A 3 - AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS

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AMINOÁCIDOS
Prof. Fernando Borges Araújo
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Aminoácidos
Conceito
		Os Aminoácidos são unidades fundamentais que compõem as proteínas. Existem 20 tipos (comuns).
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Aminoácidos
Generalidades
20 aa são normalmente encontrados na constituição de proteínas.
 Há mais de 1 bilhão de seqüências possíveis → codificação genética.
As seqüências determinam a função única.
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Aminoácidos
Possuem nomes, alguns possui seu nome relacionado à fonte da qual ele foi primeiro isolado (asparagina, encontrato primeiro no aspargo, o glutamato no glúten do trigo, tirosina no queijo, tyros “queijo”, glicina ,glykos, “doce”).
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Aminoácidos
Todos os 20 aminoácidos são α-aminoácidos. Possuem um grupo carboxila e um grupo amino ligado ao mesmo átomo de carbono (carbono α): 
Grupo R - diferencia os aa: estrutura, tamanho, carga elétrica e que influencia na solubilidade em água. 
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Aminoácidos
Com exceção da glicina que possui dois ligantes ao carbono α iguais todos os outros aa possui o carbono α sendo quiral possuindo portanto dois arranjos espaciais (estereoisômeros) chamados de enantiômeros, imagem especualar um do outro.
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Propriedades dos aminoácidos
Organolépticas: Incolores e maioria sabor adocicado
Físicas: Sólidos. Solubilidade variada em água. Com atividade óptica.
Químicas: grupo carboxila, caráter ácido e grupo amino, caráter básico.
OBS: Caráter anfótero: reagem tanto com ácidos como com bases, formam sais orgânicos.
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AMINOÁCIDOS
 L-aminoácidos são biologicamente ativos.
 Todas proteínas dos seres vivos formadas por L-aminoácidos.
 D-aminoácidos encontram-se nas bactérias e antibióticos.
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Proteínas
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IONIZAÇÃO
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IONIZAÇÃO
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IONIZAÇÃO
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Tipos de aminoácidos
 20 tipos de cadeias laterais (Grupamento R) ≠ tamanho, forma, carga, capacidade de formar pH e reatividade química.
 AA naturais (não-essenciais) produzidos
pelo organismo.
 AA essenciais não são sintetizados pelo organismo adquiridos pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais.
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I -Classificação dos aminoácidos
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Percentual de Nitrogênio nos aminoácidos
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Particularidades de alguns aminoácidos
ARGININA
 Envolvido no metabolismo do nitrogênio.
 Ciclo da uréia.
CISTEÍNA
 Forma parte da queratina.
 Presente no colágeno, unhas, cabelo e pele.
 Favorece a desintoxicação de metais pesados.
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Particularidades de alguns aminoácidos
VALINA, LEUCINA E ISOLEUCINA
 São de cadeia curta.
 Precursores de hormônios do crescimento.
 massa muscular.
FENILALANINA
Pode transformar-se em tirosina.
 Melhora estado geral, diminui a dor, ajuda na memória e aprendizagem.
 FA + vit C = colágeno e regenera tecido conectivo.
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Particularidades de alguns aminoácidos
METIONINA
 Desdobra ácidos graxos, evitando depósito no fígado e artérias.
 Sua disponibilidade favorece síntese de cisteína.
 Desintoxica organismo de metais pesados.
 Efeito antioxidante.
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II -Classificação dos aminoácidos
• APOLARES OU NÃO-POLARES
• AROMÁTICOS
• POLARES NEUTROS
• ÁCIDOS (C/ CARGA -)
• BÁSICOS (C/ CARGA +)
DEPENDENTE DO RADICAL “R”
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II -Classificação dos aminoácidos
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II -Classificação dos aminoácidos
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II -Classificação dos aminoácidos
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II -Classificação dos aminoácidos
ÁCIDOS: HIDROFÍLICOS
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II -Classificação dos aminoácidos
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SIMBOLOGIA E ABREVIAÇÃO
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Estrutura tridimensional
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Estrutura tridimensional
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Estrutura tridimensional
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Estrutura tridimensional
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Estrutura tridimensional
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Síntese de Aminoácidos
Os aminoácidos não essenciais são derivados dos intermediários do processo de respiração celular, alguns em vias mais complexas ( Aromáticos).
