ATIVIDADE AVALIATIVA BIOQUIMICA

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FACULDADE ANÍSIO TEIXEIRA
NUTRIÇÃO
MARIANA BRITO DOS SANTOS
IZABELLY SILVA
ATIVIDADE AVALIATIVA II
FEIRA DE SANTANA-BA
2017
MARIANA BRITO DOS SANTOS
IZABELLY SILVA
ATIVIDADE AVALIATIVA II
Atividade Avaliativa II apresentado ao curso de Nutrição, 2º semestre, turma N1, como requisito de Avaliação da disciplina de Bioquímica Metabólica.
 Orientador: Bruno Andrade
CAF BLOC
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 BLOCO DE VEDA
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O COM REAPROVEITAMENTO DE REVESTIMENTO CER
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MICO
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2017
1) Descreva o processo geral de digestão das proteínas utilizadas na dieta.
A digestão das proteínas começa no estômago, pois o seu pH ácido é adequado para a ação das enzimas digestivas que no caso da digestão das proteínas é a pepsina. A pepsina atua na desnaturação das proteínas da dieta o que facilita a sua digestão. A estimulação da secreção ácida resulta de estímulos nervosos, da ação parácrina da histamina (sintetizada por células da própria mucosa gástrica) e do hormônio gastrina. A gastrina é sintetizada por células endócrinas localizadas na mucosa gástrica e, além de estimular a secreção de ácido, também estimula a secreção das enzimas digestivas gástricas. A pepsina é segregada no estômago como um zimogênio inativo (pepsinogênio) que, em contato com o pH ácido do estômago, se hidrolisa gerando a enzima ativa (pepsina) e um polipeptídio inativo. A separação do polipeptídio torna o centro ativo da enzima acessível aos seus substratos. A ativação do pepsinogênio também ocorre por autocatálise: a própria pepsina tem atividade hidrolítica sobre o pepsinogênio promovendo a ativação deste a pepsina.
No duodeno o ácido do estômago é neutralizado pelo bicarbonato dos sucos pancreático e biliar. O pH 7-8 do lúmen intestinal é adequado para a ação das enzimas digestivas pancreáticas e intestinais. Na digestão das proteínas participam proteases oriundas das células acinares pancreáticas (tripsina, quimiotripsina, elastase e carboxipeptidase A e B) e nos enterócitos (endopeptidases, aminopeptidases e dipeptidases). Por ação destas enzimas ocorre ruptura das ligações peptídicas das proteínas em peptídeos com tamanho cada vez menor e, no final do processo, aminoácidos. A pepsina, a tripsina, a quimiotripsina, a elastase e a endopeptidase intestinal dizem-se endopeptidases porque catalisam a rotura de ligações peptídicas situadas no “interior” da estrutura primária dos seus substratos. Pelo contrário, as carboxipeptidases (liberam o aminoácido da extremidade carboxílica), as aminopeptidases (liberam o aminoácido da extremidade amina) e as dipeptidases dizem-se exopeptidases porque atuam em ligações peptídicas das extremidades e da sua ação catalítica resulta a liberação de aminoácidos. Embora sejam muito inespecíficas, cada uma das peptidases atua preferencialmente em ligações peptídicas que envolvam determinados aminoácidos; estas “preferências” são diferentes de enzima para enzima. As peptidases digestivas são capazes de catalisar a hidrólise das proteínas da dieta, das proteínas que fazem parte das células da mucosa que “descamam” (em constante renovação) assim como das próprias enzimas digestivas (também elas são proteínas). De fato, se admitirmos uma ingestão diária de cerca 60-80 g de proteínas na dieta, uma massa semelhante de proteínas endógenas é vertida no lúmen digestivo e apenas uma fração menor (cerca de 10 g/dia) de produtos de origem proteica aparece nas fezes.
