Bioquímica ED5

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ESTUDO DIRIGIDO 5 
 MÓDULO 1 
1 
 
Bioquímica 
Enzimas 
 
1) Defina enzimas. 
As enzimas são fundamentais para qualquer processo bioquímico. Elas 
são polímeros biológicos de natureza proteica, altamente especializadas para 
atuar como catalisadores em reações químicas do corpo. Elas tem um alto grau 
de especificidade por seus substratos, aceleram as reações químicas de uma 
maneira formidável e funcionam em soluções aquosas sob condições muito 
suaves de temperatura e pH. 
 
2) Cite 3 características das enzimas. 
As enzimas são proteínas específicas tanto para o tipo de reação a qual 
participam quanto para o substrato ao qual se ligam. Isso permite um alto 
controle celular das diversas reações que ocorrem simultaneamente. Nessas 
reações, elas não são consumidas, nem alteradas permanentemente, assim 
como só funcionam em soluções aquosas dentro de faixas determinadas de pH 
e temperatura. 
 
 
3) O que é um cofator? Cite 5 exemplos de enzimas com cofatores. 
Algumas enzimas requerem um componente químico adicional para se 
ligarem aos substratos denominados cofatores, as quais ampliam o espectro de 
capacidades catalíticas. Os cofatores se ligam de maneira transitória e 
dissociável e exercem a função de facilitar a ligação e orientação dos substratos, 
a formação de ligações covalente com intermediários da reação ou interação 
com substratos para torná-los mais eletrofílicos ou nucleofílicos. 
 
Alguns elementos inorgânicos que servem como cofatores das enzimas 
Cofator Enzima 
Cu2+ Citocromo oxidase 
Fe2+ ou Fe3+ Citocromo oxidase, catalase, peroxidase 
K+ Piruvato quinase 
Mg2+ Hexoquinase, glicose-6-fosfatase, piruvato quinase 
Zn2+ 
Anidrase carbônica, desidrogenase alcoólica, 
carboxipeptidases A e B 
 
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4) O que são coenzimas. Cite 5 exemplos dos grupos químicos com os 
respectivos percussores. 
As coenzimas também são componentes químicos que auxiliam as 
enzimas. Elas servem como transportadores transitórios de grupos funcionais 
específicos, que transportam muitos substratos do seu ponto de geração ao 
ponto de utilização. As coenzimas também possuem a função de estabilizar os 
substratos. 
Algumas coenzimas que servem como carregadores transientes de átomos 
específicos ou grupos funcionais 
Coenzima 
Exemplos de grupos 
químicos transferidos 
Precursor dietético em 
mamíferos 
Biocina CO2 Biotina 
Coenzima A Grupos acila Ácido pantotênico 
Flavina adenina 
dinucleotídeo 
Elétrons Riboflavina (vitamina B2) 
Nicotinamida adenina 
dinucleotídeo 
Íon hidreto (H+) Ácido nicotínico 
Tiamina pirofosfato Aldeídos Tiamina (vitamina B1) 
 
 
5) Como se dá a classificação das enzimas? Cite todas as classes com 
os tipos de reação correspondente. 
A classificação das enzimas é feita de acordo com o tipo e mecanismo de 
reação. Assim, padronizou-se a classificação das enzimas em 6 classes: 
Classificação internacional das enzimas 
Nº Classe Tipo de reação catalisada 
1 Oxirredutases Transferência de elétrons (íons hidretos ou átomos de H) 
2 Transferases Reações de transferência de grupos 
3 Hidrolases 
Reações de hidrólise (transferência de grupos funcionais 
para a água) 
4 Liases 
Adoção de grupos às duplas ligações ou formação de 
duplas ligações por meio de remoção de grupos 
5 Isomerases 
Transferência de grupos dentro da mesma molécula para 
formar isômeros 
6 Ligases 
Formação de ligação do tipo C-C, C-S, C-O e C-N por meio 
de reações de condensação acopladas à quebra de ATP 
 
Exemplificando, o nome sistemático formal da enzima que catalisa a 
reação: 
ATP + D-glicose → ADP + D-glicose-6-fosfato 
é ATP-glicose fosfotransferase, indicando que ela catalisa a transferência 
de um grupo fosfato do ATP para a glicose. 
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6) Qual a vantagem da utilização das enzimas? 
A catálise enzimática das reações é essencial para os sistemas vivos. Sob 
condições biológicas relevantes, as reações não catalisadas tendem a ser 
lentas. Além disso, muitas reações bioquímicas comuns envolvem eventos 
químicos que são desfavoráveis ou improváveis no ambiente celular, tais como 
a formação de intermediários carregados ou a colisão de duas ou mais moléculas 
com a orientação precisa necessária para que ocorra a reação. Sem a catálise, 
reações necessárias à manutenção de atividades básicas do organismo não 
ocorrem, visto que são enzimas que propiciam um ambiente específico para uma 
reação energeticamente mais favorável. 
 
