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A 3 - AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS

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Estrutura Secundária - Folha 
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Estrutura Terciária 
O arranjo tridimensional de todos os átomos em uma proteína é denominado estrutura terciária das proteínas.
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Estrutura Terciária
Ligações envolvidas:
Pontes de Hidrogênio
Pontes dissulfeto
Wander Walls
Ligações eletrostáticas
Interações hidrofóbicas
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Proteínas – aa – interações hidrofóbicas
A hidrofobicidade relativa das cadeias R dos aa é crítica p/ o enovelamento da proteína em sua estrutura nativa.
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Cadeias laterais polares
Cadeias laterais apolares
Região Hidrofóbica
aa polares podem formar pontes de H com a água
Polipeptídeo desenovelado
Conformação enovelada em meio aquoso
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Estrutura Quaternária
Algumas proteínas contêm duas ou mais cadeias polipeptídicas. O arranjo dessas subunidades em complexos tridimensionais constitui a estrutura quaternária. 
 Na estrutura quaternária, a denominação da proteína é feita de acordo com o número subunidades (monomérica, dimérica, trimérica e multimérica). 
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Estrutura Quaternária
São estabelecidas por ligações de dissulfeto
E as suas subunidades polipeptídicas são unidas por sítios de ligação.
Sítio de ligação = é o ponto onde qualquer região de uma superfície protéica pode interagir com uma outra molécula.
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Cisteína
Pontes de dissulfeto entre cadeias
Pontes de dissulfeto intercadeia
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Estrutura quaternária da desoxiemoglobina 
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Classes gerais de Proteínas
Proteínas Simples/ Holoproteínas
 São proteínas que por hidrólise produzem apenas aa.
Proteínas Conjugadas
 
Proteínas Fibrosas 
 Proteínas Globulares
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Proteínas Fibrosas
Insolúveis em água.
Função: estrutural, suporte e proteção.
Constituídas de elementos repetitivos simples de estrutura secundária.
			-hélice e folhas 
-Queratina e colágeno - -hélice superenoveladas em cordas.
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- Queratina
É uma proteína sintetizada por muitos animais para formar diversas estruturas do corpo.
É uma proteína com forma tridimensional de α-hélice (α-queratina) ou de folhas-β-pregueadas (β-queratina), constituídas de cerca de 15 aminoácidos, e rica em cisteína. 
Essas estruturas ocorrem porque os aminoácidos da queratina interagem entre si através de pontes de hidrogênio e ligações covalentes dissulfeto.
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Colágeno
Presente em todos os tecidos e órgãos.
A síntese dessa proteína depende de ácido ascórbico (vitamina C). 
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Elastina
Confere aos tecidos e órgãos a capacidade de se esticarem sem romper.
Principal componente das fibras elásticas.
É abundante em ligamentos, no pulmão, na parede das artérias e na pele.
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Proteínas Globulares
Solúveis em água.
Função: móvel no organismo
Constituídas por estruturas terciárias mais complexas, com várias estruturas secundárias na mesma cadeia. Enovelam-se uns sobre os outros.
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Proteínas Globulares
Enzimas
Hormônios
Anticorpos
Hemoglobina
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Anticorpos
Proteínas produzidas pelos Linfócitos B.
Muito variada.
Função: eliminar corpo estranho (antígeno) e potencializar a resposta imune.
Encontrados: nos fluídos biológicos ou ligados a superfície de células de defesa.
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Anticorpos
Estrutura molecular:
2 cadeias leves
2 cadeias pesadas
São ligadas por pontes de dissulfeto
Possui regiões variáveis e constantes.
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Hemoglobina
 É uma proteína presente nas hemácias; células da corrente sangüínea.
 É composta por 4 cadeias polipeptídicas (estrutura quaternária) contendo cada uma 1 átomo de Ferro, que pode se ligar reversivelmente ao Oxigênio.
 Realiza o transporte de O2, CO2 e H+ dos tecidos aos pulmões.
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Anemia Falciforme 
É uma doença genética causada pela substituição de um aa (Glu por Val). Essa mudança produz uma zona na superfície da proteína, o que leva as moléculas de hemoglobina a se agregarem em feixes de fibras = forma de foice.
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Proteína Conjugada
Algumas proteínas contém outros grupos químicos além dos aa: 
Lipoproteínas (Ex: VLDL, HDL e LDL)
Glicoproteínas (Ex.: Anticorpos, colágeno) 
Metaloproteínas (Ex.: Hemoglobina)
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Glicoproteínas
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Desnaturação
Desnaturação ocorre quando uma proteína perde sua estrutura nativa secundária, terciária e/ ou quaternária. A estrutura primária não é necessariamente quebrada pela desnaturação.
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Perda da Estrutura – Perda da Função Protéica
Uma perda da estrutura tridimensional está sempre relacionada a perda da função.
O rompimento das ligações não covalentes = Desnaturação. 
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Fatores Desnaturantes
Calor 
pH
Álcool ou acetona
Uréia
Detergentes 
Movimento Mecânico
Biológicos
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Desnaturação
Pode provocar:
 Diminuição da solubilidade
 Aumento da reatividade química
 Perda ou até diminuição da atividade
 Maior susceptibilidade à hidrólise