Aula 1 química de aminoácidos e proteínas

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QUÍMICA DE AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
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AMINOÁCIDOS
Unidades fundamentais das PROTEÍNAS. 
São ácidos orgânicos formados por átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. Alguns tipos de aminoácidos contêm também átomos de enxofre e fósforo.
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ESTRUTURA BÁSICA
São constituídos por um grupamento amina (característica básica), uma carboxila (característica ácida), um átomo de hidrogênio e um grupamento R (grupo funcional) ligados a um carbono alfa (carbono central da estrutura), apresentando as funções amina e ácido.
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ESTRUTURA BÁSICA
Formam dois esteroisômeros: L e D
L: Levorrotatório (esquerda)
D: Destrorrotatório (direita)
	
*	Esteroisômeros são compostos com a mesma fórmula molecular, porém com diferentes estruturas, que são imagens especulares uma da outra.
EXCEÇÃO GLICINA
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ESTRUTURA BÁSICA
Observações importantes:
Os aminoácidos nas moléculas protéicas são sempre L-esteroisômeros.
Os D-aminoácidos foram encontrados apenas em pequenos peptídeos da parede celular bacteriana e em alguns peptídeos que possuem função antibiótica.
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PROPRIEDADES QUÍMICAS
Característica ácida (presença do grupo carboxila).
Característica básica (presença do grupo amino).
Em solução aquosa, o grupo carboxílico pode doar um íon hidrogênio ao grupo amino, formando um íon dipolar (zwitterion)
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PROPRIEDADES QUÍMICAS
Caráter anfótero.
Ponto isoelétrico.
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TIPOS DE AMINOÁCIDOS
Aminoácidos não-essenciais: São aqueles os quais o corpo humano pode sintetizar. 
Aminoácidos essenciais: São aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo humano. Dessa forma, são somente adquiridos pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais.
Vale ressaltar que, para os vegetais, todos os aminoácidos são não essenciais. Fica claro que classificar um aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie estudada; assim um certo aminoácido pode ser essencial para um animal e não essencial para outro. 
		NÃO ESSENCIAIS
		 ESSENCIAIS
		Glicina,  Alanina, Serina, Cisteína, Tirosina, Arginina, Ácido aspártico, Ácido glutâmico, Histidina, Asparagina, Glutamina, Prolina.
		Fenilalanina, Valina, Triptofano, Treonina, Lisina, Leucina, Isolucina, Metionina.
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CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
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PROTEÍNAS
São as macromoléculas funcionalmente mais abundantes e mais versáteis da célula, constituindo mais da metade do peso seco de muitos organismos.
São substâncias orgânicas de alto peso molecular formadas por aminoácidos unidos entre si por meio de ligações peptídicas.
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FUNÇÕES BIOLÓGICAS
Catálise de reações químicas (ex: enzimas);
Transporte (ex.: hemoglobina - O2 sangue e mioglobina - O2 músculo);
Controle da transcrição e tradução dos genes (ex.: histonas);
Contração (ex.: actina e miosina);
Defesa: proteção imunitária (ex.: imunoglobulina) e coagulantes (ex.: fibrina e trombina);
Nutrientes (ex.: ovoalbumina e caseína);
Função estrutural: matriz p/ tecidos ósseo e conjuntivo (ex.: colágeno e elastina) e queratina;
Reguladoras: hormônios (ex.: insulina);
Função hormonal (ex.: insulina e prolactina); entre outras.
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INSULINA
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COMPOSIÇÃO
Todas as proteínas, mesmo com suas propriedades e funções distintas, são construídas com o mesmo grupo de 20 aminoácidos (aa). Os aminoácidos são unidos covalentemente por ligações peptídicas. 
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA
São ligações entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amino do outro (gera uma molécula de água).
São ligações covalentes
Rompimento: exposição prolongada a ácidos ou bases fortes
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA
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ESTRUTURA
Hierarquia estrutural geral das proteínas:
Estrutura primária:
Seqüência específica de a.a. em uma forma linear.
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ESTRUTURA
Estrutura secundária:
Arranjos regulares de a.a em repetição:
- hélice; -folhas pregueada.
 
