Proteínas - Aula de Composição dos Alimentos

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Composição dos Alimentos 
Proteínas
Profa. Andreia Rodrigues
Pontifícia Universidade Católica de Goiás 
Escola de Ciências Sociais e da Saúde 
Curso de Nutrição
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Introdução
Proteína: 1º nutriente considerado essencial 
São formadas pela combinação de 20 aminoácidos em diversas proporções
Número e sequência de aminoácidos 
Tamanho da estrutura/cadeia
Conformação tridimensional 
Diversidade de proteínas encontradas na natureza
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Introdução
Macromolécula formada por aminoácidos (AA) presentes em todas as células dos organismos vivos 
Elementos químicos(unidades estruturais): C, H, O e N
Outros elementos combinados à proteína: enxofre, fósforo, ferro e iodo
Fornecem 4 kcal/g – Fator de Atwater
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Funções
Estrutural e contrátil �
Enzimática 
Defesa (anticorpos) �
Transporte de nutrientes 
Nutrição
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Estrutura básica de um aminoácido
Grupo amino (básico)
Cadeia lateral
Grupo carboxilíco (ácido)
Cadeia Lateral : determina as propriedades das proteínas constituídas e são a base de todas as funções diversas e complexas das proteínas
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Estrutura química
LIGAÇÃO PEPTÍDICA: une o grupo Carboxila de um aminoácido ao grupo amino de outro aminoácido 
Uma proteína pode ter 400 ou mais AA
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Estrutura química
Cadeia lateral determina características hidrofóbicas ou hidrofílicas
Apolares 
-alanina 
-isoleucina
 -leucina
 -metionina
 -prolina
 -valina
Aromáticos Fenilalanina Triptofano tirosina 
Polares 
não-carregados Serina Treonina Asparagina Glutamina Glicina Cisteína
Hidrofóbicos
Polares carregados:
 ácido aspártico e glutâmico, arginina, histidina e lisina 
Hidrofílicos
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Estrutura química
Formas estruturais : Primária, Secundária, Terciária, Quaternária
Objetivo do enovelamento → é reduzir a exposição de aa hidrofóbicos e aumentar a concentração de aa hidrofílicos na superfície da proteína quando ela está dissolvida em solventes polares, como a água.
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Estrutura química
Estrutura primária: cadeia linear de AA .
O tamanho e a sequência da cadeia determina: propriedades físico químicas, estruturais, biológicas e funcionais.
Estrutura secundária: atração entre radicais de AA criam hélices E e folha beta
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Estrutura secundária
Folha beta: esta possibilita a menor exposição dos resíduos hidrofóbicos, conferindo maior estabilidade.
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Estrutura química
Estrutura terciária: hélices são dobradas e interagindo entre si. O enovelamento permite esconder ainda mais os resíduos hidrofóbicos.
Estrutura quaternária: pontes dissulfeto e pontes de hidrogênio , cadeias polipeptídicas
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Estrutura terciária
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Abordagem nutricional
Nutricionalmente os aminoácidos são classificados em: �
Aminoácidos indispensáveis (essenciais): não podem ser sintetizados, devem ser providos na dieta. � 
Condicionalmente indispensáveis (condicionalmente essenciais): condições fisiológicas especiais requerem aumento de alguns AA, havendo necessidade da fonte dietética. 
Dispensáveis (não essenciais): podem ser sintetizados pelo corpo ou ser metabólito de qualquer dos outros AA.
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Abordagem nutricional
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QUALIDADE DA PROTEÍNA
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Qualidade nutricional das proteínas
Habilidade da proteína em suprir as necessidades de AA essenciais.
Proteínas de origem animal são consideradas completas e utilizadas como referência em termos de composição de aminoácidos.
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Qualidade nutricional das proteínas
Proteínas completas: são aquelas que apresentam todos os AA essenciais ao homem em quantidades adequadas a seu crescimento e manutenção. �
Exemplos: carne, leite, ovos, peixe e aves 
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Qualidade nutricional das proteínas
Carnes, aves, peixes, leite, queijo e ovos possuem proteínas de BOA QUALIDADE - aminoácidos essenciais.
