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Aminoácidos e proteínas

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CENTRO UNIVERSITÁRIO DE BRASÍLIA – UniCEUB
FACULDADE DE CIÊNCIAS DA SAÚDE - FACES
CURSOS DE BIOMEDICINA, CIÊNCIAS BIOLÓGICAS E NUTRIÇÃO.
DISCIPLINAS DE BIOQUÍMICA
PROFESSOR: CLÁUDIO HENRIQUE CERRI E SILVA
AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS 
AMINOÁCIDOS:
Os aminoácidos são as unidades estruturais básicas das proteínas. Cada aminoácido possui um carbono central, denominado carbono , ao qual se ligam quatro diferentes grupos: um grupamento amina, uma carboxila, um átomo de hidrogênio e um grupamento R diferenciado, todos eles ligados a um átomo de carbono , que é assimétrico. Com exceção da glicina, todos os aminoácidos possuem um átomo de carbono assimétrico (o átomo de carbono ). Um grupamento R é referido como cadeia lateral.
Estrutura geral de um aminoácido na Projeção de Fischer. À esquerda a forma não iônica de um aminoácido e à direita sua forma Zwitteriônica (totalmente ionizada).
Os aminoácidos também são importantes como neurotransmissores, como precursores para neurotransmissores, glicose (conhecidos como glicogênicos), corpos cetônicos (denominados cetogênicos), fosfolipídios (fosfatidil serina), grupamento heme de proteínas, nucleotídeos e creatina, além de atuarem no transporte de grupos amina.
Propriedades dos Aminoácidos:
Em solução de pH neutro, os aminoácidos são predominantemente iontes dipolares ou íons Zwitterionss, em vez de moléculas não ionizadas. Na forma dipolar de um aminoácido, a amina é protonada (-NH3+) e a carboxila está dissociada (-COO-).
O estado de ionização de um aminoácido varia com o pH. Em solução ácida, a carboxila está sem ionização (-COOH), e a amina está ionizada (-NH3+). Em solução alcalina, a carboxila está ionizada (-COO-), e a amina está sem ionização (-NH2).
O arranjo tetraédrico em torno dos quatro grupos diferentes em torno do carbono confere atividade ótica aos aminoácidos. A glicina é o único aminoácido sem atividade ótica.
As duas formas em imagem especular são chamadas isômeras L(Levógiro) e isômero D (Dextrógiro). Apenas os aminoácidos L(Levógiro) são constituintes das proteínas.
Classificação dos Aminoácidos com base na estrutura química:
As propriedades de um aminoácido dependem de sua cadeia lateral (-R). Cadeias laterais são grupos determinantes importantes da conformação e função das proteínas, bem como da carga elétrica da molécula.
 O conhecimento das propriedades destas cadeias é importante para a compreensão dos métodos de análise, purificação e identificação das proteínas. Aminoácidos de cadeia lateral carregada, polares ou hidrofílicas normalmente encontram-se expostos na superfície das proteínas. Os resíduos hidrofóbicos não-polares normalmente encontram-se escondidos no interior de uma proteína e sem contato com a água. De acordo com a cadeia lateral (grupo –R), os aminoácidos são classificados em:
Grupos R de cadeia lateral alifática; Grupos R polares não carregados (neutros); Grupos R carregados positivamente; Grupos R carregados negativamente.
Grupos R de cadeia lateral alifática:
Aminoácidos alifáticos possuem hidrocarbonetos saturados como cadeias laterais e pode conter anel aromático ou enxofre. O mais simples é a glicina com apenas o íon H+ como cadeia lateral e às vezes é classificada como aminoácido polar não carregado.
Cadeia alifática hidrocarbonada: alanina, valina, leucina, isoleucina e prolina.
Cadeia com anel aromático: fenilalanina e triptofano.
Cadeia com enxofre: metionina. 
Membro menos hidrofóbico: alanina - próxima da linha de fronteira entre não polares e grupos R polares não carregados. 
Grupos R polares não carregados:
São relativamente mais solúveis em água do que R não polares. 
Seus grupos R contêm grupos funcionais neutros (não carregados) polares que podem formar ligações de hidrogênio com a água. 
Grupos hidroxilicos alifáticos: serina, treonina e tirosina.
Grupos Amídicos: asparagina e glutamina.
Grupos sulfídrilico (-SH): cisteína.
Grupos R carregados positivamente:
Possuem cadeias laterais muito polares, que os tornam altamente hidrófilos. 
Lisina e Arginina têm cargas positivas em pH neutro.
Histidina pode não ter carga ou tê-la positiva, dependendo de seu ambiente local.
Grupos R carregados negativamente:
Possuem cadeias laterais ácidas.
São o ácido aspártico e ácido glutâmico.
São geralmente chamados de aspartato e glutamato para salientar que suas cadeias têm, quase sempre, cargas negativas no pH fisiológico.
