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Quimica aminoacidos e proteinas

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Tanto D-aminácidos quanto L-aminoácidos podem 
formar α-hélices no sentido da mão esquerda ou 
direita. 
Entretanto, L-aminoácidos rompem α-hélices 
formadas por D-aminoácidos e vice-versa 
As α-hélices de ocorrência em proteínas ocorrem 
apenas no sentido da mão direita 
L-Alanina D-Alanina 
A sequência de aminoácidos afeta 
a estabilidade da α-hélice 
Aminoácidos adjacentes com mesma carga 
Volume de grupos R adjacentes 
Interações entre as cadeias laterais de 
aminoácidos distantes 3 a 4 resíduos 
Ocorrência de resíduos de prolina ( não 
tem H no grupamento imino não podendo 
formar P de H. 
Identidade dos resíduos próximos a extremidade da 
cadeia. 
C-terminal 
N-terminal 
Prolina Glicina 
Nas a-hélices 
ocorre interação 
entre grupos R 
de aminoácidos 
3 resíduos 
distante entre si. 
Aspartato 
100 
Arginina 
103 
Trecho de uma região helicoidal da troponina C, uma 
proteína ligante de cálcio associada ao tecido muscular 
Se as cadeia laterais 
dos aminoácidos 1 e (3 
ou 4) tiverem cargas 
(aspartato, glutamato, 
lisina ou arginina) ou 
ramificação no carbono 
b (valina ou isoleucina) 
ocorrerão interações 
iônicas ou estéricas 
desfavoráveis, 
desestabilizando a 
estrutura da a hélice. 
Alguns 
aminoácidos ou 
combinações de 
aminoácidos 
afetam a 
estabilidade da 
a-hélice. 
 
