AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS

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AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
Aminoácidos: são compostos de função mista com dois grupos funcionais.
(NH2 e COOH) E O (R ) que varia de aminoácido para aminoácido. O mais simples aminoácido é a glicina, cujo radical é substituído por um H
 R
Formula geral: H2N-CH-COOH
 CH3
Glicina= H2N-CH2-COOH Alanina H2N-CH-COOH
Caráter anfotero dos aminoácidos: é a capacidade de manter o ph constante em solução (e nos líquidos biológicos) apesar da adição de ácidos ou bases.
 R R
Fórmula geral: H2N-CH-COOH (aminoácido) H3N+ - CH- COO ( íon dipolar anfotero)
Ligação peptídica: Os aminoácidos se polimerizam formando cadeias peptidicas de peptídeos. Até 10 aminoácidos são oligopeptídeos e, além disso, polipeptídeos (onde se incluem as proteínas). A ligação peptídica envolve o grupo amina de um aminoácido e a carboxila de outro (com saída de água) 
Propriedades Físicas dos Aminoácidos:
4.1- Atividade óptica: com exceção da glicina, todos aminoácidos naturais apresentam esta atividade desviando a luz polarizada para a direita ou para a esquerda. Todos os aminoácidos que entram na formação de proteínas são L-aminoacidos.
4.2- Propriedade elétrica( acido/ básica): as AA possuem pelo menos 2 grupos ionizáveis: um carboxílico (-) e um amínico (+). Desse comportamento deriva-se o conceito de ponto isoelétrico, que é o valor de ph em que as cargas positivas e negtivas são iguais.
4.3- Solubilidade: é relativamente elevada em água e reduzida em solventes orgânicos.
4.3- Ponto de Fusão: bastante elevado sendo normalmente acompanhado de decomposição da estrutura química original.
5- Propriedades químicas dos aminoácidos:
 5.1- Reações do grupo a- COOH- esse da reações características da função carboxila, sendo mais características: formação de amida, ésteres, e haletos.
	5.2- Reações dos grupos a- NH3 e e –NH2- esses grupos são bastante reativos principalmente em sua forma desprotonada. Dentre as inúmeras reações desse grupo, destacam-se : reação com ninidrina, reação de Sanger e de Edman.
	5.3- Reações dos radicais R- os principais grupos ativos dos radicais R dos aminoácidos alem do grupo e-NH2 são: SH sulfidrilo (cis), OH fenólico (tir), imidazólico (his), guanidico (arg)
Proteínas: são compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca de 50 % a 80% do peso da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria ativa. São encontradas em todas as partes de todas as células uma vez que são fundamentais sob todos aspectos da estrutura e funções celulares. Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada especializada para uma função biológica diversa. Alem disso, a maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas. Todas contem C, H, N e O e quase todas enxofre. Independente de sua função ou espécie, são contituídas a partir de um conjunto básico de vinte AA, arranjados em varias sequencias especificas, que se repetem em média de cerca de 100 vezes. Desta forma as proteínas tem como base os polipeptídeos formados de ligações peptídicas entre os grupos amino (NH2) e AA carboxílico (COOH) de outro, ambos ligados ao carbono alfa de cada um dos AA.
Classificação das proteínas:
6.1- Quanto a composição:
a) Simples: contém apenas aminoácidos na sua estrutura (homoproteínas) . Ex: leite
b) Conjugadas: contem outras substancias alem de aminoácidos na cadeia, que são chamados genericamente grupo ou parte prostética ( conjunto de substancia mais aminoácido). Ex: As glicoproteínas possuem carboidratos ligados a cadeia com mucina ( na saliva); As lipoproteínas possuem radicais apolares de ácidos graxos conferindo uma zona apolar que estabilizam, no sangue, gorduras circulantes ( entupimentos nas veias); As metalos proteínas possuem como grupo prostético íons metálicos, como a globina que transporta oxigênio pelo sangue ( a globina está no sangue)
6.2- Quanto a conformação: é o aspecto da proteína.
a) globulares: possuem a cadeia enovelada devido a inúmeras dobras que realiza sobre si mesma. São as proteínas biologicamente ativas e as enzimas (forma globular enovelada).
b) Fibrosas: possuem cadeias alongadas conferindo resistência em certos tecidos. Ex: queratina (pele e cabelo), miosina (músculo), colágeno (tecido conjuntivo)
6.3- Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:
      - Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.
     - Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas.
Estrutura das Proteinas:
a)Primária: se caracteriza por apresentar apenas ligações peptídicas entre os aminoácidos. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. Resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". Para se conhecer a estrutura primária de uma proteína há necessidade de se efetuar: 1. determinação qualitativa e quantitativa dos aminoácidos que compõem o polipeptídeo ou proteína; 2. determinação da seqüência de aminoácidos na cadeia polipeptídica.
b) Secundária: é mantida pelas ligações de hidrogênio.Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos AA e seus grupamentos amina e carboxila. Existe uma serie de critérios que garantem a estrutura secundaria de uma proteína,mas apenas algumas satisfazem os requerimentos necessários para que a estrutura seja estável: estrutura helicoidal, originada pelas ligações de hidrogênio intramolecular, e a estrutura foliar( conformação b) mantida por ligações de hidrogênio intermolecular. O colágeno faz um tipo especial de arranjo, chamado hélice tríplice.
c) Terciaria: típica das proteínas globulares (enovelada) mantida por pontes de hidrogênio e outros tipos de interações. se refere ao arranjo espacial da cadeia polipeptídica (dobramento ou formação de laços), já dotada ou não de estrutura secundária. Na estabilização da estrutura terciária e na determinação da conformação de uma proteína entram forças de natureza diversas, como:
o       Ligações dissulfeto (covalentes) – entre dois resíduos de Cisteína;
o       Ligações salinas ou interações eletrostáticas – são as mais fortes dentre as ligações polares, porém mais fracas que as covalentes;
o       Ligações ou pontes de hidrogênio;
o       Interações dipolares;
o       Interações hidrofóbicas ou de Van der Waals – são as mais baixas de todas as forças estruturais e a distância de interação é a maior;
Além das forças de atração, deve-se levar em conta as forças de repulsão, principalmente eletrostáticas, que são muito importantes no balanço para a estabilização da proteína. 
d) Quartenaria: maioria das proteínas globulares são formadas por mais de uma unidade estrutural: cada unidade estrutural pode conter um ou mais polipetideos cada um apresentando seu próprio grau de estruturação ( primário, secundário, terciário). Estas subunidades estruturais se ligam entre si através de ligações não covalentes. A este grau de estruturação das proteínas dá-se o nome de estrutura quartenaria. algumas proteínas possuem mais de uma função e por isso apresentam várias cadeias associadas formando dímeros, trimeros, tetrâmeros etc. Algumas enzimas também tem estrutura quartenária.
Desnaturação: quando uma proteína e submetida a agentes como o calor, ou químicos como ácidos, solventes orgânicos etc, ela se desorganiza pelo rompimento das pontes de hidrogênio tornando- se insolúvel e com escassa ou nula função biológica. Verificou-se que a desnaturação moderada pode ser revertida de maneira espontânea e lenta (re- naturação)
Função das proteínas:  
Estrutural e Contrátil -participam como matéria-prima na construçãode estruturas celulares e histológicas. Como exemplos de proteínas estruturais, temos o colágeno, que é uma proteína com considerável resistência à tração. Ela pode ser encontrada nos ossos, tendões, cartilagens e na pele. A queratina, que é uma escleroproteína encontrada na pele, unhas e cabelo, possui propriedades impermeabilizantes que dificultam a perda de água pelos animais. A albumina, presente em abundância no plasma sangüíneo, contribui para a manutenção de sua viscosidade e do equilíbrio hídrico. As proteínas miofibrilares “actina e miosina” (músculo), são filamentosas e praticamente insolúveis em água; aparecem também em membranas e organelas celulares.