Alguns desses aminoácidos não são sintetizados pelos mamíferos e, portanto são considerados essenciais. São eles: Arginina (para crianças em crescimento, uma vez que mamíferos hidrolisam a maior parte de arginina para formação de uréia), Histidina (não essencial para adultos), Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano e Valina. Alguns desses aminoácidos essenciais podem derivar-se em outros aminoácidos e sua quantidade deve ser muito maior se por ventura o aminoácido que ele deriva não estiver presente em quantidade suficiente.
Os aminoácidos apresentam dois ou mais grupamentos ionizáveis, segundo o pH do meio onde se encontram. O grupamento carboxílico possui o menor pKa e o grupamento amino possui o maior pKa. A média aritmética desses valores corresponde ao ponto isoelétrico, onde o aminoácido possui sua forma totalmente ionizada. Quando um aminoácido é titulado, sua curva de titulação indica a reação de cada grupo funcional com o íon hidrogênio. Na alanina, por exemplo, os grupos amina e carboxila são os dois grupos tituláveis. Em pH muito baixo, a alanina tem um grupo carboxila protonado (sem carga, COOH) e um grupo amina carregado positivamente (NH3+), com a adição de bases, o grupo carboxila perde seus prótons para tornar-se um grupo carboxilato carregado negativamente (COO-), à medida que o pH vai aumentando com a adição de mais base o grupo amina protonado perde seus prótons (NH2), o que caracteriza uma curva de titulação de um ácido diprótico. Aminoácidos com cadeia lateral com grupos tituláveis podem ter curvas de titulações similares a de ácidos tripóticos (histidina) e tetrapróticos (arginina). A figura a seguir representa a titulação do aminoácido glicina que possui somente dois grupamentos ionizáveis.
PROTEÍNAS:
As proteínas são polímeros lineares formados pela ligação de uma carboxila α de um aminoácido a uma amina de outro através de uma ligação peptídica, ou amídica, acompanhada pela perda de água. Quando dois aminoácidos estão ligados desta forma, o componente resultante é chamado de dipeptídio. Uma série de aminoácidos unidos por ligações peptídicas forma uma cadeia peptídica ou polipeptídica, sendo cada aminoácido chamado de resíduo de aminoácido. Uma cadeia polipeptídica tem polaridade, porque suas extremidades são diferentes, com uma α amina em uma ponta e uma carboxila α na outra. A extremidade com a amina, ou ponta amínica é considerada como sendo o início de uma cadeia peptídica.
Dessa forma uma molécula de polipeptídio possui uma extremidade amino-terminal e outra carboxi-terminal, como representado a seguir.
O papel central ocupado pelas proteínas é evidenciado no fato de que a informação genética é, em última instância, expressa como proteínas.
 Para cada proteína existe um segmento de DNA que guarda a informação, especificando sua seqüência de aminoácidos. Existem aproximadamente 300 aminoácidos presentes em vários sistemas animais, de plantas e microrganismos, mas apenas 20 aminoácidos codificados pelo DNA constituem as proteínas. 
As proteínas estão entre as macromoléculas biológicas mais abundantes, pois representam cerca de 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante da matéria viva e, possuem variadas funções, como:
Catálise Enzimática: quase todas as reações químicas em sistemas biológicos são catalisadas por macromoléculas especificas, chamadas de enzimas, que representamum grupo mais variado e altamente especializado de proteínas cujos componentes exibem atividade catalítica.
Transporte e armazenamento.
Movimento coordenado.
Sustentação mecânica
Proteção imunitária.
Geração e transmissão de impulsos nervosos.
Controle do crescimento e diferenciação. 
NÍVEIS ESTRUTURAIS BÁSICOS DAS PROTEÍNAS
Estrutura Primária
Cada proteína é diferente das outras por sua estrutura primária, isto é, pelo número, seqüência e posição dos resíduos de aminoácidos que a compõe.
A estrutura primária inclui todas as ligações covalentes (ligações peptídicas) entre aminoácidos que compõem uma proteína e é definida pela seqüência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
A estrutura primária determina a forma e a função da proteína.
A estrutura primária é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. As interações intermoleculares (entre os aminoácidos das proteínas fazem com que a cadeia protéica assuma uma estrutura secundária e, algumas vezes, uma estrutura terciária).
A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino-terminal" (N-terminal) e uma extremidade "carboxi-terminal" (C-terminal). 
A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.
Estrutura Secundária
É uma função dos ângulos formados pelas ligações peptídicas que ligam os aminoácidos.
A conformação espacial é mantida graças às interações intermoleculares (ligação hidrogênio) entre os hidrogênios dos grupos amino e os átomos de oxigênio dos outros amino ácidos.