Estrutura secundária de proteínas: conformação β 
Timidilato sintase 
Na conformação β, o esqueleto da 
cadeia polipeptídica é estendido em 
ziguezague 
As cadeias são arranjadas lado 
a lado para formar as folhas β 
As pontes de hidrogênio são 
formadas entre os seguimentos 
adjacentes da cadeia 
polipeptídica 
Os grupos R de aminoácidos 
adjacentes são dispostos de forma 
alternada 
A estrutura é favorecida por 
aminoácidos pequenos: glicina e 
alanina (evita interferência estérica) 
Estrutura secundária de proteínas: conformação β 
Folhas β antiparalelas Folhas β paralelas 
A formação paralela apresenta um período de repetição mais 
curto (6,5Å) que a formação antiparalela (7,0Å) 
Exemplo: β-queratina como a fibroina da seda e as fibras das 
teias de aranha. 
Estrutura secundária de proteínas: Dobras β 
Barril β 
Prolina 
Glicina 
Isômeros da prolina 
Conectam segmentos de 
conformação β ou 2 a-hélices 
Pontes de hidrogênio entre o 1° e 
4° aminoácidos 
Presença de glicina e prolina 
 Proteínas: estrutura terciária 
Mioglobina 
Aminoácidos 
hidrofóbicos 
Enquanto a estrutura secundária é 
determinada pela relação de curta 
distância entre os aminoácidos, a 
estrutura terciária é determinada 
pela interação entre aminoácidos 
situados a longas distâncias entre si 
Estrutura mantida por uma série de 
ligações fracas 
Estrutura tridimensional de proteínas: funções 
Hemoglobina Colágeno 
Proteínas fibrosas: são insolúveis; 
formam estruturas 
supramoleculares estáveis e 
resistentes (função estrutural) 
Proteínas globulares: são 
menores; solúveis e alteram a 
conformação conforme a 
interação com ligantes 
X 
Um fio de cabelo 
(acima) é um arranjo de 
muitos filamentos de a 
queratina formado pela 
estruturas ao lado 
A a queratina é rica em 
resíduos hidrofóbicos 
Pares de hélice 
espiraladas entre 
si em um sentido 
orientado para a 
esquerda 
Proteínas fibrosas: α-queratina 
(estruturas supramoleculares) 
Espiral 
supertorcida Supertorção à 
esquerda 
Protofibrila 
Redução 
Enrola-
mento Oxidação 
A permanente no 
cabelo é um processo 
bioquímico 
A resistência das proteínas 
fibrosas é aumentada pela 
formação de ligações 
covalentes entre as cadeias 
polipeptídicas enoveladas e 
entre as cadeias na 
estrutura supramolecular 
Formação de estruturas 
supramoleculares 
α-queratina: 
pontes dissulfeto 
Proteínas fibrosas: colágeno 
O colágeno forma o tecido 
conjuntivo dos tendões, 
cartilagens, matriz orgânicas dos 
ossos, entre outras estruturas 
que fornecem resistência 
A estrutura secundária do 
colágeno é uma hélice (cadeia α), 
mas voltada para mão esquerda e 
com apenas 3 resíduos por volta. 
Entrelaçamento de 3 cadeias α 
(superespiramento no sentido da mão 
direita) - tropocolágeno 
Cadeia α 
Glicina – X – Y, onde 
X = prolina 
Y = hidroxiprolina 
É formada pela unidade tripeptídica 
repetitiva: 
Composição do colágeno: Gly 
(35%), Ala (11%), Pro e HO-Pro 
(21%) 
Suportam a estrutura do 
colágeno 
Proteínas fibrosas: 
colágeno 
A glicina é pequena 
suficiente para ser 
encontrada nas junções 
apertadas das cadeias 
α entrelaçadas 
Hélices 
entrelaçadas 
Glicina 
Colágeno 
Ligações cruzadas Cabeça das moléculas 
de colágeno 
Fibrilas: estrutura 
supramolecular 
(tropocolágeno) se 
associam de 
diferentes maneiras 
(graus de 
resistência variável) 
Hélice tríplice de colágeno 
Cadeia 
polipept 
Norlisina Hidroxi-
lisina 
Cadeia 
polipept 
Ligações cruzadas aumentam a resistência 
e geram aminoácidos incomuns: 
Proteínas fibrosas: colágeno 
Defeitos genéticos na síntese do colágeno: 
• Osteogênese imperfeita (crianças) e Síndrome de Ehlers-Danlos 
Cis Ser 
Gly 
Substituição 
Verônica Almeida 
conquistou a 1ª 
medalha feminina na 
natação nos Jogos 
Paraolímpicos de 
Pequim. 
Contorcionistas 
Mamíferos → 30 tipos diferentes de colágeno → diferentes funções 
Proteínas fibrosas: colágeno 
Escorbuto: deficiência de vitamina C (ácido ascórbico) 
O ácido ascórbico é cofator utilizado para reduzir a 
enzima prolil-4-hidroxilase, que catalisa a formação da 
4-hidroxiprolina na estrutura do pró-colágeno. 
O escorbuto é caracterizado por degeneração geral do tecido 
conjuntivo (fragilidade capilar, perda de dentes, degeneração dos 
ossos, dor). Nesta condição o colágeno não faz ligações cruzadas e 
perde suas características. 
PROTEÍNAS GLOBULARES 
-As proteínas globulares são solúveis, mais compactas e apresentam 
uma grande diversidade estrutural e funcional. 
- O enovelamento da mioglobina, assim como da maioria das outras 
proteínas é complexo e sem simetria. Um princípio global emerge da 
distribuição das cadeias laterais doa aminoácidos. 
- Em meio aquoso o enovelamento das proteínas é impulsionado pela 
forte tendência dos radicais hidrofóbicos serem excluídos da água. 
Desnaturação: 
 
Modestas alterações no ambiente da proteína podem provocar 
alterações estruturais que afetam sua função 
Fatores: 
-calor 
-alteração de pH 
-detergentes 
-solventes orgânicos 
- uréia 
A perda da estrutura tridimensional, suficiente para causar a 
perda da sua função, é chamada de desnaturação 
• RENATURAÇÃO 
A estrutura primária das 
proteínas determina sua 
estrutura tridimensional. 
Chaperonas; proteínas 
acessóriais que auxiliam no 
processo de enovelamento das 
proteínas. Utiliza energia, ATP, e 
envolve diversas outras proteínas. 
A informação necessária 
para o enovelamento de 
uma proteína está contida 
em sua sequência de 
aminoácidos; fator que 
determina a sua estrutura 
terciária tridimensional 
A desnaturação da ribonuclease 
Defeitos no enovelamento protéico pode 
acarretar uma série de desordens 
genéticas 
Doença do Príon: 
• proteína PrP apresenta uma estrutura alterada-príon 
• doença ocorre quando a PRP celular normal, PrPc , 
apresenta uma conformação alterada PRPsc. 
• altera sua solubilidade – degeneração do tecido 
nervoso - morte 
• Encefalopatia espongiforme bovina - doença da vaca 
louca 
Relacionadas incluem Doença de Creutzfelt-Jacob em 
humanos e scrapie em ovinos.