Ø      Função Enzimática - As enzimas são proteínas especiais com função catalítica, ou seja, aceleram ou retardam reações bioquímicas que ocorrem nas células. Assim como os anticorpos, apresentam especificidade em relação à reação ou substância em que atuam. Isso se deve ao fato de cada enzima possuir em sua estrutura um ou mais pontos que se encaixam perfeitamente na substância ou reação que sofrerá sua ação. 
Ø      Função Hormonal - Muitos hormônios são, na verdade, proteínas especializadas na função de estimular ou inibir a atividade de determinados órgãos, sendo portando reguladores do metabolismo.Um exemplo característico é o hormônio pancreático insulina que, lançado no sangue, contribui para a manutenção da taxa de glicemia.
Ø       Transporte – muitas proteínas são transportadoras de nutrientes e metabólitos entre fluidos e tecidos; de uma forma geral, transportam ativamente substâncias. A hemoglobina é uma proteína que transporta oxigênio dos alvéolos para os tecidos e gás carbônico dos tecidos para os pulmões.
Ø      Função de Defesa - Em nosso sistema imunológico, existem células especializadas na identificação de proteínas presentes nos organismos invasores, que serão consideradas "estranhas". Estas proteínas invasoras denominam-se antígenos e estimulam o organismo a produzir outras proteínas especializadas no combate às invasoras. 
Ø       Função Nutritiva – qualquer proteína exerce esta função, enquanto não apresentar propriedades tóxicas. Todos os alimentos ricos em proteína, como as carnes em geral, são fontes naturais de aminoácidos indispensáveis aos seres vivos para a produção de outras proteínas.
Ø      Função Reguladora - Esta função é desempenhada por um grupo especial de proteínas denominadas vitaminas. As células dos vegetais clorofilados e certos microorganismos, como bactérias, possuem a capacidade de produzirem vitaminas. Nos animais se dá através do processo de nutrição. Cada vitamina tem um papel biológico próprio, por isso não pode ser substituída por outra. A carência de uma determinada vitamina faz surgir um quadro de distúrbios orgânicos denominado hipovitaminose. O excesso de vitaminas pode acarretar uma hipervitaminose. As vitaminas são classificadas de acordo com a sua solubilidade em água ou em lipídios. Existem as vitaminas hidrossolúveis, como as do complexo B (B1, B2, B6 e B12) e a vitamina C. As lipossolúveis são as vitaminas A, D, E, K.
Ø      Reserva – Sementes de plantas armazenam proteínas para a germinação; A albumina do ovo e a caseína do leite são exemplos de proteínas animais de reserva.
Ø      Outras proteínas – existem numerosas proteínas cujas funções não são facilmente classificadas. A monelina é uma proteína de uma planta africana que tem sabor doce intenso e está sendo usada como adoçante. No sangue de alguns peixes antárticos encontram-se proteínas com propriedades anticongelantes, protegendo o sangue destes animais.
Ø      Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc...
Propriedades das proteínas: 
Propriedades elétricas: O comportamento de uma proteína globular em solução ácida ou básica é determinado em grande parte pelo número e natureza dos grupos ionizáveis nos radicais R dos resíduos de aminoácidos. Os grupos amínicos (-NH2) e carboxílicos (-COOH) terminais das cadeias polipeptídicas exercem pouca influência. A intensidade de ionização dos grupos funcionais dos radicais R será influenciada pela natureza dos radicais R circunvizinhos. As proteínas, do mesmo modo que os peptídeos e aminoácidos, possuem pHs isoelétricos característicos nos quais elas se comportam como íons dipolares, não possuindo cargas positivas ou negativas em excesso.
Solubilidade:   A solubilidade de uma proteína depende do número e do arranjo de cargas na molécula, que por sua vez depende da composição em aminoácidos. Partes não protéicas da molécula, como lipídeos, carboidratos, fosfatos, etc., também afetam a solubilidade. A solubilidade da proteína pode ser modificada por fatores como:
pH
pH < pI < pH  ® aumenta a solubilidade da proteína;
pH = pI ® diminui a solubilidade da proteína tendendo a precipitação.