As proteases de origem pancreática também são secretadas como zimogênios inativos: o tripsinogênio, o quimiotripsinogênio, a pró-elastase e as pró-carboxipeptidases A e B. No duodeno, a enteropeptidase (também impropriamente designada de enteroquinase), que é uma protease situada no lado externo da membrana apical dos enterócitos, catalisa a hidrólise do tripsinogênio levando à formação de tripsina. A tripsina formada, também por ação hidrolítica, ativa o próprio tripsinogênio, mas a sua atividade é maior quando atua no quimiotripsinogênio, na pró-elastase e nas pró-carboxipeptidases A e B; nestes casos formam-se, respectivamente, a quimiotripsina, a elastase e as carboxipeptidases A e B.
Da ação combinada das enzimas proteolíticas pancreáticas e da pepsina resultam alguns aminoácidos livres e polipeptídios, mas a digestão destes últimos continua por ação de ectoenzimas (endopeptidases, aminopeptidases e dipeptidases) ancoradas na membrana apical dos enterócitos, mas com o centro ativo voltado para o lúmen. Estes processos podem levar à formação de aminoácidos livres no lúmen intestinal, mas a absorção pode ocorrer em fases menos avançadas da digestão das proteínas.
A absorção ocorre nos enterócitos, cuja membrana apical, nas microvilosidades. A absorção das proteínas é um processo complexo podendo ser na forma de aminoácidos, de dipeptídeos, de tripeptídeos ou mesmo de proteínas inteiras. A absorção de proteínas inteiras ocorre por pinocitose sendo comum nos bebês, mas menos frequente no adulto. No polo apical dos enterócitos o transporte dos aminoácidos envolve vários simporters em que, na maioria dos casos, o Na+ é co-transportado com os aminoácidos (transporte ativo secundário em que o componente exergônico é o transporte de Na+). No caso de aminoácidos com carga global positiva (como a arginina e a lisina) o transporte também depende da ação da ATPase do Na+ /K+ já que a energia envolvida no processo é o potencial elétrico negativo no interior das células. No caso dos di- e tripeptídeos o único transportador conhecido é um simporter peptídeo/H+ (PEPT1) altamente inespecífico relativamente aos aminoácidos constituintes do peptídeo transportado. A energia envolvida neste transporte é a que resulta do gradiente eletroquímico do próton. Os prótons têm tendência a entrar nas células devido ao potencial elétrico ser negativo no interior, acoplando a entrada de di- e tripeptídeos. Os prótons presentes no lúmen resultaram da ação de um trocador Na+ /H+ que catalisa a troca de um próton que sai por um íon Na+ que entra a favor do gradiente eletroquímico.
Os di- e tripeptídeos e outros peptídeos incompletamente digeridos são maioritariamente hidrolisados por peptidases do citoplasma dos enterócitos. No polo basal dos enterócitos os múltiplos sistemas transportadores de aminoácidos são distintos dos que existem no polo apical e, na maioria dos casos, são uniporters, não envolvendo co-transporte de íons inorgânicos. Na maioria dos casos os aminoácidos que entraram para os enterócitos ou foram aí libertados via hidrólise de peptídeos entram na corrente sanguínea através do sistema porta hepático. No entanto, alguns aminoácidos (com particular destaque para a glutamina) são, em grande parte, oxidados nos enterócitos sendo aqui importantes nutrientes do ponto de vista energético.
2) Descreva o processo de absorção de aminoácidos na via intestinal.
Nos seres humanos, a degradação das proteínas ingeridas em seus aminoácidos constituintes ocorre no trato gastrointestinal. A entrada das proteínas no estômago estimula a mucosa gástrica a secretar o hormônio gastrina, o qual, por sua vez, estimula a secreção do ácido clorídrico pelas células parietais das glândulas gástricas e o pepsinogênio pelas células parietais das glândulas gástricas e o pepsinogênio pelas células principais. A acidez do suco gástrico (pH 1,5 a 2,5) age como um antisséptico e mata a maioria das bactérias e outras células estranhas e como um agente desnaturante, desenrolando as proteínas globulares e tornando suas ligações peptídicas internas mais acessíveis à ação das enzimas hidrolíticas. O pepsinogênio, um percursor inativo ou zimogênio, é convertido em pepsina ativa no suco gástrico, pela ação enzimática da própria pepsina. No estômago, a pepsina hidrolisa as proteínas ingeridas nas ligações peptídicas do lado aminoterminaldos resíduos de aminoácidos aromáticos, tirosina, fenilalanina e triptofano, rompendo as longas cadeias polipeptídicas em uma mistura de peptídios menores.