7) O que é um sítio ativo. 
As enzimas possuem um ambiente específico onde uma dada reação é 
energeticamente mais favorável. A característica que distingue uma reação 
catalisada enzimaticamente é a de ela ocorrer no interior dos limites de uma 
cavidade na enzima chamada sítio ativo (ou centro ativo ou sítio catalítico). A 
molécula que se liga ao sítio ativo e sofre a ação da enzima é chamada substrato. 
A superfície do sítio ativo é contornada com resíduos de aminoácidos cujos 
grupos substituintes se ligam ao substrato e catalisam a sua transformação de 
forma específica. O complexo enzima-substrato é fundamental para a ação das 
enzimas 
 
 
8) Defina estado fundamental. 
O ponto de partida, tanto para a reação de ida como para a reação 
reversa, é chamado estado fundamental e representa a contribuição de uma 
molécula típica (Substrato ou Produto) para a energia livre do sistema, em um 
dado conjunto de condições. 
 
 
 
 
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9) Defina estado de transição. 
É o efêmero momento molecular no qual eventos como quebra de 
ligações, formação de ligações e desenvolvimento de cargas ocorrem em um 
ponto preciso, onde a decomposição para formar o substrato ou o produto é 
igualmente provável. 
 
10) Defina energia de ativação. 
A diferença entre os níveis de energia do estado fundamental e do estado 
de transição é chamada energia de ativação (ΔG‡). A velocidade de uma reação 
reflete essa energia de ativação, isto é, uma energia de ativação alta 
corresponde a uma reação lenta. 
 
11) De onde vem a energia de ativação? 
A energia de ativação vem das interações intermoleculares fracas (pontes 
de hidrogênio, interações hidrofóbicas etc) no complexo enzima-substrato, 
acompanhada de uma pequena liberação de energia livre, que é a energia de 
ligação. 
 
12) O que é energia de ligação? 
É a energia derivada das interações magnéticas que se formam entre o 
substrato e a enzima no estado de transição. O seu significado vai além de uma 
simples estabilização da interação enzima-substrato. A energia de ligação (ΔGB) 
é a maior fonte de energia livre usada pelas enzimas para diminuir a energia de 
ativação das reações. Ela fornece a energia necessária para as catálises e é a 
responsável pela especificidade enzimática. 
 
13) De onde vem a força que dirige a catálise enzimática? 
As interações fracas entre a enzima e o substrato fornecem essa força. 
De um modo geral, ela vem sob duas formas. A primeira é dada pelas ligações 
covalentes transitórias entre enzima e substrato que se formam apenas no 
estado de transição e ativam o substrato para a reação, ou, um grupo pode ser 
transferido transientemente do substrato para o grupo da enzima. A segunda 
forma é dada pelas ligações fracas não-covalentes entre o substrato e a enzima. 
 
14) Quais são os tipos mais comuns de catálise? 
 
 Catálise por proximidade 
Para que a reação ocorra, os reagentes devem aproximar-se um do outro 
segundo uma relação espacial adequada. 
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 Catálise por estiramento 
As
enzimas que catalisam reações líticas comumente se ligam a seus 
substratos em uma conformação que é um tanto desfavorável para a 
ligação que irá sofrer clivagem. A tensão resultante estira ou distorce a 
ligação-alvo, enfraquecendo-a e tornando-a mais vulnerável à clivagem. 
 Catálise covalente 
É aquela em que se forma ligação covalente transitória entre a enzima e 
o substrato. Essa ligação ativa o substrato para uma reação subsequente. 
 Catálise por íons metálicos 
É dada pela ligação firme de metais com enzima. Essas interações podem 
ajudar a orientar o substrato para a reação ou estabilizar os estados de 
transição carregados eletricamente. 
 Catálise ácido-base geral 
É dada pela transferência de prótons entre o intermediário e a água para 
estabilizar o intermediário, os quais, na forma instável, tendem a se 
transformar rapidamente em suas espécies reagentes, impedindo a 
reação. 
 
15) Descreva a equação de Michaelis-Menten. 
De acordo com Leonor Michaelis e Maud Mentem, a velocidade inicial da 
reação é dada pelo produto da velocidade máxima da reação pela concentração 
do substrato, dividido pela soma entre a constante de Michaelis e a concentração 
substrato. 
 
 
 
𝑉0 =
𝑉𝑚á𝑥 ∙ [𝑆]
𝐾𝑚 + [𝑆]
 
 
 
 
 
16) Defina Km. Turma A 
É a constante de Michaelis, a qual mede a concentração de substrato na 
qual a velocidade inicial é a metade da velocidade máxima acessível em uma 
concentração particular da enzima. 
O Km pode ser usado para indicar a afinidade da enzima pelo substrato. 
Quanto menor o Km, maior é a especificidade da enzima pelo substrato. 
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17) Descreva a linearização da equação de Michaelis-Menten. 
A equação de Michaelis-Menten pode ser transformada algebricamente 
em equações que são mais úteis no tratamento gráfico dos dados experimentais. 
Uma transformação comum e obtida simplesmente invertendo-se os dois lados 
da equação de Michaelis-Menten: 
𝑉0 =
𝑉𝑚á𝑥∙[𝑆]
𝐾𝑚+[𝑆]
 