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ESTRUTURA
-hélice:
	- Configuração mais comum 
 - Estrutura espiral
 - Ex: queratina
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ESTRUTURA
-folhas:
 - Configuração composta de duas ou mais cadeias peptídicas.
 - São encontradas em proteínas fibrosas e globulares.
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ESTRUTURA
Estrutura terciária:
Dobramento de cadeia polipeptídica, adaptando formas esféricas e ovóides. Exemplo: tripsina.
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ESTRUTURA
Estrutura quaternária:
Associação não covalente de 2 ou mais subunidades polipeptídicas. Exemplo: hemoglobina.
 
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CLASSIFICAÇÃO
Composição química:
Simples: apenas a.a.
2.	Conjugadas: a.a. + grupo prostético (porção não aminoacídica)
			Ex.: Lipoproteínas (lipídeos+proteínas)
		 Glicoproteínas (carboidratos+proteínas)	
 			 Metaloproteínas (metal +proteínas)
			 Hemoproteínas (heme+proteínas)
			 Fosfoproteína (fósforo+proteínas)
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CLASSIFICAÇÃO
Composição química:
Simples: apenas a.a.
2.	Conjugadas: a.a. + grupo prostético (porção não aminoacídica)
			Ex.: Lipoproteínas (lipídeos+proteínas)
		 Glicoproteínas (carboidratos+proteínas)	
 			 Metaloproteínas (metal +proteínas)
			 Hemoproteínas (heme+proteínas)
			 Fosfoproteína (fósforo+proteínas)
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LIPOPROTEÍNAS
São complexos multicomponentes de proteínas e lipídeos, ligados covalentemente, que formam agregados moleculares distintos.
Cada tipo de lipoproteína tem massa molecular, tamanho, composição, densidade e papel fisiológico característicos.
Tipos de lipoproteínas plasmáticas:
		- HDL (alta densidade)
		- LDL (baixa densidade)
		- IDL (densidade intermediária)
		- VLDL (densidade muito baixa)
		- Quilomícrons (baixíssima densidade)
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GLICOPREOTEÍNAS
São proteínas às quais os oligossacarídeos estão covalentemente ligados.
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HEMOPROTEÍNAS
São proteínas que contêm o grupo prostético HEME fortemente ligado. 
 Ex.: hemoglobina 
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CLASSIFICAÇÃO
Forma (arranjo tridimensional):
Proteínas globulares
Forma esferoidal
b.	 Peso molecular variável
c.	 Solubilidade relativamente alta em água;
Função: catalisadoras, transportadoras e reguladoras de vias metabólicas.
Proteínas fibrosas
a. Contêm maior quantidade de estrutura secundária regular
b. Cadeia polipeptídica estendida ao longo de um eixo
c.	 Forma de cilindro longo (bastão)
d.	  solubilidade em água
e.	 Função estrutural (colágeno, -queratina e tropomiosina)
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DESNATURAÇÃO
Perda de função protéica
Desdobramento e desorganização da estrutura da proteína.
Ocorre quando a proteína perde a sua estrutura tridimensional através de tratamentos que rompam as interações fracas (Van der Walls, pontes de hidrogênio e interações eletrostáticas).
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DESNATURAÇÃO
Agentes desnaturantes:
 
Calor  cliva as pontes de H+, destrói a -hélice
Uréia e cloridrato de guanidina  clivagem das pontes de H+
Detergentes  abrem a região hidrofóbica (SDS)
Agentes redutores  quebram as pontes dissulfeto. Ex: (2-mercaptoetanol-HOCH2CH2SH)
Agitação mecânica
Ácidos ou bases fortes e sais
Metais pesados  chumbo e mercúrio
Aquecimento   60ºC
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ESTUDO DIRIGIDO
O que são aminoácidos? 
Cite dois aminoácido apolares e polares e desenhe suas estruturas.
O que são aminoácidos essenciais e não-essenciais? Cite exemplos.
 Por que os aminoácidos são compostos anfóteros?
O que são proteínas? Quais funções elas possuem no organismo?
O que é ligação peptídica?
Esquematize uma ligação peptídica.
Como as proteínas podem ser caracterizadas estruturalmente? Explique cada estrutura.
Como as proteínas podem ser classificadas?
O que é grupo prostético?