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Precursores de aminoácidos
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Precursores de aminoácidos
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Obtenção experimental de Aminoácidos
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Ligação peptídica
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Formação da ligação peptídica
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Cadeia peptídica
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Extremidades amino e carboxiterminal
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Pontes Dissulfeto
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Síntese de Proteínas
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Código Genético
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Local da síntese de proteína
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Sequência de Aminoácidos
Importante
Esclarece mecanismo de ação;
Pode revelar história evolutiva;
Relações entre sequência de aminoácidos e estruturas das proteínas (enovelamento das cadeias polipeptídicas);
 
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PROTEÍNAS
CONCEITO
	►União covalente por meio de ligações peptídicas de aminoácidos.	
	►Macromolécula composta de uma ou mais cadeias polipeptídicas, cada uma com sequência característica de aminoácido ligados por ligações peptídicas. 
	►Peso molecular acima de 10.000.
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Peptídio e proteínas
Oligopeptídeo – no de aa pequeno
Polipeptídeo – muitos aa reunidos
Polipeptídeo ≠ de Proteína 
 ≤ PM 10.000 e menos que 2000 aa
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Exemplo de peptídeo
Aspartame (2aa) – adoçante
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Importância das proteínas
São as moléculas mais abundantes nos sistemas vivos.
Nutricional – importante na degradação à aa, o qual será ingerido e utilizado para a síntese de novas proteínas.
Função Estrutural – funcionam como filamentos que darão sustento à matéria viva. Ex. de proteínas estruturais:
Colágeno
Queratina 
Elastina 
Fibroína
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Importância das proteínas
Transporte e Fixação de substâncias – Hemoglobinas, Lipoproteínas e Ferritina.
Catalisadores Biológicos – São as enzimas com atividade catalítica.
Reguladora 
Glucagon: Agente hiperglicemiante
Hormônio paratireóideo: regula o transporte de Ca+2
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Importância das proteínas
Defesa
Anticorpos
Fibrinogênio
Veneno das serpentes
Contrátil ou de Locomoção
	Actina, Miosina
Formam canais e bombas de transporte
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Forma e função
A forma e a função de uma proteína é especificada por sua seqüência e número de aa.
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Proteínas – ligações e interações químicas
Ligações envolvidas:
Pontes de Hidrogênio
Wander Walls
Ligações iônicas
Interações hidrofóbicas 
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Ligação Iônica
Pontes de H
Interação de Van der Waals
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Formação Estrutural Protéica 
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Níveis de estrutura de proteínas
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Estrutura primária de uma proteína
Sequência de aminoácidos em uma proteína é chamada de estrutura primária dessa proteína.
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Estrutura Secundária
 hélice
Folha 
Cadeias paralelas
Cadeias antiparalelas
Resultam da ligação de hidrogênio entre os grupos N-H e C=O na cadeia polipeptídica.
Não envolvem as cadeias laterais dos aa.
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Estrutura Secundária -  hélice
 A cadeia polipeptídica é retorcida em torno de um eixo imaginário que passa pelo centro da hélice.
 A unidade repetitiva é uma volta simples da hélice, denominada passo. 
 Cada passo da -hélice inclui 3,6 resíduos de aminoácidos.
 Cada passo sucessivo da -hélice é unido aos passos adjacentes por pontes de hidrogênio.
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Estrutura Secundária -  hélice
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Estrutura Secundária - Folha 
A conformação  organiza as cadeias polipeptídicas em folhas.
 Nesta conformação, a cadeia polipeptídica estende-se em uma estrutura em ziguezague em vez de helicoidal. 
 As cadeias polipeptídicas em ziguezague podem ser dispostas lado a lado, para formar uma estrutura que se assemelha a uma série de pregas, denominada folha . 
 Na folha , as ligações de hidrogênio são formadas entre os segmentos adjacentes da cadeia polipeptídica.
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Estrutura Secundária - Folha 
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Estrutura Secundária - Folha 
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Estrutura Terciária 
O arranjo tridimensional de todos os átomos em uma proteína é denominado estrutura terciária das proteínas.
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Estrutura Terciária
Ligações envolvidas:
Pontes de Hidrogênio
Pontes dissulfeto
Wander Walls
Ligações eletrostáticas
Interações hidrofóbicas
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Proteínas – aa – interações hidrofóbicas
A hidrofobicidade relativa das cadeias R dos aa é crítica p/ o enovelamento da proteína em sua estrutura nativa.