Em geral, estas ligações forçam a proteína a assumir uma forma helicoidal, como uma corda enrolada em torno de um tubo imaginário. Esta forma, a mais comum, é chamada de alfa hélice, podendo ocorrer também estrutura tipo folha -pregueada, onde o esqueleto peptídico nas folhas β está quase completamente estendido e as pontes de hidrogênio podem se formar entre diferentes partes de uma mesma cadeia dobrada sobre si mesma (pontes intra cadeia) ou entre diferentes cadeias (pontes intercadeias). Se as cadeias peptídicas se estenderem em uma mesma direção, ou seja, estiverem alinhadas em termos de terminais, será formada uma folha pregueada paralela. Quando cadeias alternadas se estendem em direções opostas, será formada uma folha pregueada antiparalela. As pontes de hidrogênio formadas entre cadeias peptídicas em uma folha β pregueada fazem uma estrutura repetida em ziguezague, sendo importante ressaltar que as pontes de hidrogênio são perpendiculares à direção da cadeia protéica e não paralelas a ela como na α – hélice.
Estrutura Terciária
 
A estrutura terciária diz respeito à forma tridimensional específica assumida pela proteína como resultado do enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica. A estrutura terciária das enzimas toma geralmente uma forma globular compacta. A estrutura terciária é restringida pela conformação da estrutura secundária. A manutenção da estrutura terciária é mantida por intermédio das coordenações por íons metálicos, interações hidrofóbicas, ligação dissulfeto, atrações eletrostáticas e pontes de hidrogênio, todas elas ocorrendo entre as cadeias laterais dos aminoácidos.
Estrutura Quaternária
Há também as estruturas quaternárias, que ocorre em proteínas que são constituídas de múltiplas cadeias polipeptídicas chamadas de subunidades, em que a estrutura quaternária é justamente o arranjo das subunidades umas em relação às outras, sendo que a interação entre as subunidades é mediada por interações não-covalentes, como pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas. O número de cadeias pode variar de duas até mais de 12, e elas podem ser idênticas ou diferentes. Alguns exemplos são dímeros, trímeros e os tetrâmeros, com duas, três e quatro cadeias polipeptídicas, respectivamente, sendo o termo genérico para elas oligômero.
Por causa dessas interações não-covalentes, mudanças sutis na estrutura de um sítio de uma molécula de proteína podem causar mudanças drásticas nas propriedades de um sítio distante, sendo as proteínas que possuem essa propriedade, são chamadas de alostéricas. Muitas proteínas com múltiplas subunidades exibem efeitos alostéricas, mas não todas.
O desdobramento de uma proteína é chamado de desnaturação, esta pode ocorrer por fatores como o calor, variações de pH, detergentes, e produtos químicos. E se as condições forem apropriadas poderá haver a recuperação da conformação nativa da proteína, renaturação.
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Quanto à composição: proteínas simples, que ao serem hidrolisadas liberam apenas aminoácidos e proteínas conjugadas, que possuem um grupo não-protéico chamado de grupo prostético, o qual também é liberado junto a aminoácidos por hidrólise. 
Quanto ao número de cadeias polipeptídicas: proteínas monoméricas, compostas por uma única cadeia polipeptídica ou proteínas oligoméricas, compostas por mais de uma cadeia polipeptídica (são proteínas de função e estrutura mais complexa). 
Quanto à função que desempenham: dinâmicas, com funções de defesa, transporte, catálise de reações, controle do metabolismo e contração, ou estruturais, que promovem sustentação estrutural celular e tissular (como por exemplo, colágeno e elastina).
Quanto a Forma: proteínas fibrosas, geralmente insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares elevados (formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra). A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, as esclerotinas do tegumento dos artrópodes, a conchiolina das conchas dos moluscos, ou ainda a fibrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos; algumas proteínas fibrosas, porém, possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente. Além das fibrosas ocorrem também as proteínas globulares, que possuem formas esféricas. Geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como as enzimas, e transportadores como a hemoglobina.
PROTEÍNAS HOMÓLOGAS
São proteínas que realizam a mesma função em espécies diferentes. Como a hemoglobina, que em diferentes espécies de vertebrados, tem a mesma função de transportar oxigênio. Proteínas homólogas de espécies diferentes geralmente têm cadeias polipeptídicas idênticas, ou quase idênticas, em tamanho. 
Muitas posições na seqüência de aminoácidos são ocupadas pelo mesmo aminoácido em todas as espécies e são, por isso, chamados de resíduos invariáveis. Em outras posições podem ocorrer variações consideráveis no tipo de aminoácido que as ocupam, quando a espécie varia, estes aminoácidos são chamados de resíduos variáveis. 
Referências:
Berg, J.M.; Tymoczko, J. L. & Stryer, L. Bioquímica. 5ª ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2004
Campbell, Mary K. Bioquímica. 3ª ed. Porto Alegre: Artmed, 2001.
Nelson, D.L. Cox, M.M. Lehninger Princípios de Bioquímica. 3 ed. São Paulo: Sarvier, 2002.

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