INIBIÇÃO ENZIMÁTICA

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UNIVERSIDADE PARANAENSE-CAMPUS PARANAVAÍ
CURSO FÁRMÁCIA
PROFESSOR VITOR 
TRABALHO DE BIOQUÍMICA
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
ALUNOS: RAFAEL RODRIGUES DA SILVA – RA: 143220
 
DATA: 26/06/2014
Introdução à Inibição Enzimática
 A inibição enzimática é a redução da velocidade de uma reação enzimática provocada por uma molécula. As moléculas que provocam essa ação inibitória são chamadas de inibidores e podem ser tanto constituintes da própria célula como podem ser substâncias estranhas a ela.
 Quanto ao tipo, a inibição enzimática pode ser inespecífica ou específica. A inibição inespecífica é aquela que o inibidor, como um agente desnaturante, diminui a atividade de todas as enzimas. Já a inibição específica, o inibidor diminui a atividade de uma única enzima ou de um grupo restrito de enzimas. Este tipo de inibição pode ser do tipo reversível ou irreversível.
Conceito de Inibição Enzimática Reversível
 A inibição de enzimas reversível diminui a atividade enzimática através de interação reversível. Ou seja, o inibidor estabelece com a enzima um complexo com uma ligação instável, não covalente. Como a ligação é instável, após a dissociação com o inibidor, a enzima pode retomar sua atividade. Existem três tipos de inibição enzimática reversível: competitiva, não competitiva e incompetitiva. Esses tipos podem ser distinguidos experimentalmente pelos efeitos do inibidor sobre a cinética de reação da enzima.
Inibição Competitiva
 A molécula inibidora apresenta estrutura semelhante ao substrato da enzima que se liga para realizar a catálise. Ela liga-se ao sítio ativo da enzima, que não pode realizar o processo catalítico, pois seu sítio ativo está ocupado para poder ligar-se ao substrato correto. Portanto o inibidor compete como substrato pelo sítio de ação. O inibidor forma com a enzima o complexo enzima-inibidor EI, que é análogo ao complexo enzima substrato ES. A molécula do inibidor não é modificada pela enzima. O efeito da reação modifica o Km, mas não altera a velocidade.
 Um exemplo de enzima que sofre esse tipo de inibição é a enzima succinato desidrogenase, que é a responsável pela transformação do succinato em fumarato, mas quando a ela se liga o malonato, não ocorre reação, ou seja, o malonato é o agente inibidor dessa enzima.
Inibição não competitiva
 Um inibidor não competitivo pode se combinar com a enzima livre ou com o complexo ES, interferindo na ação de ambos. Esses inibidores ligam-se a um sítio da enzima diferente do sítio ativo, muitas vezes ocasionando deformação da mesma de forma que ela não forme o complexo ES na velocidade usual e, uma vez formado, ele não se desdobra na velocidade normal para originar o produto.
 Ocorre quando uma molécula ou íon pode se ligar em um segundo local na superfície enzimática, que não seja o sítio ativo. Isto pode distorcer a enzima tornando o processo catalítico ineficiente.
 O inibidor não competitivo pode ser uma molécula que não se assemelha com o substrato, mas apresenta uma grande afinidade com a enzima. É o mecanismo inverso do inibidor competitivo, porque inibe a ligação do complexo ES e não da enzima livre esse efeito da reação modifica a velocidade e o Km permanece constante, como exemplo, há a proteína α1-antitripsina que liga-se à tripsina e inibi a ação desta. 
Inibição Incompetitiva
 A inibição incompetitiva caracteriza-se pelo fato de o inibidor não se combinar com a enzima livre, nem afetar sua reação com o substrato normal; contudo ele se combina com o complexo ES para originar um complexo ternário inativo ESI, incapaz de sofrer a etapa subsequente da reação para produzir o produto. Essas interrelações indicam que o grau de inibição pode aumentar à medida que se aumenta a concentração do substrato.
 Podem ser observada em reações catalisadas por enzimas que possuem mais de um substrato que reduz igualmente a Vmax e Km.
Referências
NELSON, David L; COX, Michael M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 5. ed. Porto Alegre: Artmed, 2011. 1274 p. 
YAMANAKA, Hideko; MARQUES, Paulo Roberto Brasil de Oliveira. Biossensores Baseados no processo de inibição enzimática. Departamento de Química Analítica, Universidade Estadual Paulista “Júlio de Mesquita Filho”, Rua Francisco Degni, s/n, 14800-900 Araraquara – SP, Brasil.
Fonte: PORTAL EDUCAÇÃO - Cursos Online : Mais de 1000 cursos online com certificado 
http://www.portaleducacao.com.br/farmacia/artigos/56533/inibicao-enzimatica#ixzz35kc2dPLt (acessado em 26/06/2014)