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Cadeias laterais polares
Cadeias laterais apolares
Região Hidrofóbica
aa polares podem formar pontes de H com a água
Polipeptídeo desenovelado
Conformação enovelada em meio aquoso
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Estrutura Quaternária
Algumas proteínas contêm duas ou mais cadeias polipeptídicas. O arranjo dessas subunidades em complexos tridimensionais constitui a estrutura quaternária. 
 Na estrutura quaternária, a denominação da proteína é feita de acordo com o número subunidades (monomérica, dimérica, trimérica e multimérica). 
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Estrutura Quaternária
São estabelecidas por ligações de dissulfeto
E as suas subunidades polipeptídicas são unidas por sítios de ligação.
Sítio de ligação = é o ponto onde qualquer região de uma superfície protéica pode interagir com uma outra molécula.
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Cisteína
Pontes de dissulfeto entre cadeias
Pontes de dissulfeto intercadeia
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Estrutura quaternária da desoxiemoglobina 
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Classes gerais de Proteínas
Proteínas Simples/ Holoproteínas
 São proteínas que por hidrólise produzem apenas aa.
Proteínas Conjugadas
 
Proteínas Fibrosas 
 Proteínas Globulares
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Proteínas Fibrosas
Insolúveis em água.
Função: estrutural, suporte e proteção.
Constituídas de elementos repetitivos simples de estrutura secundária.
			-hélice e folhas 
-Queratina e colágeno - -hélice superenoveladas em cordas.
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- Queratina
É uma proteína sintetizada por muitos animais para formar diversas estruturas do corpo.
É uma proteína com forma tridimensional de α-hélice (α-queratina) ou de folhas-β-pregueadas (β-queratina), constituídas de cerca de 15 aminoácidos, e rica em cisteína. 
Essas estruturas ocorrem porque os aminoácidos da queratina interagem entre si através de pontes de hidrogênio e ligações covalentes dissulfeto.
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Colágeno
Presente em todos os tecidos e órgãos.
A síntese dessa proteína depende de ácido ascórbico (vitamina C). 
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Elastina
Confere aos tecidos e órgãos a capacidade de se esticarem sem romper.
Principal componente das fibras elásticas.
É abundante em ligamentos, no pulmão, na parede das artérias e na pele.
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Proteínas Globulares
Solúveis em água.
Função: móvel no organismo
Constituídas por estruturas terciárias mais complexas, com várias estruturas secundárias na mesma cadeia. Enovelam-se uns sobre os outros.
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Proteínas Globulares
Enzimas
Hormônios
Anticorpos
Hemoglobina
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Anticorpos
Proteínas produzidas pelos Linfócitos B.
Muito variada.
Função: eliminar corpo estranho (antígeno) e potencializar a resposta imune.
Encontrados: nos fluídos biológicos ou ligados a superfície de células de defesa.
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Anticorpos
Estrutura molecular:
2 cadeias leves
2 cadeias pesadas
São ligadas por pontes de dissulfeto
Possui regiões variáveis e constantes.
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Hemoglobina
 É uma proteína presente nas hemácias; células da corrente sangüínea.
 É composta por 4 cadeias polipeptídicas (estrutura quaternária) contendo cada uma 1 átomo de Ferro, que pode se ligar reversivelmente ao Oxigênio.
 Realiza o transporte de O2, CO2 e H+ dos tecidos aos pulmões.
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Anemia Falciforme 
É uma doença genética causada pela substituição de um aa (Glu por Val). Essa mudança produz uma zona na superfície da proteína, o que leva as moléculas de hemoglobina a se agregarem em feixes de fibras = forma de foice.
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Proteína Conjugada
Algumas proteínas contém outros grupos químicos além dos aa: 
Lipoproteínas (Ex: VLDL, HDL e LDL)
Glicoproteínas (Ex.: Anticorpos, colágeno) 
Metaloproteínas (Ex.: Hemoglobina)
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Glicoproteínas
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Desnaturação
Desnaturação ocorre quando uma proteína perde sua estrutura nativa secundária, terciária e/ ou quaternária. A estrutura primária não é necessariamente quebrada pela desnaturação.
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Perda da Estrutura – Perda da Função Protéica
Uma perda da estrutura tridimensional está sempre relacionada a perda da função.
O rompimento das ligações não covalentes = Desnaturação. 
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Fatores Desnaturantes
Calor 
pH
Álcool ou acetona
Uréia
Detergentes 
Movimento Mecânico
Biológicos
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Desnaturação
Pode provocar:
 Diminuição da solubilidade
 Aumento da reatividade química
 Perda ou até diminuição da atividade
 Maior susceptibilidade à hidrólise