Aula Proteínas

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05/10/2017 
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Instituto Federal de Educação, Ciência e Tecnologia do Espírito Santo 
 Campus Venda Nova do Imigrante 
Propriedades Funcionais 
das Proteínas 
 
 
 Ciência e Tecnologia de Alimentos 
 
Química de alimentos 
Prof. Wilton Cardoso 
Propriedade geral Termos específicos 
1- Organolépticas 
 
2 - Cinestéticas 
 
 
3 - Hidratação 
 
 
4 - Atividade de superfície 
 
5 - Estruturais 
 
 
6 - Reológicas 
 
Cor, sabor, odor, textura, palatabilidade 
 
Mastigabilidade, fibrosidade, granulosidade, 
suavidade, coesão 
 
Solubilidade, inchamento, absorção e retenção de 
água, etc 
 
Emulsificação, espuma, filmes, estabilização, etc. 
 
 
Ligação cruzada, adesão, fibra, massa 
 
 
Viscosidade, gel, elasticidade 
Propriedades funcionais das Proteínas 
Alimentos Fontes de Proteínas 
 
 
As proteínas têm uma grande influência sobre os 
atributos sensoriais dos alimentos. 
 
 
Atributos sensoriais: 
 
 Textura, sabor, cor e aparência. 
 
 
 no alimento são o efeito líquido de 
interações complexas entre vários componentes. 
 
 
Propriedades Funcionais das Proteínas 
Propriedades Funcionais das Proteínas 
 
 
Ex: Propriedades sensoriais dos produtos de padaria: 
 
 
 
 propriedades viscoelásticas e de 
formação da massa do glúten do trigo. 
 
 
 
Propriedades Funcionais das Proteínas 
 
 
Ex: produtos cárneos 
 
 
 características texturais e de 
suculência dependem das proteínas do músculo 
(actina, miosina, actomiosina e várias proteínas 
solúveis da carne) 
 
 
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Propriedades Funcionais das Proteínas 
 
 
Ex: estrutura de bolos, propriedades de batimento de 
alguns produtos 
 
 
 
 
 propriedades das proteínas da clara de ovo 
 
 
 
Propriedades Funcionais das Proteínas 
 
 
 
 Propriedade funcional - toda propriedade não-
nutricional que influi no comportamento de um 
alimento 
 
 . características sensoriais, propriedades 
físicas dos alimentos e de seus ingredientes 
 
- 
Processamento, armazenamento, preparo e consumo 
Propriedades Funcionais das Proteínas 
A “funcionalidade” das proteínas pode ser definida como “as 
propriedades químicas e físicas que afetam o comportamento das 
proteínas em sistemas alimentares durante o processamento, 
armazenamento, preparação e consumo” 
. 
 
As proteínas e suas propriedades espessante, gelificante, 
emulsionante, e de ligação à água, carnes (salsichas), 
produtos de padaria, queijo, sobremesas e molhos para 
saladas. 
As propriedades de coesão e adesão na produção de 
salsichas, massa e produtos de padaria. 
As proteínas do ovo pela capacidade de formar espuma, 
sobremesas, bolos e coberturas. 
As proteínas do leite, ovo e cereais pela capacidade de 
ligação às gorduras e ao flavor, produtos de padaria com 
baixo teor de gordura. 
As proteínas e a textura e palatibilidade nos produtos de 
padaria (pães, bolos, biscoitos) e salsichas. 
Propriedades Funcionais das Proteínas 
 
 Propriedades físico-químicas proteínas X 
Funcionalidade das proteínas 
Tamanho, forma, composição e seqüência de 
aminoácidos, 
 
Carga líquida e distribuição das proteínas, 
 
Razão de hidrofobicidade/hidrofilicidade 
 
Conformação (estrutura secundária, terceária e 
quartenária), 
 
Capacidade de reação com outros componentes. 
Funções das proteínas alimentares em sistemas alimentícios 
 
Função Mecanismo Alimento Tipo de proteína 
Solubilidade Hidrofilicidade Bebidas Proteínas do soro 
Viscosidade Ligação à água, forma e 
tamanho hidrodinâmicos 
Sopas, molhos de carne e 
saladas, sobremesas 
Gelatina 
Ligação à água Pontes de hidrogênio, 
hidratação iônica 
Salsichas de carne, bolos e 
pães 
Proteínas da carne, 
do ovo 
Gelificação Retenção e imobilização de 
água, formação de redes 
Carnes, géis, bolos, 
produtos de panificação, 
queijo 
Proteínas da carne, 
do ovo e do leite 
Coesão-adesão Ligações hidrofóbicas, iônicas e 
de hidrogênio 
Carnes, salsichas, massas, 
produtos assados 
Proteínas da carne, 
do ovo e do leite 
Elasticidade Ligações hidrofóbicas, cruzadas 
dissulfeto 
Carnes, produtos de 
panificação 
Proteínas da carne, 
de cereais 
Emulsificação Formação de película e 
adsorção nas interfaces 
Salsichas, almondegas, 
sopa, bolos, molhos 
 