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Qualidade nutricional das proteínas
Proteínas parcialmente completas: são aquelas que, isoladamente, fornecem AA em quantidade suficiente apenas à manutenção orgânica. 
Exemplos: leguminosas, oleaginosas (amendoim).
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Qualidade nutricional das proteínas
Alimentos de origem vegetal: fontes significativas de proteínas, porém parcialmente completas.
Leguminosas (10 a 30% de proteína) 
Porém as leguminosas são limitantes em aminoácidos sulfurados (metionina e cisteína) 
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Qualidade nutricional das proteínas
Os cereais possuem teor proteico menor que as leguminosas (6 a 15%) �
São limitantes em lisina �
Frutas e hortaliças são pobres em proteínas (1 a 2%) 
Apesar da limitação em aminoácidos indispensáveis as proteínas vegetais contribuem consideravelmente para a ingestão proteica total da população 
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Qualidade proteica
Composição em aminoácidos
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Qualidade nutricional das proteínas
Proteínas incompletas: são aquelas que não fornecem aminoácidos indispensáveis em quantidade suficiente nem mesmo para a manutenção do organismo.
Exemplos: gelatina (triptofano e tirosina) e zeína (milho – triptofano e tirosina)
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Qualidade nutricional das proteínas
Alternativas para melhorar a qualidade nutricional das proteínas 
Combinação de diversas fontes com adequado balanço em aminoácidos
Suplementação com aminoácidos limitantes 
Técnicas de biologia molecular para o melhoramento genético 
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FATORES QUE INTERFEREM NA QUALIDADE DA PROTEÍNA
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Biodisponibilidade das proteínas
Os aminoácidos essenciais devem estar presentes na proteína e também devem estar biodisponíveis para o organismo
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Biodisponibilidade das proteínas
1 - Conformação estrutural 
2 - Presença de compostos antinutricionais 
3 - Efeito das condições de processamento
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Biodisponibilidade das proteínas
Qualidade protéica 
Composição de aminoácidos
Digestibilidade verdadeira 
Biodisponibilidade
- conformação estrutural
- presença de compostos antinutricionais 
- efeito das condições de processamento 
(TIRAPEQUI; CASTRO; ROSSI, 2007)
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Biodisponibilidade das proteínas
Conformação estrutural 
estrutura da proteína 
Primária – composição de aminoácidos
 Secundária – α-hélice e folha pregueada
 Terciária – interação (α-hélice e folha pregueada) Quaternária – configuração espacial das proteínas
Acesso das enzimas digestivas (proteases) à cadeia polipeptídica
(TIRAPEQUI; CASTRO; ROSSI, 2007)
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Conformação estrutural
A conformação estrutural influência na hidrólise pelas proteases.
A importância da estrutura proteica está relacionada ao acesso das enzimas digestivas (proteases) à cadeia polipeptídica, pois quanto menos complicada a estrutura mais fácil é a digestão (ação das enzimas).
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Biodisponibilidade das proteínas
Fatores antinutricionais 
Inibidores de tripsina e quimotripsina
 
Lectinas 
(TIRAPEQUI; CASTRO; ROSSI, 2007)
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Presença de compostos antinutricionais
O tratamento térmico em proteínas vegetais auxilia no processo de digestão .
Proteínas vegetais contêm outros fatores antinutricionais: 
Taninos: inibem a quebra da ligação peptídica catalisada pela tripsina
Fitatos 
Algumas proteínas de origem animal (ovo e leite) contém inibidores de proteases inativados pelo calor .
