PROTEINAS

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 do grego protos = primeiro ou mais 
importante 
 
 Moléculas mais complexas e funcionalmente 
sofisticadas 
 São polímeros de alto peso molecular, cujas 
unidades básicas são compostas por 
moléculas de α- aminoácidos ligadas através 
de ligações peptídicas. 
 Unidades monoméricas das proteínas; 
 União em uma mesma seqüência para formar 
uma determinada proteína; 
 Possuem um grupo carboxila e um grupo 
amino ligados ao mesmo átomo de carbono 
(o carbono α). 
 
 Os aminoácidos padrão por convenção 
internacional, tem sido designados por 
abreviações de três letras (derivados de seus 
nomes na língua inglesa). 
• não são sintetizados pelo organismo humano, 
devem estar presentes na dieta. 
• Valina, leucina, isoleucina, lisina, fenilalanina, 
triptofano, metionina, treonina e cisteína. 
Essenciais 
• são sintetizados pelo 
organismo humano. 
Não-essenciais 
 QUANTO À NATUREZA DO GRUPO R 
 Aromáticos: fenilalanina, tirosina, triptofano; 
 Básicos: lisina, histidina; 
 Ácidos: Ac. Glutâmico, Ac. Aspártico,.. 
 Ramificados: isoleucina, leucina, valina; 
 Sulfurados: metionina, cisteína, cistina; 
 Outros : treonina. 
 QUANTO AO DESTINO NO METABOLISMO 
ANIMAL 
 Glucogênicos: (Podem ser transformados em 
glicose). 
▪ Alanina, arginina, metionina, cisteína, cistina, histidina, 
treonina e valina. 
 Glucocetogênicos: (Podem se transformar em glicose 
ou em corpos cetônicos). 
▪ fenilalanina, tirosina e triptofano, isoleucina e lisina 
 Cetogênicos: (Podem se transformar em corpos 
cetônicos). 
▪ Leucina 
 Qualidade da proteína = Valor Biológico 
 Quantidade de aminoácidos essenciais em 
sua composição 
 Origem animal: maior valor biológico 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA 
ESTRUTURA 
PRIMÁRIA 
ESTRUTURA 
SECUNDÁRIA 
ESTRUTURA TERCIÁRIA 
 As proteínas são formadas por uma 
sequência dos 20 possíveis Aa. 
 Esta sequência é que, de fato, determina a 
forma e a função da proteína. 
 Uma variação na sequência conduz a uma 
proteína diferente e com ação bioquímica 
diferente. 
 Na anemia falciforme o Aa glutamina e trocado 
pela valina 
 Hemoglobina em forma de foice 
 É dada pelo arranjo espacial de Aa próximos 
entre si na sequência primária da proteína. 
 Ocorre graças à possibilidade de rotação das 
ligações entre os carbonos a dos aminoácidos 
e seus grupamentos amina e carboxila. 
 Último nível de organização das proteínas 
fibrilares. 
 Ex: Queratina e miosina 
 pode ser em forma de um α-hélice ou uma 
folha pregueada. 
 
 Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos 
distantes entre si na sequência polipeptídica. 
 É a sua forma tridimensional ocasionada pelo 
enrolamento sobre si mesma (novelo). 
 Ocorre nas proteínas globulares, mais 
complexas estrutural e funcionalmente. 
 Dada pela distribuição espacial de mais de 
cadeias polipeptídicas terciárias que, em 
conjunto, assumem formas espaciais bem 
definidas. 
 São proteínas que por hidrólise total resultam 
aminoácidos como os únicos produtos. 
 
 
 Albuminas – Ex: ovalbumina (clara de ovo), 
lactalbumina ( leite), legumitina (ervilhas). 
 Globulinas – Ex: miosina (músculo), legumina 
(ervilhas). 
 Escleroproteínas – Ex: queratina (pele, 
cabelo) e colágeno (tendões e ligamentos). 
 Glutelinas – Ex: glutenina (trigo). 
 São moléculas mais complexas, onde os 
aminoácidos estão ligados a substâncias não 
protéicas. 
 EX.: Lipoproteínas, cromoproteínas, 
glicoproteínas, metaloproteínas. 
 Plástica e construtora: 
 Utilizadas na reparação e construção de tecidos no 
organismo. 
 Cabelos, unhas, pele, músculo, tendões e ligamentos são 
formas de proteínas estruturais. 
 Ex. Colágeno e Elastina 
 
 
 Reguladora: 
 Hormônios e enzimas que atuam na regulação 
dos processos metabólicos e fisiológicos. 
 Ex.: Insulina e Pepsina 
 