 
 
1
𝑉0
=
𝐾𝑚+[𝑆]
𝑉𝑚á𝑥∙[𝑆]
 
 
1
𝑉0
=
𝐾𝑚
𝑉𝑚á𝑥 ∙ [𝑆]
+
[𝑆]
𝑉𝑚á𝑥 ∙ [𝑆]
 
 
1
𝑉0
=
𝐾𝑚
𝑉𝑚á𝑥∙[𝑆]
+
1
𝑉𝑚á𝑥
 
 
 
 
18) Descreva os tipos de inibição enzimática. 
Os inibidores das enzimas são agentes moleculares que interferem com 
a catálise, diminuindo ou interrompendo as reações enzimáticas. Existem duas 
grandes classes de inibidores enzimáticos: reversíveis e irreversíveis. 
 Inibição reversível 
O inibidor reversível forma um complexo instável com a enzima ou com o 
complexo enzima-substrato. Seu efeito pode ser revertido. A inibição 
reversível pode ser competitiva, incompetitiva ou mista. 
 Inibição competitiva 
Um inibidor competitivo compete com o substrato pelo sítio ativo 
da enzima. Enquanto o inibidor (I) ocupar o centro ativo da enzima, 
ele impedirá a ligação do substrato. Os inibidores competitivos são 
compostos cujas estruturas moleculares lembram a do substrato e 
que se combinam com a enzima para formar um complexo enzima-
inibidor, sem, contudo, propiciar a catálise. Até mesmo 
associações rápidas desse tipo afetarão negativamente a 
eficiência da enzima. 
 
y = ax + b 
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 Inibição incompetitiva 
Um inibidor incompetitivo se liga em um sítio diferente do sítio ativo 
do substrato, porém, diferentemente do inibidor competitivo, liga-
se apenas ao complexo ES. 
 
 Inibição mista 
Um inibidor misto também se liga a um sítio diferente do sítio ativo 
do substrato, mas ele pode se ligar tanto à enzima como a enzima-
substrato. 
 
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 Inibição irreversível 
Os inibidores irreversíveis são aqueles que se combinam com um grupo 
funcional na molécula da enzima ou o destroem ou ainda formam uma 
associação covalente bastante estável. Uma classe especial de inibidores 
irreversíveis é a dos inibidores suicidas, que são compostos relativamente 
pouco ativos até se ligarem ao sítio ativo de uma enzima específica. 
Quando isso ocorre, em vez de ser transformado em produto normal, o 
inibidor é convertido em um composto muito reativo que se combina 
irreversivelmente com a enzima. 
 
19) Quais são os principais fatores que afetam a atividade enzimática. 
- A concentração de substrato  quanto mais substrato, maior a atividade 
enzimática; 
- O pH  as enzimas atuam em uma faixa de pH específico e ideal. Caso 
essa faixa seja alterada, ocorre a desnaturação ou diminuição da atividade 
catalítica; 
- A temperatura  um aumento da temperatura pode causar 
desnaturação (alteração da estrutura terciária, “desnovelamento”) da enzima. 
- O efeito da luz  algumas enzimas, como a redutase do nitrato, são 
sensíveis à luz. Assim, há necessidade que a reação ocorra na ausência de luz. 
 
20) O que é um efetor alostérico? Turma B 
São enzimas que não seguem a equação postulada por Michaelis-
Menten. Elas podem agir como moduladores positivos ou negativos. Quando a 
concentração de produtos que atuam como moduladores negativos fica 
aumentada, eles vão agir como inibidores alostéricos, diminuindo a velocidade 
da via e a sua própria produção. Este mecanismo é denominado inibição por 
retroalimentação ou feedback. 
 
21) Cite exemplos de enzimas que sofrem algum tipo de modificação 
para ficarem ativas. 
Em algumas enzimas reguladoras, a atividade é regulada por modificação 
covalente da molécula da enzima. Entre os grupos modificadores estão: fosfato, 
adenosina monofosfato, uridila monofosfato, adenosina difosfato ribose e grupos 
metila. Esses grupos geralmente são ligados covalentemente e removidos da 
enzima reguladora por outras enzimas. 
As fosforilações representam a grande maioria das modificações 
reguladoras conhecidas. Cerca de um terço ou até mesmo a metade de todas 
as proteínas de uma célula eucariótica é fosforilado 
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Os grupos fosfato afetam a estrutura e a atividade catalítica das proteínas. 
A ligação de grupos fosfato a resíduos de aminoácidos específicos de uma 
proteína é catalisada por proteínas quinases e a remoção desses grupos é 
catalisada por proteínas fosfatases. 
Exemplos de enzimas que sofrem regulação pela fosforilação: glicogênio 
fosforilase e isocitrato desidrogenase. 
Para algumas enzimas, um precursor inativo, chamado zimogênio, é 
hidrolisado para formar a enzima ativa. A quimotripsina e a tripsina são os 
principais exemplos de enzimas que requerem um zimogênio. 
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