Proteínas da carne, 
do ovo e do leite 
 
Formação de 
espuma 
Adsorção interfacial e formação 
de película 
Chantilis, sorvetes, bolos, 
sobremesas 
Proteínas do ovo e do 
leite 
Fixação de 
lipídeos e aroma 
Ligações hidrofóbicas, retenção Produtos de panificação 
com baixo teor de gordura 
Proteínas do leite, 
do ovo e cereais 
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Propriedades funcionais estão ligadas a 03 aspectos moleculares 
(físico-químico) 
 
 
- Propriedade de hidratação; 
- Propriedade surfactante (superficie proteíca); e, 
- Hidrodinâmicas e reológicas 
Propriedades das Proteínas 
• Propriedade de Hidratação: 
Funções Afetadas 
- solubilidade, dispersabilidade, umectabilidade, 
expansão, espessamento, absorção de água, 
capacidade de retenção de água; 
 
• Propriedade Surfactante: 
Funções Afetadas 
- Emulsificação, formação de espuma, fixação de 
aroma, ligação a pigmentos 
 
• Propriedade Hidrodinâmicas/reologia: 
Funções Afetadas 
- Elasticidade, viscosidade, coesividade, 
mastigabilidade, adesão, gelificação, formação de 
massa, texturização 
Proteínas 
1) Hidratação proteica 
 
A capacidade da proteína de se ligar à água é definida 
como gramas de água ligada por grama de 
proteína, quando um pó seco de proteína é 
equilibrado com vapor de água a uma umidade 
relativa de 90-95%. 
 
 INTERAÇÕES ENTRE ÁGUA E PROTEÍNA 
 
Moléculas de água ligam-se a diversos grupos nas 
proteínas 
Propriedades das Proteínas 
• Capacidade de ligação com a água (ou de hidratação): gH2O/g 
de ptns 
- Variação entre tipos de aas – polares iônicos até 7 moles H2O/mol de 
resíduo; apolares 1 mol H2O/mol; 
 
- Equação empírica para Ptns monoméricas; oligoméricas não se 
aplica; 
 
- Fatores ambientais influenciam na hidratação de um proteína: pH, 
força iônica, temperatura, tipos de sais e conformação proteica. 
 
- Menos hidratadas no PI, devido a interações ptn:ptn, menos 
interações ptn:H2O; 
 
- Acima e abaixo do PI, mais ligações com a água; 
 
- pH 9 e 10 maior capacidade de ligação de água (ionização grupos 
sulfidrilas e tirosina); 
Hidratação proteica 
- Sais em baixa concentração aumentam capacidade de ligação com a 
água; 
 
- Alta concentração de sal , desidratação das proteínas; 
 
- Aumento temperatura, diminui capacidade de ligação de água 
(menos ponte de hidrogênio); 
 
- Ptn desnaturadas mais capacidade de ligação a água (10% maior), 
mas agregação de ptn diminui a capacidade – ptn:ptn; 
 
- Solubilidade de ptn não depende só da capacidade de ligar-se a 
água, mas de outros fatores termodinâmicos – ptn alimentares 
desnaturadas baixa solubilidade. 
 
Hidratação proteica 
• Em alimentos a capacidade de reter água é mais importante que a 
capacidade de ligação com a água 
 
• Reter água: embeber água e retê-la contra a ação da gravidade, dentro 
da matriz proteica (gel ou musculo bovino) 
 
• Retenção ligado a capacidade de ligação; 
 
• Retenção de água ligada a suculência e a maciez do produtos 
cárneos. 
Hidratação proteica 
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Conformação: 
 
# Ordenaçãono espaço ao longo das cadeias 
polipeptídicas unidas por pontes de hidrogênio – 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
 
 
# Organização tridimensional dessas cadeias 
ordenadas – ESTRUTURA TERCEÁRIA 
 
 
Relacionado com fatores ambientais: 
 
 pH, força iônica, temperatura, tipo de sais 
Propriedades das Proteínas 
“Propriedades de hidratação das proteínas estão 
relacionadas com fatores intrínsecos da própria 
molécula” 
 
 
 
 Composição de aminoácidos e conformação : 
 
 interação com a água através de pontes de 
hidrogênio, ligações dipolo-dipolo ou cadeias laterais 
de aminoácidos (interação com os grupos ionizados). 
 