 Reserva: 
 Ex.: Albumina (clara de ovo) 
 Transportadoras: 
 Hemoglobina (Hemácias- Transporte de Oxigênio) 
 
 Proteção: 
 Defesa do organismo (anticorpos) 
 
 
 
 
 Proteínas contráteis - Ex. actina 
 Proteínas motoras – Ex. miosina 
 
 Função energética: 
 Quando os carboidratos e os lipídios são insuficientes 
para satisfazer as necessidades energéticas. 
 Milhares de peptídeos reguladores, 
sinalizadores, entre outros 
 Ex. Fatores de crescimento, Neurotransmissores, 
etc. 
 
 Desnaturação de proteínas: 
 Conformação frágil 
 Desnaturação é a modificação na conformação 
sem rompimento das ligações peptídicas 
 Reversível{uréia} ou irreversível{calor} 
 A sensibilidade depende das ligações e do 
agente desnaturante [calor, solvente]. 
Desnaturação de proteínas: 
 Calor:  10°C  600 x reação 
 Radiação UV: mudança na conformação, ruptura 
de ligação covalente, ionização. 
 pH: >10,0 ou < 3,0 
 Redução da solubilidade; 
 Mudança na capacidade de ligar a água; 
 Perda da atividade biológica (ex: enzimática ou 
imunológica); 
 Aumento da suscetibilidade ao ataque por 
proteases devido à exposição das ligações 
peptídicas; 
 Aumento da viscosidade intrínseca; 
 Dificuldade de cristalização; 
 Aumento da reatividade química. 
 Desnaturação das proteínas 
 Carne de mamíferos – contém 60-80% de água e 
25 a 15% de proteínas, sendo o restante formado 
por gorduras, carboidratos, sais, pigmentos e 
vitaminas. 
 Classificação das proteínas da carne quanto a 
função: 
 miofibrilares – actina e miosina corresponde a 55% da 
proteína total. 
 Tecido conjuntivo - colágeno e elastina, corresponde a 
15% da proteína total. 
 Formam estruturas fibrilares que se unem em 
feixes, formando o músculo estriado. 
 A actina representa 30% das proteínas 
fibrilares e a miosina 50%. 
 A actina e a miosina formam o complexo da 
actomiosina, relacionado com a contração e 
descontração muscular, ao “rigor mortis”, ao 
enrijecimento, à cor e à capacidade de reter 
água da carne. 
 É a fração principal dos tecidos conectivos, 
muito solúvel e contribui para a rigidez da 
carnes. 
 Proteína que mantém unidos os feixes de fibras 
musculares. 
 Por aquecimento em água se transforma em 
gelatina. 
 Gelatina é uma proteína solúvel em água quente 
e forma géis por resfriamento. 
 Caseína 
 Principal proteína existente no leite fresco (3%). 
Não coagula pelo calor. 
 É uma fosfoproteína que se encontra na forma de 
sal de cálcio coloidal. 
 Juntamente com a gordura dão a cor branca do 
leite. 
 Lactoalbumina 
 Lactoglobulina 
 Proteínas da clara - é uma mistura de proteínas , 
sendo a mais importante ovalbumina (50% das 
proteínas totais da clara). 
 Conalbumina 
 Ovomucoide 
 Ovomucina 
 Avidina 
 Proteínas da gema - A gema é uma dispersão de 
fosfo e lipoproteínas globulares. 
 Sua coloração é devido, principalmente, à presença 
de carotenóides. 
 Proteínas do trigo: 
 As proteínas vegetais tem pouco valor nutricional, 
devido a deficiência de aminoácidos essenciais. 
 As mais importantes são: gliadina e glutenina. 
 O glúten é formado pela combinação da 
gliadina mais a glutenina e água. 
 Glúten é uma substância elástica e aderente, 
insolúvel em água, responsável pela textura 
da massa de pães fermentados. 
 Proteína Concentrada de Soja é produzida a 
partir da soja descascada e desengordurada 
através da remoção parcial dos carboidratos. 
 
 As proteínas de soja concentradas mantêm a 
maior parte das fibras originalmente 
presentes nos grãos de soja e devem conter 
pelo menos 65% de proteína em peso seco. 
 ProteínaIsolada de Soja é produzida a partir 
dos flocos de soja, através de um processo 
que utiliza extração aquosa e aquecimento 
mínimo. 
 
 Este produto é praticamente livre de 
carboidratos de gordura, tendo 90% de 
proteína em peso seco.