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Conformação estrutural
O processo de desnaturação altera a conformação espacial das proteínas 
A ação de diferentes agentes químicos ou físicos (temperatura, pressão, etc) rompe as interações na estrutura ocasionando o desenrolamento da molécula e modificando a configuração original 
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Desnaturação proteica
Estado nativo da proteína --- é mais estável �
Desnaturação total: estado desordenado, com alteração da conformação acarretando a perda da atividade biológica e a funcionalidade 
Mudança de pH, calor, temperatura, tratamentos mecânicos severos (batimento), dentre outros
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Desnaturação proteico
-Proteínas biologicamente ativas perdem sua atividade após a desnaturação 
- Desnaturação térmica melhora a digestibilidade
das proteínas das leguminosas: inativação de inibidores de tripsina
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Conformação estrutural
Assim, a desnaturação sob condições controladas facilita a ação das enzimas proteolíticas, aumento da digestibilidade e melhor utilização dos aminoácidos pelo organismo 
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DIGESTÃO E ABSORÇÃO DAS PROTEÍNAS
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Digestão e absorção
Boca: Trituração (processo somente mecânico) 
Estômago: 
HCl (desnaturação) 
Pepsina (Hidrólise) 
Intestino delgado: Enzimas proteolíticas (Tripsina) Absorção 
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Digestão e absorção
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Recomendações nutricionais
WHO: 10 a 15 % do VET 
Ex: Dieta de 2500 kcal 
10 a 15% ptn = 250 a 375 kcal = 62,5g a 93,7g
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 RDA: 0,8 a 1,0 g ptn/kg peso/dia 
Homem 70 kg = 56,0 a 70,0 g 
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APLICANDO OS CONHECIMENTOS
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Questão 1
Sobre a desnaturação de proteínas, marque a alternativa CORRETA. 
A desnaturação total ocasiona a alteração da conformação da proteína acarretando a perda da atividade biológica e a funcionalidade. 
A desnaturação não interfere na função das proteínas, apenas dos carboidratos. 
A temperatura não interfere na desnaturação das proteínas, assim como o pH e solventes orgânicos. 
A desnaturação ocasiona a quebra das ligações peptídicas afetando a estrutura primária, por isso a proteína perde a sua conformação após esse processo. 
A desnaturação, mesmo de forma parcial, não melhora a funcionalidade da proteína.
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Questão 2
Os aminoácidos são compostos importantes para síntese proteica e devem estar presentes nos alimentos em quantidades que atendem as necessidades diárias estabelecidas pela OMS/FAO/UNU (2007). Você foi solicitado a avaliar a qualidade de uma proteína de origem vegetal em relação à composição em aminoácidos indispensáveis. Qual dos aminoácidos abaixo não seria avaliado? 
histidina
Treonina
Lisina
serina 
metionina
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Questão 3
As proteínas são nutrientes indispensáveis ao organismo e podem ser encontradas em alimentos de origem vegetal e de origem animal. Esses nutrientes são formados por aminoácidos indispensáveis e dispensáveis e são armazenados no organismo, principalmente nos músculos, como glicogênio. Os aminoácidos armazenados nos músculos tem como função principal fornecer energia para a contração muscular. 
PORQUE 
Os aminoácidos indispensáveis podem estar ocasionalmente presentes na dieta, pois, nesse caso, o organismo possui produções endógenas satisfatórias, principalmente nos músculos, que conseguem produzir energia para a contração muscular por até 2 horas.
 Analisando a relação proposta entre as duas asserções acima, assinale a opção CORRETA. 
as duas asserções são proposições verdadeiras, e a segunda é uma justificativa correta da primeira. 
as duas asserções são proposições verdadeiras, mas a segunda não é uma justificativa correta da primeira. 
A primeira asserção é uma proposição verdadeira, e a segunda é uma proposição falsa. 
A primeira asserção é uma proposição falsa, e a segunda é uma proposição verdadeira. 
As duas asserções são proposições falsas
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Questão 4
Qual alternativa não apresenta uma alimentação com fonte proteica completa, isto é, com todos os aminoácidos indispensáveis: 
arroz com feijão e salada de tomate 
mingau de aveia e banana 
gelatina com frutas 
salada de ervilha com milho verde e palmito 
Bife acebolado e arroz com lentilha
a
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Alternativa D – Serina é um aminoácido dispensável.
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