Propriedades das Proteínas 
 Composição de aminoácidos: 
 
 
 # aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas: 
menor capacidade de hidratação 
 
 
# aminoácidos com cadeia laterais hidrófilas: 
estabelecem mais facilmente pontes de hidrogênio 
com a água 
 
 
 
 
Propriedades das Proteínas 
pH 
Valores menores ou maiores que o ponto isoelétrico 
 
Cargas positivas ou negativas (repulsão entre 
as moléculas de proteína) – moléculas de 
água interagem com essas cargas, 
solubilizando a proteína. 
 
pH próximo ao ponto isoelétrico (cargas líquida 
neutra) 
 
 
Aumento da interação proteína-proteína 
Propriedades das Proteínas 
Solubilidade 
 
 
 
 As propriedades funcionais das proteínas são 
afetadas pela solubilidade da proteína 
 
 
 
Espessamento, formação de espuma, emulsificação 
e geleificação 
 
A solubilidade manifestação do equilíbrio entre as 
interações proteína-proteína e proteína-solvente 
 
Proteína-Proteína+ Água Proteína-Água 
Propriedades das Proteínas 
Proteína solúvel 
Interage com solvente (pontes de hidrogênio, 
dipolo-dipolo e interações iônicas) 
 
 
Interações de natureza hidrofóbica – promovem 
interação proteína-proteína, resultando em 
diminuição da solubilidade 
Propriedades das Proteínas 
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Proteína solúvel 
Interações de natureza iônicas – promovem interação 
proteína-água, resultando em aumento da 
solubilidade 
 
 
Resíduos iônicos- repulsão eletrostática entre as 
moléculas de proteína que se deve à carga positiva 
ou à negativa líquida, em qualquer pH que não seja o 
pH isoelétrico 
Propriedades das Proteínas 
Classificação das Proteínas quanto a Solubilidade 
Albuminas 
 
 São solúveis em água em pH 6,6 
(ovoalbumina, α-lactoalbumina) 
 
Globulina 
 
 São solúveis em soluções salinas diluídas em 
um pH 7,0 (glicinina, β-lactoalbumina) 
 
Propriedades das Proteínas 
Classificação das Proteínas quanto a Solubilidade 
 
# Proteínas altamente hidrofóbicas 
Glutelinas 
 
 São solúveis apenas em soluções ácidas de 
pH 2,0 e soluções alcalinas de pH 12 (ex. glutelinas 
do trigo) 
 
Prolaminas 
 
 São solúveis em etanol a 70% (gliadinas) 
 
 
Propriedades das Proteínas 
pH e Solubilidade 
pH abaixo ou acima do pH isoelétrico 
 
 # proteínas possuem carga líquida positiva ou 
negativa 
 
 A repulsão eletrostática e a hidratação dos 
resíduos carregados promovem a solubilidade da 
proteína. 
 
 
 Gráfico solubilidade X pH = formato em U 
 
Propriedades das Proteínas 
pH e Solubilidade 
Solubilidade mínima próxima ao pH isoelétrico 
 
 falta de repulsão eletrostática, o que promove 
a agregação e a precipitação por meio de interações 
hidrofóbicas. 
Propriedades das Proteínas 
pH e Solubilidade 
Maior parte das proteínas é altamente solúvel em pH 
alcalino de 8-9 
 
 
 Extração proteica de fontes vegetais, 
como farinha de soja, é realizada a esse pH 
Propriedades das Proteínas 
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pH e Solubilidade 
Desnaturação pelo calor pelo calor muda o perfil da 
solubilidade-pH das proteínas 
 
 
 Alteração no perfil da solubilidade na 
presença da desnaturação pelo calor se deve ao 
aumento da hidrofobicidade da superfície proteica 
como conseqüência do desdobramento. 
 