À medida que o conteúdo ácido do estômago passa para o intestino delgado, seu pH baixo estimula a secreção para o sangue do hormônio secretina. A secretina estimula o pâncreas a lançar bicarbonato no intestino delgado, o que neutraliza o HCl gástrico e aumenta abruptamente o pH até próximo de 7,0. (Todas as secreções do pâncreas exócrino passam para o intestino delgado através do duto pancreático.) A digestão das proteínas continua a ocorrer no intestino delgado. A entrada de aminoácidos na parte superior do intestino (duodeno) provoca a liberação no sangue do hormônio colecistoquinina, o qual estimula a secreção de várias enzimas pancreáticas que exibem atividade ótima em valores de pH entre 7,0 e 8,0. 
A mistura de aminoácidos livres resultante dessas ações enzimáticas é transportada através das células epiteliais que recobrem internamente o intestino delgado, entram nos capilares sanguíneos das vilosidades e, pelo sangue, viajam até o fígado. No trato gastrintestinal dos seres humanos, a maioria das proteínas globulares de origem animal são quase completamente hidrolisada em aminoácidos, mas algumas proteínas fibrosas, como a queratina, são digeridas apenas parcialmente. Muitas proteínas de alimentos vegetais são incompletamente digeridas, pois são protegidas por cascas celulósicas indigeríveis.
3) Explique o processo de transaminação e desaminação de aminoácidos
O processo de transaminação é a remoção do grupo amino dos aminoácidos. No fígado, o primeiro passo no catabolismo dos aminoácidos é a remoção de seus grupos amino por transaminações são o principal processo para remover o nitrogênio dos aminoácidos. O grupo amino é transferido do aminoácido original para o alfa-cetoglutarato, formando glutamato, enquanto o aminoácido original é convertido em cetoácido correspondente. Essa reação é catalisada por um grupo de enzimas denominada transaminases.
O cetoácido alfa-cetoglutarato desempenha um papel central no metabolismo dos aminoácidos, recebendo os grupos amino de outros aminoácidos e transformando-se em glutamato. O grupo amino do glutamato formado pode ser transferido, por reação de transaminação, ao oxaloacetato, produzindo aspartato e regenerando o alfa-cetoglutarato. Todos os vinte aminoácidos protéicos, exceto a lisina e a trionina, transaminam com o alfa-cetoglutarato, dando os produtos glutamato e o  cetoácido correspondente ao aminoácido transaminado. Para a maioria das reações de transaminação, o alfa-cetoglutarato e o glutamato servem como um dos pares alfa-ácido-aminoácido.
O grupo amino deve ser eliminado porque é tóxico. As aminotransferases da maioria dos tecidos de mamíferos utilizam o alfa-cetoglutarato como aceptor do grupo amino, formando glutamato; podem reagir também, embora com afinidade menor, com o oxaloacetato, que é convertido em aspartato. Ou seja, o glutamato é o primeiro reservatório temporário do grupo amino e o aspartato é o segundo depositório do grupo amino.
Depois que a transaminase glutâmica pirúvica (TGP) retira o grupo amino e passa para o glutamato, o glutamato pode seguir outro caminho de transaminação que ocorre na conversão em aspartato, quem faz essa reação é a transaminase glutâmica oxalacética (TGO) que retira o grupo amino do glutamato e transfere para o oxaloacetato formando aspartato. TGP: dá origem a piruvato e glutamato. O aminoácido reage com alfa-cetoglutarato formando alfa-cetoácido + glutamato. TGO: dá origem a alfa-cetoglutarato e aspartato. O glutamato reage com oxaloacetato formando alfa-cetoglutarato + aspartato.
