTEÍNAS
Classificação
PROTEÍNAS FIBROSAS
Ex. colágeno, miosina, queratina
PROTEÍNAS GLOBULARES
Ex. albumina, globulina
PROTEÍNAS
Classificação de acordo com a estrutura
É A MODIFICAÇÃO NA ESTRUTURA PROTÉICA, PELA RUPTURA DAS LIGAÇÕES RESPONSÁVEIS PELA MANUTENÇÃO DAS ESTRUTURAS SECUNDÁRIA, TERCIÁRIA E QUATERNÁRIA.
AGENTES DESNATURANTES: CALOR, RAIOS UV, pHs EXTREMOS, SOLVENTES ORGÂNICOS (etanol, cetona), DETERGENTES
PROTEÍNA DESNATURADA: 
 PERDE AÇÃO BIOLÓGICA;
 DIGESTÃO MAIS FÁCIL;
 NÃO PERDE VALOR NUTRITIVO
PROTEÍNAS
Desnaturação
Estrutura Primária
Estrutura Terciária
Estrutura Quaternária
Sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas
Cadeia polipeptídica dobrada e enrolada
(-Hélice ou β-Hélice)
Estrutura Secundária
Cadeia polipeptídica dobrada sobre si mesma
Agregação de 2 ou + cadeias peptídicas terciárias
“E quando eu como um pedaço delicioso de carne? Carne é proteína! O que acontece?”
A HIDRÓLISE (quebra) DE PROTEÍNAS NATURAIS FORNECE OS AMINOÁCIDOS.
DEZ AMINOÁCIDOS SÃO ESSENCIAIS: 
ARGININA
FENILALANINA
HISTIDINA
ISOLEUCINA
LEUCINA
LISINA
METIONINA
TREONINA
TRIPTOFANO
VALINA
PROTEÍNA		PEPTÍDEOS			AMINOÁCIDOS 
 ENZIMÁTICA: lenta, mas não destrói estruturas dos aminoácidos (característica dos processos digestivos);
 ÁCIDA: mais rápida, contudo destrói total ou parcialmente a estruturas de alguns aminoácidos (ex. triptofano);
 ALCALINA: rápida e completa, destruindo parcialmente alguns aminoácidos (ex. arginina).
PROTEÍNAS
Digestão - Hidrólise 
 NUTRITIVA: relacionada ao teor de aminoácidos essenciais
 REPRODUÇÃO CELULAR E TRANSMISSÃO DOS CARACTERES HEREDITÁRIOS: nucleoproteínas
 CATÁLISE: enzimas
 TRANSPORTE DE O2 E CO2: hemoglobina
 HORMONAL: insulina
 DEFESA: anticorpos
 CONTRAÇÃO E DISTENSÃO MUSCULAR: actina e miosina
PROTEÍNAS
Algumas funções
HEMEPROTEÍNAS:
Apresentam grupo cromóforo (colorido) como grupo prostético;
HEMOGLOBINA
FUNÇÃO: transporte de gases (O2 e CO2);
LOCALIZAÇÃO: hemácias.
PROTEÍNAS
Exemplos
HEMEPROTEÍNAS:
MIOGLOBINA
FUNÇÃO: transporte e armazenamento de O2 nas células musculares;
LOCALIZAÇÃO: células musculares.
PROTEÍNAS
Exemplos
ACTINA E MIOSINA
FUNÇÃO: responsáveis pela contração muscular;
LOCALIZAÇÃO: células musculares estriadas.
PROTEÍNAS
Exemplos
COLÁGENO 
(proteína animal mais abundante)
FUNÇÃO: união e fortalecimento dos tecidos;
LOCALIZAÇÃO: tecido conjuntivo, nos ossos e na pele.
PROTEÍNAS
Exemplos