 # Alteração do equilíbrio entre as interações 
proteína-proteína e proteína-solvente, a favor da 
primeira. 
Propriedades das Proteínas 
Força iônica e solubilidade 
Íons estabilizam a proteína aumentando a 
hidratação proteica, ligando-se fracamente 
a proteínas 
 
 
Concentrações < 1 
Salting in: baixa concentração salina – aumenta a 
solubilidade 
 
Diminui a atração eletrostática entre as proteínas 
 
Abre-se a rede protéica que estará em maior contato 
com a água 
Propriedades das Proteínas 
Força iônica e solubilidade 
Íons estabilizam a proteína aumentando a 
hidratação proteica, ligando-se fracamente 
a proteínas 
 
 
Concentrações < 1 
Salting in: baixa concentração salina – aumenta a 
solubilidade 
 
Diminui a atração eletrostática entre as proteínas 
 
Abre-se a rede protéica que estará em maior contato 
com a água 
Propriedades das Proteínas 
 
 
Saltin-out: alta concentração salina –diminui a solubilidade 
 
 Concentrações > 1M 
 
 
 concorrência entre os íons e as proteínas para captar 
água 
 
 
 diminui as interações água-proteína 
 
 
 
Propriedades das Proteínas 
Temperatura 
Solubilidade aumenta com temperatura 
0 e 400C 
Propriedades das Proteínas 
Temperatura 
Aumento de temperatura acima de 400C 
Diminui a capacidade de ligar água 
 
Ruptura das pontes de hidrogênio 
 
Desnaturação seguida de agregação 
(redução da superfície da proteína 
exposta a água) 
Propriedades das Proteínas 
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Solventes Orgânicos e Solubilidade 
Adição de solventes orgânicos (etanol e acetona)-
redução da constante dielétrica do meio 
 
Forças eletrostáticas de atração aumentam 
 
Intramolecular (dentro da molécula) –
desdobramento da molécula proteica 
 
Intermolecular (entre as moléculas) – ligação entre 
grupos de carga oposta 
 
 AGREGAÇÃO PRECIPITAÇÃO DAS 
PROTEÍNAS 
Propriedades das Proteínas 
Solventes Orgânicos e Solubilidade 
Adição de solventes orgânicos 
 
 
Competem pelas moléculas de água reduzindo a 
solubilidade das proteínas 
 
Redução da solubilidade é explicada por dois 
fatores: 
 
# redução da constante dielétrica do meio 
# redução da hidratação das moléculas proteicas 
 
Propriedades das Proteínas 
b) Propriedades Interfaciais das Proteínas 
 
 
 Incluem-se neste item a capacidade de 
formação de espumas, as emulsões e todos os 
fenômenos relacionados com a tensão superficial. 
 
Propriedades das Proteínas Propriedades Interfaciais das Proteínas 
 
 
 Alimentos – produtos de tipo emulsão (sistemas 
dispersos instáveis) 
 
 
 Necessário Substância anfifílicas entre 
as duas fases (estabilidade) 
 
 Proteínas – moléculas anfifílicas, migram 
espontaneamente para uma interface ar-água ou 
interface óleo-água 
 
 SURFACTANTES (redução da 
tensão interfacial) 
b) Propriedades Interfaciais das Proteínas 
 
 
 PROTEÍNAS COMO SURFACTANTES 
 
 
 Formam uma película altamente viscoelástica, 
em uma interface, a qual tem a capacidade de 
suportar choques mecânicos durante a estocagem e a 
manipulação. 
 
 
 - As espumas e as emulsões estabilizadas por 
proteínas são mais estáveis do que as preparadas 
com surfactantes de baixo peso molecular e, por 
causa disso, as proteínas são muito usadas para 
esses fins. 
b) Propriedades Interfaciais das Proteínas 
 
 
 
Figura 1: Diferença entre o modo de adsorção de um surfactantede 
baixo peso molecular e o de uma proteína, nas interfaces ar-água e 
óleo-água. 
A migração espontânea das 
proteínas a partir do volume total de 
líquido para uma interface indica que 
a energia livre das proteínas é menor 
na interface que na fase aquosa 
total. Dessa, forma quando o 
equilíbrio é estabelecido, a 
concentração da proteína na região 
interfacial é sempre maior do que a 
encontrada na fase aquosa. 
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Propriedades Interfaciais das Proteínas 
 
 
 Atributos que as proteínas com propriedades 
surfactantes devem ter: 
 
1) Capacidade de adsorver rapidamente à interface 
 
2) Capacidade de desdobrar-se com rapidez e 
orientar-se em uma interface 
 
3) Uma vez na interface, a capacidade de interagir 
com moléculas vizinhas e formar uma forte película 
coesiva e viscoelástica que pode suportar 
movimentos térmicos e mecânicos 
 
 
 
 Dispersões são sistemas discretos de partículas 
em líquido contínuo. 
 
 Emulsão quanto as partículas são líquidas tem-
se uma emulsão 
 
 Tipos de emulsão 
 
 óleo em água (o/w) 
 água em óleo (w/o) 
 
* Maioria das emulsões alimentícias é do tipo óleo em 
água (leite) 
Propriedades Emulsificantes 
Propriedades Espumante 
 
 
 Dispersões são sistemas discretos de 
partículas em líquido contínuo. 
 
