Aminoácidos, Peptídeos e Função de proteínas

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07/02/2018
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Aminoácidos, Peptídeos e 
Proteínas
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Prof. Marcos Túlio.
Aminoácidos
• O que são os aminoácidos?
• Qual sua principal função?
• Quantos são os principais aminoácidos?
• Onde geralmente são encontrados?
• Qual a sua estrutura geral?
• Aminoácidos...Peptídeos...Proteínas!
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Aminoácidos (Aa)
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Isômeros
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Estados de ionização dos Aa
Protonado
(meio ácido)
Neutro
(pH = pI) Desprotonado
(meio básico)
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Estados de ionização dos Aa
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O ponto isoelétrico (pI)
• É o pH em que o aminoácido se encontra 
na sua forma neutra, com carga líquida 
zero. 
• Não migra em um campo elétrico.
• Cada aminoácido possui o seu valor de 
pI.
• O cálculo do pI se baseia nas médias 
dos valores dos Pk´s dos aminoácidos.
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Classificação dos Aa (R)
• Os aminoácidos são classificados de acordo 
com a sua cadeia lateral (R).
• Apolares (hidrofóbicos) (alifáticos)
• Polares (hidrofílicos) neutros
• Polares (hidrofílicos) e carga + (básicos)
• Polares (hidrofílicos) e carga – (ácidos)
• Aromáticos (apolares ou pouco polar)
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Aminoácidos Essenciais
• Alguns aminoácidos não são sintetizados 
ou são quantidades insuficientes por 
animais e portanto devem ser 
obrigatoriamente adquiridos via exógena.
• Variam de espécie para espécie e até 
mesmo em idades e situações diferentes.
• Algumas patologias desencadeiam 
condições especiais de essencialidade 
aminoacídica (Ex: PKU)
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Ligação Peptídica
• É uma ligação covalente envolvendo 
a extremidade carboxila terminal de 
um Aa e a extremidade amino 
terminal de outro Aa liberando água.
• A sequencia dos aminoácidos é 
definida geneticamente.
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Ligação Peptídica
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Organização Estrutural Protéica
• Estrutura Primária
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Estrutura secundária
Arranjos principais :
Alfa-Hélices; Folhas-Beta; Beta-Curvaturas
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Estrutura terciária
• É o arranjo tridimensional da proteína
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Ponte dissulfeto é ligação 
covalente!! Forte!
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Classificação das proteínas 
quanto á sua composição
• Proteínas Simples
• Proteínas Conjugadas
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Classificação das proteínas quanto 
à sua conformação espacial final.
Proteínas Fibrosas
Proteínas Globulares 
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Classificação das proteínas 
quanto a função biológica
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Desnaturação
É a mudança da estrutura nativa da proteína 
devido ao rompimento (ou reorganização) 
das ligações que estabilizam sua 
conformação original, desencadeando 
perda de sua função específica.
O rompimento de ligações fracas já pode 
ser suficiente para que a desnaturação 
ocorra, podendo ser reversível ou 
irreversível.
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Desnaturação
Se após a retirada do agente desnaturante 
a proteína consiga recuperar sua função 
específica, dizemos que a desnaturação 
foi reversível.
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Agentes desnaturantes
• Aumento da temperatura
• Alterações de pH
• Sabões e detergentes
• Solventes 
• Entre outros...
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Hidrólise
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Moléculas Transportadoras de Gases
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Mioglobina / Hemoglobina
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Características da Mioglobina
• Proteína monomérica (estrutura terciária)
• Globular
• Conjugada
• Grupo prostético = HEME 
• Localização = muscular
• ALTA afinidade com o oxigênio
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O grupo HEME
O FERRO do grupo HEME deve estar no estado ferroso (Fe2+ ) 
para que ocorra afinidade com o O2
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Quem é melhor para estocar O2 ??
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Hemoglobina (Hb)
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Características
• Proteína tetramérica (2 alfas e 2 betas)
• Estrutura quaternária
• Conjugada
• Globular
• Se encontra nos eritrócitos
• Excelente transportadora de O2 pelo 
sangue (transporta 4 O2 )
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Funções
• Transporte de Oxigênio (O2) dos 
pulmões para os tecidos.
• Transporte de Dióxido de Carbono (CO2) 
dos tecidos para os pulmões (20%). Pois 
a maior parte do CO2 se desloca solúvel 
na forma de bicarbonato.
• Participação no tampão sanguíneo.
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Mas como a Hb sabe que ela tem 
que receber os O2 nos pulmões e 
liberá-los nos tecidos?
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Estados Conformacionais 
Principais
Oxihemoglobina = estado Relaxado = Alta 
Afinidade com o O2 (pulmões)
Desoxihemoglobina = estado Tenso =
Baixa afinidade com o O2 (tecidos)
*Coperatividade positiva com o O2 
(alosterismo)
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Fatores que influenciam na 
afinidade da Hb com o O2
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Temperatura
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pH
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Hemoglobina S
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Hemoglobina S
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Hemoglobina Glicada (A1C)