Enzima Profa. Renata Valença

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ENZIMAS
Bioquímica
Profa. Renata Valença
ENZIMAS
≈ Catálise – organismo metabolizante
≈Maneiras de aumentar a velocidade das 
reações químicas
CONSIDERAÇÕES GERAIS
PROPRIEDADES
São Zwitterions Não são consumidas nas 
reações
São Anfóteros Apresentam sítio ativo
Possuem pI A maioria é proteína
Agem em temperatura e 
pH ideais
Atuam em concentrações 
muito baixas
Aceleram a velocidade das 
reações – 1014 vezes;
Transformam 100 a 1000 
S em P/minuto de reação
São específicas São intracelulares
CLASSIFICAÇÃO
Baseada no tipo de reação executada
OXIDORREDUTASES
► Transferência de elétrons
● Oxidases e Desidrogenases
TRANSFERASES
CLASSIFICAÇÃO
► Transferência de grupamentos funcionais 
(amina, fosfato, acil, carboxil) 
● Quinases e Transaminases
CLASSIFICAÇÃO
HIDROLASES
► Hidrólise de ligação covalente
● Peptidases
CLASSIFICAÇÃO
LIASES
► Quebra de ligações covalentes e remoção de 
moléculas de água, amônia e gás carbônico
● Dexcarboxilases
CLASSIFICAÇÃO
ISOMERASES
► Reações de interconversão entre isômeros 
ópticos ou geométricos 
● Epimerases
CLASSIFICAÇÃO
LIGASES
► Formação de novas moléculas a partir da 
ligação entre duas já existentes, sempre às custas 
de energia (ATP) 
● Sintetases
MODELOS DE INTERAÇÃO ENZIMA SUBSTRATO
♦ Sítio Ativo
♦ Substrato Específico – Formação do Produto
MODELOS DE INTERAÇÃO ENZIMA SUBSTRATO
MODELO CHAVE-FECHADURA
MODELOS DE INTERAÇÃO ENZIMA SUBSTRATO
MODELO ENCAIXE INDUZIDO
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL
• Inativação definitiva da enzima
INIBIÇÃO REVERSÍVEL
• Inativação temporária da enzima
COMPETITIVO e NÃO COMPETITIVO
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
INIBIÇÃO COMPETITIVA
• Competem com o substrato pelo sítio ativo
• Configuração semelhante ao substrato
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
INIBIÇÃO NÃO COMPETITIVA
• Ausência de 
semelhança estrutural 
com substrato
• Ligação a radicais 
fora do sítio ativo 
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
Esquema das Inibições Competitiva e Não Competitiva