 Espuma quanto as partículas são gasosa 
tem-se uma espuma 
 
 Exemplos: 
 
 Espuma da cerveja – solução que 
contém bolhas de gás 
 sorvetes 
 bolos 
 merengues 
 
Emulsões e espumas 
“São sistemas de duas fases imiscíveis entre si e 
instáveis, a menos que haja substâncias anfifílicas 
na interface que diminuem a tensão interfacial e 
evitem a coalescência das gotas dispersas” 
 
 
Coalescência: desestabilização da emulsão , 
união das gotas dispersas 
 
Exemplo de alimentos: leite, a manteiga, 
maionese, salsichas,sorvetes etc. 
 
 
 
Propriedades espumantes 
 As espumas alimentícias são dispersões de 
gotas de gás (ar ou CO2) em fase contínua líquida 
ou semi-sólida. 
 
 exemplos: merengue, nata batida e pão 
Proteínas ajudam na formação e estabilização da 
fase gasosa dispersa, formando a barreira protetora 
elástica entre as bolhas de gás capturadas . 
Distribuição uniforme e tamanho 
reduzido das bolhas de gás produzem 
um alimento suave e leve e com maior 
intensidade de aroma 
Propriedades Emulsificantes e Espumantes 
 
 As proteínas possuem a propriedade de 
estabilizar emulsões e espumas. 
 
 Fatores: 
 pH 
 força iônica 
 temperatura 
 presença de surfactantes de baixo peso 
molecular 
 açúcares 
 volume da fase óleo 
 tipo de proteína 
 tipo de equipamento 
 taxa de cisalhamento 
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Propriedades Emulsificantes e Espumantes 
 
pH 
 
 pH isoelétrico: 
 
 falta de carga líquida, falta de interações 
repulsivas promove interações favoráveis de proteína-
proteína ajudam a maximizar a carga da proteína na 
interface 
 
 
 Formação de uma película altamente 
viscoelástica (interações proteína-proteína) 
contribuindo para estabilidade de emulsão 
 
Propriedades Emulsificantes e Espumantes 
 
 
força iônica 
Temperatura DESNATURAÇÃO 
tipo de equipamento 
taxa de cisalhamento 
 
 Desnaturação parcial das proteínas 
antes da emulsificação, a qual resulta em 
insolubilização, costuma melhorar suas propriedades 
emulsificantes. 
 
 
 AUMENTO DA FLEXIBILIDADE MOLECULAR 
E DA HIDROFOBICIDADE DE SUPERFÍCIE. 
 
Propriedades Emulsificantes 
 
 
 
Surfactantes de baixo peso molecular 
 
 - difundem-se com rapidez na interface 
 - inibem a adsorção das proteínas em 
concentrações elevadas 
 
 Ex. fosfolipídeos (geralmente 
encontrados em alimentos) 
 - competem com as proteínas pela 
adsorção na superfície óleo-água 
 
Se um surfactante de baixo peso molecular for 
adicionado a uma emulsão estabilizada por proteína, 
eles poderão deslocá-la da interface, causando 
instabilidade na emulsão. 
Propriedades Emulsificantes e Espumantes 
 
Açúcares 
 
 
 Adição de sacarose, lactose e outros açúcares 
a soluções proteicas. 
 
 Aumenta a estabilidade da espuma – 
aumento da viscosidade, o que reduz a mobilidade 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Propriedades Emulsificantes e Espumantes 
 
Açucares 
 
 Diminuição da capacidade de formação 
de espuma - * aumento da estabilidade da estrutura 
proteica nas soluções de açúcar; menor capacidade 
de desdobrar quando da adsorção na interface 
 
Redução da capacidade da proteína de reduzir a 
tensão interfacial, produzir grandes áreas interfaciais e 
um grande volume de espuma durante o batimento 
 
 
 
 
 
Exemplo: 
 
 Em produtos de sobremesa do tipo 
espuma, que contêm açúcar, como merengues, 
suflês e bolos, é preferível que acrescente o 
açúcar depois do batimento, quando possível. 
 
