estruturas e função de Proteinas

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Estrutura e Função de 
Proteínas
As Proteínas
As proteínas observadas na natureza evoluíram pela pressão selectiva para
efetuar funções específicas.
As propriedades funcionais das proteínas dependem da sua estrutura
tridimensional.
A estrutura tridimensional surge porque seqüências de aminoácidos em
cadeias polipeptídicas se enovelam a partir de uma cadeia linear em
domínios compactos com estruturas tridimensionais específicas.
Estes domínios servem como módulos para a construção de grande
agregados como partículas virais ou fibras musculares, podem formar sítios
catalíticos ou de intereção encontrados em enzimas e também proteínas que
carregam oxigênio ou que regulam a função do DNA.
Primária Secundária Terciária
Quaternária
Cadeias
polipeptídicas
Regiões da
seqüência que
formam estruturas
regulares
Empacotamento das
estruras secundárias
formando um ou
múltiplos domínios
Algumas proteínas são
compostas por várias
estruturas terciárias
A Cadeia Polipeptídica
As cadeias polipeptídicas são normalmente compostas por 20 
aminoácidos diferentes que são ligados covalentemente durante o processo
de síntese pela formação de uma ligação peptídica.
Os 20 aminoácidos possuem em comum:
Carbono alfa (Ca) ligado a um hidrogênio e a cadeia lateral (R)
Grupamento carboxi (COOH)
Grupamento amino (NH2)
PSI
PHI Omega
Ligação Peptídica
Cada unidade peptídica é um grupo planar rígido com 
distância e ângulo ? conhecidos.
Cada unidade possui dois graus de liberdade que rotacionam
em torno da ligação N-Ca (f ) e da ligação Ca-C=O (? ).
Gráfico de Ramachandran
Mostra regiões em que a 
combinação dos ângulos f e ? de 
cada unidade peptídica não causam
colisões estéricas entre átomos de 
diferentes unidades.
Os Aminoácidos
Propriedades importantes no 
contexto estrutural:
Tamanho
- núcleo compacto
Carga
-formação de pontes salinas
Polaridade
-participação em pontes de 
hidrogênio
Hidrofobicidade
Aromaticidade
Características específicas
Interações que governam o enovelamento e a 
estabilidade das proteínas
• Interações não-covalentes
– Repulsões de curto
alcance
– Forças eletrostáticas
– Interações de Van de 
Waals
– Pontes de hidrogênio
• Interações hidrofóbicas
Elementos de Estrutura Secundária
Voltas
– b-hairpins
– g-turns
– b-turns
Hélices alfa Fitas beta
Estruturas Supersecundárias
Hélice-alça-hélice “greek-key”
Estrutura b-a-b
Triose phosphate isomerase
Troponina-C Staphylococcus nuclease
Estruturas Terciárias
Proteínas Globulares Proteínas Fibrosas
Motivo LRR 
Unidades
repetitivas de 
b-a
Proteínas secretadas
Peptídeo sinal
Pelo menos uma
região
transmembranar
Proteínas com repetições internas
Proteínas de membrana
Proteínas de Múltiplos Domínios
Proteínas com múltiplos domínios globulares
ativadores de plasminogenio
Proteínas com domínios globulares e fibrosos
colágenos modulares
Proteínas de membrana com domínios LRR
alguns receptores de proteínas
Proteínas de membrana com domínios lobulares
alguns receptores tirosino kinases
A fusão de diferentes genes que codificam proteínas é o 
mecanismo mais importante para a criação de proteínas de 
múltiplos domínios
Estrutura Quaternária
Proteínas que existem em complexos nao covalentemente ligados, 
compostos por duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou
não.
Um importante aspecto de todas as superfícies que
interagem é a complementaridade de formas.
Cada cadeia polipeptídica podendo
se enovelar em independentes
conformações globulares
As interações entre os monômeros
involve as interações hidrofóbicas e 
outras interações entre elementos de 
estrutura secundária. 
Na periferia da interface existem
pontes de hidrogênio e pontes salinas
entre os cadeias laterais ionizadas
Funções
• Atividade catalítica
– Modificação de moléculas
– Síntese de proteínas e de outras moléculas
• Armazenamento
– Íons e pequenas moléculas complexadas à proteína
(hemoglobina/oxigênio)
• Transporte
– Desde elétrons a macromoléculas
• Transmissão de mensagem
– Trasmissão de impulsos nervosos
– Coordenação de processos biológicos realizados através
de moléculas sinalizadoras - hormônios
• Sistema imunológico
– anticorpos
• Regulação
– Mecanismos de “feedback
• Papel estrutural
– suporte mecânico