AULA PROTEÍNAS

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PROTEÍNAS
AULA-2
Prof.: GAMALIEL PIRES DE MOURA
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Somos seres protéicos: a vida está intimamente ligado às proteínas. Estas moléculas especiais realizam as mais variadas funções no nosso organismo, desde o transporte de nutrientes e metabólitos à catálise de reações biológicas. 
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CARACTERÍSTICAS
As proteínas são macromoléculas complexas, compostas de aminoácidos, e necessárias para os processos químicos que ocorrem nos organismos vivos.
São constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega “proteios”, que significa “em primeiro lugar”.
Nos animais, as proteínas correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes.
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DEFINIÇÃO
As proteínas são bio-polímeros formadas essencialmente por aminoácidos ligados entre si, em seqüência linear específica, através de ligações peptídicas. 
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA
É a união do grupo amino (-NH2) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido com a formação de uma amida.
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA
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AMINOÁCIDOS
De um modo geral, cada composto orgânico pertence a uma determinada função. Entretanto, existem compostos que possuem simultaneamente duas ou mais funções, ou seja, são de funções mista. 
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PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS
Unidades fundamentais das proteínas
20 diferentes cadeias laterais especificadas pelo código genético.
Os aminoácidos são compostos sólidos incolores, sendo a maioria de sabor adocicado, alguns insípidos e outros amargos.
 Os aminoácidos, com exceção da glicina, apresentam carbono assimétrico; assim, esses compostos apresentam atividade óptica, aparecendo quase sempre na forma levógira.
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ISOMERIA ÓPTICA NOS AMINOÁCIDOS
Na natureza só é encontrado a forma L.
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PROPRIEDADES QUÍMICAS DOS AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos apresentam em sua molécula o grupo carboxila (que lhes dá característica ácida) e o grupo amino (que lhes dá característica básica). Quando em solução, ocorre interação intramolecular.
Caráter anfótero
Solubilidade em água
Elevado PF e PE
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CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Quanto a polaridade dos radicais R ligados ao carbono alfa os aminoácidos podem ser classificados como apolares (R é não polar ou hidrofóbico) ou polares (R é polar ou hidrofílico).
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AMINOÁCIDOS APOLARES
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AMINOÁCIDOS APOLARES
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AMINOÁCIDOS POLARES
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AMINOÁCIDOS POLARES
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Formas não-iônicas e iônicas dos aminoácidos.
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Os aminoácidos tem curvas de titulação caracteristicas.
TITULAÇÃO: adição ou remoção gradual de prótons
Ácido fraco: doar prótons parcialmente
pH: “concentração de prótons”
pKa: capacidade de doação de prótons.
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Grupo R não ionizável.
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Grupo R ionizável.
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Propriedades dos aminoácidos padrões.
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PEPTÍDEOS
Peptídeos são compostos cuja complexidade está situada entre os aminoácidos e as proteínas →di, tri, tetra-peptídeos (acima de 10 unidades classifica-se como proteína).
A maioria das proteínas tem mais de 200 aminoácidos ligados através de ligações peptídicas. 
As propriedades dos peptídeos são diferentes das proteínas → os peptídeos ao contrário das proteínas têm cadeia reta, são solúveis em água, não coagulam com o calor e não sofrem desnaturação. 
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PEPTÍDEOS
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PEPTÍDEOS
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PROTEÍNAS
São polímeros de alto peso molecular formado por aminoácidos ligados de maneira covalente, formando polímeros não ramificados por meio de ligações amídicas denominadas ligações peptídicas.
As propriedades de uma proteína são determinadas pelo número e espécie dos resíduos de aminoácidos, bem como pela seqüência desses compostos na molécula.
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PROTEÍNAS
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PROTEÍNAS
Uma proteína não apresenta necessariamente todos os tipos de aminoácidos na sua molécula, ao contrário, a sua grande maioria apresenta grande proporção de um mesmo aminoácido.
Alguns aminoácidos são encontrados em poucas proteínas mas em grandes proporções. (prolina no colágeno).
 A degradação de proteínas, seja de ordem química ou enzimática, leva a formação de polímeros menores e finalmente aos aminoácidos livres.
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CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
QUANTO A COMPOSIÇÃO: 
Proteínas simples: por hidrólise liberam apenas aminoácidos
Proteínas conjugadas: por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado GRUPO PROSTÉTICO. Ex: Metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc.