Isso permitirá a adsorção da proteína e seu 
desdobramento, formando uma película estável, 
então, o açúcar acrescentado aumentará a 
estabilidade da espuma, elevando a viscosidade 
do fluido. 
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Propriedades Espumantes 
 
Lipídeos 
 
 Presentes em concentrações > 0,5% 
 
 - Diminuem as propriedades das proteínas de 
estabilizar a espuma 
 
 - Adsorvem rapidamente na interface ar-água, 
inibindo a adsorção das proteínas durante a formação de 
espuma 
 
Exemplos: Os isolados proteicos de soja livre de lipídeos, bem como as 
proteínas da soja e as proteínas do ovo sem gema, mostram melhores 
propriedades de formação de espuma do que as preparações 
contaminadas por lipídeos 
 
 
Propriedades Espumantes 
 
Concentração proteica 
 
 Quanto maior a concentração de proteína, mais 
firme será a espuma 
 * Firmeza deve-se do pequeno tamanho da 
bolha e da alta viscosidade 
 
 Estabilidade da espuma- aumenta conforme a 
concentração de proteína 
 * Aumento da viscosidade 
 
 
 
Propriedades Espumantes 
 
Batimento 
 
 - Velocidade moderada: 
 
 espumas com bolhas de tamanho 
pequeno, pois a ação de cisalhamento resulta em 
desnaturação parcial da proteína antes que ocorra a 
adsorção 
 
 - Velocidade alta, alta taxa de cisalhamento 
 
 diminui o poder de formação de espuma 
por causa de desnaturação extensa, agregação e 
precipitação das proteínas 
 
 
Fixação de aroma 
 
 As proteínas em si são inodoras. 
 
 Podem-se ligar a compostos de aroma e, dessa 
forma, afetar as propriedades sensoriais dos alimentos. 
 
Aspectos indesejável 
 
 
Ex. Sementes oleaginosas: Odores indesejáveis (off- flavors) 
– resultado de aldeídos, cetonas e alcoois gerados pela 
oxidação de ácidos graxos insaturados. 
 Esses compostos ligam-se às proteínas e produzem 
odores indesejáveis característicos. 
 
 
Fixação de aroma 
 
 Aspectos desejável 
 
Carregadores ou modificadores de aroma em alimentos. 
 
 
 
Ex. Produtos análogos da carne que contêm proteínas 
vegetais. A imitação bem-sucedida de um aroma semelhante 
à carne é essencial para sua aceitação. 
 
 
 
 
Fixação de aroma 
 
 Proteína funcione como bom carregador de 
aroma: 
 
 - ligar-se estreitamente aos aromas 
 
 - retê-los durante o processamento 
 
 - liberá-los durante a mastigação do alimento 
 
 
 
 
 
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ViscosidadeA viscosidade de uma solução se relaciona a 
sua resistência ao fluxo quando uma força é aplicada 
Relacionada com o diâmetro aparente das moléculas 
dispersas (orientação do seu eixo na direção do fluxo) 
 
Fatores que afetam a viscosidade: 
 
 
 - interação das moléculas proteína-água 
(inchamento das moléculas) 
 
 
 - interações proteína-proteína (influem no 
tamanho dos agregados) 
pH 
 
Temperatura 
 
Concentração protéica e salina 
Gelificação 
 
Consiste na formação de uma rede protéica ordenada 
a partir de proteínas previamente desnaturadas, capaz 
de aprisionar água 
 
 
Importante: produtos lácteos, produtos de carne, 
gelatinas, massa de pão. 
 
 
Influi em outras propriedades funcionais: 
 
 absorção de água 
 
 formação e a estabilização de espumas e 
emulsões 
“ Para que se forme o gel protéico, é necessário que haja 
desnaturação e agregação posterior de forma ordenada, em 
que predominem as interações proteína-proteína” 
 
Formação do gel: 
Desnaturação protéica: tratamento térmico, hidrólise 
enzimática, acidificação ou alcalinização 
 
Separação das moléculas proteicas: 
• na proteína nativa, os grupos hidrófobos estão voltados para 
o interior da molécula. 
• durante a separação ficam descobertos, fato que potencializa 
as interações entre proteínas. 
 
Interação proteína-proteína 
 
Agregação posterior 
Texturização 
Transformação de uma proteína do estado globular para uma 
estrutura física fibrosa que tem características sensoriais 
semelhantes à carne. 
 
 
Propriedades funcionais: mastigabilidade, elasticidade, maciez 
e suculência 
 
 
Principalmente realizada em proteínas vegetais, por 02 
métodos: 
 
Texturização por formação de fibras (spun-fiber) – Exemplo: Tofu; 
 
Texturização por extrusão – Proteína texturizada de soja por extrusão; 
(Páginas 234 e 235 do Fennema) 
Formação de Massa 
 
Massa visco elástica resultante da mistura de trigo e água. 
 
Principal proteínas envolvidas: Glutenina e Gliadina 
 
A viscosidade está relacionada com as reação de 
intercâmbio sulfidril-dissulfeto (SH e S-S). 
 