As aminotransferases são as responsáveis em catalisarem reações de transaminação
Importante: o glutamato é o aminoácido mais abundante na corrente sanguínea, pois todos os aminoácidos degradados irão liberar glutamato pela transaminação.
A desaminação oxidativa é a etapa em que o nitrogênio é retirado do glutamato, pela enzima Glutamato desidrogenase, gerando uma molécula inorgânica: a amônia (NH3), que também existe na sua forma protonada: íon amônio (NH4+). A produção de amônia gera um sério problema fisiológico porque essa molécula é extremamente tóxica. Talvez por isso a desaminação oxidativa esteja restrita apenas a um tecido: o fígado. E é exatamente o fígado o único tecido que tem a capacidade de metabolizar essa amônia convertendo-a em uréia uma molécula de baixa toxicidade e de alta solubilidade, muito adequada para a excreção via urina. O processo de retirada do grupamento amino do glutamato envolve dois passos: No primeiro a oxidação do glutamato é acoplada com a redução de um carreador de hidrogênio, que pode ser o NAD+ ou NADP+. Na segunda etapa ocorre uma hidrólise que resulta na formação de alfa-cetoglutarato e de amônia. A desaminação oxidativa é uma reação intramitocondrial e está acoplada a um processo eficaz de degradação da amônia formada, a síntese da uréia. Essa desaminação mitocondrial requer NAD+ ou NADP+ como receptor dos elétrons da reação. Com a retirada do grupamento amino do aminoácido, há a formação de um cetoácido. No caso do glutamato (principal aminoácido dessa via) o cetoácido formado é o α-cetoglutarato que sai da mitocôndria e retorna ao citoplasma para servir de substrato para outra reação de transaminação. O α-cetoglutarato é um intermediário do Ciclo de Krebs e a sua saída da mitocôndria só pode ocorrer quando o Ciclo de Krebs não está ativo, caso contrário ele será utilizado como substrato das enzimas. Ambos os processos são importantes para permitir a retirada do grupo amina do aminoácido para que o mesmo possa ser utilizado na oxidação para gerar ATP ou produção de compostos não nitrogenados, como glicose, glicogênio e ácidos graxos.
As reações de transaminação é a primeira etapa no catabolismo da maioria do L-aminoácidos, 
uma vez que eles alcancem o fígado, é a remoção de seus grupos alfa -amino, realizada por 
enzimas denominadas aminotransferases ou transaminadas. Nessas reações de 
transaminação, o grupo alfa-amino é transferido para o carbono alfa do alfa-cetoglutarato, 
liberando o correspondente alfa-cetoácido, análogo do aminoácido. Não ocorre desaminação 
(perda de grupos amino) efetiva nessas reações, pois o alfa-cetoglutarato to rna-se aminado 
enquanto o alfa-aminoácido é desaminado. O efeito das reações de transaminação é a coleta 
de grupos am inos, a partir de diferentes aminoácidos, na fo rma de L -glutamato. O glutamato 
então funciona como doador de grupos aminos para vias biossi ntéticas ou para vias de 
excreção, que levam à eliminação de produtos nitrogenados não utilizados. Todas as 
aminotransferases apresentam o mesmo grupo prostético e o mesmo mecanismo de reação. O 
grupo prostético é o piridoxal-fosfato (PLP), a forma coenzima da piridoxina, ou vitamina B6. O 
piridoxal-fosfato funciona como um carreador intermediário de grupos aminos, no sítio ativo 
das aminotransferases. D ependendo do am inoácido transam inado, haverá um tipo diferente 
de cetoácido formado (p.e.x.: a alanina forma o piruvato; o aspartato forma o oxalacetato), 
porém sempre o mesmo aminoácido glutamato é fo rmado. Isso faz com que após essa reação, 
uma grande quantidade de glutamato seja produzida no fígado. 
4) Relacione a utilização de aminoácidos como fonte para a síntese de moléculas para o Ciclo de Krebs e Glicólise.