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Fig. 2.11 A estrutura quaternária da hemoglobina consiste na associação de duas cadeias α e duas cadeias β, cada uma associada a um grupo heme (em vermelho). 
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	Fig. 3.2 Estrutura do grupo heme da 	hemoglobina oxigenada. a) O íon Fe2+ 	liga-se aos átomos de nitrogênio dos 	núcleos pirrólicos (numerados de I a IV) do anel porfirínico (em preto, com as cadeias laterais em cinza), à molécula de oxigênio e ao grupo imidazólico da histidina proximal (His 87). b) Representação tridimensional do he
me. 
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PROTEÍNAS SIMPLES
As proteínas simples podem ser ainda subdivididas em dois grupos de acordo com a sua solubilidade e forma: fibrosas e globulares.
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FIBROSAS
Possuem estrutura fibrosa
São formadas por cadeias de aminoácidos colocadas paralelamente umas as outras e mantidas unidas por ligações de hidrogênio e covalentes.
São geralmente insolúveis em água
Ex: queratina (proteína da pele); colágeno (proteínas dos tecidos conectivos); miosina (músculo). 
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FIBROSAS
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GLOBULARES
Polipeptídios firmemente dobrados na forma de bola
São geralmente solúveis em água
Cada proteína tem uma estrutura terciária própria que lhe permite realizar sua função biológica única
As proteínas globulares incluem a maioria das proteínas que realizam processos químicos no nosso organismo. Ex. enzimas.
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GLOBULARES
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PROTEÍNAS CONJUGADAS
São formadas por uma parte polipeptídica (apoproteína) e por outra de natureza não protéica (grupo prostético).
O grupo prostético se liga a proteína por grupos iônicos, polares ou não polares.
Relação proteína grupo prostético geralmente é 1:1.
A fração protéica e não protéica podem ser facilmente separadas por hidrólise branda. 
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PROTEÍNAS CONJUGADAS
A fração protéica quando devidamente ligada ao grupo prostético é em gela bastante estável em relação a ação de agentes desnaturantes.
São classificadas geralmente de acordo com a natureza da parte não protéica.
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CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS QUANTO A FUNÇÃO
Enzimas: são proteínas essenciais que permitem que todas as reações no nosso organismo ocorram em velocidade adequada.
Proteínas estruturais: incluem o colágeno (principal proteína do tecido conjuntivo e ossos), proteínas fibrosas em geral como a queratina e as proteínas estruturais de membranas.
Proteínas de transporte: como a hemoglobina que transporta pequenas moléculas através do sangue e a soroalbumina que leva ácidos graxos do tecido adiposo para vários órgãos.
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CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS QUANTO A FUNÇÃO
Hormônios: Secretados em pequenas quantidades pelas glândulas endócrinas para regular processos químicos no organismo
Proteínas de armazenamento: reservatórios de substâncias químicas essenciais: Ex.: ferritina.
Proteínas de defesa: incluem os anticorpos como as gama-globulinas.
Toxinas: são proteínas que causam intoxicações. Ex.: toxinas do Clostridium botulinum
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ESTRUTURA DE PROTEÍNAS
Todas as proteínas em todas as espécies, independentemente da função ou atividade biológica, são construídas com o mesmo conjunto de 20 aminoácidos. As proteínas diferem uma das outras porque elas têm um número e uma seqüência de aminoácidos que são diferentes entre si. 
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ESTRUTURA PRIMÁRIA
Designa-se por estrutura primária, a seqüência dos aminoácidos constituintes da cadeia ou das cadeias polipeptídicas de uma proteínas esqueleto covalente
da molécula.
Essa seqüência é de terminada geneticamente, por ser a expressão da informação consubstanciada pela seqüência de nucleotídeos de um gene do DNA.
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ESTRUTURA PRIMÁRIA
É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo arranjo espacial da molécula.
Pode variar em 3 aspectos, definidos pela informação genética da célula:
Número de aminoácidos
Seqüência de aminoácidos
Natureza dos aminoácidos 
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ESTRUTURA PRIMÁRIA
A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um “colar de pérolas”, com uma extremidade AMINO TERMINAL e uma outra extremidade CARBOXI TERMINAL.
A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com a liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres. 
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ESTRUTURA PRIMÁRIA
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ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Resultados de análise por difração de raios X mostram que as proteínas não estão esticadas, mas torcidas, dobradas ou enroladas sobre si mesmas.