Qualidade dos pães – propriedades do Glutén, ou seja, na 
proporção de Gliadinas e Gluteninas. 
α, β, γ e ω Gliadinas – não contribuem significativamente 
para viscoelasticidade da massa; 
Gluteninas divididas em APM e BPM (alto peso molecular > 90000 e 
baixo peso molecular < 90000) – formam milhões de ligações 
cruzadas dissulfeto, responsáveis pela elasticidade da 
massa. 
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PROTEÍNAS da soja 
Solubilidade 
propriedades emulsificantes 
Propriedades Espumantes 
Gelificantes 
PROTEÍNAS da clara e da gema de ovo 
Solubilidade 
Propriedades emulsificantes 
Propriedades Espumantes 
propriedades de gelificação/coagulação 
Proteínas Funcionais 
Hidrolisados proteicos (HP) - produzidos por proteases, 
propriedades funcionais dependente do tipo de enzima. 
- Melhor solubilidade, dispersabilidade, formação de espuma 
e emulsificação. 
- Depende do DH (degree of hydrolysis) > maior DH maior 
solubilidade (consequentemente > emulsificante e espuma) 
- Ótima emulsão e formação de espuma até 10% DH, > que 
10% diminui capacidade emulsificante (peptídeos pequenos não 
formam camada vicoelastica coesiva na interfase). 
HP não formam géis, exceção Gelatina (HP do colágeno) 
> média do peso dos polipeptídios > força do gel, < 20000 Da, não forma gel. 
Proteínas Funcionais 
Hidrolisados proteicos (HP) 
- Diminuem alergenicidade – caseína com DH de 55%, 
diminue alercenicidade em 50% 
- Peptidios amargos – gerados na hidrolise da proteínas, 
amargo relacionado à hidrofobicidade. > hidrofobicidade > 
amargor 
 
Proteínas Funcionais 
ATIVIDADE EXTRACLASSE 
Quais são as propriedade funcionais das proteínas do 
Soro de leite, Caseína, Glúten, Isolado proteico de soja, 
WPC, WPI e Concentrado proteico de soja? Citar algumas 
aplicações ou alimentos elaborados com essas proteínas. 
 
Proteínas Funcionais 
Alterações físicas, químicas e nutricionais: 
Alteração na qualidade nutricional e formação de compostos 
tóxicos 
- Tratamentos térmicos moderados – inativação de enzimas e 
fatores antinutricionais (lectinas, inibidor tripsina) 
- Alterações na composição durante extração e o 
fracionamento de proteínas alimentares – isolado de soja, 
WPC 
- Alterações químicas dos aminoácidos 
Proteínas e o Processamento 
Alterações químicas dos aminoácidos 
- Racemização – L aas para D aas 
- Diminui a digestibilidade da proteína e a perda de aas 
essenciais 
- Temperaturas acima de 200°C em pH alcalino e hidrolise 
ácida; 
- A pirolise de aas em levam a formação compostos 
cancerigênicos/mutagênicos (carne grelhada); 
- Temperaturas de 190 a 200° - mutagênicos conhecidos 
como compostos imidazol quinolinas IQ 
Proteínas e o Processamento 
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Alterações químicas dos aminoácidos 
- Ligações Cruzadas como pontes dissulfeto em proteínas 
globulares e tipo di-tritirosina em proteínas fibrosas como 
queratina, elastina. 
- Processamento, pH alcalino, induz as ligações cruzadas; 
- Reduzem a digestibilidade e a biodisponibilidade dos aas; 
- Lisinoalanina – absorvida mas não hidrolisada reduz a 
biodisponibilidade da lisina - nefrotoxidade em ratos 
- Encontrada em vários alimentos processados – maior pH 
maior teor de lisinoalanina, altas temperaturas em pH neutro 
– via DHA residuo de desidroalanina reativa. 
Proteínas e o Processamento 
Efeito de agentes oxidantes 
- Peróxido de hidrogênio ou peróxido de benzoíla (bactericidas em 
leite, clareadores de farinha ou isolados proteicos e desintoxicação de tortas de 
leguminosas) 
- Outros agentes oxidantes adicionados; 
- Causam oxidação de radicais e a polimerização das 
proteínas; 
- Princiapais aas oxidados Met, Cys, Trp e His. 
- Diminui o valor biologico da proteínas, aas oxidados não 
disponíveis 
Proteínas e o Processamento 
Outras reações químicas que diminuem a qualidade 
nutricional das proteínas 
Reações carbonila-amina (Reações de Maillard); 
Reações com Lipídeos (oxidação dos lipídeos, radicais livres que 
reagem com as Ptns diminuindo biodisponibilidade de aas e digestibilidade); 
Reações com polifenóies (quinonas reagem com o grupo amino ou 
SH, diminuindo digestibilidade e biodisponibilidade das Ptns) 
Reações com nitritos (para melhorar a cor e inibir bactérias, mas 
forma N-nitrosamina compostos mais carcinogênico nos alimentos) 
Outras Reações: com solventes halogenados (compostos tóxicos), Sulfitos 
(derivados S-sulfonados, afeta propriedade funcional das Ptns) 
Proteínas e o Processamento 
 