Força iônica
Em baixas concentrações de sais (baixa força iônica), a solubilidade em geral aumenta, pois os íons salinos tendem a se associar às proteínas contribuindo para uma hidratação e/ou repulsão entre as moléculas, aumentando a solubilidade “salting in”
Em elevadas concentrações salinas, os íons competem com a proteína pela água, ocasionando perda de água de hidratação, atração mútua entre as moléculas e formação de precipitado “salting out”.
Constante dielétrica do solvente: Constantes dielétricas elevadas aumentam a solubilidade das proteínas.
Temperatura: A maioria das proteínas é solúvel a temperatura ambiente e a solubilidade tende a aumentar à medida que se eleva a temperatura até 40 a 50 oC. Além destas temperaturas a proteína começa a desnaturar e a solubilidade diminui.
ENZIMAS
Conceito: são substancias de natureza proteica, que catalisam( modificam a velocidade) as reações metabólicas, dispensando ou reduzindo energia de ativação para que as reações ocorram (retiram energia cinética). As enzimas convertem energia cinética dos reagentes em energia de ativação.
Substrato: é o composto que a enzima transforma nos produtos da reação. Algumas enzimas atuam em mais de um tipo de substrato tendo, por isso, especificidade relativa, como as enzimas lípases que hidrolizadas quaisquer triacil gliceróis (TAG); a maioria delas, todavia, tem especificidade absoluta atuando apenas em um determinado substrato.
Maltose 2 glicose
Centro ativo: é uma região da enzima onde o substrato se instala através de ligações com seus aminoácidos para ser transformado nos produtos da reação. Nas enzimas de especificidade absoluta o centro ativo é “rígido”, imutável, porque recebe sempre o mesmo substrato. Na especificidade relativa ocorre encaixe induzido, ou seja, o substrato induz o centro ativo, a se adaptar a sua estrutura (centro ativo flexível).
Fatores que influenciam na atividade enzimática:
a) temperatura: em temperatura baixa a velocidade é nula. A velocidade da reação cresce com a temperatura, até um valor Maximo ( t. ótimo) além do qual,começa a reduzir até torar-se nula.
b) PH: ex: estomago 1.5- 2 ácido, ótimo é 7
c) Concentração da enzima: a velocidade da reação e diretamente proporcional a concentração das enzimas.
d) Concentração de substrato: a reação cresce até um determinado ponto e após se mantém constante. A velocidade da reação cresce com o substrato, mas permanece constante quando as quantidades perdem a proporcionalidade. Sistema enzimático saturado.
Coenzimas: são substâncias orgânicas que recebem ou fornecem elementos ou grupamentos químicos que a enzima retira ou introduz no substrato.
Ativadores: são substâncias (íons, hormônios ou outras enzimas) que tornam a ação de uma enzima possível ou mais eficiente. A adrenalina e o H do HCl do sulco gástrico são exemplos de ativadores.
Inibidores: são substancias que dificultam ou paralisam a ação da enzima. Podem ser competitivos quando tem semelhança com o substrato e se alojam no centro ativo; ou não competitivos quando se instalam em outra região da enzima (centro alostérico) deformandoa estrutura da enzima e seu centro ativo.
Indutores: quando a concentração de uma enzima é aumentada pela presença de seu substrato ocorre uma indução enzimática porque o organismo passa a produzir maior quantidade de enzimas para degradar aquele substrato.
Classificação:
a) Oxirredutases: transferem H2, O2 ou elétrons entre 2 substratos.
b) Transferases: transferem outros elementos ou grupamentos entre dois substratos.
c) Ligases: combinam duas ou mais substâncias para formar um produto. A+B=C
d) Hidrolases: catalisam reação de hidrolise( dividido do substrato pela adição de aguá)
e)Liases: dividem o substrato sem hidrólise.
f)Isomerases: transforma o substrato em um isômero. 