As ligações covalentes do carbono α, quer com o grupo amino, quer com o grupo carboxila, são susceptíveis de sofrer rotações, conferindo deste modo às cadeias polipeptídicas grande “liberdade” para adquirirem conformação tridimensionais variadas.
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ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Contudo, dada a espontaneidade com que se estabelecem pontes de hidrogênio entre o oxigênio da carboxila de algumas ligações peptídicas e o hidrogênio do grupo amina de outras ligações, a referida variedade tende a estabilizar-se nos dois modelos de estrutura tridimensional, mais frequentemente: a alfa-hélice e a folha pregueada beta
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ALFA-HÉLICE
É a forma mais comum de estrutura secundária regular;
Caracteriza-se por uma hélice em espiral formada por 3,5 resíduos de aminoácidos por volta;
As cadeias laterais dos aminoácidos se distribuem para fora da hélice, evitando assim o impedimento estérico;
A principal força de estabilização da alfa-hélice é a ponte de hidrogênio.
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ALFA-HÉLICE
Fig. 2.5 Modelo da α-hélice: a cadeia polipeptídica forma uma espiral, estabilizada por pontes de H entre os grupos –C=O e –NH das ligações peptídicas. As cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos dispõem-se no exterior da hélice. Reproduzida de Lodish, H.; Berk, A.; Zipursky, S. L.; Matsudaira, P.; Baltimore, D. & Darnell, J.: Molecular Cell Biology, 4th edition. W. H. Freeman and Company, 2000.
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FOLHA-BETA
Ao contrário da alfa-hélice, a folha-beta envolve dois ou mais segmentos polipeptídicos da mesma molécula ou de moléculas diferentes, arranjados em paralelo ou no sentido anti-paralelo;
Os segmentos em folha-beta da proteína adquirem um aspecto de um folha de papel dobrada em pregas;
As pontes de hidrogênio mais uma vez são a força de estabilização principal desta estrutura.
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FOLHA-BETA
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FOLHA-BETA
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ESTRUTURA EM ALFA-HÉLICE E FOLHA-BETA
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ESTRUTURA EM ALFA-HÉLICE E FOLHA-BETA
Fig. 2.9 Estrutura da toxina diftérica, que apresenta segmentos em α-hélice, em folha β pregueada .
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ESTRUTURA TERCIÁRIA
Estrutura bastante complexa, em que as cadeias de polipeptídeos se enrolam ao redor de si mesmas;
Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente;
A estrutura terciária é uma conformação tridimensional, que resulta, por um lado, de ligações que se estabelecem entre as cadeias laterais dos resíduos, e, por outro, da interação dessas cadeias com o meio aquoso.
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ESTRUTURA TERCIÁRIA
A estrutura terciária de uma proteína é determinada e estabilizada por fatores primários como:
Pontes dissulfeto: ligações covalentes entre radicais sulfidrila de resíduos de cisteína;
Pontes de hidrogênio;
Interações hidrofóbicas;
Interações iônicas:forças de atração entre aminoácidos com cadeias laterais carregados com cargas opostas.
As ligações entre cadeias laterais dos resíduos são frequentemente de natureza não covalente, por conseguinte energeticamente fracas
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ESTRUTURA TERCIÁRIA
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ESTRUTURA TERCIÁRIA
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ESTRUTURA QUATERNÁRIA
A estrutura quaternária decorre da associação de várias subunidades, iguais ou diferentes, através de ligações não covalentes;
Trata-se do nível de maior complexidade que se pode encontrar na estrutura protéica, existente tanto em proteínas globulares como em proteínas fibrosas;
As proteínas com estrutura quaternária e formadas por um pequeno número de subunidades, denominam-se oligoméricas e as subunidades polipeptídicas, designam-se por protômeros. 
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ESTRUTURA QUATERNÁRIA
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ESTRUTURA QUATERNÁRIA
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RESUMO DAS ESTRUTURAS PROTÉICAS
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AS PROTEÍNAS PERDEM A ESTRUTURA E A FUNÇÃO QUANDO DESNATURADAS
É a perda da estrutura quaternária, terciária ou secundária da proteína;
A mudança na estrutura produzida pela desnaturação é quase sempre associada a perda de função da proteína;
As proteínas podem ser desnaturadas pelo calor, por valores extremos de pH e por alguns solventes orgânicos.
Na maioria das vezes a desnaturação é um processo irreversível.
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DESNATURAÇÃO PROTÉICA
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