LISTA DE EXERCÍCIOS ENZIMOLOGIA

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Resolução da Lista de Exercícios – Enzimologia
3) Só os aminoácidos L são constituintes de proteínas, devido à especificidade da enzima peptidil transferase, que só faz a ligação peptídica se a cadeia lateral do aminoácido estiver para a esquerda, além disso é necessário possuir a(alfa) para ser reconhecida.
5) Em 1877, quando Buchener obteve sucesso na extração de enzimas de células de leveduras que catalisavam a fermentação alcóolica. Isto demonstrou que estas enzimas catalisavam a maioria das vias metabólicas energéticas e podem funcionar independentemente da sua estrutura, sendo assim consideradas como um catalisador biológico.
6) Para alguns tipos de processos biológicos, apenas a cadeia protéica não é suficiente, por isso a proteína requer uma molécula denominada cofator a qual pode ser uma pequena molécula orgânica, denominada coenzima ou um íon metálico. Os cofatores são geralmente estáveis em temperatura alta. A catálise ativa enzima-cofator é denominada holoenzima, onde a mesma é uma enzima conjugada. Quando o cofator é removido, se mantém a proteína, a qual é catabolicamente inativa e é denominada apoenzima. 
1) A curva de titulação se baseia em base protonada (forma ácida), Base desprotonada (base conjugada) e no equilíbrio das concentrações (forma protonada mais a desprotonada). Assim, todos estes conceitos variam de acordo com os diferentes valores do pH, que são modificados pelo tipo de fluído biológico seja ele mais ácido ou mais básico. Através desse sistema, é possível realizar a catálise das enzimas, ou sua evolução no organismo.
2) Ele irá se dirigir para o polo positivo, pois se seu ponto isoelétrico é 5,85 ele será básico com a carga negativa, assim fará com que ele percorra para a carga positiva.
4) Estrutura primária: É uma sequência de 
aminoácidos, dada pela seqüência de nucleotídeos da molécula de
DNA responsável por sua síntese. A estrutura
primária de peptídeos e proteínas refere-se ao
número linear e a ordem dos aminoácidos
presentes. Nesta estrutura
são encontradas ligações peptídicas e
eventualmente, dependendo da proteína,
podem ser encontradas ainda as pontes de
dissulfeto. 
Estrutura Secundária: Relaciona a forma que a cadeia polipeptídica assume no espaço, que pode ser de α-hélice ou β-folha pregueada. A conformação em α-hélice é conferida através do ângulo de torção que os resíduos de aminoácidos apresentam na ligação peptídica, estabilizada por pontes de hidrogênio entre o oxigênio do grupamento carboxila de um Cα e o H do grupamento amino do outro aminoácido. Uma proteína pode apresentar os dois tipos de organização secundária dentro de sua molécula, assim como a α-hélice ou β-folha pregueada.
Estrutura terciária: corresponde às relações da cadeia polipeptídica no sentido de estabilizar a conformação tridimensional. Muitos tipos de interações químicas podem ocorrer dentro de uma molécula protéica para garantir a estabilidade das cadeias polipeptídicas. As mais fortes são as ligações covalentes, como a que ocorre entre dois aminoácidos cisteína que se unem através de pontes dissulfetos entre seus grupamentos – SH formando o complexo cistina.
Estrutura quaternária: é o arranjo espacial entre cadeias peptídicas das proteínas oligoméricas, definida por interações nãocovalentes entre as cadeias peptídicas e outros compostos de origem não protéica que, freqüentemente, fazem parte da proteína. A estrutura quaternária, portanto diz respeito ao arranjo não covalente formado por várias cadeias polipeptídicas como é o caso da hemoglobina.
7) As isoenzimas são grupos de enzimas que possuem formas moleculares diferenciadas na mesma enzima, que catalisam a mesma reação, entretanto possuem propriedades físico-químicas distintas, como a massa molecular, ponto isoelétrico e parâmetros cinéticos (pH e temperatura), porém seu mecanismo catalítico é o mesmo.
8) A função dos catalisadores é aumentar a velocidade de uma reação reduzindo a energia livre de ativação (∆G‡ ) do estado de transição sem alterar o equilíbrio da reação, assim permite que a reação atinja o equilíbrio (constante de velocidade direta e reversa iguais) mais rapidamente do que na ausência do catalisador.
9) O Modelo de encaixe induzido seria o mais apropriado para explicar o mecanismo de catálise enzimática, pois a enzima e o substrato sofrem conformação para o encaixe. O substrato é distorcido para conformação exata do estado de transição. E por fim, a energida de ligação entre E e S, que promovem a energia para catálise contribui para a especificidade da enzima, deste modo podemos dizer que este modelo é o mais correto.
10) Mecanismos Catalíticos são:
1. Efeito eletrostático (eliminação da camada de solvatação das biomoléculas em solução) 
2. Restrição da liberdade de movimentos das moléculas E e S em solução (redução da entropia) 
3. Efeitos de proximidade e orientação (alinhamento de grupos funcionais no centro ou sítio de catálise) 
4. Distorção conformacional do substrato (estado de transição)
Tipos de Catálises:
1. Catálise ácido-base (específica e/ou geral) - transferência de prótons de um substrato ou de um intermediário. Aminoácidos que recebem ou doam prótons nos centro ativos das enzimas, isso explica a dependência do pH na atividade das enzimas. Esse tipo de catálise ocorre na maioria das enzimas
2. Catálise covalente - formação de ligação covalente transitória entre o substrato e a enzima. Nesse tipo de catálise ocorre a formação de uma ligação covalente entre a enzima e o substrato (ex: hidrólise)
 3. Catálise por íons metálicos - íons metálicos ligados às enzimas auxiliam a reação. Nesse tipo de catálise o íon (zinco, magnésio ou cálcio) estão ligados a aminoácidos do centro ativo e participam da catálise como nas catálises ácido base orientando o substrato ou estabilizando o complexo ES eletricamente.