 Nomenclatura:
a) Substrato terminado em ase: maltase, sacarase, amilase e lactase.
b) Tipo de reação terminada em ase: desidrogenase, desaminase, desoxidase.
c) Substrato mais reação terminada em ase: lactato desidrogenase
d) Nomes especiais terminadas em Iná: tialina, pepsina
QUIMICA DO ATP
Conceito: adenosina trifosfato é um nucleotídeo formado por uma base nitrogenada adenina, uma pentose (ribose) e 3 grupamentos fosfóricos ligados ao carbono 5 da pentose. Adenina
 P-O-P-O-P-O-Ribose
A síntese do ATP é feita pela fusão de ADP+ Pi (fosfato inorgânico) as custas da energia liberada pela oxidação dos alimentos ou de seus derivados. A reação inversa (hidrolise do ATP) retira cerca de 8 kcalQmol de energia que é utilizada nas reações endoergônicas do organismo.
A energia capaz de fosforilar o ADP( para a síntese do ATP) provém de reações de oxiredução que ocorrem nas rotas metabólicas que degradam os alimentos nas moléculas ou em processos que envolvem o consumo de oxigênio nos indivíduos aeróbicos, como a cadeia respiratória. Esse processo ocorre na mitocôndria e consiste em uma sequencia de reações de oxiredução onde liberam-se potenciais elétricos, medidos em eV (elétron volt), um submúltiplo do volt. Quando esse potencial for igual ou superior a 0,18 eV ocorre a síntese do ATP. 
(COPIAR AQUI CADEIA RESPIRATORIA QUE ELE DEU EM AULA, A PRIMEIRA)
Inibidores da cadeia respiratória: são substancias que fixam determinado componente do estado reduzido impedindo a continuidade do processo reduzindo a produção de energia e o consumo de oxigênio. Ex: barbitúricos (tranquilizantes) e protenona(veneno do peixe)- bloqueiam o NAD reduzido.
*cianeto, CO( monóxido de carbono)- bloqueiam citocromo A3
* As reações mais importantes de energia são as de desidrogenação.
METABOLISMO DOS CARBOIDRATOS
Digestão:
Amido maltose e isomaltose
Sacarose glicose+frutose
Lactose galactose+ glicose
Absorvidas pela membrana intestinal após a digestão pelas enzimas da saliva, suco pancreático e intestino, as oses são levadas ao fígado para distribuição ao organismo ou armazenamento em forma de glicogênio ( com a conversão da galactose e da frutose em glicose). Penetrando nas células, a glicose é degradada (glicólise ) que pode ser aeróbica ou anaeróbica (com ou sem participação de O2).
A aeróbica fornece piruvato para o clico de Krebs, tem a participação da cadeia respiratória e fornece 38 ATPs, a anaeróbica ocorre apenas no citoplasma, produz lactato e fornece apenas 2 ATP.
(COPIAR A ROTA METABOLICA)
Objetivo da reação: permitir que o NAD reduza e volte a forma anterior, entregando o O a outro composto que vá se reduzir voltando assim a forma inicial regenerand-se. Flúor inibe a enolase.
A anaeróbica o NAD passa os hidrogênios para a mitocôndria, por isso não forma lactato, porque eles não mais disponíveis estavam na mitocôndria.
Quando sai dois H2 de um componente qualquer vai para cadeia respiratória, fazendo e liberando ATP.
Rota aeróbica: pela transferência dos hidrogênios das enzimas NAD da via glicolítica para a cadeia respiratória (o que não ocorre na anaeróbica) não há formação de lactato ( pela redução do piruvato) produzindo com isso 6 atps (a partir de cada NAD). Somado aos ATPs produzidos na própria rota descontando 2 gastos das reações iniciais obtém-se 8 Atps (6+4-2) até o piruvato que entra na mitocôndria.
(rota grande)