Os aminoácidos são as unidades básicas formadoras de proteínas e também são precursores de todos os compostos nitrogenados não proteicos, que incluem as bases nitrogenadas constituintes dos nucleotídeos (compostos dos ácidos nucleicos e coenzimas) e das aminas e seus derivados, como adrenalina e histamina.
Os aminoácidos são constituídos por um grupo amina, um hidrogênio, um grupo carboxila e uma cadeia lateral (diferente para cada aminoácido)em volta de um carbono, denominado carbono-α. A classificação dos aminoácidos é feita da seguinte maneira:
Essenciais: Aqueles que não são sintetizados em quantidades suficientes no corpo e, dessa forma, devem estar presentes na dieta em quantidades suficientes para suprir as necessidades corporais.
Não essenciais: Aqueles que são sintetizados em quantidades suficientes no corpo para suprir as necessidades corporais.
Pelo fato de apenas os aminoácidos não essenciais serem sintetizados em quantidades suficientes no corpo, à discussão referente a esse tópico não se aplica aos aminoácidos essenciais.
A síntese pode ocorrer de duas formas:
 Os aminoácidos sintetizados pela transferência de um nitrogênio (fornecido por um composto comum e fundamental, tanto para a síntese quanto para a degradação de aminoácidos, chamado glutamato) a uma estrutura de carbono precursor proveniente do ciclo de Krebs ou da glicólise.
Ex: Piruvato → Alanina (reação ocorre com Glutamato fornecendo o nitrogênio ao piruvato)
Oxaloacetato → Aspartato (Glutamato também participa dessa reação)
 Os aminoácidos sintetizados especificamente a partir de outros aminoácidos por reação de amidação, na qual depende da presença de um grupo NH3 ou depende apenas da disponibilidade de um aminoácido no corpo.
Ex: Fenilalanina → Tirosina (Reação depende exclusivamente da presença da Fenilalanina)
Aspartato → Asparagina (ocorre uma reação de amidação, ou seja, um grupo amino é incorporado ao Aspartato)
A degradação dos aminoácidos começa com a remoção de seu grupo amino, que para a maioria dos aminoácidos (alanina, arginina, aspartato, asparagina, cisteína, fenilalanina, glutamina, isoleucina, leucina, tirosina, triptofano e valina) é feita da seguinte maneira:
• O Aminoácido transfere seu grupo amino para o α-cetoglutarato em uma reação de transaminação catalisada por aminotransferases e que tem como produto α-cetoácido (cadeia carbônica remanescente do aminoácido) e glutamato.
•Em seguida o glutamato formado pode ser utilizado em uma nova reação de transaminação ou em uma reação de desaminação.
Após ser removido o grupo amino do aminoácido, resta sua cadeia carbônica (α-cetoácido), que poderá, dependendo do tecido e de seu estado fisiológico, ser oxidada pelo ciclo de Krebs, embora as cadeias carbônicas dos aminoácidos não sigam uma via comum de oxidação, eles convergem para a produção de apenas alguns compostos, como piruvato, acetil-CoA, oxaloacetato, α-cetoglutarato, succinel-CoA e fumarato, utilizada pela gliconeogênese, para a produção de glicose e conversão a triacilgliceróis.
5) Explique a formação de uréia a partir do catabolismo de aminoácidos
A produção de uréia constitui um meio de se remover o nitrogênio residual resultante da oxidação dos aminoácidos na forma de um composto atóxico e hidrossolúvel.
O NH4+ e o aspartato provenientes da degradação dos aminoácidos são destinados à produção de uréia no fígado. Esta se inicia no matriz mitocondrial, com a formação de carbamoil-fosfato a partir de íons amônia e bicarbonato. O carbomoil-fosfato condensa-se com ornitina, formando citrulina, que é transferida para o citossol, onde reage com aspartato, formando argininossuccinato, que se decompõe e, arginina e fumarato. A arginina é hidrolisada, regenerando ornitina e produzindo uréia.