 
 
 
Proteínas da soja e o Processamento 
 
 
 
 
Representação estrutural dos 20 aminoácidos responsáveis pela composição 
das moléculas protéicas dos seres vivos: 
Continuação.... 
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Representação estrutural dos 20 aminoácidos responsáveis pela composição 
das moléculas protéicas dos seres vivos: 
a) Proteínas da carne: miosina; actina; colágeno; tripsina. 
 
b) Proteínas do leite: caseína; lactoalbumina; lactoglobulina. 
 
c) Proteínas do ovo: clara (ovalbumina (50%); conalbumina; avidina; etc.). 
 gema (lipovitelina, fosfovitina, livitina). 
 
d) Proteínas do trigo: prolamina (gliadina); glutelina (glutenina). Formam 
com água uma substância elástica e aderente insolúvel em água: glúten - 
utilizado para dar textura em massas e pães. 
Proteínas importantes em Alimentos 
• Consumo médio de proteína no Brasil: 58,2 g.hab-1.dia-1• Recomendações da OMS (g de proteína.hab-1dia-1) 
 
 Crianças (0 – 10 anos) 15 – 30 
 
 Mulheres adultas (60 kg) 48 
 
 Homens adultos (70 kg) 58 
Recomendações Nutricionais 
Fontes e consumo per capita médio de proteínas nas 
principais capitais brasileiras: 
 
Alimento Consumo 
Kg.ano-1.hab.-1 
Proteína (%) Kg prot. ano-1.hab.-1 
Arroz 
Feijão 
Pescado 
Aves 
Carnes 
Leite e derivados 
Farinha mandioca 
Frutas, hortaliças 
 e outros 
 
Total 
27,8 
10,0 
3,0 
17,5 
28,1 
98 
4,0 
 
75,0 
8 
20 
20 – 24 
20 
15 – 25 
3,6 
2 
 
<1 (0,5) 
2,2 
2,0 
0,7 
3,5 
5,6 
3,5 
0,1 
 
3,7 
 
21,3 
 
PROTEÍNA (%) 
 
CLASSIFICAÇÃO 
 
ALIMENTOS 
30-44 incompleta soja 
20-25 incompleta feijão 
6-10 incompleta arroz 
8-1 1 incompleta milho 
8-15 incompleta trigo 
3,5 completa leite de vaca 
12 completa ovos de galinha 
15-25 completa carne de mamífero 
18-20 completa carne de galinha 
20-35 incompleta amendoim 
20-24 completa crustáceos e peixes 
Teor de proteína em alimentos e sua classificação como fonte de 
aminoácidos essenciais para a nutrição humana: 
Recomendações Nutricionais 
• Para garantir que a quantidade de ptnas ingerida irá satisfazer às 
necessidades recomendadas: necessário ingerir quantidade adequada 
de CHO e lipídios. 
 
• Atendendo às necessidades energéticas do indivíduo, impede-se que 
ptnas sirvam como substrato energético para o organismo e sejam 
desviadas de suas funções metabólicas. 
 
• Na alimentação, é fundamental considerar a quantidade e qualidade 
da ptn ingerida (qualidade nutricional da ptn determinada pela qualidade 
e quantidade dos seus aa constituintes, que estão disponíveis no 
organismo para absorção). 
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Recomendações Nutricionais 
• Proteína de alto VB: contem todos os aminoácidos essenciais em 
proporções adequadas 
 
 
• Valor nutricional de uma proteína: estimado através da 
comparação do seu perfil de aa, com um padrão de referência 
recomendado pela FAO (Food and Agriculture Organization). 
Recomendações Nutricionais 
Aminoácidos essenciais 
Padrão FAO/WHO 
(mg aa/g ptn) 
Fenilalanina + tirosina 63 
Histidina 19 
Isoleucina 28 
Leucina 66 
Lisina 58 
Metionina + cistina 25 
Treonina 34 
Triptofano 11 
Valina 35 
Padrão da FAO para crianças de 2 a 5 anos de idade: